绪论+蛋白质分子组成
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
运动生物化学
脂肪酸是脂肪供能的主要形式，也是长时间运动时的 基本燃料。脂肪酸氧化的基本过程包括脂肪酸的活化、 脂酰辅酶A的转移（进入线粒体）和脂肪酸的氧化 。 三、蛋白质的有氧氧代谢 蛋白质是由AA组成，所以蛋白质的代谢就是AA的代 谢。 1、AA代谢的一般途径 人体内AA的分解代谢主要通过脱氨基作用和转氨基作 用进行。 2、蛋白质的氧化供能 即使糖被大量消耗后，蛋白质供能也只占总能耗的1518%，正常情况下，在1小时有氧代谢跑的能耗中，蛋 白质供能仅占4.4%，所以蛋白质不是能量的主要来源， 它的分解代谢和合成代谢是维持生命活动的基础。 四、三大能源物质间的相互关系
二、糖酵解供能系统 糖原或葡萄糖无氧分解生成乳酸，并合成ATP的过程。 糖酵解供能是机体进行大强度剧烈运动时的主要能量 系统。 1、糖酵解供能的基本过程 糖酵解反应在细胞质内完成，由12步连续的化学反应 组成。 2、糖酵解中ATP的生成 G+2ADP+2Pi→2HL+2ATP Gn+ADP+3pi→2HL+3ATP 3、运动时糖酵解供能 以最大强度运动6-8秒时CP是主要的供能物质，同时 糖酵解过程被激活，肌糖迅速分解参与供能，全力运 动30-60秒时，糖酵解可达最大速率，约为磷酸原供能 的一半。
运动生物化学 朱应明
绪论 一、运动生物化学的任务 1、研究运动与身体的化学组成（各营养素）之间的 相互适应。 2、研究运动过程中机体内物质和能量代谢的过程及 神经和内分泌调节过程的规律。 3、利用运动时的生物化学规律，为增强体质和促进 健康服务。（如运动性疲劳的消除和体力的恢复，反 兴奋剂，机能监测和评定，制定运动处方等。） 二、运动生物化学目前研究的任务 （一）在竞技体育方面 1、科学的训练方法。最大血乳酸训练法，乳酸阈强 度训练法，最高血乳酸训练法，无氧低乳酸训练法。 2、运动员身体机能评定 1）、在运动应激时皮质醇和雄性激素的相互关系。
《生物化学》教案
第五周第1次课（9月24日）第2次课（9月25日）第3次课（9月26日）第4次课（9月27日）（2）组成蛋白质的基本单位一一氨基酸（3）蛋白质分子中氨基酸的连接方式8、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
第七周第1次课（10月8日）第2次课（10月9日）第3次课（10月10日）第4次课（10月11日）示、仿真等）I实验室等）教学目标：掌握：蛋白质的分子组成、结构、基本单位，蛋白质的变性。
熟悉：蛋白质分子中氨基酸的连接方式，结构与功能的关系。
了解：蛋白质的紫外吸收性质和分类。
运用：学生能够运用所学蛋白质相关知识，解释日常生活中蛋白质变性、沉淀等问题。
教学重点、难点:重点：蛋白质的元素组成及特点；蛋白质理化性质。
难点：蛋白质的空间结构及理化性质。
教学内容、过程及时间安排（含讲授、课堂讨论、练习等环节）：一、基本内容1、提问回顾上节课内容（5分钟）。
二、讲解内容1、讲解蛋白质的基本结构（5分钟）。
2、重点讲解蛋白质的空间结构（20分钟）。
3、讲解蛋白质结构与功能的关系（20分钟）。
（1）一级结构与功能的关系（2）空间结构与功能的关系4、讲解蛋白质的理化性质（25分钟）。
（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质的高分子性质（3）蛋白质的变性（4）蛋白质的沉淀与凝固（5）蛋白质的紫外吸收性质5、讲解蛋白质的分类（10分钟）。
6、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
1.分子生物学绪论(蛋白质、蛋白组、蛋白组学)
蛋白质、蛋白组、蛋白组学
一、蛋白质组研究的开端及蛋白质组含义
（一）1.人类基因 组计划由美国科学 家于1985年率先提 出，1990年正式启 动，美国、英国、 法国、德国、日本 和中国科学家共同 参与。
26 june 2000
1990--2001年，人类基因组序列草图的完成，宣告了
“后基因组时代”的到来，其主体是功能基因组学
直肠癌：
Sanchez等对15例结肠癌和13例正常人的结 肠上皮进行2-DE。建立了包括882和861个斑点 的结肠癌及正常人结肠粘膜的标准胶图。结果 发现在分子量为13kD和pI值为5.6处的蛋白质仅 出现在结肠癌的组织中。经鉴定为：钙粒蛋白B （calgranulin B）及钙卫蛋白（calprotectin）。
/Web/Search/index.htm
ldbESTCSITE 序列模体 http://www.expasy.ch/sport/prosite.html BLOCKS 保守序列 / ProDom蛋白质域http://protein.toulouse.inra.fr/prodom.html SBASE蛋白质域http://base.icgeb.trieste.it/sbase/ 二维电泳(2DPAGE): WORLD-2DPAGE国际2DPAGE库的完整索引
国内研究现状： 国家自然科学基金委于1997年设立了重大项目 “蛋白质组学技术体系的建立”.
