第三章 蛋白质20110323

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第三章蛋白质第三节蛋白质结构ppt文档

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➢ Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下,能够与肽链N-端 的游离氨基作用,生成二硝基苯衍生物(DNP)。
➢ 在酸性条件下水解,得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙 醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析: (2)丹磺酰氯法(DNS法):
例如:H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH(甲 硫氨酸型脑啡肽)
(1)用结构式来表示,占空间大; (2)用氨基酸中文名称的字头表示; (3)用氨基酸英文名称的三字符或单字符
表示; (4)二肽,三肽,多肽ຫໍສະໝຸດ 3、蛋白质的氨基酸序列和功能
(1)蛋白质的一级结构决定了高级结构和功能。 (page94图3-11)
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
链间二硫键
R1
R2
NH CHCONHCHCONHCHCO
CH2
S
S 二硫键
R3
CH2
R4
NH CHCONHCHCONHCHCO
HS CH2 CH COO- NH3+
半胱氨酸
一、蛋白质的一级结构 1、肽的一般概念
链内二硫键
Page92:图3-8
2、肽的命名及表达式
第三章蛋白质第三节蛋白质结构
蛋白质的结构
• 一级结构:肽链中氨基酸的排列顺序; • 二级结构:多肽链本身的折叠方式; • 三级结构:螺旋肽链结构盘绕、折叠成
复杂的空间结构; • 四级结构:蛋白质亚基聚合成大分子蛋
白质的方式; 蛋白质的结构层次:
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→四级结构
C-末端分析: (1)肼解法:
多肽与肼在无水条件下加热,C-端氨基酸即从肽链上 解离出来,其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯 甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。

公共营养师蛋白质

公共营养师蛋白质

第三章蛋白质第一节蛋白质的营养作用恩格斯的《反社林论》中指出“生命是蛋白质体的存在方式”从蛋白质的营养作用可以看出第一蛋白质的生命的物质基础第二生命是物质运动的特殊形式是蛋白质存在方式第三这种存在方式的本质就是蛋白质与其外部自然界不断的新陈代谢一、蛋白质是构成生物体的基本成分蛋白质存在与所有的生物细胞中含量最丰富的组合二、蛋白质具有多样性的生物学功能1、催化作用:酶的化学本质是蛋白质,有效的化学反应快速稳定有序2、调节作用:激素蛋白3、免疫作用:抗体是高度专一的蛋白质,蛋白质可能是能够区分自身和非自身的唯一分子蛋白质和多肽是机体免疫系统的绝对主力.4、运载和储存---载体通道、泵等氧气在血液中有血红蛋白运输,在肌肉组织中由肌红蛋白运输,铁在血浆中由转铁蛋白运输,在肝细胞内由铁蛋白储存。

5、运动与支持蛋白质是肌肉的主要成分皮肤骨骼的高抗张强度主要依靠其所含的胶原纤维蛋白6、控制生长和分化7、接受和传递信息作用视网膜杆细胞中的光受体蛋白8、生物膜的功能9、保护功能—毛发、皮膜、粘蛋白、毒蛋白等三、蛋白质营养的重要性1、维持细胞组织的生长、更新和修补2、参与多种重要的生理活动催化酶、免疫(抗原及抗体)运动(肌肉)物质转运(载体)凝血(凝血系统)3、氧化功能人体每日18%能量由蛋白质提供第二节组成和分类一、蛋白质的元素组成1、是一类含氮高分子有机化合物大量有C.H.O.N外还有少量的硫和磷。

