生命科学snare蛋白作业
snare名词解释细胞生物学
snare名词解释细胞生物学
在细胞生物学中，snare（简称SNARE）是指融合细胞膜和囊
泡膜的一种蛋白质复合物。
SNARE分子存在于细胞膜和囊泡
膜上，通过相互结合和融合，实现囊泡的与细胞膜的融合，从而实现细胞内物质的运输和释放。
SNARE复合物由细胞膜上的t-SNARE（靶SNARE）和囊泡
膜上的v-SNARE（囊泡SNARE）组成。
t-SNARE和v-SNARE之间存在互相识别和结合的特定序列，通过这种结合，t-SNARE和v-SNARE将细胞膜和囊泡膜紧密地联系在一起，
形成融合复合物。
融合复合体进一步参与SNARE复合物的形成，将细胞膜和囊泡膜拉近，最终使两者合并。
SNARE在细胞生物学中起着重要的功能。
通过SNARE复合
物介导的膜融合，细胞可以实现胞吐（exocytosis）和胞吸（endocytosis）等细胞内物质运输和释放的过程。
此外，SNARE还参与一些细胞过程，如神经递质的释放、胞吞作用
和某些信号传导通路的调控等。
因此，SNARE在细胞的正常
功能和生理过程中扮演着重要角色。
植物SNARE 蛋白的结构与功能
植物学通报 2005, 22 (6): 715￣722 Chinese Bulletin of Botany专题介绍植物 SNARE 蛋白的结构与功能①鲍永美 王州飞 张红生 ②(南京农业大学作物遗传与种质创新国家重点实验室 南京 210095)摘要在真核生物细胞囊泡运输过程中的膜融合主要是由SNARE蛋白介导的, SNARE蛋白的结构高度保守。
研究发现, 植物中的SNARE蛋白促进植物细胞板形成, 能与离子通道蛋白相互作用, 有利于 植物的正常生长发育, 能提高植物的抗病性及参与植物的向重力性作用。
应用基因组学和蛋白质组学 技术结合细胞学水平上的分析方法有助于深入揭示植物SNARE蛋白家族成员的功能, 明确SNARE蛋 白在信号转导途径中的作用, 阐明动植物免疫系统的区别和联系。
关键词 SNARE蛋白, 结构, 功能Structure and Function of SNAREs in PlantBAO Yong-Mei WANG Zhou-Fei ZHANG Hong-Sheng②(State Key Laboratory of Crop Genetics and Germplasm Enhancement, Nanjing Agricultural University, Nanjing 210095)AbstractThe membrane fusion in vesicle trafficking in the cells of eukaryotic organisms ismediated by soluble-N-ethyl-maleimide-sensitive fusion protein attachment protein receptor (SNARE) proteins, which are highly conserved in their structures from various species, including yeast, animals and plants. Increasing research has demonstrated many tissue- or subcellularspecific components of SNAREs involved in the formation of the cell plate, interacting with ion channel proteins, and gravity sensing in plants. SNARE proteins might play important roles in plant growth, development and response to abiotic and biotic stresses. The application of genomics and proteomics approaches, as well cytological methods, will accelerate our understanding of diverse functions of the plant SNARE family and their specific location in the signal transduction pathway, and the differentiation and relation between animal and plant immunity systems. Key words SNARE protein, Structure, Function 植物细胞内可溶性物质的运输主要是通 过细胞内的囊泡(vesicles)在不同细胞器膜结 构间穿梭运输而实现(Sanderfoot et al., 1999), 囊泡充当了整个系统的运输工具。
植物SNARE蛋白的结构与功能
植物SNARE蛋白的结构与功能
鲍永美;王州飞;张红生
【期刊名称】《植物学报》
【年(卷),期】2005(022)006
【摘要】在真核生物细胞囊泡运输过程中的膜融合主要是由SNARE蛋白介导的,SNARE蛋白的结构高度保守.研究发现,植物中的SNARE蛋白促进植物细胞板形成,能与离子通道蛋白相互作用,有利于植物的正常生长发育,能提高植物的抗病性及参与植物的向重力性作用.应用基因组学和蛋白质组学技术结合细胞学水平上的分析方法有助于深入揭示植物SNARE蛋白家族成员的功能,明确SNARE蛋白在信号转导途径中的作用,阐明动植物免疫系统的区别和联系.