中国科学院生物化学研究所、军事医学科学院 与湖南师范大学已启动蛋白质组研究.
中国科学院上海生命科学研究院、军事医学科 学院与复旦大学相继成立了专门的蛋白质组学 研究中心.
国内研究现状：在“重大疾病的功能蛋白质组学” 方面取得了良好的起步:
heidelberg.de/Services/PeptideSearch/PeptideSearchIntro.html
一、蛋白质组研究的开端及蛋白质组含义
（一）1.人类基因 组计划由美国科学 家于1985年率先提 出，1990年正式启 动，美国、英国、 法国、德国、日本 和中国科学家共同 参与。
26 june 2000
1990--2001年，人类基因组序列草图的完成，宣告了
“后基因组时代”的到来，其主体是功能基因组学
直肠癌：
Sanchez等对15例结肠癌和13例正常人的结 肠上皮进行2-DE。建立了包括882和861个斑点 的结肠癌及正常人结肠粘膜的标准胶图。结果 发现在分子量为13kD和pI值为5.6处的蛋白质仅 出现在结肠癌的组织中。经鉴定为：钙粒蛋白B （calgranulin B）及钙卫蛋白（calprotectin）。
/Web/Search/index.htm
ldbESTCSITE 序列模体 http://www.expasy.ch/sport/prosite.html BLOCKS 保守序列 / ProDom蛋白质域http://protein.toulouse.inra.fr/prodom.html SBASE蛋白质域http://base.icgeb.trieste.it/sbase/ 二维电泳(2DPAGE): WORLD-2DPAGE国际2DPAGE库的完整索引
国内研究现状： 国家自然科学基金委于1997年设立了重大项目 “蛋白质组学技术体系的建立”.
中国科学院生物化学研究所、军事医学科学院 与湖南师范大学已启动蛋白质组研究.
中国科学院上海生命科学研究院、军事医学科 学院与复旦大学相继成立了专门的蛋白质组学 研究中心.
