蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的分子组成
元素
C
S H O
N
氨基酸
蛋白质
生 命
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
一、组成蛋白质的元素及特点*
主 要 元 素 组 成
C H O N S
50 ~ 55 6~ 7 19 ~ 24 13 ~ 19 0~4
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Trp Ser Tyr Cys Met Asn W S Y C M N
肽键
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分
子氨基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
R CH COOH NH2
+OH+OH R CH COOR CH COO-
R CH COOH +H3;
蛋白质的结构与功能
（一）肽单元
肽单元——参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和
且均为L-α-氨基酸（甘氨酸除R
外）。
H
Cα NH3+
二、氨基酸的分类
根据氨基酸侧链的结构和理化性质可分为： 非极性脂肪族氨基酸，如：甘氨酸、脯氨酸等五
种； 极性中性氨基酸，如：丝氨酸、半胱氨酸等五种； 芳香族氨基酸，如：苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸； 酸性氨基酸，如：天冬氨酸、谷氨酸； 碱性氨基酸，如：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
1.谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽， 其分子中的巯基是主要官能团。
SH
H
O
CH2
HCH2 COOH
HOOC
H
O
γ-谷氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
谷胱甘肽有亲核性的-SH能与亲电子的外源毒物结合，起
到解毒与保护作用。
谷胱甘肽还是体内重要的还原剂，能防止蛋白质分子中
4
5
6
色氨酸
3
峰在280nm左右，以色氨酸
2
吸收最强。 可利用此性质采用紫外分
分光度法测定蛋白质的含 量。
1
酪氨酸
苯丙氨酸
0230 240 250 260 270 280 290 300
波长nm
（三） 氨基酸的呈（颜）色反应
茚三酮反应
氨基酸
茚三酮水合物
NH3
+ 茚三酮 +
茚三酮水合物 还原产物
NH2
N
N
H2N
N
NH2
三聚氰胺
O H2N C NH2
尿素
一、组成人体蛋白质的氨基酸
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生物体内广泛存在的一类生物大分子，具有多种生物学功能，如酶的催化作用、结构的支撑作用和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定其特定的功能。
以下是举例说明蛋白质结构与功能的关系：1.酶的催化作用：酶是一类特殊的蛋白质，能够加速化学反应的进行。
酶的催化作用与其结构中的活性部位密切相关。
酶的活性部位通常由特定的氨基酸残基组成，形成酶与底物之间的亲合力，使得化学反应发生。
例如，酶类蛋白质淀粉酶可以加速淀粉分解为葡萄糖分子，从而提供能量。
2. 信号传导：蛋白质在细胞内参与细胞信号传导过程。
蛋白质的结构决定其与其他分子的结合情况，从而调控细胞内的信号转导通路。
例如，受体蛋白质是细胞膜上的蛋白质，能够与特定的信号分子结合并传导信号到细胞内部。
另外，信号分子可以改变蛋白质的构象，进而调节蛋白质的功能。
例如，Ras蛋白质的构象变化与其信号传导通路的激活密切相关。
3.结构的支撑和稳定：蛋白质可以作为细胞内外的结构支撑和稳定剂。
纤维蛋白质是一类线性排列的蛋白质，具有高度的机械强度，可以形成动物体内的组织结构，如肌肉和骨骼。
胶原蛋白是一种在真皮组织中广泛存在的蛋白质，具有支撑和保护结构的功能，维持皮肤的弹性和韧性。
4.运输和传递：一些蛋白质可以在生物体内运输和传递物质。
血红蛋白是一种在红细胞中丰富的蛋白质，能够与氧气结合并在体内输送氧气。
血红蛋白中的铁原子与氧气发生配位作用，形成氧合血红蛋白，从肺部运输氧气到组织器官，释放氧气供细胞使用。
5.免疫功能：免疫球蛋白是一类免疫系统中重要的蛋白质，具有识别和清除外来抗原的功能。
免疫球蛋白的结构决定了其与抗原结合并触发免疫应答的能力。
当免疫球蛋白与外来抗原结合后，会激活免疫系统的其他成分，如补体系统和巨噬细胞，发起身体对抗原的免疫反应。
总之，蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
蛋白质的结构可以通过物理、化学条件的改变发生变化，进而影响其功能。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的组成部分之一，构成细胞结构、调节各种细胞活动，它对生物体的正常功能起着至关重要的作用。
蛋白质的结构和功能是生物学家研究的重要内容，而且在许多疾病的发病机制中也发挥着重要的作用，所以研究蛋白质的结构和功能具有重要的意义。
蛋白质是一种复杂的大分子，其结构具有多层次特征。
主要有原子级、分子结构、亚级结构、结构域结构，以及宏观结构几种，而后面几种结构是由前几种结构构成的，此外还包括磷脂膜结构等。
原子级结构是构成蛋白质的最基本层次，由蛋白质的氨基酸残基组成，形成的链状的拓扑结构，称为蛋白质的白蛋白，这个结构是蛋白质的核心结构。
分子结构是由蛋白质氨基酸残基之间的氢键，疏水相互作用，构成穿插折叠的能结构，相互约束形成螺旋结构、带形结构、框架结构等。
此外，氨基酸残基之间也会通过非离子疏水键等形成侧链交联和内部空腔，形成蛋白质的三维结构。
亚级结构是蛋白质的分子结构的更大的组成单元，是在分子结构的基础上构成的，它们主要有螺旋结构、带形结构、变形结构、框架结构等。
例如α-螺旋结构、β-折叠结构和γ-折叠结构，它们之间通过疏水相互作用，形成穿插折叠的结构，其构成了蛋白质的空间结构。