某些还含有微量元素2、蛋白质的含氮量(1)氮占生物组织中所含氮物质的绝大部分(2)由于大多数蛋白质含氮量接近16%(3)蛋白质含量(克%)(4)每克生物样品中含氮的克数(N)/16%每克生物样品中含氮是克数(N)Х6.25二、分类(一)依据蛋白质的外形分类1球状蛋白质:功能蛋白2纤维状蛋白质;结构中的多为纤维状(二)依据蛋白质的组成分类1简单蛋白质由氨基酸组成2结合蛋白质由简单的与其他非蛋白成分结合而成(三)按蛋白质的营养价值分类1完全蛋白2半完全蛋白3不完全蛋白第三节氨基酸一、氨基酸蛋白质结构的基本单位蛋白质→蛋白胨→多肽→二肽→氨基酸1、在天然蛋白质中用于合成蛋白质的氨基酸有20种它们与其他氨基酸的区别都是有遗传密码称为编码氨基酸2、20种以外后衍生(一)氨基酸的结构编码氨基酸的共同特点1.组成2.不同的a-氨基酸其侧链不同3.氨基酸具有手性互为镜像,不能重叠,称为手性.称为L构形和D构形(同分异构体)编码氨都是L-构形,故称为a-L-氨基酸甘氨酸不含手性C原子(二)氨基酸的分类20种基本氨基酸按R的极性(与水的关系)分为1.八种非极性(疏水性)氨基酸、脂肪族氨基酸2.七种极中性氨基酸O‖H2N-CH-C=OH|CH2|<|OH (羟基-OH)3.三种碱性氨基酸:精氨酸赖氨酸组氨酸4.两种酸性氨基酸:天冬氨酸谷氨酸5.支链氨基酸:缬氨酸亮氨酸异亮氨酸6.含羟基的氨基酸:丝氨酸苏氨酸7.含硫氨基酸:半胱氨酸(含硫基)甲硫氨酸(含硫甲基)(三)肽键与肽链1肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基相连2肽氨基酸通过肽链相连称为肽第四节蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化(一)生理意义:1由大分子转变为小分子便于吸收2消除种属特异性防止过敏毒性反应(二)主要的酶类据水解肽部位不同分为两类内肽酶:胃蛋白酶胰蛋白酶靡蛋白酶弹性蛋白外肽酶(三)消化过程1.胃中消化2.小肠内消化蛋白水解酶:包括胰蛋红酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶和羟基肽酶、氨肽酶①产生的肽在小肠黏膜刷状缘在经容肽酶如氨基肽酶②及二肽酶的作用水解为氨基酸③95%的食物蛋白质在肠中完全水解二、氨基酸的吸收继发性的转运完成,多种载体三、蛋白质的腐败(芳香族氨基酸对肝腹水病人少用)1、主要在大肠中进行是细菌对蛋白质及其他消化产物的分解作用2、腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧脱氨脱氨基等反应,可产生有毒物质如胺类(腐氨)酚类、吲哚类、氨基硫化氢等3、这些有毒物质被吸收后由肝进行解毒。

三蛋白质上课ppt课件

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但是把鸡蛋煮熟后,蛋白质发生变性,就不能恢复原 来的状态了。原因是高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、 松散,容易被蛋白酶水解。因此,吃熟鸡蛋容易消化。
例: 根据下面图解,回答问题:


①H
CH3
H
⑥H ⑦
NH2 —C —C—N—C——C—N—C——C—N—C COOH
H O H H O H CH2 O H CH2
R1
R2
H H C COOH H N C COOH
NH2
H
氨基酸形成二肽
肽键
R1
R2
H C CO
HN C COOH
NH2
H
H2O
⑶氨基酸的结合方式:脱水缩合
H H2N C C
R1 O
H
OH H N C COOH
H R2
H肽 键
H2O + H2N C C N
R1 O H
H C COOH R2
二肽
肽键: —CO—NH—

⑤ CO
COOH ⑧
NH2 ⑨
(1)该图中,①表示 氨基,
③表示 肽键 。
(2)该化合物由 四 个氨基酸分子形成的,这种反应 叫 脱水缩合 反应。
(3)该图所示化合物的名称是: 四肽 。
(4)如果图中氨基酸的平均分子量为180,则该化合物的分子量是?
666
四、核 酸
1. 元素组成:C、H、O、N、P 2. 种类:核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 3. 基本单位:核苷酸
核糖核酸(RNA)的基本单位是核糖核苷酸 脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位是脱氧核糖核苷酸
4. 功能
DNA贮藏遗传信息控制细胞的所有活动, 并决定细胞和整个生物体的遗传特性。

