蛋白质的结构与功能
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它具有各种功能，包括酶催化、细胞信号传导、结构支持等。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，其原理可以概括为以下几点：
1.蛋白质的结构决定其功能：蛋白质的功能是由其特定的结构
决定的。
蛋白质分为四个级别的结构：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的；二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠等特定的空间结构；三级结构是指蛋白质的立体折叠，由非共价作用力（如疏水作用、电荷作用等）稳定；四级结构是由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
这些结构的组合和稳定性使蛋白质能够达到特定的功能。
2.功能决定结构：蛋白质的功能需要特定的结构来实现。
例如，酶的活性位点具有特定的结构，能够提供特定的活性环境，从而促进催化反应。
另外，一些蛋白质的结构还可以识别和结合其他分子，例如抗体可以通过其结构与抗原结合。
因此，蛋白质的功能需求会在遗传和进化的作用下塑造其特定的结构。
3.结构与功能之间的相互作用：蛋白质的结构和功能是相互关
联的，即结构的改变可能会影响功能，功能需要的结构也可能促进结构的稳定。
一些疾病或突变可能导致蛋白质结构的异常，进而影响功能的正常发挥。
另外，蛋白质的结构和功能也受到环境条件的影响，如温度、 pH 值等。
这些相互作用可以通过
实验室研究和计算模拟来探究。
总之，蛋白质结构与功能关系的原理可以归结为结构决定功能，
而功能也可以塑造和促进结构的特定形式和稳定性。
这一原理为研究蛋白质的结构和功能提供了理论基础，并有助于理解生物化学和生物学中的多种现象。
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质是生命中不可或缺的重要物质，它们在人体内扮演着多种角色。
从修建我们的骨骼肌肉到保护我们的身体免受病毒侵害，蛋白质的作用无处不在。
那么，蛋白质结构与功能之间究竟有何关系呢？让我们一起来揭开这个谜底吧！让我们来了解一下蛋白质的基本结构。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
这些多肽链再经过折叠和修饰，最终形成具有特定功能的蛋白质分子。
这个过程非常复杂，但是它决定了蛋白质的功能。
那么，蛋白质的结构如何影响其功能呢？我们可以通过一个简单的例子来说明这个问题。
想象一下，你正在学习弹钢琴。
你需要用手指按照特定的方式敲击琴键才能发出美妙的音乐。
如果你的手指形状不对，或者你的手指力量不够，那么你就无法准确地弹出音符。
同样地，如果一个蛋白质分子的结构不正确，或者它的功能域(也就是氨基酸序列中的特定区域)受到损伤，那么这个蛋白质就无法发挥其应有的作用。
举个例子来说吧，我们知道有一种叫做“血红蛋白”的蛋白质，它的主要功能是将氧气从肺部输送到身体各个部位。
血红蛋白的结构非常特殊，它由四个亚基组成，每个亚基都含有一整个铁原子。
这样一来，血红蛋白就可以结合两个氧分子形成氧合血红蛋白(HbO2),从而实现运输氧气的功能。
但是，如果血红蛋白的结构被破坏了，比如说其中一个亚基丢失了一个铁原子，那么血红蛋白就无法正常工作了。
这时候，患者就会患上贫血等疾病。
除了血红蛋白之外，还有很多其他的例子可以说明蛋白质结构与功能之间的关系。
比如说，我们都知道胰岛素是一种非常重要的激素，它可以调节血糖水平。
胰岛素的主要功能域位于其A亚基和B亚基之间的地方。
如果这两个亚基之间的连接部位受到损伤或者缺失了某个氨基酸残基，那么胰岛素就无法发挥其正常的降糖作用了。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
只有当蛋白质分子的结构正确无误时，它才能够发挥其应有的作用。
因此，在研究蛋白质功能的过程中，我们需要非常重视蛋白质结构的研究和分析。
蛋白质的结构与功能之间的关系
蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质的结构与功能之间的关系，就像是一场精彩的舞蹈。
蛋白质是生命之舞中的主角，它们的结构决定了它们能够扮演什么样的角色，而它们的功能则是这场舞蹈的灵魂。
那么，蛋白质的舞蹈究竟如何上演呢？让我们一起走进这场奇妙的生命之舞吧！我们要了解蛋白质的基本构造。
蛋白质是由一条条长长的链状分子组成的，这些链状分子又是由一个个氨基酸残基组成的。
氨基酸残基就像是蛋白质的积木，它们可以拼接在一起，形成各种各样的结构。
这些结构决定了蛋白质的功能。
就像我们小时候玩的积木一样，不同的形状可以搭建出不同的建筑，蛋白质也是如此。
在这场生命之舞中，有些蛋白质扮演着“建筑师”的角色，它们负责构建细胞和生物体的各种结构。
比如，肌肉蛋白就是一种建筑师，它们可以帮助我们做出各种动作。
而血红蛋白则是一种管道工，它负责将氧气从肺部输送到身体各个部位。
这些建筑师们各司其职，共同构建了一个繁荣昌盛的生命世界。
并不是所有的蛋白质都是建筑师。
还有一些蛋白质扮演着“清洁工”的角色，它们负责清除细胞内外的垃圾。
比如，溶酶体就是一个清洁工，它可以将细胞内损坏的物质分解掉。
而免疫球蛋白则是一个保卫者，它可以帮助我们抵御病毒和细菌的侵害。
这些清洁工们辛勤工作，确保细胞内外的环境始终保持在一个良好的状态。
还有一些蛋白质扮演着“发动机”的角色，它们负责驱动生命活动的进行。
比如，ATP(三磷酸腺苷)就是一种发动机，它为细胞提供能量。