【总页数】8页(P715-722)
【作者】鲍永美;王州飞;张红生
【作者单位】南京农业大学作物遗传与种质创新国家重点实验室,南京,210095;南京农业大学作物遗传与种质创新国家重点实验室,南京,210095;南京农业大学作物遗传与种质创新国家重点实验室,南京,210095
【正文语种】中文
【中图分类】Q94
【相关文献】
1.反胶束对植物蛋白的结构、功能性和应用的影响研究进展 [J], 孙雪; 赵晓燕; 朱运平; 张晓伟; 刘红开; 朱海涛
2.植物转录因子TIFY家族蛋白结构和功能的研究进展 [J], 杨锐佳;张中保;吴忠义
3.植物PHD结构域蛋白的结构与功能特性 [J], 王天一;王应祥;尤辰江
4.植物蛋白磷酸酶2C结构和功能的研究现状与进展 [J], 陈耘蕊;毛志君;李兆伟;范凯
5.植物丝氨酸/精氨酸丰富(SR)蛋白的结构和功能及其在植物发育中的作用 [J], 那海燕;邓祖湖;张木清;陈如凯
因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
囊泡
詹姆斯·罗斯曼( James E. Rothman)假设膜融合的特异性是由SNARE 提供的：囊泡和其靶膜上都存在自身的．SNARE，只有二者相互识别并特异性结合后方可实现囊泡和靶膜的融合。
他的实验室主要以哺乳动物细胞为研究材料，着重阐明了这个特殊的蛋白质复合物SNARE在囊泡锚定和融合中的作用机制，并以此荣获了2013年诺贝尔生理学或医学奖囊泡运输引起科学家的关注，主要开始于20世纪60年代，乔治•帕拉德 (George Palade)等发现，细胞分泌的蛋白需要先进入内质网，再到高尔基体，然后分泌到胞外。
这个细胞分泌途径的重大发现，使他获得了1974年诺贝尔生理学或医学奖。
尽管如此，这个分泌途径的细节并不清楚。
1975年甘特尔•布洛贝尔 (Gunter Blobel)进一步提出了分泌蛋白进入内质网的信号肽学说，并因此获得了1999年诺贝尔生理学或医学奖。
B、2013年诺贝尔生理学或医学奖被授予三位科学家，来自耶鲁大学、出生于美国的詹姆斯•罗斯曼(James E. Rothman)；加州大学伯克利分校的兰迪•谢克曼(Randy W. Schekman)；来自斯坦福大学、二十世纪80年代移居美国的德国人托马斯•祖德霍夫(Thomas C. Sudhof)。
三人简介：詹姆斯·罗斯曼，1976年获得哈佛医学院博士学位。
由于他与兰迪·谢克曼在囊泡运输研究领域的出色工作，曾分享2002年拉斯克奖基础医学奖。
兰迪·谢克曼，1974年获得斯坦福大学博士学位，导师阿瑟·考恩伯格(Arthur Kornberg)为1959年诺奖得主。
曾任《美国国家科学院院刊》(PNAS)主编，现担任《eLife》主编。
1992年当选美国国家科学院院士。
托马斯·聚德霍夫，1982年获得哥廷根大学医学博士学位。
曾在迈克尔·布朗(Michael Brown)和约瑟夫·戈登斯坦(Joseph Goldstein，这两人曾因发现“低密度脂蛋白受体内吞机制”获得1985年诺贝尔生理学或医学奖)指导下从事博士后研究。
细胞膜和囊泡运输的分子机理和生物学意义分析
细胞膜和囊泡运输的分子机理和生物学意义分析细胞膜和囊泡运输是细胞逆境应对和适应环境变化的重要机制，也是生物体内物质和信息交流的主要途径。
在细胞膜和囊泡运输中，许多关键蛋白质、糖脂等分子参与了复杂的运输和识别过程，同时，许多细胞功能障碍和疾病都与细胞膜和囊泡运输相关。
