酶化学
酶的化学修饰调节的特点
酶的化学修饰调节的特点酶的化学修饰调节是生物体内的一种重要调节方式，其特点主要包括以下几个方面：1、具有高度选择性：酶的化学修饰调节通常具有高度选择性，只针对特定的酶进行修饰，而对其他酶几乎没有影响。
这种选择性保证了生物体内不同酶的活性能够被精确地调控。
2、调节效果稳定：酶的化学修饰过程通常比较稳定，一旦酶被修饰，其活性往往会持续较长时间。
这使得酶的化学修饰调节能够在生物体内发挥持久的调节作用。
3、可逆性和可调控性：许多酶的化学修饰是可逆的，这使得酶的活性可以在不同的生理状态下进行动态的调整。
例如，在饥饿状态下，某些酶可能会被磷酸化而失活，而在饱食状态下，这些酶可能会被去磷酸化而重新激活。
这种可逆性和可调控性使得酶的化学修饰调节能够很好地适应生物体的不同生理需求。
4、具有级联放大效应：酶的化学修饰调节往往具有级联放大效应，即当一个酶被修饰后，会进一步影响其他酶的活性，从而产生更大的生理效应。
这种放大效应使得微小的调节信号能够引发一系列的生理反应，最终导致显著的生理变化。
5、参与能量代谢的调节：酶的化学修饰调节在能量代谢过程中发挥着重要作用。
例如，磷酸化可以调节酶的活性，控制糖原的合成和分解，以及脂肪酸的氧化和合成等过程。
这些过程对能量的产生和利用至关重要，因此酶的化学修饰调节在能量代谢的平衡中起到关键作用。
6、涉及多种修饰方式的协同作用：酶的化学修饰包括多种方式，如磷酸化、乙酰化、甲基化等。
不同的修饰方式可以产生不同的调节效果，有时甚至可以相互拮抗或协同。
这种多种修饰方式的协同作用使得酶的化学修饰调节更加精细和复杂。
7、参与信号转导：酶的化学修饰不仅调节酶的活性，还参与信号转导过程。
例如，当细胞受到外界刺激时，某些酶会被磷酸化或去磷酸化，从而触发一系列的信号转导通路，最终导致相应的生理反应。
综上所述，酶的化学修饰调节具有高度选择性、调节效果稳定、可逆性和可调控性、级联放大效应、参与能量代谢的调节、多种修饰方式的协同作用以及参与信号转导等特点。
酶化学5别构酶、同工酶
乳糖、山梨糖醇
五.核酶 (ribozyme)
具有催化活性的RNA。
自1982年至今，已发现了几十种 ribozyme。 ribozyme的发现，突破了“酶的化学本质都是
蛋白质”这一传统观念。
五.核酶 (ribozyme)
嗜热四膜虫 26S RNA 前体的自我加工：切除
413nt 的内含子序列，使两个外显子拼接起来，成
一.别构酶 别 构 效 应 调节物与酶分子的调节部位结合之后 , 引 起酶分子构象变化 ,从而提高或降低酶活性 , 这
种效应称别构效应。
别构激活 （正协同效应）
别构抑制 （负协同效应）
一.别构酶
别构酶：具有别构效应的酶
一.别构酶
变构具有重要的生理意义：
底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化 的代谢通路可因此而被关闭； 反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通 路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢 速度。
中主要是LDH1，骨骼肌的则是LDH5。
三.同工酶
同工酶的作用
对于适应不同的组织、器官的不同
生理需要非常重要； 是代谢调节的一种重要方式。
四.诱导酶 细胞内正常状态下不存在或含量很少的一类
酶 , 当细胞中出现诱导物后酶被诱导产生或酶含
量显著增高。 这种诱导物往往是该酶的底物或其类似物。
如：大肠杆菌的二次生长
酶等。
七.抗体酶（abzyme)
抗体酶是20 世纪80 年代后期人工合成的
具有催化能力的免疫球蛋白。
将酶分子催化机制与免疫球蛋白的分子
识别特性相结合。
目前已发现体内自发存在的抗体酶。
酶工程
认真阅 读书本 内容
为成熟的RNA分子。
酶的化学修饰
酶化学修饰的基本原理
3．抗蛋白水解酶 酶分子的基本结构是蛋白质，所以易受蛋
白酶的攻击而遭破坏。蛋白酶一般是作用于某 些特定氨基酸残基之间的酰胺键，修饰这些氨 基酸残基，可以阻止蛋白酶对这些酰胺键的攻 击。另外，交联于酶分子上的大分子修饰剂能 产生空间障碍，阻止蛋白酶接近攻击点，起到 “遮盖”敏感键的作用。
三、酶化学修饰方法的设计
酶化学修饰的基本原则都是充分利用修 饰剂所具有的各类化学基团的特性，直接或 经过一定的活化过程后与酶分子上的某种氨 基酸残基产生化学反应。