国内研究现状：在“重大疾病的功能蛋白质组学” 方面取得了良好的起步:
heidelberg.de/Services/PeptideSearch/PeptideSearchIntro.html
蛋白质的结构与功能及理化性质
一、肽和键肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
H R2
H2O
R1
HH
H2N C C N C COOH
HO
R2
肽键
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
（一）生物化学与疾病的发生 （二）生物化学与疾病的诊断 （三）生物化学与疾病的治疗
四、如何学好生物化学
（一）建立广泛的联想，与其他学科联系。 （二）不要把注意力放在结构式上。 （三）理解记忆。 （四）做好预习和复习。
第二章 蛋白质和核酸化学
第一节ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
（一）氨基酸的结构
• 特点：一个氨基和一个羧基链 接在同个碳原子上
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
《生物化学与分子生物学》理论教学大纲
生物化学与分子生物学理论教学大纲（供临床医学5年制专业使用）Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学，它从分子水平上研究生命现象的本质，即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。
生物化学和临床医学的关系极为密切。
近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。
重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学，因此是一门重要的医学专业基础课。
在医学教育中，学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义，希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术，并利用所学知识，理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理，为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。
本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求，以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。
为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程，现将大纲使用中有关问题说明如下：1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。
教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。
2、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同专业要求和不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。
3、总教学参考学时为104学时，理论与实验比值9:4，即理论72学时，实验32学时。
Ⅱ课程基本信息一、教学目标：学习本课程后，学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架，对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能，熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇，了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势，为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。
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李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
17
1953年Watson（美）和Crick（英） 提出DNA分子的双螺旋结构模型， 1962年共获诺贝尔奖。
詹姆斯·沃森（James D. watson）
弗朗西斯·克里克（Francis H.Crick18）
Craig Venter (克莱格·凡特)
1990年人类基因组计划 （HGP）开始实施
指出此类“燃烧”耗氧，并排 出二氧化碳和水。后人称他是 生物化学之父。
11
1830-1843Liebig(德) 将食物分为糖、脂、蛋白质三
类，提出“代谢”一词，证明动 物体温形成是食物在体内“燃烧” 的缘故，最先写出两本生物化学 相关专著。
12
现代生物化学
生物化学的创始人
1890-1902Fischer(德)
氨基 NH2
C
H
R 氨基酸的结构通式
氨基酸的分类
构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，称 为编码氨基酸（AA/aa）。分为4类：
非极性：甘丙缬亮异苯脯 极性：色丝酪半甲苏天（胺）谷（胺） 酸性：谷天 碱性：赖精组
必需氨基酸：异、亮、色、苏、苯丙、赖、蛋、缬 （“一两色素本来淡些”）
除20种编码氨基酸外： 1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修饰的
生物化学
Biochemistry
武大医职 黄敏
1
化学元素周期表
2
3
4
什么是生物化学 （biochemistry）? 为什么需要学习生物化学 ? 怎样学习生物化学?
5
绪论
概念 发展简史 研究内容 生化与医学
6
概念
• 生物化学（biochemistry）运用化学的原 理和方法，从分子水平研究生物体的化 学组成和生命过程中化学变化规律的一 门科学，深入揭示生命现象本质，有生 命的化学之称。
15
汉斯·克雷勃斯 （Hans A.Krebs）
1937年Krebs(英) 发现三羧酸循环，以他的
名字命名为克氏循环 （Krebs cycle）。
1953年获得诺贝尔生理学 或医学奖。
16
1949年Pauling（美） 指出镰刀形红细胞性贫血
是一种分子病，并于1951 年提出蛋白质存在二级结构， 1954年获诺贝尔奖。
发现缬氨酸、脯氨酸、羟脯 氨酸，首次证明蛋白质是多肽； 发现酶的专一性，提出并验证 了酶催化作用的“锁-匙”学说； 合成了糖及嘌呤。1902年获 诺贝尔奖。
13
创立了血滤液的制备及血 糖的测定等方法，1929年 提出蛋白质变性学说，对于 研究蛋白质大分子的高级结 构有重要价值。
14
刘思职
主要研究免疫化学及蛋白质变 性，如抗原抗体复合物的解离及提 纯等。大部分研究工作均与吴宪合 作。创造性地用化学定量方法研究 抗原抗体的沉淀反应，并定量回收 抗体。
总学时48，其中讲授40课时，实验8课时 实验要求预习，穿工作服，不能穿拖鞋
做实验，认真操作，客观记录，做完后把自 己用过的东西收拾整理好。
参考书： 《生物化学》 第六版 周爱儒主编
人民卫生出版社 27
第一章 蛋白质的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
28
一、什么是蛋白质?