结构域结构是蛋白质三维结构的更大单元，它们由多个亚级结构单元连接而成，由多种折叠和穿插折叠结构组成，每个结构域可以独立表达一种完整的功能，是蛋白质功能的重要结构。
宏观结构具有蛋白质三维结构的一个更大的单位，它们由多个结构域连接而成，主要有四级聚合物结构、多重聚合物结构和复合结构等，它们具有独特的构象特征，可以影响蛋白质的功能。
蛋白质的功能包括膜蛋白功能、信使蛋白功能、调节机制和酶作用等方面。
膜蛋白功能是指蛋白质可以附着于细胞膜，参与细胞膜的形成和细胞的膜信号转导，也可以作为受体蛋白接收外界信号，它们具有重要的生理活性，参与细胞的正常活动。
信使蛋白功能是指蛋白质作为信使蛋白，发挥通讯功能，参与细胞内外信号转导。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构及其功能
蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X 线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1、一级结构（primary structure）定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
理解：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
例子：牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子，由英国化学家Frederick Sanger于1953年完成。
2、二级结构（secondary structure）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，但侧链会影响二级结构的形成。
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
重要概念：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。
肽键具有一定的双键性质，不能自由旋转。
常见的蛋白质二级结构：-螺旋( -helix)：为右手螺旋，每圈螺旋3.6个氨基酸，螺距5.44埃；侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键。
氢键方向与中心轴平行，螺旋结构被规则排布的氢键所稳定。
-螺旋常具有两性的特点。
-折叠(-pleated sheet)：多肽链充分伸展，每个肽单元以为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反。
β-转角和Ω环存在于球状蛋白质中。
二级结构可组成结构模体（structural motif）：定义：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构（supersecondary structure）。
（结构模体=折叠=超二级结构）目前已知的组合有：αα，βαβ，ββ。
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三、氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点： (1) 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 ①晶体溶点高 → 离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂 →极性分子 ③介电常数高→ 水溶液中的氨基酸是极性分子。 (2) 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 HA → A- + H+ pH=pKa/ +Log[A-]／[HA] pKa/ 就是HA50%解离（[碱] = [酸]）时溶液的pH值， Ka/就是此时溶液的[H+] 当HA50%解离时，溶液的pH值等于pKa/ pH = pKa/ 时，[碱] = [酸]（50%解离） pH > pKa/ 时，[碱] > [酸]（＞50%解离） pH < pKa/ 时， [酸] > [碱]（＜50%解离）
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链
原子局部的空间结构，但不包括与其他肽
段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋
白质二级结构的主要化学键是氢键。
酰胺平面（肽平面） 1. 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上 的未共用电子对发生“电子共振”，使肽 键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面 结构，称为肽单元或肽键平面。但由于 α - 碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
氨基酸的光吸收性 Tyr、Phe、Trp的 R基含有共轭双键， 在220-300nm近紫外 区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 275 1.4×103 Phe 257 2.0×102 Trp 280 5.6×103
3．氨基酸的化学反应
（1）氨基参与的反应
与亚硝酸反应（Van Slyke 法测定氨基酸） Sanger 反应 ：2.4一二硝基氟苯（DNFB） Edman反应：苯异硫氰酸酯，PITC 生成西佛碱的反应（Schiff）：西佛碱是某 些酶促反应的中间产物（如转氨基反应的中 间产物）。 甲醛反应
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、
R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
（7）、杂环族氨基酸（1种）
2、极性分类可分为： a)非极性氨基酸： Ala ， Val ， Leu ， Ile ， Pro，Phe,Try,Met。 b)极性氨基酸： Gly,Tyr ， Cys ， Ser ， Thr ， Asn，Gln；Lys,Arg,His;Asp,Glu.