本文将从分子机理和生物学意义两个角度分析细胞膜和囊泡运输的机制和重要性。
分子机理细胞膜和囊泡运输涉及到多重分子相互作用和识别过程，其中涉及到多个蛋白质和糖脂分子，以及不同的信号分子和途径。
在细胞膜上，多个蛋白质和糖脂分子组成了不同的膜区域，称为膜微区或膜域，起到了分子识别和张力调节的作用。
在囊泡运输中，则通过不同的运输途径和蛋白质介导，将分子从一个区域传递到另一个区域。
为了更好地解析细胞膜和囊泡运输的机理，许多分子、细胞生物学方法被应用到了这个领域。
例如，原位荧光染料和共聚焦显微镜技术可以直观地观察到分子在细胞膜上的行为。
重组蛋白表达和纯化、水平蛋白交互、X射线晶体学和核磁共振等方法可以解析蛋白质和其他分子之间的相互作用和结构。
最近，越来越多的研究表明，细胞膜和囊泡运输涉及到多重信号通路，如钙信号、ATP信号、Rab蛋白和SNARE蛋白介导的信号等等。
这些信号可以通过不同的机制调节囊泡的形成和运输。
例如，ATP信号可以增加细胞膜上酪氨酸激酶的激活，并进一步介导囊泡的内吞和运输。
Rab蛋白家族则调节了囊泡的脱离和靶向。
而SNARE蛋白则介导了细胞质和膜的融合和分离过程。
生物学意义细胞膜和囊泡运输是细胞生命活动中非常重要的过程。
在生物体内，不同细胞间需要高效地交流和合作才能实现组织器官和身体的协调发育和功能。
同时，细胞本身也需要在不断变化的环境中保持内部环境稳定，同时适应外界刺激和逆境。
细胞膜和囊泡运输对这些生命过程都有着重要的调节作用。
细胞膜和囊泡运输的生物学意义主要包括以下几个方面：1.传输和分布。
细胞膜和囊泡运输可以将物质和信息从一个区域传递到另一个区域。
SNARE蛋白参与内质网的物质运输研究
SNARE蛋白参与内质网的物质运输研究随着生物化学和分子生物学技术的不断发展，人类对细胞内物质运输机制的研究也越来越深入。
其中，SNARE蛋白作为重要的内质网物质运输参与者，引起了科学家们浓厚的兴趣。
本文将介绍SNARE蛋白的相关知识以及其在内质网物质运输中的作用和机制。
SNARE蛋白是什么？SNARE蛋白全称为soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor，简称为SNARE。
它是一种重要的细胞蛋白质，主要在细胞膜与囊泡膜之间进行调节分泌物质的交换和传输。
SNARE蛋白可以被分为两大类：标准SNARE蛋白和非标准SNARE蛋白。
标准SNARE蛋白主要分布在各种细胞和组织中，而非标准SNARE蛋白则主要在某些特定细胞部位发挥作用，起着类似介导内质网运输的作用。
SNARE蛋白的结构和功能SNARE蛋白的基本结构为螺旋结构，包括一个α螺旋区和一个α-β匹配区。
大约有60%的SNARE蛋白都包含一个宽松的N-端，用于与其他的SNARE蛋白进行互补配对。
SNARE蛋白在内质网物质运输中的作用和机制内质网物质运输主要包括进口和出口两个过程。
进口是指通过小分子物质和蛋白质在细胞质中进入内质网，出口则是指细胞内的蛋白质与其他分子溶液一样被排出内质网并向其他目标位置进行运输。
SNARE和其他参与物质共同构成了一种可“绑定”可“接合”的表面结构，从而促进了内质网物质的进口和出口。
特别是，SNARE蛋白可以通过卷曲尾部的手法调节囊泡在细胞质间的运动，这样它就可以有效地用于内质网物质的进口和出口。
同时，和其他参与物质一样的，SNARE蛋白在整个过程中都扮演着关键的调节作用。