“头等重要 的，原始的”
氨基酸结构通式和分类 • 氨基酸在蛋白质中的连接方式
元素
C、H、O、N 、S P、 Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 特点：N（16%）
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
凯氏定氮法
奶粉事件
33
基本组成单位 —— 氨基酸（amino acid） COOH 羧基
• 化学组成：生物体―组织/器官―细胞―分子―元素 • 化学变化：新陈代谢、遗传变异
7
古代人们的生活实践： 用麯制酒
制作豆腐
8
发展简史
1897年 Buchner 发现酵母细胞裂解液能使糖发酵
1902年 Fischer 肽键理论
1926年 Sumner结晶得到了脲酶,证明酶就是蛋白质
1935年 Schneider将同位素应用于代谢的研究
蛋白质（Protein）：
是一类由氨基酸通过肽键连接而成的具 有特定空间结构的高分子含氮化合物，是一 切生命体的重要组成成分。
二、蛋白质的生理功能
• 催化与调节
• 运输和储存
• 凝血与抗凝血
• 免疫与防御
• 协调运动
• 信息传递
• 支持与营养
• 其他
30
第一节 蛋白质的分子组成
• 元素 • 基本组成单位 —— 氨基酸
3. 生理条件下，带正电荷的氨基酸是 A.异亮氨酸 B.色氨酸 C.丙氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸
主要内容回顾
• 蛋白质的含氮量和基本组成单位 • 编码氨基酸的结构通式 • 氨基酸分类（必需氨基酸） • 肽键的构成
后基因组时代
9
近代生物化学
1742-1786K.Scheele（瑞典 ）
分离出了砷、钡、氯、镁、 钼和氮，制造出了几十种重要 的新型化合物，包括氧化溴、 苯甲酸、柠檬酸、氰化氢、硫 化氢、氟化氢、乳酸、苹果酸 、酒石酸和尿酸等。
10
1780-1789Lavoisier(法) 研究“生物体内的燃烧”，
促甲状腺释放激素
41
γ β α
谷胱甘肽(GSH)
谷氨酰半胱氨酰甘氨酸
42
练习题
1. 某一块蛋糕样品含氮6克，该样品蛋白质含量为 A. 12.50克 B. 23.25克 C. 37.50克 D. 45.00克
2. 9肽是由9个氨基酸脱去几个水分子缩合而成 A. 8 个 B. 9个 C. 10个 D. 不一定
微生物 生化
研究内容
植物
动物
生化
生物化学
生化
人体 生化
对象 不同
21
研究内容
★ 人体的物质组成：
水、蛋白质、脂类、 无机盐、糖类、核酸、维生素等
生物大分子： 蛋白质 核酸 多糖 脂类
22
★生物大分子的结构与功能
蛋白质、核酸、多糖、脂类 的组成、结构、性质、功能
23
★ 物质代谢及调节：合成、分解、转化
2001年Venter（美） 等完成了人类基因组草图 测序
19
细胞
端粒
体 色 染
端粒
在染色体的末端部分有一个像帽子一样的特殊结构，这就 是端粒，能够保护使染色体不被降解，保持遗传的相对稳定。
帮助端粒合成的分子——端粒酶。使端粒的长度和结构得 以稳定，从而保护染色体。
细胞随着端粒的变短而衰老，而当端粒酶的活性足以维护 端粒的长度时，细胞将会延迟衰老。端粒长度和端粒酶活性与 细胞的寿命及很多疾病发生直接相关。（遗传病，肿瘤） 20
1944年 Avery等人证明遗传信息是核酸
1953年 Sanger胰岛素氨基酸的序列测定
Waston-Crick提出DNA双螺旋模型
1958年 Perutz等解明肌红蛋白的立体结构
1970年 发现了DNA限制性内切酶
1972年 DNA重组技术的建立
1978年 DNA双脱氧测序法的建立
…
1990年 人类基因组计划的实施,2003年完成,进入
（酶的催化）
★ 遗传信息的传递和表达（中心法则）
复制 DNA
复制
转录
RNA
逆转录
翻译
蛋白质
24
生物化学与医学