一、氨基酸(amino acid)的结构与通式
COOH │ H2N — C — H │ R
基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸）：组 成蛋白质，20种， 稀有氨基酸：是多肽合成后由基本 aa 经酶 促修饰而来。 非蛋白质氨基酸：存在于生物体内但不组 成蛋白质 (约150种)。
二、基本氨基酸的分类：
根据R侧链基团性质的不同，可将氨基 酸进行分类 杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸 极性氨基酸与非极性氨基酸
（二）一级结构的测序
1、 测序的一般步骤
（1 ） （2 ） （3 ） （4 ） （5） （6 ） （7） （8 ） （9 ） 测定蛋白质分子中多肽链的数目 拆分蛋白质分子中的多肽链。 断裂链内二硫键。 分析多肽链的N末端和C末端。 测定多肽链的氨基酸组成。 多肽链部分裂解成肽段。 测定各个肽段的氨基酸顺序 确定肽段在多肽链中的顺序。 确定多肽链中二硫键的位置。
pH > pI
pK COOH pK NH 3 中性a.apI 2 pK COOH pKR 酸性a.apI 2 pK NH 3 pKR 碱性a.apI 2
2．紫外吸收性质： 组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在 280nm 左右， 以色氨酸吸收最强。 可利用此性质采用紫外分分光度法测定 蛋白质的含量。
第二章 蛋白质的结构与功能 Chapter 2 Structure and Function of Protein
主讲人：段江燕
蛋白质 (protein) 是由氨基酸为单位组 成的一类重要的生物大分子，是生命 的物质基础。
第一节 蛋白质通论
蛋白质的组成与分类 蛋白质的大小与分子量 蛋白质的构象 蛋白质的功能
一、一级结构
（一）氨基酸的连接方式 1、肽键 2、二硫键 3、铰链 4、异肽键 蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩 合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸 分子的α -羧基与另一个氨基酸分子的α -氨基 在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。
两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。 多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 多肽链具有方向性，头端为氨基端（ N 端），尾端为羧基端（C端）。 凡氨基酸残基数目在 50 个以上，且具有 特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸 残基数目在 50 个以下，且无特定空间结 构者称多肽。
（2）羧基参与的反应 1、成盐、成酯反应 2、成酰氯的反应 氨基被保护后，羧基可与二氯亚砜或五 氯化磷反应，生成酰氯， 使羧基活化，在 多肽的人工合成中常用。 3、叠氮反应 ：活化羧基，可用于肽的人工合 成 4、脱羧基反应：Glu脱羧形成γ-氨基丁酸
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应 与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起 氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
分子病：基因突变引起的某个功能蛋白的某一 个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整 个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失。 镰刀形红细胞贫血现是由于血红蛋白发生了遗 传突变引起的链第6位的aa线基由正常的Glu变成了 疏水性的Val
★一级结构的部分切除与蛋白质的激活
二、二级结构 （一）、蛋白质分子中的非共价键(次级键)
谷胱甘肽（GSH）： 全称为γ -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基 可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化 型（GSSG）两种存在形式。
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
2、 端基分析
①N端分析 ★DNS-cl法：最常用，黄色荧光，灵敏度极高，DNS-多 肽水解后的DNS-氨基酸不需要提取。 ★ DNFB 法 ： Sanger 试 剂 ， DNP- 多 肽 ， 酸 水 解 ， 黄 色 DNP-氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层 析、薄层层析、液相等 ★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸， 有机溶剂抽提，层析。
②C端分析
★肼解法 无水肼NH2NH2 100℃ 5-10h。 苯甲醛沉淀氨基酸的酰肼，C端游离氨基酸 留在上清中。 Gln、Asn、Cys、Arg不能用此法。
★羧肽酶法（Pro不能测）
羧肽酶 A ：除 Pro 、 Arg 、 Lys 外的所有 C 端 a.a 羧肽酶B：只水解Arg、Lys N H2N… … … … …Val—Ser—Gly C
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可 以研究不同物种间的亲源关系和进化。 亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差 异就越大。 同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相 似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧 气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子 传递链的组分。
★蛋白质一级结构的突变—分子病
1. 氢键： 氢键 (hydrogen bond) 的形成常见于连接 在一电负性很强的原子上的氢原子，与另 一电负性很强的原子之间。 氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着 重要的作用。 氢键的键能较低(~12kJ/mol)，因而易被 破坏。
பைடு நூலகம்
蛋白质分子中氢键的形成
2. 疏水键：
非极性物质在含水的极性环境中存在时， 会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏 水键或疏水作用力。 蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是 非极性的，这些非极性的基团在水中也可 相互聚集，形成疏水键，如 Leu ， Ile ， Val，Phe，Ala等的侧链基团。
第二节
蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。 除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α -氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子 -氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
2、离子交换柱层析
（二）基于分配系数（极性）差异的分离 方法——分配层析
1、 纸层析 2、薄层层析 3、分配柱层析
第三节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接 起来的，具有特定分子结构的高分子化合 物。 蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、 三、四级结构。除一级结构外，蛋白质的 二、三、四级结构均属于空间结构，即构 象。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成 的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级 键）来维系。
（4）二硫键的确定（对角线电泳法）