第三章蛋白质

第三章蛋白质

第三章蛋白质韶关学院英东生物工程学院郭红辉学习目的与要求:掌握蛋白质、必需氨基酸的生理功能及需要量掌握蛋白质营养价值评价方法学习并了解加工对蛋白质营养价值的影响了解蛋白质适宜摄入量蛋白质(Protein)一含量多在人体细胞中,蛋白质约占1/3,成年人体内平均约含蛋白质16.3%,皮肤和骨骼肌中约占80%,胶原约占25%,血液中约占5%,其总量仅次于水分。

占人体固体的45℅,占人体干重的50℅以上二分布广几乎所有的器官组织都含蛋白质,并且与所以的生命活动密切相关(头发、指甲、牙齿、内脏器官、肌肉、骨骼等等)三功能强大酶→消化肌肉→组成血红蛋白→运输氧气蛋白质主要由碳、氢、氧、氮四种元素组成。

蛋白质元素组成的最大特点是含有氮。

有些蛋白质还含有硫、磷、铁等其他元素。

上述这些元素按一定结构组成氨基酸。

氨基酸是蛋白质的组成单位。

自然界中的氨基酸有20多种,这20 多种氨基酸以不同数目和不同顺序连接构成种类繁多,千差万别的蛋白质,发挥它们各自不同的生理功能。

蛋白质的分子大小可相差几千倍,但它们含氮的百分率相当恒定,各种蛋白质每100克中的氮含量都约是16 克。

这样,我们要测定某一种食物的蛋白质含量便可以首先测定其氮含量,再乘以6.25 (100÷16 =6.25 )即可得出该食物的蛋白质含量。

蛋白质化学组成第一节氨基酸一氨基酸的种类蛋白质是又不同的小分子的氨基酸连在一起组成的,自然界中的氨基酸大概有200多种,而人体中其重要作用的大概有20种,二氨基酸的分类(营养角度分)1 必需氨基酸其中有8+1 种氨基酸是不能在人体合成,或者合成速度很慢.远不能满足机体的需求,必需有食物蛋白质来供给,小孩要加上组氨酸2 非必需氨基酸在体内能够自我合成,不一定要食物供给一般有9种3 半(条件)必需氨基酸指半胱氨酸和酪氨酸,它们在体内蛋氨酸→半胱氨酸苯丙氨酸→酪氨酸牛磺酸(氨类乙磺酸)亦是人体的条件必需AA,它对婴儿的智力发育有非常重要的意义构成人体蛋白质的氨基酸分类必需氨基酸非必需氨基酸条件必需氨基酸异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、组氨酸(婴幼儿)丙氨酸,精氨酸天门冬氨酸,天门冬酰胺谷氨酸,谷氨酰胺,甘氨酸,脯氨酸,半胱氨酸,酪氨酸三限制性氨基酸1限制性氨基酸食物中一种或几种必需氨基酸含量较低,导致其他的必需氨基酸也在体内不能充分利用,以至于蛋白质营养价值降低,我们把这些相对含量较低的必需氨基酸称限制性氨基酸其中含量最低的称第一限制氨基酸酸,次之,第二限制氨基酸,以此类推几种食物蛋白质中的限制性氨基酸第一LAA第二LAA第三LAA 食物名称小麦、大麦、燕麦赖Lys苏Thr缬Val 大米赖Lys苏Thr—玉米赖Lys色Try苏Thr 花生、大豆蛋Met——棉籽赖Lys——2、蛋白质互补作用每种食物中所含的氨基酸的种类和比例是不一样的,因此要求膳食蛋白质的氨基酸既要在数量上满足机体的需要,各种氨基酸之间的相互比列还要符合机体的需求,注意必需氨基酸的补充。

第三章蛋白质ppt课件

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3,酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 (proteolytic enzyme)或称蛋白酶 (proteinase)已有十多种。
应用酶水解多肽不会破坏氨基酸,也不 会发生消旋化。水解的产物为较小的肽 段。
最常见的蛋白水解酶有以下几种:
O
O
O
O
NH CH C NH CH C NH CH C NH CH C
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
蛋 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋
白 质
白质分子量之间的关系,即可确定多肽
一 链的数目。






