第04章蛋白质化学
蛋白质化学
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
生化蛋白质复习笔记
第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。
所有的生命活动都离不开蛋白质。
第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。
所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。
一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。
用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。
标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。
所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。
苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。
其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。
二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。
(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。
其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。
(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。
(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。
(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。
第四章蛋白质的化学-精品文档144页
D-AA
为了表达蛋白质单字母的简写符号 来表示，单字母主要用于表示长链多肽 的氨基酸顺序。
（一）氨基酸的分类：
从结构通式中可以看出，各种氨基酸 的区别就在于侧链R基的不同。组成蛋白 质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构 分为20种，20种氨基酸可按R的结构和极 性的不同进行分类。
第四章 蛋白质的化学
蛋白质(protein)是由氨基 酸为单位组成的一类重要的生 物大分子，是生命的物质基础。
第一节 第二节
第三节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构
蛋白质的理化性质 及分离纯化
第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质分子中主要的元素组成是：C、H、 O、N、S等。其中N元素的含量相对稳定，约 为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
(2) 芳香族氨基酸 Phe、Tyr、(Try)
(3) 杂环族氨基酸 His、Pro、(Try)
2. 根据R基极性来分，20种氨基酸可以分 为四类。
(1) 非极性R基氨基酸
Ala、Val、Leu、Ile、 Phe、Trp、Met、Pro
(2) 不带电荷的极性R基氨基酸 R基中含有不解离的极性基团，能与水形成氢键。 Ser、Thr、Tyr (—OH) Cys (—SH) Asn、Gln (酰胺基) Gly的侧链介于极性与非极性之间，有时也把它归
1. 谷胱甘肽（GSH）：
全称为γ -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧 化、还原，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG） 两种存在形式。
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学知识点与题目第四章蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层； 1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质： 1. 等电点沉淀； 2. 离子交换层析； 3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
第04章第02节3中国农业大学生物学院生物化学刘国琴蛋白质II蛋白质的结构与功能
（三）蛋白质变性剂 强变性剂：脲，盐酸胍 去污剂：十二烷基硫酸钠 Sodium Dodecyl Sulfate (SDS)
（四）蛋白质的复性
Anfinsen 的实验：RNase的变性、复性 蛋白质变性后可在一定条件下复性； 蛋白质能进行严格的自我装配！！！ 蛋白质一级结构决定高级结构。
五、蛋白质三级结构与功能的关系
四、蛋白质的变性作用
（一）什么是蛋白质变性作用（denature）
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如 热、紫外线照射、高压、表面张力等） 或化学因素（如有机溶剂、脲、胍、酸、 碱等）的影响时，次级键被破坏、天然 构象解体，生物活性丧失。这种作用称 为蛋白质变性作用。
（二）蛋白质变性后的特征 生物活性：丧失 分子结构：有序紧密变无序松散 理化性质：溶解度降低，黏度增加， 扩散 （myoglobin）
肌红蛋白的结构
单结构域， 近似球形 ， 分子表面有 一个疏水洞 穴—可避免 血红素辅基 的二价铁离 子被氧化， 以保证氧合 功能。
肌红蛋白氧合曲线: 双曲线
肌红蛋白主要功能是储存氧。
氧分压低时，仍具有高亲合能力。
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往 由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合 而成三维结构，这种相对独立的三维实体， 就称结构域.