而胰岛素则是一种调节器，它可以帮助细胞吸收营养物质。
这些发动机们源源不断地提供能量，让生命之舞得以持续进行。
在这场生命之舞中，蛋白质们相互依赖、相互协作，共同演绎着生命的奇迹。
正如我们人类社会中的各种角色一样，每一种蛋白质都有其独特的价值和意义。
没有哪一种角色是可以被忽视的，正如没有哪一种蛋白质是可以被替代的。
只有当所有的角色都发挥出自己的作用时，这场生命之舞才能跳得更加精彩。
生命之舞并非总是一帆风顺的。
有时候，一些蛋白质会出现故障，导致生命活动受到影响。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述蛋白质是生物体中非常重要的分子，它在维持生物体的正常功能和结构中起着重要的作用。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
下面将从四个方面举例，说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
这四个方面分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
首先，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
不同的蛋白质的氨基酸序列不同，这导致了它们具有不同的功能。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它们在生物体中催化各种化学反应。
不同的酶催化不同的反应，这是由其一级结构决定的。
比如，糖解酶主要催化糖的分解，其氨基酸序列特定的结构使得它们能够具有这种特定的催化活性。
其次，二级结构是指氨基酸在空间上的规则排列方式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
例如，α-螺旋结构中隐藏着氢键和范德华力，这种结构使得蛋白质具有强大的稳定性。
而β-折叠结构可以形成蛋白质的拓扑结构，起到支持和连接蛋白质的各个部位的作用。
因此，二级结构对于蛋白质的功能发挥起着非常重要的作用。
第三，三级结构是指蛋白质在空间上的整体折叠结构。
蛋白质的三级结构决定了其功能和生物活性。
例如，抗体是一类具有高度专一性和亲和力的蛋白质，其功能在很大程度上依赖于其特定的三级结构。
抗体的结构有两个重要的特点：可变区和恒定区。
可变区的结构决定了抗体与抗原的结合，从而决定了抗体的特异性。
恒定区的结构决定了抗体的一些基本性质，如抗体的类别、亲和力和激活效应。
因此，蛋白质的特定三级结构决定了其特定的功能。
最后，四级结构是指一些蛋白质由多个多肽链相互组合而成的结构。
多肽链的相互组合可以进一步扩展蛋白质的功能和稳定性。
例如，胶原蛋白是一种结构蛋白质，它由三个左旋螺旋结构的多肽链相互缠结而成。
这种三肽链的缠结使得胶原蛋白具有高度的稳定性和拉力。
胶原蛋白主要存在于结缔组织中，能够提供组织的结构和弹性。
蛋白质的结构与功能关系
蛋白质的结构与功能关系蛋白质是生命活动的主要承担者，它们在生物体中发挥着各种各样至关重要的作用。
而蛋白质的结构与功能之间存在着紧密且复杂的关系，理解这种关系对于深入探究生命的奥秘具有极其重要的意义。
蛋白质的结构层次丰富多样，从最基本的一级结构开始，逐步形成更高级的结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
这就好比是一串独特的密码，决定了蛋白质后续能形成什么样的结构和具备怎样的功能。
不同的氨基酸排列顺序，就像是不同的密码组合，会造就出功能各异的蛋白质。
二级结构是在一级结构的基础上，由于肽链内和肽链间的氢键作用，形成了一些有规律的局部构象，如α螺旋和β折叠。
α螺旋就像是一个螺旋上升的楼梯，氨基酸残基围绕着中心轴旋转上升；β折叠则像是折叠起来的纸张，肽链伸展成片层状。
三级结构是在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步折叠卷曲，形成了更加复杂和特定的三维空间结构。
这时候，蛋白质就有了特定的形状，比如球形、纤维状等。
就像一把钥匙，只有特定的形状才能插进对应的锁孔，蛋白质也只有特定的三级结构才能执行特定的功能。
四级结构则是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
比如血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的结构决定了其功能。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质。
它们的活性中心通常具有特定的结构，能够与底物特异性结合，从而加速化学反应的进行。
胰岛素是调节血糖的重要蛋白质，其结构使得它能够与特定的细胞表面受体结合，发挥调节血糖的作用。
反过来，蛋白质的功能也会影响其结构。
当蛋白质所处的环境发生变化时，比如温度、pH 值的改变，可能会导致蛋白质的结构发生变化，从而影响其功能。
这就是我们常说的蛋白质变性。
但有时，这种结构的变化是可逆的，当环境条件恢复正常，蛋白质的结构和功能也可能恢复。
在生物体内，蛋白质的结构和功能始终处于一个动态平衡的状态。
它们不断地适应环境的变化，以维持生命活动的正常进行。
简述蛋白质结构与功能的关系
简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生物体中至关重要的一种生物大分子。
它不仅通过形态、功能多样性支持或调节生命的各种机能，还参与到能量代谢、信号传导等重要生理过程中。
而蛋白质的各种功能与其特殊的空间结构密不可分。
本文将从蛋白质结构与功能的角度，对蛋白质在生命体系中的功能所产生的原因作出简要阐述。