2,测定步骤
(3),二硫键的断裂
蛋 几条多肽链通过二硫键交联在一起。可
白 质
在可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存
一 在下,用过量的-巯基乙醇处理,使二
级 结 构
硫键还原为巯基,然后用烷基化试剂保 护生成的巯基,以防止它重新被氧化。
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
3.2.2 肽键
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
肽键
肽键中的C-N键具有部分 双键性质,不能自由旋转。

第三章 蛋白质123节

第三章 蛋白质123节

2.光吸收性: 2.光吸收性: 光吸收性
组成蛋白质的氨基酸中, 组成蛋白质的氨基酸中, Trp、Tyr和Phe对紫外光 Trp、Tyr和Phe对紫外光 有一定的吸收, 有一定的吸收,这是因为 它们分子中含有苯环, 它们分子中含有苯环,是 苯环的共轭双键造成的, 苯环的共轭双键造成的, 这三种氨基酸的吸收峰都 280nm附近。 在280nm附近。 附近
COO H 3N
H
+
C R
α
(3)不同氨基酸R侧链不同,故分子量、解离程度、 不同氨基酸R侧链不同,故分子量、解离程度、 侧链的化学性质也不同. R侧链的化学性质也不同. 生物界还存在β 生物界还存在β、γ、δ氨基酸
3. 氨基酸的分类
(1)按R基团的酸碱性分 (2)按R基团的 极性分 极性分 可靠可靠机 中性AA 中性AA 酸性AA 酸性AA 碱性AA 碱性AA
根据功能 1.活性蛋白质( protein) 1.活性蛋白质(active protein) 活性蛋白质
包括生命活动过程中一切有活性的蛋白质以及它们的前体分 绝大多数蛋白质属于活性蛋白质,包括酶、激素蛋白、 子,绝大多数蛋白质属于活性蛋白质,包括酶、激素蛋白、运 输蛋白(转运蛋白)、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、 )、贮存蛋白 输蛋白(转运蛋白)、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、 受体蛋白、控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等。 受体蛋白、控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等。
阻遏蛋白
四、蛋白质的分类
根据蛋白质分子的形状: 根据蛋白质分子的形状:
纤维状蛋白质 球状蛋白质
根据蛋白质组成成分: 根据蛋白质组成成分: 简单蛋白质 :水解为 α-氨基酸 氨基酸 结合蛋白质 =蛋白质 + 非蛋白质 蛋白质

第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
(一)、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链:许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位(piptide unit) 是主链骨架 的重复单位,C-CONHC。
肽平面:肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质,不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面, 酰胺平面
3、方式排布:C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸

