生化知识点整理(特别全
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化背诵知识点总结
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
生化复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生化常识知识点总结
生化常识知识点总结1. 细胞结构与功能细胞是生命的基本单位，它们在维持生物体的正常功能和生存过程中发挥着重要作用。
细胞包含许多重要的结构组成，如细胞膜、细胞质、细胞核等。
细胞膜是细胞的外围结构，它通过选择性透性调节物质的进出。
细胞质是细胞内的液体部分，含有细胞器和细胞骨架。
细胞核含有DNA和RNA等遗传物质，控制细胞的生长、分裂和代谢等生理功能。
2. 生物分子生物分子是构成细胞和生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞器和细胞膜上发挥着关键作用。
核酸是DNA 和RNA的组成部分，储存和传递遗传信息。
碳水化合物是细胞内的主要能量来源，也是细胞膜的重要组成成分。
脂类是细胞膜的主要成分，还参与了许多代谢和信号传导过程。
3. 酶和代谢酶是生物体内的催化剂，它们在调节细胞内化学反应速率、能量转化和物质代谢中发挥着关键作用。
酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和抑制剂等。
代谢是细胞内所有化学反应的总称，包括有氧代谢和无氧代谢两种方式，通过代谢可以产生能量和合成细胞需要的物质。
4. 遗传学遗传学是研究遗传现象和遗传变异的科学，包括遗传物质的结构和功能、遗传基因的表达和调控等方面。
遗传物质主要由DNA和RNA组成，它们携带了生物体遗传信息，控制生物体的发育、生长和性状。
遗传基因的表达和调控包括DNA复制、转录和翻译等过程，它们决定了生物体的遗传特征和性状。
5. 免疫学免疫系统是生物体内的一种防御系统，它能够识别和清除外来病原体，保护生物体免受感染和疾病。
免疫系统包括先天免疫和获得免疫两种方式，通过免疫细胞和抗体等进行免疫应答。
免疫系统的异常会导致免疫缺陷和自身免疫疾病等疾病的发生。
6. 能量和物质代谢生物体需要能量来维持生命活动和生长发育，能量主要来源于食物和光合作用。
物质代谢是生物体内分子的合成和降解过程，包括有氧代谢、无氧代谢和光合作用等各种代谢途径。
临床生化基础必学知识点
临床生化基础必学知识点
1. 细胞结构和功能：细胞是生物体的基本功能单位，了解细胞的结构
和功能对于理解生化过程至关重要。
2. 生物大分子：生物体内存在着多种生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
了解这些生物大分子的结构和功能可以帮助我们理解
生物体内的生化过程。
3. 代谢与能量：代谢是生物体内发生的化学反应的总称，包括有氧和
无氧代谢。
能量是生物体维持生命活动所必需的，了解代谢和能量相
关的基本过程对于理解临床生化非常重要。
4. 酶和酶学：酶是生物体内一种特殊的蛋白质，具有催化化学反应的
能力。
了解酶的结构、功能和调节机制对于理解临床生化反应和疾病
诊断非常重要。
5. 临床指标和试验：了解一些常见的临床生化指标，如血糖、血脂、
血肌酐等，以及相应的试验方法和临床意义。
6. 肝功能与乙醇代谢：肝脏是人体内最重要的代谢器官之一，了解肝
功能和乙醇代谢对于评估肝脏疾病和酒精中毒的程度非常重要。
7. 肾功能与水电解质平衡：肾脏是人体内主要的排泄器官之一，了解
肾功能和水电解质平衡对于评估肾脏疾病和调节体内水电解质平衡非
常重要。
8. 血凝与抗凝系统：了解血液的凝固和抗凝机制，以及一些血凝和抗
凝的常见指标，对于评估凝血功能和预防血栓病非常重要。
9. 免疫和免疫学：了解免疫系统的基本原理和免疫功能对于理解免疫反应和疾病诊断非常重要。
10. 其他重要的临床生化指标和疾病标志物：了解一些与特定疾病相关的生化指标和标志物，如肿瘤标志物、炎症指标等，对于临床疾病的诊断和治疗非常重要。
生化知识点总结归纳
生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子，具有多种功能。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。
蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。
2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子，包括DNA和RNA两种。
DNA通过碱基配对形成双螺旋结构，携带了生物体的遗传信息。
RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。
3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物界中，多糖的重要功能包括能量储存（如糖原）、结构支持（如纤维素）、细胞间质物质（如透明质酸）、免疫相关（如多糖抗原）等。
4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物，包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。
脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。
5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质，具有高度的专一性和高效的催化作用。
酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。
6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构，具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。
细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成，参与到细胞内外物质的交换和信息传导。
二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能，糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。
2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子，脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。
β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。
3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构，蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。
翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。
4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子，核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
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第一章蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础）碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒蛋白质平均含氮量（N%）：16%∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）基本组成单位●●●pH值两分子脱水缩合为二肽，肽键由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。
而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
谷胱甘肽GSHGSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
(1) 体内重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。
(2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，α-C某些]②③④①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键，使构象稳定。
也就是说，氢键是稳定β-折叠的主要化学键。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。
即前者两条链从N端到C端是同方向的，后者是反方向的。
β-折叠结构的形式十分多样，正、反平行还可以相互交替。
平行的β-折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β-折叠结构，则间距为0.7nm。
⑤氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。
了解蛋白质一级结构与功能的关系一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。
溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。
第二章C5’-末(1) 两条反向平行(走向相反，一条5’→3’，另一条3’→5’)的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。