一、蛋白质的结构分类和性质蛋白质的三级结构是由其一级和二级结构组成的，主要具有弯曲、环形和螺旋等基本结构类型。
一级结构是指蛋白质分子中由一系列氨基酸以特定顺序连接而成的线性多肽链。
二级结构是由α-螺旋、β-折叠等二级元件，按一定的空间位置和拓扑关系连接成的规则性结构。
而三级结构则是指由多个不同的二级结构等连接成的如几何形态般的折堆交错折叠结构。
根据蛋白质聚合体的不同构成成分，可将蛋白质分为单体、多聚体和复合物三种类型。
同时，一些蛋白质具有可溶、可短期和积累的特性。
其中可溶的蛋白质通过其在水溶液中易游离运动以及能够与其他蛋白质、多肽和其他有机化合物进行相互作用；可短期的蛋白质能够在一段时间内做出响应，而不必长期存在；积累性蛋白质则具有很高的保持稳定模式、生物限制性、自限制性等性质，可以被识别和分解。
二、蛋白质的功能种类及作用机制蛋白质有多种功能种类，主要分为催化酶、结构性蛋白、纤维蛋白、激素、受体、抗体、运输蛋白、负责调节稳态和保护细胞膜等职能，下面将简要介绍蛋白质在这些方面的具体作用。
1. 催化酶：酶是一种特殊的蛋白质，它们能够将化学反应加速到生命体系所需要的速率。
若缺少某些酶，代谢过程就会相应受到抑制，从而会引起很多严重的疾病。
蛋白质的酶活性主要是由其特定的氨基酸在二级结构与三级结构的互作下构成的特殊酶活位及酶标志序列所决定。
不同的酶活性模型在与其底物相互作用的过程中，往往对应不同的催化过程。
2. 结构性蛋白和纤维蛋白：如胶原蛋白和骨架蛋白，主要在细胞形态和组织形态方面发挥作用，为细胞组织赋予一定的强度和支撑作用。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
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蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
组成蛋白质的元素主要有C、H、0、N和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100(一)组成人体蛋白质的氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外）。
L-氨基酸的通式如图1-2-1所示。
连在一C00-基上的碳被称为α-碳原子，为不对称碳原子(甘氨酸除外），不同的氨基酸其侧链(R)不同。
(二）氨基酸的分类20种组成人体蛋白质的氨基酸可以根据其侧链结构和理化性质的不同分为5类：①侧链含烃链的非极性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸；②侧链有极性但不带电荷的极性中性氨基酸，包括丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸；③侧链含芳香基团的芳香族氨基酸，包括苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸；④侧链含负性解离基团的酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸；⑤侧链含正性解离基团的碱性氦基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
20种氨基酸中，脯氨酸和半胱氨酸的结构比较特殊。
脯氨酸应属于亚氨基酸，N在杂环中移动的自由度受限制，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链；半胱氨酸的巯基则容易失去质子，极性很强，2个半胱氨酸通过脱氢后可以与二硫键相结合，形成胱氨酸。
（三）氨基酸的理化性质1.氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
(四）蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链氨基酸通过肽键连接而形成肽肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的or羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成(图1-24)的化学键。
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……，多肽链中有游离α氨基的一端被称为N末端，有游离α-羧基的一端被称为C末端，肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
体内存在多种重要的生物活性肋这些生物活性肽都是低分子量的肽，有的仅三肽，有的属寡肽或多肽，在代谢调节和神经传导等方面起重要作用。
如谷胱甘肽(GSH)和多肽类激素及神经肽。
二、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构包括：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，后三者统称为高级结构或空间结构。
(一）氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指在蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
(二）多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构中主要的化学键是氢键。
参与肽键形成的6个原子在同一平面上参与肽键的6个原子0α、、0、Ν、N、0于同f平面，Cal和C。