第3章-蛋白质---生物化学课件

第3章-蛋白质---生物化学课件

⑤生成西佛碱的反应(Schiff)
氨基酸的氨基与醛酮发生加成-消除反应, 生成西佛碱。西佛碱是某些酶促反应的中间产 物(如转氨基反应的中间产物)。
⑥脱氨基和转氨基反应
氨基酸的氨基在氨基酸氧化酶催化下,可 脱去氨基生成α-酮酸,而在转氨酶催化下氨基 酸的α-氨基可转移至α-酮酸上。
⑵α-羧基参加的反应
这种技术每次都只是从蛋白质的N端解离和 鉴定一个氨基酸残基,这是一项使蛋白质序列分 析革命化的技术。
氨基酸与苯异硫氰酯(PITC)的反应 (Edman反应)
+
PITC(phenylisothiocyanate)
弱硷中 (400 C)
(硝基甲烷 400 C) H+
苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) (phenylisothiohydantion-AA)
氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应 (sanger反应)
+
DNFB(dinitrofiuorobenzene) 弱硷中
氨基酸
DNP-AA(黄色)
+ HF
Edman反应:苯异硫氰酸酯(PITC)与氨基 酸生成苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-氨基酸), 无色,可以用层析法分离鉴定。被Edman用来鉴 定多肽的NH2末端氨基酸。
5.氨基酸的化学性质
⑴α-NH2参加的反应 ①与甲醛发生羟甲基化反应
生成二羟甲基衍生物,用酸碱滴定(酚酞 指示剂)测定氨基酸浓度。
②与亚硝酸反应
范斯来克(Van Slyke)法测定氨基酸,标 准条件下测定生成的氮气体积,即可计算出氨 基酸的量。生成的氮气一半来自氨基酸。
③酰化反应
苄氧甲酰氯(carbobenzyloxychloride,Cbz-cl)
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基(-COOH)的有机分子。氨基酸种类多,但构
成蛋白质具有遗传密码的氨基酸只有20种,且都
是α-型氨基酸,其通式为:
H
α
R
C NH2
COOH
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(二)氨基酸的分类
* 根据分子当中R基团的性质,氨基酸分类如下: 1. 非极性疏水性氨基酸
H R C NH2 COOH
2. 极性中性氨基酸
glycine serine tyrosine cysteine methionine asparagine
Gly Ser Try Cys Met Asn
G S Y C M N
5.97 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
Gln
Q
5.65
threonine 军需科技学院 于亚莉 Thr T
氨基酸,是蛋白质的基本组成单位。从 细菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。 形成复杂的氨基酸长链,中间靠肽键连接,形成多 肽或蛋白质。
必需氨基酸: Val、 Leu、 Ile、 Phe、 Trp 、Thr、Lys、Met
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(一)氨基酸的结构
氨基酸是具有氨基(-NH3+)或亚氨基和羧
生产效率高
生产来源广
一是糖质原料,二是石油原料,三是石油化工产品, 四是氢气和碳酸气。
可工业化生产 缺点
核酸含量高
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3.依据蛋白质的形状进行分类
球状蛋白质、纤维状蛋白质
分子类似纤维或细棒。 它又可分为可溶性纤 维状蛋白质和不溶性 纤维状蛋白质。
外形接近球形或椭 圆形,溶解性较好 ,能形成结晶,大 多数蛋白质属于这 一类。
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(一)蛋白质的化学组成
蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、 氢、氧外,还有氮和少量的硫。某些蛋白质还 含有其他一些元素,主要是磷、铁、碘、锌和 铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比:
碳 氢 氧 氮 硫 其他 50% 7% 23% 16% 0~3% 微 量
N的含量平均为16%— —凯氏(Kjadehl)定 氮法的理论基础。
H
+
C R
H
H
当溶液的pH=pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时,氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时,氨基酸主要以负离子形式存在。
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3.氨基酸的酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
酸碱滴定曲线
pH=pKa + lg
[质子受体]
[质子供体]
蛋白质含量(克%)=每克生物样品中含氮的克数 6.25
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三聚氰胺
三聚氰胺(英文名:Melamine),是一种三嗪类含氮杂 环有机化合物,重要的氮杂环有机化工原料。简称三胺, 俗称蜜胺、蛋白精 三聚氰胺性状为纯白色单斜棱晶体,无味。在水中溶解度随温度升高而增大,在 20℃时,约为3.3 g/L,即微溶于冷水,溶于热水,极微溶于热乙醇,不溶于醚、 苯和四氯化碳,可溶于甲醇、甲醛、乙酸、热乙二醇、甘油、吡啶等。 主要用途: (1)装饰面板:可制成飞机、船舶和家具的贴面板及防火、抗震、耐热的房 屋装饰材料。(2)涂料:用丁醇、甲醇醚化后,作为高级热固性涂料,可制作金 属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。(3)模塑粉:可制成洁白、耐摔打 的日用器皿、卫生洁具和仿瓷餐具,电器设备等高级绝缘材料。(4)纸张:生产 抗皱、抗缩、不腐烂的钞票和军用地图等高级纸。(5)织物整理剂、皮革鞣润剂 、上光剂和抗水剂、橡胶粘合剂、助燃剂、高效水泥减水剂、钢材淡化剂等。 毒性危害 目前三聚氰胺被认为毒性轻微,大鼠口服的半数致死量大于3克/公斤体重。 动物长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统的损害,膀胱、肾部结石,并可进 一步诱发膀胱癌。
L-谷氨酸为四角柱形结晶
D-谷氨酸则为菱形片状结晶
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溶 解 度 氨基酸一般都溶于水,溶或微溶于乙醇。 都能溶于强酸和强碱溶液中。