SNARE蛋白参与内质网运输的未来研究方向当前，关于SNARE蛋白的研究还只是浅显地处于起步阶段，不同的可变条件往往表现不一，这使得我们更关注SNARE蛋白对于内质网物质运输和其他相关生理学流程的作用。
基因调控网络研究及其应用前景分析
基因调控网络研究及其应用前景分析随着现代生物学和生物技术的飞速发展，基因调控网络成为了许多生命科学研究的重要热点。
基因调控网络作为生物体内基因表达调控的调节中心，对于发生发展、疾病治疗等具有重要的意义。
本文将就基因调控网络的研究进展及其应用前景作一分析。
1. 基因调控网络研究的发展从20世纪50年代John Jacob Abel开始，人们就开始研究雄性荷尔蒙对于生物发育的影响。
之后，人们对于生物体内基因调控的研究便愈发深入。
1986年，Thomas C. Südhof等人最先发现了自神经元分泌物质的SNARE蛋白质家族，这使得基因调控研究迎来了一个崭新时期。
在基因调控网络研究的过程中，人们提出了“组学”这一概念。
组学是用系统性的方法对复杂系统进行整体研究的学科。
在基因调控网络研究中，组学被广泛应用于大规模的基因分析、基因表达谱研究、蛋白质互作网络分析等方面。
2000年，生命科学领域的一项里程碑事件——人类基因组计划完成。
近年来，高通量测序技术的发展为基因调控网络研究提供了新的机遇。
使用这种技术可以大规模地测定基因组中不同类型的RNA序列，从而挖掘出大量的未知功能和遗传变异等基本信息。
同时，人工智能、机器学习等技术的应用也为基因调控网络研究提供了无限可能。
2. 基因调控网络的结构与功能基因调控网络是一种包含有相互作用关系的蛋白质、基因和信号分子的复杂系统。
在该网络中，调控因子通过相互作用和信号传递等机制来调节基因表达，从而影响生物体的生长发育和生理功能。
基因调控网络的网络拓扑结构是指网络中蛋白质、基因和信号分子之间的连接方式。
研究表明，基因调控网络呈现出类似于小世界网络的结构，其中极少数中央节点具有较高的影响力。
此外，基因调控网络还可通过拓扑结构的变化来适应环境中的变化。
基因调控网络的功能包括正反馈、负反馈及周期振荡等。
正反馈机制可使信号传导得到放大，而负反馈机制则使其逐渐衰减。
周期振荡是一种常见的调控机制，例如生物钟就属于周期振荡本性。
高考生物大轮专题复习细胞的分子组成和结构基础细胞的基本结构测试
闪堕市安歇阳光实验学校专题一细胞的分子组成和结构基础 1.2 细胞的基本结构测试(本栏目内容，在学生用书中以形式分册装订！)一、选择题1．(2016·河南洛阳一模)在下列关于细胞基本共性的描述中，错误的是( )A．均具有主要由磷脂与蛋白质构成的膜结构B．细胞都能分裂、分化、衰老、凋亡C．一般都具有核糖体作为蛋白质合成的“机器”D．是生物代谢和遗传的基本单位解析：细胞包括原核细胞和真核细胞，都具有膜结构，膜结构主要由磷脂与蛋白质构成，一般都含有核糖体，细胞是生命系统的最小层次，是生物代谢和遗传的基本单位，A、C、D正确；高度分化的细胞没有分裂能力，B错误。
答案：B2．科学家詹姆斯·罗斯曼和兰迪·谢克曼、德国科学家托马斯·聚德霍夫因发现细胞的主要运输系统——囊泡运输的调节机制而获得诺贝尔生理学或医学奖。
囊泡的形成、运输与下列哪种膜结构无关( )解析：从图中可识别A、B、C、D分别是线粒体、高尔基体、叶绿体和内质网。
囊泡的形成、运输与叶绿体无关。