设计酶化学修饰方法时 的注意事项
a. 对修饰剂的要求 在选择修饰剂时一般要求修饰剂有较大的分子
量，良好的生物相容性和水溶性，修饰剂分子表面 有较多的反应活性基团，与氨基酸残基形成的共价 键稳定，容易鉴定 。
酶改造的两个水平
基因水平：有目的的改变基因中的核苷酸顺序， 从而改变酶的氨基酸顺序，以期获得化学结构更 为合理的酶蛋白。这是蛋白质工程的研究内容。
蛋白质水平：人们用化学法或酶法对已合的酶 的结构进行改造，一方面是切除部分肽链和置换 某些氨基酸，另一方面是使酶分子中的某些氨基 酸残基与一些化学试剂反应，加上一些特定的基 团，即酶的化学修饰。由于后一方面技术较为简 单，容易见效，所以这方面的工作做得最多。
高碘酸氧化法
由于反应产物A不稳定，所以用四氢硼钠还原成稳定产物B。用四氢硼钠还原 的反应比较激烈，对酶活性影响较大，因此可在酶与右旋糖酐之间加一个手臂来 减少酶的失活，如加一个联苯胺。
四、修饰剂及修饰反应
1．糖及糖的衍生物
（1）右旋糖酐及右旋糖酐硫酸酯 右旋糖酐是由α -葡萄糖通过α -1,6-糖苷键形
成的高分子多糖，具有较好的水溶性和生物相容性， 可用作代血浆。右旋糖酐硫酸酯是右旋糖酐分子中 的羟基与硫酸成酯而得。多糖链上的双羟基结构经 活化后可与酶分子上的自由氨基结合。双羟基的活 化除溴化氰法外，还有高碘酸氧化法。高碘酸能通 过氧化邻双羟基结构而将葡萄糖环打开，形成的高 活性醛基与酶分子上的氨基反应，使右旋糖酐和酶 共价结合。
第三章 酶化学
第三章酶化学1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。
2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。
在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。
6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问：1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。
10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况：1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。
16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？22．何谓同工酶？举例说明其分子结构的特征及研究意义？23．胰蛋白酶原的第2，3，4，5位氨基酸都是天门冬氨酸，这一结构特征的意义是什么？24．为什么胰脏酶原激活过程中产生的肽链的C一末端氨基酸一般是精或赖氨酸？27．为什么说N一磷乙酰基L一天门冬氨酸（PALA）是研究天门冬氨酸转氨甲酸酶（AT －Case）性质的特异性试剂？28．碱性磷酸酶水解1一磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。
酶的化学修饰
酶的化学修饰
聂继龙
酶化学修饰的概念：通过主链的 切割剪接和侧链基团的化学修饰 对蛋白酶进行分子改造，以改变 其理化性质及生物活性。这种用 化学方法对酶分子施行种种手术 的方法称为“酶分子的化学修 饰”。
广义上讲:凡涉及共价键或部分共价 键的形成或破坏的转变都可以看作 是酶的化学修饰。从狭义上讲：酶 的化学修饰在较温和的条件下，以 可控制的方式使一种酶同某些化学 试剂起特异反应，从而引起单个氨 基酸残基或其功能基团发生共价的 化学修饰。
7、对组织分布能力的改变 一些酶经化学修士后，对组织的 分布能力有所改变能在血液中被 靶器官选择性的吸收
酶化学修饰的应用 （1）酶结构与功能的研究 可以通过修饰剂对酶的作用，以及 修饰的部位来判断酶的结构 (2）在医学方面的应用，主要是治 疗和诊断方面的应用。 （3）在工业方面的应用 主要是提高产量，减少成本，而且 将少对环境的污染。
5、肽链的延伸：为了有效的修 饰酶分子的内部区域，可以先用 脲或盐酸胍处理，使酶分子的肽 链充分伸展，这就提供了化学修 饰酶分子内部疏水基团的可能性。 然后让修饰酶的伸展肽链在适当 条件下，重新折叠成某种具有催 化活力的酶。