了解疾病的分子机制：遗传性疾病，代谢障碍相 关疾病 临床诊断方法的研究：生物化学诊断技术 开发药物治疗方法的研究：蛋白酶类，尿激酶， 蛋白质工程药物，基因工程药物
25
有用
有趣
26
教学安排与学习要求
——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在
氨基酸的连接方式
肽（二肽、Leabharlann 肽……寡肽、多肽） 多肽链、氨基酸残基
38
多肽的书写：如 H-甘-丙-谷……组-蛋-OH 简写成：丙·甘·天冬
生物体内的生物活性肽：
抗利尿素与催产素(9肽) 胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽） 降钙素（32肽）、ACTH（39肽） 胰岛素（51肽）、肌肽（2肽）
17
1953年Watson（美）和Crick（英） 提出DNA分子的双螺旋结构模型， 1962年共获诺贝尔奖。
詹姆斯·沃森（James D. watson）
弗朗西斯·克里克（Francis H.Crick18）
Craig Venter (克莱格·凡特)
1990年人类基因组计划 （HGP）开始实施
指出此类“燃烧”耗氧，并排 出二氧化碳和水。后人称他是 生物化学之父。
11
1830-1843Liebig(德) 将食物分为糖、脂、蛋白质三
类，提出“代谢”一词，证明动 物体温形成是食物在体内“燃烧” 的缘故，最先写出两本生物化学 相关专著。
12
现代生物化学
生物化学的创始人
1890-1902Fischer(德)
氨基 NH2
C
H
R 氨基酸的结构通式
氨基酸的分类
构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，称 为编码氨基酸（AA/aa）。分为4类：
非极性：甘丙缬亮异苯脯 极性：色丝酪半甲苏天（胺）谷（胺） 酸性：谷天 碱性：赖精组
必需氨基酸：异、亮、色、苏、苯丙、赖、蛋、缬 （“一两色素本来淡些”）
除20种编码氨基酸外： 1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修饰的
生物化学
Biochemistry
武大医职 黄敏
1
化学元素周期表
2
3
4
什么是生物化学 （biochemistry）? 为什么需要学习生物化学 ? 怎样学习生物化学?
5
绪论
概念 发展简史 研究内容 生化与医学
6
概念
• 生物化学（biochemistry）运用化学的原 理和方法，从分子水平研究生物体的化 学组成和生命过程中化学变化规律的一 门科学，深入揭示生命现象本质，有生 命的化学之称。
15
汉斯·克雷勃斯 （Hans A.Krebs）
1937年Krebs(英) 发现三羧酸循环，以他的
名字命名为克氏循环 （Krebs cycle）。
1953年获得诺贝尔生理学 或医学奖。
16
1949年Pauling（美） 指出镰刀形红细胞性贫血
是一种分子病，并于1951 年提出蛋白质存在二级结构， 1954年获诺贝尔奖。
发现缬氨酸、脯氨酸、羟脯 氨酸，首次证明蛋白质是多肽； 发现酶的专一性，提出并验证 了酶催化作用的“锁-匙”学说； 合成了糖及嘌呤。1902年获 诺贝尔奖。
13
创立了血滤液的制备及血 糖的测定等方法，1929年 提出蛋白质变性学说，对于 研究蛋白质大分子的高级结 构有重要价值。
14
刘思职
主要研究免疫化学及蛋白质变 性，如抗原抗体复合物的解离及提 纯等。大部分研究工作均与吴宪合 作。创造性地用化学定量方法研究 抗原抗体的沉淀反应，并定量回收 抗体。
总学时48，其中讲授40课时，实验8课时 实验要求预习，穿工作服，不能穿拖鞋
做实验，认真操作，客观记录，做完后把自 己用过的东西收拾整理好。
参考书： 《生物化学》 第六版 周爱儒主编
人民卫生出版社 27
第一章 蛋白质的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
28
一、什么是蛋白质?