答案：C3．(2016·湖北襄阳调研)下列有关生物膜的叙述，错误的是( )A．在一定条件下，大鼠脾细胞与兔造血干细胞的细胞膜能够发生融合B．用蛋白酶处理生物膜可改变其组成，其通透性也随之改变C．在生长激素的合成和分泌过程中，生物膜发生了结构和功能上的相互联系D．兴奋在神经纤维上传导和在神经元间传递时，生物膜发生的变化是相同的解析：兴奋在神经纤维上传导是离子的跨膜运输的结果，兴奋在神经元间传递时，是神经递质释放导致信号转变的结果，D错误。
答案：D4．(2016·山东师大附中模拟)在水稻根尖成熟区表皮细胞中能正常完成的生理活动有( )①核DNA→核DNA ②合成RNA聚合酶③mRNA→蛋白质④K＋自由扩散进入细胞⑤染色质→染色体⑥[H]＋O2→H2O ⑦H2O→[H]＋O2⑧渗透作用⑨核糖核苷酸→mRNAA．3项B．4项C．5项D．6项解析：水稻根尖成熟区表皮细胞不再进行分裂，故不进行核DNA分子复制及染色质向染色体转化，故①、⑤不能进行；K＋进入根尖成熟区细胞的方式应为主动运输，④不能进行；根尖成熟区细胞无叶绿体，不发生光反应，故⑦不进行。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生命科学作业
在生物大分子的形成过程中，氢键、离子键、二硫键等都发挥了重要的作用。
以snare蛋白质为例，它是种可在多个膜融合过程中起作用的蛋白，根据位于SNARE 结构域中间的氨基酸残基是精氨酸, 还是谷氨酰胺, 可将SNAREs家族成员分为R-SNAREs和QSNAREs两类。
【1】
首先，多种多样的氨基酸通过肽键，按照一定次序连接成多肽，形成了snare蛋白的一级结构。
接着，通过氢键，多肽链盘曲折叠形成snare蛋白的二级结构(常见的有α螺旋和β折叠等)。
之后，在二级结构的基础上，多条多肽链进一步盘曲折叠形成复杂的分子结构，即蛋白质的三级结构；最后，数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成聚合体结构，在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。
值得一提的是尽管不同的snare 蛋白结构差异很大，它们都含有一段60~70氨基酸的序列，其中有能形成卷曲螺旋结构的重复区。
【2】
让我们对比一下这几种“键”。
首先，肽键作为一种共价键，强度高，键能大，连接了各种各样的氨基酸，在蛋白质结构形成中发挥了基础性作用。
氢键是一种有方向性和饱和性的键，强度比范德华力强而远弱于共价键，由于它的方向性，使得一条特定的多肽链发生固定的盘曲折叠，形成二级结构。
而疏水作用在蛋白质的三级结构的形成中发挥着主要作用，如三级结构大都有一个疏水核心来稳定结构，
离子键、氢键和二硫键等也发挥了辅助稳定结构的作用。
当然，我们也注意到，在形成snare蛋白四级结构时,棕榈酰化也起了很重要的作用。
【3】
【1】鲍永美, 王州飞, 张红生. 植物SNARE蛋白的结构与功能[J]. 植物学报, 2005, 22(6):715-722.
【2】Chen X, Tomchick D R, Kovrigin E, et al. Three-Dimensional Structure of the Complexin/SNARE Complex[J]. Neuron, 2002, 33(3):397-409. 【3】Hong W J, Lev S. Tethering the assembly of SNARE complexes: Trends in Cell Biology[J]. Trends in Cell Biology, 2014, 24(1):35-43.。