《生物化学》作业及答案
生物化学练习题及答案(全部)
第一章蛋白质化学一、选择题1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？a、Metb、Phec、Trpd、Vale、His2、含有咪唑环的氨基酸是：a、Trpb、Tyrc、Hisd、Phee、Arg3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动4、氨基酸与蛋白质共有的性质是：ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应5、维持蛋白质三级结构主要靠：ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力6、蛋白质变性是由于：ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚7、高级结构中包含的唯一共价键是：ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？a、溴化氰b、胰蛋白酶c、胰凝乳蛋白酶d、盐酸9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？a、0.15b、5.4c、10d、3.6二、填空题１、天然氨基酸的结构通式是。
２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。
３、盐溶作用是。
盐析作用是。
４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。
５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。
６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。
7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中和的形成的肽键。
8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。
三、判断题1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。
4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。
5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。
7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。
西南大学《生物化学》网上作业及参考答案
1：[填空题]20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
参考答案：20. 异柠檬酸脱氢酶，α- 酮戊二酸脱氢酶2：[填空题]19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
参考答案：19. NADH链，FADH23：[填空题]18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
参考答案：18. 溶解，水溶性维生素，脂溶性维生素4：[填空题]17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
参考答案：17. 锁钥学说，诱导契合假说，中间产物学说5：[填空题]16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
参考答案：16. 活细胞，生物催化剂6：[填空题]15.固醇类化合物的核心结构是__。
参考答案：15. 环戊烷多氢菲7：[填空题]参考答案：14 核苷酸8：[填空题]参考答案：9：[填空题]参考答案：10：[填空题]参考答案：11 AUG，GUG，UAG、UGA和UAA11：[填空题]参考答案：10. 起始、延长和终止12：[填空题]参考答案：9. 甘氨酸，丝氨酸，色氨酸，组氨酸，四氢叶酸13：[填空题]参考答案：8. 胆固醇14：[填空题]参考答案：15：[填空题]参考答案：6. 线粒体内膜，细胞膜16：[填空题]参考答案：5. 11-顺型视黄醛，视紫红质，弱光时17：[填空题]参考答案：4. 同工酶，乳酸脱氢酶同工酶18：[填空题]参考答案：3. 蛋白质，脂质19：[填空题]参考答案：2. 2.0，3.4，1020：[填空题]参考答案：1. α－螺旋，β－折叠21：[单选题]A：NADP+B：NADHC：FADH2D：NADPH参考答案：D22：[单选题]A：α-磷酸甘油B：丙酮酸C：乳酸D：乙酰CoAE：生糖氨基酸参考答案：D23：[单选题]A：线粒体内有NADH呼吸链和FADH2呼吸链；B：电子从NADH传递到氧的过程中有3个ATP生成；C：呼吸链上的递氢体和递电子体按其标准氧化还原电位从低到高排列；D：线粒体呼吸链是生物体唯一的电子传递体系。
生物化学作业参考答案
《生物化学》作业参考答案第一章绪论一、名词解释：1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题：1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。
从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。
生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。
第二章蛋白质化学一、名词解释：1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。
二、问答题：1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。
答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种。
α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。
生物化学作业--参考答案
1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。
试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题）答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。
1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。
2）抑制糖异生：①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生；②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等；3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。
4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。
5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。
2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低；2）胰岛素促泌剂①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。
3）胰岛素曾敏剂如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。
另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。
4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。
生物化学习题（含答案）