三、维持蛋白质三级结构的作用力 主要是非共价键： 氢键、离子键、疏水键、范德华力
此外还有二硫键。 如果破坏了这些作用力，蛋白质的三 级结构就被破坏，其生物功能就丧失。
第四章 蛋白质化学
第四章蛋白质化学第一节蛋白质通论一、蛋白质的功能多样性蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。
自然界中最小、最简单的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。
没有蛋白质也就没有生命。
自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。
概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。
没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。
例如，没有淀粉酶，淀粉就不能被分解利用。
2.结构功能蛋白质可以作为生物体的结构成分。
在高等动物里，胶原是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架，占蛋白总量的1/4。
细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白与脂类组成的。
动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。
3.运输功能脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。
血液中的载脂蛋白可运输脂肪，转铁蛋白可转运铁。
一些脂溶性激素的运输也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。
4.贮存功能某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。
此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。
肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。
5.运动功能肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。
细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在水中游动。
6.防御功能高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。
凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。
7.调节功能某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。
8.信息传递功能生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。
例如，视觉信息的传递要有视紫红质参与，感受味道需要味觉蛋白。
第04章蛋白质化学最终版-文档资料
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽， 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
基因工程合成蛋白质
基因工程药品
（1）.传统的蛋白质药品（如动物激素）： 从动物组织中提取，生产量小，价格昂贵。 发酵罐
（2）基因工程方法生产药品的方法：
控制某种物 质合成基因
基因工程 转基因 发酵 “工程菌”
基因表 分离提取 达产物
基因工 程药品
（3）基因工程生产的药品
重组人白细胞介素 重组人干扰素 重组人生长激素 重组人胰岛素
分离编码蛋白质的基因
测定DNA序列 排列出mRNA序列 DNA
蛋白质链
mRNA
按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列
二、蛋白质的构象
又称为空间结构，立体结构，高级结构，三维构象等 。蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列，分 布及肽链的走向。
（一）维持蛋白质构象的化学键
1.氢键 2.疏水键 3.离子键（盐键） 4.范德华引力 5.配位键 6.二硫键
二硫键
c
c
（二）蛋白质的二级结构
定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键： 氢键
蛋白质二级 结构的主要 形式
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The elongated cells tend to block capillaries, causing inflammation and considerable pain
二、蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质分子特定的空间构象是蛋白质实现 其功能或活性所必需 1. 蛋白质前体的活化
2. 蛋白质的变构现象
布及肽链的走向。
（一）维持蛋白质构象的化学键
1.氢键 2.疏水键
3.离子键（盐键）
4.范德华氏（van der Waals)引力 5.配位键 6.二硫键
二硫键
d
d 范德华力
d
（二）蛋白质的二级结构
定义
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
RNase的分子结构
（三）超二级结构----模体(motif)
多肽链顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中 靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体 (motif)。这种规则的二级结构的聚集体称为超二级 结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构 域的组成单位，是蛋白质发挥特定功能的基础。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 体内多肽和蛋白质生物合成时，是从氨 基端开始，延长到羧基端终止。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。 （二）蛋白质一级结构测定的原理
分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成
测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基 把肽链水解成片段，分别进行分析 测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
溶菌酶的三级结构
胰岛素分子的三级结构
（六）蛋白质的四级结构 血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
蛋白质结构示意图
三、蛋白质和多肽合成的基本原理
（一）化学合成法的基本原理
1. 氨基酸的基团保护 2. 多肽的液相合成 3. 多肽的固相合成 （二）采用生物技术合成蛋白质 1. 基因工程 2. 细胞工程