通过定点突变的化学修饰。通过 一些可控制的方法在酶或蛋白质 特殊的位点引入特定分子来修饰 酶或蛋白质，结合定点突变引入 一种非天然氨基酸侧链来进行化 学修饰，从而得到一些新颖的酶 制剂。
酶的化学修饰的目的：人为的改变 天然酶的一些性质，创造天然酶不 具有的某些优良性质甚至创造新的 活性，来扩大酶的应用领域促进生 物技术的发展。概括起来有三点：1、 提高生物活性。2、增强不良环境中 的稳定性。3、针对特异反应，降低 生物识别能力。
化学修饰的方法： 1，酶的表面修饰，（1）大分子修 饰，可溶性大分子，如聚乙二醇， 聚乙烯比咯烷酮，聚丙烯酰胺、葡 聚糖、环糊精、肝素等。一般聚乙 二醇的分子量在500~2000应用最 广。聚乙二醇是两亲性分子，化学 修饰时多采用单甲氧基聚乙二醇。
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释酶是一类能够加速特定化学反应的生物分子。
它们在生物体内起着至关重要的作用，使许多生化过程变得可能。
然而，酶并不是一成不变的，它们可以通过各种化学修饰来改变其活性、稳定性和特异性。
这些化学修饰通常发生在酶的氨基酸残基上，可以包括磷酸化、甲基化、酰化、糖基化等。
一、磷酸化磷酸化是酶的一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的特定氨基酸残基附近加上一个磷酸基团来实现的。
磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，进而调控细胞内的信号传导和代谢过程。
磷酸化修饰通常由激酶酶催化，而蛋白磷酸酶则能够去除这些磷酸基团，从而恢复酶的原始状态。
二、甲基化甲基化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个甲基基团来实现的。
甲基化修饰能够影响酶的空间构型和亲和性，从而改变其与底物的结合能力。
这种修饰通常由甲基转移酶催化，而蛋白去甲基酶则能够去除这些甲基基团。
三、酰化酰化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个酰基（如乙酰基、丙酰基等）来实现的。
酰化修饰可以影响酶的立体构像和电荷分布，从而改变其催化活性和稳定性。
酰化修饰通常由酰化酶催化，而脱酰酶则能够去除这些酰基。
四、糖基化糖基化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个糖基来实现的。
糖基化修饰能够增加酶的水溶性和稳定性，还可以影响酶与其他分子的相互作用。
糖基化修饰通常由糖转移酶催化，而糖酶则能够去除这些糖基。
通过以上的解释，我们可以看出，酶的化学修饰是一种重要的调控机制。
它能够通过改变酶的结构和功能来适应不同的生理环境和应激情况。
这种修饰不仅仅发生在单个酶分子上，而且可以通过整个细胞内的信号传导网络来协调调控。
因此，对酶的化学修饰的深入研究和理解将有助于我们更好地揭示生命的奥秘，为疾病的防治提供新的思路和治疗策略。
酶—酶的概述(生物化学课件)
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
酶化学反应
酶化学反应
酶化学反应包括酶催化反应和非酶催化反应两种类型，它们分别是有机酶和无机酶的催化反应。
酶是一种由蛋白质和无机分子等组成的复杂生物大分子，其主要功能是催化各种生物化学反应，从而使生物体得以维持生命。
酶催化反应
酶催化反应具有高效、高选择性、高专一性和高稳定性等特点，其原理在于使化学反应过程受到生物作用力的调控，从而达到在生物条件下进行化学反应的效果。
例如，酶能够促进含氮化合物的氢化反应，促进氧化还原反应，催化羧酸的裂解等等。
由于酶具有所谓“锁定和钥匙”的分子识别机制，因此其具有高度的选择性和专一性。
而且，由于酶生物大分子结构复杂且稳定，不受小分子化合物的干扰或影响，故其在生物大分子合成、代谢和降解过程等方面有着重要应用。
酶催化反应受多个因素影响，如温度、pH等，这些因素能够影响酶的构象和活性，从而影响酶催化反应速率。
一般而言，较低的温度和较低的pH都会减缓酶反应速率，而较高的温度和pH会促进酶反应速率，但是过高的温度和pH则会破坏酶的大分子结构，从而使酶失去催化活性。
非酶催化反应
非酶催化反应则没有酶那样的“锁定和钥匙”机制，其催化反应