生物化学习题（含答案）竞赛辅导练习生物化学习题（氨基酸和蛋白质）收集、整理：杨思想一、填空题：1、天然氨基酸中，不含不对称碳原子，故无旋光性。
2、常用于检测氨基酸的颜色反应是。
3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的、和（三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。
4、写出四种沉淀蛋白质的方法：、、和。
5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的和另一氨基酸的连接而形成的。
6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为。
7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和两种，具有羟基的氨基酸是和，能形成二硫键的氨基酸是。
8、蛋白质中的、和三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。
9、精氨酸的pI为10.76，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方向移动。
10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是和。
11、α-螺旋是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。
12、球状蛋白质分子中有侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又侧链的氨基酸位于分子内部。
13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸和存在处局部螺旋结构中断。
14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。
15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠和，其中包括、和。
16、稳定蛋白质胶体的因素是和。
17、GSH 的中文名称是，活性基团是；生化功能是、、。
18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH 条件下，不同蛋白质和不同，因而在电场中移动的和不同，从而使蛋白质得到分离。
19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种现象常用于。
生物化学试题及答案 (6)
生物化学试题及答案一、选择题1.生物大分子的共有特点是（） A. 构成元素多为C、H、O、N、P等B. 构成元素多为C、H、O、N等C. 构成元素多为O、N等D. 构成元素多为C、O、N等2.氨基酸的结构中不包括（）A. α-氨基酸B. β-氨基酸C. γ-氨基酸D. δ-氨基酸3.下列哪种生物分子不属于多聚体（） A. DNA B. RNA C. 蛋白质 D. 糖类4.下列那种氨基酸在生物体内不能合成（） A. 丝氨酸 B. 色氨酸 C. 酪氨酸 D. 酸性氨基酸5.下列哪种物质不属于核酸的组成单元（） A. 核苷 B. 核苷酸 C. 核甘酸D. 核小体二、填空题6.生物大分子的特点是多_______。
7.表示核酸单体的单位是_______。
8.蛋白质由_______大分子组成。
9.糖类可以通过_______反应形成聚合物。
10._______酸性氨基酸在生物体内不能合成。
三、简答题11.生物大分子的共有特点是什么？（回答不少于50字）答：生物大分子的共有特点是构成元素多为碳、氢、氧、氮、磷等元素。
这些元素构成了生物大分子的主体骨架，赋予生物大分子特殊的结构和性质。
12.请简要说明氨基酸的结构组成。
（回答不少于50字）答：氨基酸的结构组成包括氨基（-NH2）、羧基（-COOH）以及一个R基团。
其中，氨基和羧基是氨基酸的功能团，而R基团则决定了氨基酸的种类。
氨基酸通过R基团的不同而具有不同的性质和功能。
13.请简要说明生物大分子和非生物大分子的区别（回答不少于50字）答：生物大分子和非生物大分子的区别主要体现在构成元素和结构特点上。
生物大分子的构成元素多为碳、氢、氧、氮、磷等元素，而非生物大分子的构成元素较为简单。
此外，生物大分子的结构特点复杂多样，能够发挥多种生物功能，而非生物大分子的结构相对简单，功能有限。
四、问答题14.请分别列举DNA和RNA的结构特点并比较它们之间的区别。
（回答不少于100字）答：DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
生物化学习题集及答案
生物化学习题集及答案
1. 问题：细胞膜的主要组成成分是什么？
答案：细胞膜的主要组成成分是磷脂双分子层。
2. 问题：DNA是由哪些基本组成单元构成的？
答案：DNA由核苷酸组成，核苷酸由糖、碱基和磷酸组成。
3. 问题：什么是酶？它在生物化学中的作用是什么？
答案：酶是一种催化剂，它能够加速化学反应的速率。
它在生物化学中起到调节代谢和合成物质的作用。
4. 问题：光合作用是什么过程？它发生在哪个细胞器中？
答案：光合作用是植物和一些微生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
它发生在叶绿体中。
5. 问题：ATP是什么分子？它在细胞中的作用是什么？
答案：ATP是腺苷三磷酸，它是一种细胞内常见的能量储存和传递的分子。
它在细胞中用于能量供应和驱动各种生化过程。
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(0426)《生物化学》网上作业题及答案
（0426）《生物化学》网上作业题及答案1：第一次作业2：第二次作业3：第三次作业4：第四次作业5：第五次作业6：第六次作业1：[判断题]10、生物素是羧化酶辅酶的组成部分，参与体内CO2的固定和羧化反应。
参考答案：正确1、命名植物的一种方法，由拉丁文写成，一个植物学名由名词性的属名，形容词性的种加词和命名人名构成，属名、命名人名第一个字母要大写。
2、由胚性细胞分裂、分化而形成成熟组织的过程称为初生生长，初生生长形成的各种成熟组织共同构成了初生结构。
3、是植物细胞在代谢过程中产生的，存在于细胞质中的一些非原生质物质，它包括植物细胞储藏的物质和新陈代谢的废物。
如淀粉、蛋白质、脂质、晶体、单宁、色素等。
4、花药结构中，花药壁最内的一层细胞，与造孢组织细胞直接接触，绒粘层细胞一般具有双核或多核，可为花粉形成花粉壁提供重要的特殊物质－孢粉素。
5、禾本科植物种子结构中，胚中只有一片子叶，且形状象盾牌，所以称为盾片。
2：[判断题]9、一双链DNA样品内含有15.1%的A，那么它的G含量也应为15.1%。
参考答案：错误1、命名植物的一种方法，由拉丁文写成，一个植物学名由名词性的属名，形容词性的种加词和命名人名构成，属名、命名人名第一个字母要大写。
2、由胚性细胞分裂、分化而形成成熟组织的过程称为初生生长，初生生长形成的各种成熟组织共同构成了初生结构。
3、是植物细胞在代谢过程中产生的，存在于细胞质中的一些非原生质物质，它包括植物细胞储藏的物质和新陈代谢的废物。
如淀粉、蛋白质、脂质、晶体、单宁、色素等。
4、花药结构中，花药壁最内的一层细胞，与造孢组织细胞直接接触，绒粘层细胞一般具有双核或多核，可为花粉形成花粉壁提供重要的特殊物质－孢粉素。
5、禾本科植物种子结构中，胚中只有一片子叶，且形状象盾牌，所以称为盾片。
3：[单选题]8 甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是多少？A:7.26B:5.79C:7.14D:10.77参考答案：B1、命名植物的一种方法，由拉丁文写成，一个植物学名由名词性的属名，形容词性的种加词和命名人名构成，属名、命名人名第一个字母要大写。
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15. （5）D （6）E
1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对 10. 错 11. 错 12. 对 13. 错 14.