两条链均为右手螺旋。
(2) 嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。
碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。
(3) 双螺旋的直径为2nm。
顺轴方向，每隔0.34nm有一个核苷酸，相邻两个核苷酸之间的夹角为36°。
每一圈双螺旋有10对核苷酸，每圈高度为3.4nm。
(4) 、两条链由碱基间的氢键相连。
A与T配对，形成两个氢键。
G与C配对，形成三个氢键。
所以GC之间的配对较为稳定。
这种碱基之间相互配对称为碱基互补。
根据碱基互补原则，当一条多核苷酸链的序列被确定以后，即可推知另一条互补链的序列。
(5) 由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟(major groove)；一条较浅，称为小沟(minor groove)。
目前认为沟状结构与蛋白质和DNA只见的相互识别有关。
(6) 维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。
碱基有规律的堆积可以使碱基之间发生缔合，这种作用力称为碱基堆积力。
由于碱基的层层堆积，在DNA分子内部形成一个疏水核心区，有助于氢键的形成。
碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。
DNA构象有多态性：在不同的湿度和离子强度时，还可形成A、C、D、Z等各种构象。
◆A-DNA：右手螺旋，螺距2.8nm，含11个碱基对。
◆Z-DNA：左手螺旋螺距4.5nm，含12个碱基对。
因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列，故称Z-DNA。
•••（包•种类很多•含稀有碱基•二级结构为“三叶草”的结构。
•三级结构呈倒L形。
rRNA•细胞内含量最多的RNA，占细胞内RNA总量的80%以上。
•rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。
DNA的变性、复性在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。
变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。
变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
它是变性的逆过程。
第三章pH值等。
单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基的概念。
单体酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：由酶蛋白和辅助因子组成。
全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。
只有全酶才有催化作用。
酶蛋白：结合酶的蛋白质部分。
辅助因子：结合酶的非蛋白质部分。
辅酶：小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质。
辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶影响酶促反应的六因素底物浓度在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应呈一级反应。
随着底物浓度的进一步增高，反应速率不再呈正比例加速。
如果继续加大底物浓度，反应速率将不再增加，表现出零级反应。
酶浓度当[S]＞＞[E]，则酶促反应速度与酶的浓度变化成正比，即V=κ3［E］。
温度双重影响:一方面，当温度升高时，反应速度加快，另一方面，随温度升高，酶逐步变性，酶促反应速度降低。
在最适23值最小的1/Km酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原转化为有活性的酶的过程。
实质是酶活性中心形成或暴露的过程。
酶原激活机理：酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心。
酶原激活的生理意义:①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，②使酶在特定的部位和环境中发挥作用。
③可视为酶的储存形式。
同工酶的概念同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
不可逆抑制、可逆抑制中的竞争性抑制可逆抑制中的竞争性抑制抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
抑制程度取决于抑制剂和底物对酶的相对亲和力以及抑制剂和底物浓度比。
加大底物浓度可减弱甚至解除抑制作用。
Km增大，Vmax不变。
起始物/终产物：葡萄糖（糖原）/乳酸（ATP）关键步骤：⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（2）6-磷酸葡萄糖转化为6-磷酸果糖（3）6-磷酸果糖转变为1，6-双磷酸果糖（4）磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖（5）磷酸丙糖的同分异构化（6）3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸（7）1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（8）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（9）2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸2、肝糖原分解3、糖异生去路：1、三羧酸循环彻底氧化分解2、转变成非糖类物质如氨基酸，脂肪3、转变成肝糖原、肌糖原4、磷酸戊糖途径生成其他糖参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖）1、胰岛素——体内唯一降低血糖水平的激素胰岛素的作用机制：1、促进葡萄糖转运进入肝外细胞2、加速糖原合成3、加快糖的有氧氧化4、抑制肝内糖异生5、减少脂肪动员2、胰高血糖素——体内升高血糖水平的主要激素胰高血糖素的作用机制：1、促进肝糖原分解2、抑制酵解途径，促进糖异生3、促进脂肪动员3、糖皮质激素和肾上腺素也可升高血糖，肾上腺素只要在应急状态下发挥作用。
升高血糖：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖定义：脂酸β-脂酰1. FFA的活化(胞液)2. 脂肪酸的β-氧化(β-Oxidation)(线粒体主要过程：1.脂肪酸活化→脂酰CoA2.脂酰基进入线粒体3.脂酰CoA的β-氧化4.三羧酸循环和氧化磷酸化关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ能量:软脂酸129ATP酮体的概念、合成及利用的部位、生理意义。
酮体包括乙酰乙酸、β－羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。
合成部位：线粒体利用部位：肝外组织生理意义：１酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。
）因而，酮体是肝脏输出能源的一种形式。
２酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。
３正常情况下，血中酮体的含量为0.03～0.5mmol/L。
４酮体“肝内生成，肝外利用”3. 胆固醇的合成胆固醇在体内的代谢转变：１转变为胆汁酸这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。
２转变为类固醇激素：肾上腺皮质细胞３转化为维生素D3４参与生物膜的合成血浆脂蛋白的分类及功能。
１＼电泳法α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白，乳糜微粒LDL是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白。
4.HDL：（肝细胞，小肠细胞、血浆）将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢第六章生物氧化、底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。
底物水平磷酸化：是因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能化合物，然后将能量转移给ADP形成ATP的过程。
氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中、能量逐步释放并偶联ADP磷酸化生成ATP，因此又琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2ATP生成部位P/O比值的概念P/O比值：指物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷或ADP的摩尔数或所生成的ATP的摩尔数两种穿梭方式、主要存在部位及后果(见讲义)。
α-磷酸甘油穿梭苹果酸-天冬氨酸穿梭高能化合物概念、常见的高能化合物高能化合物：进行水解反应时伴随的标准自由能变化大于21KJ/mol的化合物。
生物学中的标准谷草转氨酶/AST，又称GOT氧化脱氨基作用：L-谷氨酸氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧脱氢酶。