“头等重要 的，原始的”
氨基酸结构通式和分类 • 氨基酸在蛋白质中的连接方式
元素
C、H、O、N 、S P、 Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 特点：N（16%）
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
凯氏定氮法
奶粉事件
33
基本组成单位 —— 氨基酸（amino acid） COOH 羧基
• 化学组成：生物体―组织/器官―细胞―分子―元素 • 化学变化：新陈代谢、遗传变异
7
古代人们的生活实践： 用麯制酒
制作豆腐
8
发展简史
1897年 Buchner 发现酵母细胞裂解液能使糖发酵
1902年 Fischer 肽键理论
1926年 Sumner结晶得到了脲酶,证明酶就是蛋白质
1935年 Schneider将同位素应用于代谢的研究
蛋白质（Protein）：
是一类由氨基酸通过肽键连接而成的具 有特定空间结构的高分子含氮化合物，是一 切生命体的重要组成成分。
二、蛋白质的生理功能
• 催化与调节
• 运输和储存
• 凝血与抗凝血
• 免疫与防御
• 协调运动
• 信息传递
• 支持与营养
• 其他
30
第一节 蛋白质的分子组成
• 元素 • 基本组成单位 —— 氨基酸
3. 生理条件下，带正电荷的氨基酸是 A.异亮氨酸 B.色氨酸 C.丙氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸
主要内容回顾
• 蛋白质的含氮量和基本组成单位 • 编码氨基酸的结构通式 • 氨基酸分类（必需氨基酸） • 肽键的构成
后基因组时代
9
近代生物化学
1742-1786K.Scheele（瑞典 ）
分离出了砷、钡、氯、镁、 钼和氮，制造出了几十种重要 的新型化合物，包括氧化溴、 苯甲酸、柠檬酸、氰化氢、硫 化氢、氟化氢、乳酸、苹果酸 、酒石酸和尿酸等。
10
1780-1789Lavoisier(法) 研究“生物体内的燃烧”，
促甲状腺释放激素
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γ β α
谷胱甘肽(GSH)
谷氨酰半胱氨酰甘氨酸
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练习题
1. 某一块蛋糕样品含氮6克，该样品蛋白质含量为 A. 12.50克 B. 23.25克 C. 37.50克 D. 45.00克
2. 9肽是由9个氨基酸脱去几个水分子缩合而成 A. 8 个 B. 9个 C. 10个 D. 不一定
微生物 生化
研究内容
植物
动物
生化
生物化学
生化
人体 生化
对象 不同
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研究内容
★ 人体的物质组成：
水、蛋白质、脂类、 无机盐、糖类、核酸、维生素等
生物大分子： 蛋白质 核酸 多糖 脂类
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★生物大分子的结构与功能
蛋白质、核酸、多糖、脂类 的组成、结构、性质、功能
23
★ 物质代谢及调节：合成、分解、转化
2001年Venter（美） 等完成了人类基因组草图 测序
19
细胞
端粒
体 色 染
端粒
在染色体的末端部分有一个像帽子一样的特殊结构，这就 是端粒，能够保护使染色体不被降解，保持遗传的相对稳定。
帮助端粒合成的分子——端粒酶。使端粒的长度和结构得 以稳定，从而保护染色体。
细胞随着端粒的变短而衰老，而当端粒酶的活性足以维护 端粒的长度时，细胞将会延迟衰老。端粒长度和端粒酶活性与 细胞的寿命及很多疾病发生直接相关。（遗传病，肿瘤） 20
1944年 Avery等人证明遗传信息是核酸
1953年 Sanger胰岛素氨基酸的序列测定
Waston-Crick提出DNA双螺旋模型
1958年 Perutz等解明肌红蛋白的立体结构
1970年 发现了DNA限制性内切酶
1972年 DNA重组技术的建立
1978年 DNA双脱氧测序法的建立
…
1990年 人类基因组计划的实施,2003年完成,进入
（酶的催化）
★ 遗传信息的传递和表达（中心法则）
复制 DNA
复制
转录
RNA
逆转录
翻译
蛋白质
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生物化学与医学
了解疾病的分子机制：遗传性疾病，代谢障碍相 关疾病 临床诊断方法的研究：生物化学诊断技术 开发药物治疗方法的研究：蛋白酶类，尿激酶， 蛋白质工程药物，基因工程药物
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有用
有趣
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教学安排与学习要求
——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在
氨基酸的连接方式
肽（二肽、Leabharlann 肽……寡肽、多肽） 多肽链、氨基酸残基
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多肽的书写：如 H-甘-丙-谷……组-蛋-OH 简写成：丙·甘·天冬
生物体内的生物活性肽：
抗利尿素与催产素(9肽) 胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽） 降钙素（32肽）、ACTH（39肽） 胰岛素（51肽）、肌肽（2肽）