错 15. 错 16. 错 17. 对 18. 对 19. 对 20. 错 21. 错 22. 对 23. 错 24. 错
二、判断
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用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。超二级结构在结 构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。常见的超二级结构有 αα，βαβ，Rossman 折叠，β-发 夹，β-曲折，希腊花式拓扑结构（Greek key topology）等。
《生物化学》作业
一、填空
1. 组氨酸的 pK1(α-COOH)是 1.82，pK2 (咪唑基)是 6.00， pK3(α-NH3+)是 9.17，其 pI 是 （1） 。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2） ，而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降， 这种现象称（3） 。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk 作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素 B1 的辅酶形式为（5） ，缺乏维生素 （6） 易患夜盲症。 5. 在 pH ＞ pI 的溶液中，氨基酸大部分以 （1） 离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2） 上放出的 （3） 。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk 作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD 含有维生素 （5） ，NDA+含有维生素 （6） 。 9. 在 pH＜pI 的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在 α 螺旋中 C=O 和 N-H 之间形成的氢键与（2） 基本平行，每圈螺旋包含（3） 个氨基酸残基。 11. 假定某酶的 v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于 0.5 Km 时，v 是 Vmax 的（4） 。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5） ，缺乏维生素 （6） _易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净 （1） 电荷。 14. 蛋白质中的 α 螺旋主要是（2） 手螺旋，每圈螺旋含（3） 个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5） 易患佝偻病，维生素 C 和维生素 （6） 是天然抗氧化剂。
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6. 肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受 F-2, 6-BP 的抑制。 7. 糖蛋白中寡糖链的主要功能是参与分子和细胞之间的识别。 8. 用 SDS-PAGE 分离蛋白质时，蛋白质移动的速度与其 pI 无关。 9. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。 10. 呼吸链上电子流动的方向是从高标准氧化还原电位到低标准氧化还原电位。 11. 由果糖-6-磷酸生成果糖-1, 6-二磷酸的反应不可逆，即体内的果糖-1, 6-二磷酸不可能生成果糖-6-磷酸。 12. ATP 是果糖磷酸激酶（PFK）的别构抑制剂。 13. 氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。 14. 在 α-螺旋中，每 3.6 个氨基酸绕一圈，并形成 1 个氢键。 15. 酶的最适 pH 值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适 pH 值。 16. NADH 脱氢酶是以 NAD+为辅酶的脱氢酶的总称。 17. 解偶联剂可以使呼吸链的耗氧量增加。 18. 果糖-2, 6-二磷酸是磷酸果糖激酶的别构活化剂，可消除 ATP 对它的抑制。 19. 当溶液的 pH 等于某一可解离基团的 pKa 时，该基团一半被解离。 20. 原子之间的距离越小，范德华引力越强。 21. 酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。 22. NADH 在 340nm 处有吸收峰，NAD+ 没有，利用这个性质可将 NADH 与 NAD+区分开来。 23. 解偶联剂可以降低呼吸链的耗氧量和 ATP 生成量。 24. 肝脏果糖磷酸激酶（PFK）受 F-2, 6-BP 的抑制。
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化造成膜的损害，使膜的流动性降低，影响能量转换、物质转运、信息传递细胞分裂等功能；（4）脂质过氧化诱 发动脉粥样硬化；（5）脂质过氧化会加速衰老。
3. 维持二级结构的作用力为氢键，即一个电负性较强的原子上共价结合的氢与另一个电负性较强的原子形 成的非共价键，氢键有饱和性和方向性。维持三级结构的作用力除（1）氢键外，还有（2）疏水作用力：水分子 的作用使疏水性氨基酸的侧链相互聚集，形成疏水核心。疏水作用力在球状蛋白质形成三维结构的过程中起主要 作用。（3）盐键：带相反电荷的侧链之间的静电相互作用。（4）范德华力：各基团的偶极之间形成的静电相互作 用。包括定向效应、诱导效应和分散效应。（5）二硫键：两个半胱氨酸之间脱氢生成的共价键，是维持三级结构 最强的作用力。（6）酯键：侧链的羧基和羟基之间脱水形成的共价键。
聚糖的通式为：[己糖醛酸→己糖胺]n，n 随种类而异，一般在 30～250 之间。二糖单位至少有一个单糖残基带有 负电荷的羧基或硫酸基，因而糖胺聚糖是阴离子多糖链