的原理则是来自于一些无机物、金属离子和小分子有机化合物，它们
因为可供氧化还原反应或配位效应而被认为是催化反应的非酶催化剂。
例如，硫酸或铬酸钾都是强氧化剂，可用于氧化某些有机物质，
从而实现反应催化。
而铜离子可以通过配位效应来加速某些化学反应
等等。
这些都是非酶催化反应的例子。
总的来说，酶化学反应对于维持生命活动和生物体健康都具有至
关重要的作用。
在人类医学、工业和生物技术等领域都有着广泛的应用。
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什么是酶
酶与一般催化剂的共性及特性 共性： 共性： 不发生质、量的变化， 改变反应速度； 不发生质、量的变化，但能 改变反应速度； 不改变反应的平衡点，但能缩短反应时； 不改变反应的平衡点，但能缩短反应时； 可降低反应活化能； 可降低反应活化能； 只能催化热力学允许的反应 。 特性： 特性： 高效性、专一性、易失活、酶活性可调控； 高效性、专一性、易失活、酶活性可调控； 催化作用与结构有关。 催化作用与结构有关。
习惯上沿用的单位如 :
乳酸 + NAD+
乳酸脱氢酶
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸脱氢酶的活力可用丙酮酸的增加量表示， 乳酸脱氢酶的活力可用丙酮酸的增加量表示， 丙酮酸的增加量表示 也可用340nm光吸收的增加量来表示。 也可用340nm光吸收的增加量来表示。 340nm光吸收的增加量来表示
酶活力单位表示方法
* Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。 时的底物浓度，单位是 。
温度对酶促反应的影响 酶活性
最适温度 温度
pH对酶促反应的影响 对酶促反应的影响
不可逆抑制
抑制剂与酶活性中心的某些必需基团共价键不可逆 结合，引起酶的活性丧失。 结合，引起酶的活性丧失。 实例： 实例：有机磷杀虫剂
Asp
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
18 3
S S S 活性中心
S
缬天天天天赖
缬 异甘组 丝 S S S S
胰蛋白酶原的激活过程
酶作用专一性的机制
钥匙学说（模板学说）
诱导契合学说
酶作用高效性的机制——共价催化与酸碱催化 共价催化与酸碱催化 酶作用高效性的机制
酶的分类
① 氧化还原酶 ② 转移酶 ③ 水解酶 ④ 裂合酶 ⑤ 异构酶 ⑥ 合成酶
酶分子的结构特征
结合部位） （结合部位） 酶的活性中心
催化部位） （催化部位）
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: 活性中心重要基团 His57 , Asp102 , Ser195
酶的比活力 比活力：指每mg蛋白质所具有的酶活力， 比活力：指每mg蛋白质所具有的酶活力，一般用 mg蛋白质所具有的酶活力 U/mg蛋白质来表示。 U/mg蛋白质来表示。 蛋白质来表示 比活力是酶纯度衡量的重要指标之一。 比活力是酶纯度衡量的重要指标之一。 回收率= 提纯后总活力/提纯前总活力） 回收率=（提纯后总活力/提纯前总活力）×100% 纯化倍数（纯化率） 纯化倍数（纯化率） =（提纯后比活力/提纯前比活力）×100% 提纯后比活力/提纯前比活力）
酶的组成
单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶等。 单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶等。 酶 酶蛋白（apoenzyme） 酶蛋白（apoenzyme） 结合酶 辅酶（ 辅酶（coenzyme) 辅助因子 （cofacter) 辅基(prosthetic group) 辅基(prosthetic
调节酶
1. 聚合解聚调节酶 2. 共价修饰酶 3. 别构酶
效应剂
别 构 中 心
别构中心非酶活性 中心的组成部分
活性 中心
Байду номын сангаас酶的别构（变构）效应示意图
同工酶
能催化相同的化学反应，而其分子结构、 能催化相同的化学反应，而其分子结构、 理化性质不同的一组酶。 理化性质不同的一组酶。 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5) 举例：乳酸脱氢酶(LDH