不同氨基酸在水中的溶解度不同,赖氨酸
和精氨酸溶解度最大,带芳香环氨基酸的水溶
性很小。
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熔 点
高熔点化合物
200~300℃
味 道
D型氨基酸多数带有甜味。 甜味最强的是D-色氨酸,其甜度可达蔗糖的40倍。 L型甘氨酸有甜、苦、鲜、酸等四种不同味感。 谷氨酸钠和天门冬氨酸钠
Try Gly Ala Val Leu Ile
W G A V L I F P
5.89 5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
N
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
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2. 极性中性氨基酸
H
CHCOONH3+
甘氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺
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授课目的: 本章主要阐述蛋白质的组成、结构、主要 功能、性质,并在此基础上简要地阐明蛋白 质结构与其性质及功能的关系。
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授课时序:
一、 二、 三、 四、 五、 蛋白质概述 氨基酸 肽 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质
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一、 蛋白质概述
蛋白质的化学组成 蛋白质的分类
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不 全,被称为氨基酸残基(residue)。
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Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
酪蛋白、乳 清蛋白、脂 肪球膜蛋白
蛋清蛋白、 蛋黄蛋白
肉类蛋白质、乳类蛋白质、蛋类蛋白质
植物性蛋白质
蔬菜蛋白质、谷类蛋白质、油料种子蛋白质
单细胞蛋白质
来源于微生物,酵母菌40% 细菌80%
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优点 营养价值丰富
单细胞蛋白
蛋白质含量高,氨基酸种类齐全、糖、脂、矿物质、 维生素、生物活性物质。
2.氨基酸等电点的特点: 净电荷数等于零 在电场中不移动 此时氨基酸的溶解度最小
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实验证明在等电点时,氨基酸主要以两性离子形式存在,但也有
少量的而且数量相等的正、负离子形式,还有极少量的中性分子。
COOH H2N C R H
COOH H3N
COO H3N
H2N
COO C R
-
+
C R
[Gly±] pI=(pK1+pK2)/2
pIGly =(2.34+9.60)/2=5.97
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+ pI时, [Gly ] = [Gly ]
[Gly±] [H+]
K1
=
[Gly±] K2
[H+]
酸性氨基酸,以Asp为例:
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先羧后氨 先阿尔法
碱性氨基酸,以Lys为例:
3. 酸性氨基酸
4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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1非极性疏水性氨基酸
H2 C CHCOONH3+
色氨酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
tryptophan glycine alanine valine leucine isoleucine
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旋光性
除甘氨酸外,氨基 酸均含有一个手性-碳 原子,因此都具有旋光 性。比旋光度是氨基酸 的重要物理常数之一, 是鉴别各种氨基酸的重 要依据
光学性质:
在等电点状态下左旋光性最强 。 L型氨基酸在酸溶液中的比旋 光度值比在水溶液中的比旋光 度值高; D型氨基酸在酸溶液中的比旋 光度值比在水溶液中的比旋光 度值低。
于70~80%的乙醇
玉米醇溶蛋白、大麦醇溶蛋白
色蛋白(色素) 溶于水及稀酸,不溶于氨水 鱼精蛋白 非蛋白质部分
能溶于水、稀酸或稀碱中, (辅基或配基) 金属蛋白(金属) 小牛胸腺组蛋白 但可被稀氨水沉淀 不溶于水、盐、稀酸或稀碱 胶原蛋白、角蛋白
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2.依据蛋白质的来源进行分类
动物性蛋白质
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蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按
一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而 成的,具有较稳定的构象并具有一定生
物功能的大分子。
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(二)蛋白质的分类
1.依据蛋白质的化学组成分类
分类 清蛋白 球蛋白 溶解度 实例 血清蛋白、乳清蛋白 溶于水及稀盐、稀酸或稀碱 简单蛋白(单纯蛋白质) 溶液 (simple protein)
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4.等电点的计算
中性氨基酸:以Gly为例
COOH H3N
+ H K1 + H K2
COO H3N
-
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K 1= K 2=
[Gly±] [H+] [Gly+] [Gly- ] [H+] [H+]2=K1K2 pH=(pK1+pK2)/2
H
+
O C O+
+
H H3N C R2
O C O-
H3N
C R1
H2 O
H
+
O C N H
H C R2
O C O-
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