2. 氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性 pH 的水溶液中，羧基等酸性基团脱
去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性 离子或两性离子，亦称偶极离子。
6. 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称酶的活性中心。由若干个在一级结构上 相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结 合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
7. 多不饱和脂肪酸或脂质氧化变质生成酯质过氧化物、醛类、酮类和酸类的过程。 8. 在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单远组合在一起，彼此相互作
9. 又称为变构效应，当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂（变构效应剂）结合时，可以通过蛋白质构 象的变化来改变酶的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。别构效应剂（变构效用剂）可以是蛋白质本身的 作用物也可以是作用物以外的物质如激活剂、抑制剂等。
10. 蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言） 基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经二硫键连 接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的 1 个三级结构单位。
3. 也叫催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物，本质上是一类具有催化能 力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性。
4. 凝集素是一类非抗体的糖蛋白或蛋白质，它能与糖类专一地非共价结合，并具有凝结细胞和沉淀聚糖和 复合糖的作用。
5. 调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的 pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极， 也不向负极移动，此时，溶液的 pH 称该两性离子的等电点（pI）。不同结构的两性离子有不同的 pI。来自填空1． （1）7.59
2. （2）盐溶 （3）盐析
3. （4）1/Km
4. （5）TPP （6）A
5．（1）负
6.（2）氨基 （3）H+
7.（4）1/V
8.（5）B2 （6）PP
9.（1）正
10.（2）螺旋轴 （3）3.6
11.（4）1/3
12.（5）B6 （6）B12
（二）判断
13.（1）正
14.（2）右 （3）3.6
1. 糖蛋白的 O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基 O 原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经 ATP 酶流到外侧，释放的能量可合成 ATP。
11. 有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一 定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性 的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。 四、简答题和计算题
1. 比较淀粉和纤维素结构和功能的异同。 2. 脂质过氧化对生物体可能造成哪些损伤？ 3. 简要叙述维持蛋白质三维结构的作用力。 4. 简要叙述沉淀蛋白质的常用方法的机理和特点。 5. 分别叙述别构酶的正协同效应、负协同效应、别构激活、别构抑制作用的动力学特点。 6. 简要叙述糖蛋白中糖链的生物学功能。 7. 简要叙述三酰甘油皂化值、酸值、碘值的含义及其与分子构成的关系？ 8. 概述维持蛋白质空间结构的作用力。 9. 简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。 10. 简要叙述各种可逆抑制剂与酶结合的方式和对动力学常数的影响。 11. 简述叙述糖蛋白和蛋白聚糖结构和功能方面的差异。 12. 简述各类抗氧化剂对脂质过氧化的保护作用。 13. 简要叙述利用分子大小差异对蛋白质进行分离纯化的方法。 14. 在体外做下列处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？（1）pH 值从 7.0 增加到 7.4；(2) CO2 分压从 1000 Pa 增加到 4 000 Pa；(3) O2 分压从 6000 Pa 下降到 2000 Pa；(4) 2, 3-二磷酸甘油酸从 8×10-4 mol/L 下降到 2×10-4 mol/L；（5）α2β2 解聚成单个亚基。 15. 简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。 16. 简要说明用 SDS-PAGE 法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。 17. 阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？ 1. 相同：均为由葡萄糖组成的同多糖。不同：淀粉的糖单位之间由 α-1，4 糖苷键连接，分支点由 α-1，6 糖 苷键连接，纤维素不分支，糖单位之间由 β-1，4 糖苷键连接；淀粉的糖链形成螺旋状，每圈含 6 个糖残基。纤 维素的糖链完全伸展，相邻平行的伸展链通过链内和链间的氢键网形成片层，片层之间由氢键和范氏作用力维系。 纤维素束（微晶）包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。淀粉容易被酸或酶分解，纤维素 的分解很困难。 2. （1）中间产物自由基导致蛋白质分子的聚合；（2）中产物丙二醛导致蛋白质分子的交联；（3）脂质过氧