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度； 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应。 反应为零级反应。
米氏方程
V m ax [S ] V= K m + [S]
Km值的推导
当反应速度为最大反应速度一半时 V Vmax Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
H H H H LDH1 (H4) H H H M LDH2 (H3M) H H M M LDH3 (H2M2) H M M M LDH4 (HM3) M M M M LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
H型亚基富含酸性 ，M型亚基富含碱性 型亚基富含酸性AA， 型亚基富含碱性 型亚基富含碱性AA 型亚基富含酸性
乳酸脱氢酶同工酶形成示意图
a
结构基因 mRNA 多肽 亚基
b
四聚体
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
阳极
阴极
肝
骨骼肌
肾
红细胞
心肌
乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱
国际单位(IU)：1961年 国际单位(IU)：1961年 (IU) 在最适条件下，每分钟催化1μmol底物的减少或产 在最适条件下，每分钟催化1 mol底物的减少或产 物的生产所需的酶量为一个国际单位。 物的生产所需的酶量为一个国际单位。 催量单位(katal)：1972年 催量单位(katal)：1972年 (katal) 指在最适条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物 指在最适条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物 所需的酶量。 所需的酶量。 1Kat＝ 可以以纳Kat Kat、 Kat来进行换算 来进行换算。 1Kat＝6×107IU ，可以以纳Kat、微Kat来进行换算。
酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（ ） 胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物
结合底物
形成共价 ES复合物 复合物 His57 质子供体
C-N键断裂 键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（ ） 胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
羰基产物释放
水亲核攻击 四面体中间物 的瓦解
羧基产物释放
酶促反应动力学 Vmax
Vmax/2
Km
Cs
酶促反应速率与底物浓度的关系
V Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比； 反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。 应为一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速； 反应速度不再成正比例加速；反应 为混合级反应。 为混合级反应。
O-R X P O -Ser-OH O-R O-R -Ser-O P O O-R
竞争性可逆抑制
磺胺类药物的抑菌机制： 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
非竞争性可逆抑制
反竞争性可逆抑制
酶活性
酶活力（ 也称酶活性） 酶活力（enzyme activity, 也称酶活性） 酶催化一定化学反应的能力， 酶催化一定化学反应的能力，用在一定条件 下酶所催化反应的反应速度来表示。 下酶所催化反应的反应速度来表示。 酶活力的大小用酶活力单位来表示，简称酶 酶活力的大小用酶活力单位来表示，简称酶 单位（ U），就是表示酶量多少的单位。 ），就是表示酶量多少的单位 单位（unit, U），就是表示酶量多少的单位。 其表示方法与所有的测定方法有关。 其表示方法与所有的测定方法有关。