生化课后练习答案

生化课后练习答案《生物化学》复习资料第二章核酸化学2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA。

DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA 仅是比DNA小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但无尿嘧啶(U)，但RNA则相反，DNA主要生物的遗传信息的载体，指导蛋白质的合成等，而RNA则在于遗传信息的转录, 翻译与蛋白质的合成等，有时也可以作为一种催化剂在生物的生命活动起一定的作用.DNA主要存在于细胞核与线粒体，RNA主要存在细胞质基质中。

3.试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA.1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。

大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。

mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。

mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。

2．tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。

tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA 的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。

②DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。

③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。

④TψC臂：含保守的TψC 顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。

⑤可变臂：位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。

3．rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

原核生物中的rRNA 有三种：5S，16S，23S。

真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。

4、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？（1）、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条的走向为5′-3′,另一条链的走向为3′-5′。

两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘绕，形成大沟和小沟。

（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。

（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。

螺旋结构每隔10个碱基重复一次，间距为3.4nm。

（4）、DNA双螺旋结构是十分稳定的。

（稳定力量主要有两个：一个是碱基堆积力。

一个是碱基配对的氢键。

P25）5.原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别？6、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA和RNA序列：7．从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA的4种脱氧核苷酸残基的相对百分组成。

两种细菌中有一种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？答：第一种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第二种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。

该种细菌从温泉中分离出来，说明它的DNA结构非常牢固，也就是说碱基之间形成的化学键较牢固，由此可以推知G≡C （三个氢键）在此细菌的DNA组成中较多。

8、解释名词（1）增色效应与减色效应：核酸变性后，对上紫外光的吸收增加，这种效应称为增色效应。

反之则为减色效应。

（2）DNA复性与分子杂交：变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对，恢复双螺旋结构，这一过程称为DNA的复性；如果把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA与RNA 放在一起，只要有某些区域（即链的一部分）有碱基配对的可能，它们之间就可以开成局部的双链，这一过程则称为DNA的分子杂交。

（3）回文结构和镜像重复：回文结构是指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构。

镜像重复是指有些DNA区段的反向重复存在于同一条链上的序列第三章蛋白质化学1、什么是氨基酸、蛋白质的等电点？其大小与什么有关？氨基酸的等电点：阳离子和阴离子数目相等时的溶液PH值，其大小与氨基酸的种类有关，种类不同，等电点也有所不同。

蛋白质的等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的PH值，其大小与它所含氨其酸的种类和数量有关。

（氨基酸较多，等电点偏高，反之偏低）2.氨基酸的茚三酮反应，Sanger反应，Edman反应各有何实际应用？茚三酮反应：用于氨基酸的定性测定和定量测定Sanger反应：用于肽链的N末端分析和蛋白质一级结构的测定Edman反应：用于层析分离鉴定和肽的末端分析和多肽序列分析3.常见的氨基酸分类方法有哪些？（1）根据R基团的结构分类：可分为脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)，杂环氨基酸(如组氨酸、色氨酸等)和杂环亚氨基酸（脯氨酸）四类，其中以脂肪族氨基酸为最多。

（2）根据氨基酸的酸碱性质分类：分为中性氨基酸（大多数）、酸性氨基酸（谷氨酸，天冬氨酸）和碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）三类。

（3）根据R基团的极性分类：分为非极性或疏水性氨基酸，极性但不带电荷氨基酸，pH7时带负电荷氨基酸，pH7时带负电荷氨基酸，pH7时带正电荷氨基酸四类。

6、已知：（1）卵清蛋白PI（等电点）为4.6；（2）B乳球蛋白PI为5.2；（3）糜蛋白酶原PI为9.1。

问：在pH5.2时上列蛋白质在电场中向阳极移动还是向阴极移动或者不移动？（注：当某蛋白质处在pH小于它的等电点的溶液时，带正电荷，在电场中向负极移动；当其处在pH大于它的等电点的溶液时，带负电荷，在电场中向正极移动；相等时则不移动。

）答：卵清蛋白PI〈PH，带负电，向正极移动；B乳球蛋白PI=PH，不移动；糜蛋白酶原PI〉PH，带正电，在电场向负极移动。

7、什么叫蛋白质的变性？哪些因素可以引起蛋白质变性？蛋白质变性后有何性质和结构上的改变？蛋白质的变性有何实际应用？蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使其物理性质、化学性质、生物活性改变的作用。

引起蛋白质变性的化学因素有：强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、三氯已酸、磷钨酸、浓乙醇等；物理因素有：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌等。

蛋白质变性后，其物理性质改变，如溶解度减少、渗透压和扩散速度降低，不易结晶等；结构改变，由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变成无序的松散结构；化学性质改变，容易被酶水解；生物活性改变，活性降低或完全丧失。

实际应用：利用蛋白质变性原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐；医疗上的消毒杀菌也是利用此原理，还有在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清解毒。

（蛋白质变性在实际生活中有害也有利）9、蛋白质的两性解离、沉淀特性有何应用？可以通过电泳，盐析与盐容分离和提纯蛋白质用于蛋白质的研究。

11、名词解释：（1）蛋白质的一级结构：指多肽链的氨基酸序列。

（肽键和二硫键）（2）二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B 折叠片段。

（3）三级结构：指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。

（4）四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

（5）必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反刍动物体内不能完成，需从食物中吸取，以保证正常生命活动的需要的氨基酸。

（6）氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。

（7）酰胺平面：双键的重要特征之一是不能自由旋转，这就使得多肽链中围绕C-N键的6个原子构成一个平面，称为酰胺平面，也称肽平面。

（8）肽单元：肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。

是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

（9）蛋白质等离子点：指在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的PH,也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点.。

第四章酶1、名词解释（1）酶的活性中心：酶分子上直接参与底物结合和起催化作用的氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构组成的区域。

（2）酶的别构效应：调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，合酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应。

（3）同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶。

（4）比活力：代表酶制剂的纯度。

（比活力=活力单位数（U）\酶蛋白（mg））.（5）酶的最适温度：酶显示出最大活力时所处的温度。

（6）辅酶和辅基：全酶中的辅因子。

（辅因子包括金属离子和小分子的有机化合物，根据它们与酶分子的结合牢固程度不同，分为辅酶和辅基）2、酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点？相似点：（1）能加快化学反应的速度而本身在反应前后没有结构和性质的改变；（2）只能缩短反应达到平衡所需要的时间而不能改变反应的平衡点。

酶自身特点：酶催化效率高、具有高度专一性、易失活、催化活性可被调节控制、作用条件温和、易变性等。

3、影响酶促反应速度的因素有哪些？其酶促反应速度受酶浓度、底物浓度、PH值、温度、激活剂、抑制剂等因素的影响。

4、米氏方程的实际意义和用途是什么？米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S]【V---酶促反应速度; Vmax---酶完全被底物饱和时的最大反应速度；[S]---底物浓度；Km ---米氏常数（即酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度）】米氏方程用来表示反应速率和底物浓度的关系。

5、何为米氏常数？它的意义是什么？Km的涵义是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

意义：1）Km值是酶的特殊常数之一；2）当一个酶有多个底物时则对应于每一个底物的Km也不相同；3）Km值可表示酶对底物亲和力的大小。