如加热、紫外线、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、 重金属离子及生物碱试剂等 。
4、变性作用的意义
酒精、紫外线消毒；
高温灭；
除去杂蛋白；
避免活性成分变性。
三、蛋白质的两性电离与等电点
1、氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处 溶液的酸碱度。 氨基酸等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子 和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈 电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+H+
R CH COOH NH3+
+OHR CH COOR CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
在某些物理和化学因素作用下，其特定的 空间构象发生改变或破坏，从而导致其理化性 质改变和生物活性的丧失。
1、变性的本质 —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白
质的一级结构。
2、变性蛋白的特征
生物活性的丧失 理化性质的改变 如：黏度增加，失去结晶能力， 易被蛋白酶水解等
3、变性作用的因素和程度
二级结构中的氢键
3.-折叠
要点：
⑴ 肽键平面折叠成锯齿状（折纸状）R－基团交错位于
齿状结构上下方
⑵氢键维持稳定与主链长轴垂直 ⑶两条以上肽链并列时， -片层有顺式和反式平行 (4)R-基团太大时， -折叠不易形成Leabharlann β-折叠：顺式和反式中的氢键
4. -转角
-转角
5.无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
2．极性不带电荷R基氨基酸, 7种。
3．带负电荷的R基氨基酸, 2种
4．带正电荷的R基氨基酸，3种
必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸，共有8种：Ile、 Met、 Val、 Leu、 Trp 、 Phe、 Thr 、 Lys 。
主要的化学键： 氢键
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规线团 ( random coil )
1.肽单位
肽键具有部分双键的
性质，不能自由旋转。参
与肽键的6个原子C1、C、 O、N、H、C2位于同一 平面，称为肽键平面，也 称肽单元 (peptide
unit) 。
2. -螺旋
结构特点： 右手螺旋 每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，每个残基跨
距0.15nm，螺旋上升一圈0.54nm。
相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢 间形成氢键保持螺旋结构稳定。氢键方向与螺
旋长轴基本平行。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧，对-螺旋的形成有一
定影响。
100nm，为胶粒范围之内。
* 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷
水化层
水化膜
+ + + + + + +
带正电荷的蛋白质 脱水作用
酸 碱 在等电点的蛋白质 脱水作用 碱
碱 酸
－ － － － － －－ －
带负电荷的蛋白质
脱水作用 酸
+ + + + + + + +
带正电荷的蛋白质
－ － － － － －－ －
第 四 章 蛋白质的化学
学时：6 目的与要求：
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 了解 掌握 重点掌握 重点掌握 理解 了解 自学
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、蛋白质是构成生物体的基本成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各
个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人 体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及 横纹肌等高达80％。
1/16
二、蛋白质结构的基本单位
（一）氨基酸的结构
COO-
1. 氨基酸都是两性电解质
+
R
H
C
NH3
2.组成蛋白质的氨基酸都是α氨基酸（脯氨酸例外） 3.各种氨基酸的侧链R的结构 和性质不同
α碳原子
L-氨基酸的通式
4. 组成蛋白质的氨基酸都是 L-氨基酸（甘氨酸例外）
（二）氨基酸的分类
1．非极性R基氨基酸, 8种。
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构
（四）结构域（domain）
在较大的蛋白质分子中，由多肽链上相邻的超二级 结构紧密的联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的 三维实体，各行使其功能，称为结构域(domain) 。
纤连蛋白分子的结构域
特点：
•结构域与分子整体以共价键相连 •具有相对独立的空间构象和生物学功能
于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应
立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外， 也可用乙醇沉淀。
3. 加热沉淀反应
4. 重金属盐沉淀法
蛋白质在溶液PH稍大于其等电点时，蛋
白质解离成负离子，易与重金属离子结合，
生成不溶性的蛋白质盐沉淀。
5. 生物碱试剂沉淀法
蛋白质溶液PH小于其等电点时，蛋白质解离成
一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。 * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
“一家写两三本书来”
（三）氨基酸的分离与分析
1. 自动氨基酸分析仪
2. 高效液相色谱
3. 离子交换层析 4. 生物质谱
第三节
蛋 白 质 的 分 子 结 构 The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
3. 一级结构中“关键”部位不同，其生物学活性也改变 例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
pH>pI
阴离子
2.蛋白质的两性电离
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负 离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶 液的pH称为蛋白质的等电点。
四、蛋白质的胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自
1 万 至 100 万 之 巨 ， 其 分 子 的 直 径 可 达 1 ～
带负电荷的蛋白质
不稳定的蛋白质颗粒
溶液中蛋白质的聚沉
五、蛋白质沉淀反应 1. 中性盐沉淀蛋白质： 在蛋白质溶液中加
入大量的硫酸铵，硫酸钠或氯化钠等中性盐，