2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元，如图1-223所示。
α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构。
蛋白质二级结构包括α螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲4种形式，前二者是蛋白质二级结构的主要形式。
在α螺旋结构（图1-2-4)中，多肽链的主链围绕中心轴做有规律的顺时针方向螺旋式上升，即所请右手螺旋；其Ψ为一47°，令为-：57°。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3. 6个氨基酸残基螺旋上升一圈(即旋转360°)，螺距为0. 54mn℃r螺旋的每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。
肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固螺旋结构。
β·折叠使多肽链形成片层结构β-折叠与cr螺旋的形状截然不同，呈折纸状。
在β-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5~8个氨基酸残基，但两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，形成片层结构。
4. β·转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在β-转角和无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
(三)在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
维持蛋白质三级结构主要的化学键为疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等。
结构域是三级结构层次上的局部折叠区分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
大多数结构域含有序列上连续的100~200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不改变。
因此，结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维结构。
3.分子伴侣参与蛋白质折叠除一级结构为决定因素外，蛋白质空间构象的正确形成还需要一类称为分子伴侣的蛋白质参与。
分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
许多分子伴侣是ATP酶，与未折叠的多肽结合后，能提供水解ATP产生的自由能，使多肽折叠成合适的构象时释放。
(四）含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构在人体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链，才能全面地执行功能。
每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体。
含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。
(五）蛋白质的分类蛋白质分类的方法主要有两种：一是根据蛋白质组成成分分类，二是根据蛋白质形状分类。
根据蛋白质组成成分，可分成单纯蛋白质和结合蛋白质两大类，前者只含氨基酸，而后者除蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分，并为蛋白质的生物活性或代谢所依赖。
蛋白质还可根据其形状，分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。
一般来说，纤维状蛋白质形似纤维，其分子长轴的长度比短轴长10倍以上。
纤维状蛋白质多数为结构蛋白质，较难溶于水；球状蛋白质的形状则近似于圆形或椭圆形，多数可溶于水，许多是具有生理活性的蛋白质。
三、蛋白质的结构与功能关系(一）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础1. 一级结构是空间构象的基础20世纪60年代Anfinsen在研究核糖核酸酶时已发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。
核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键（Cys26和Cys84，Cys40和CyS95，Cys58和CysllO，Cys65和Cys72)。
用尿素(或盐酸胍)和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构遭到破坏，但肽键不受影响，故一级结构仍存在，此时该酶活性丧失殆尽。
核糖核酸酶中的4对二硫键被β-巯基乙醇还原成—SH后，若荽再形成4对二硫键，从理论上推算有105种不同的配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式，才能呈现酶活性。
当用透析方法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链循其特定的氨基酸序列，卷曲折叠成天然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，这时酶活性又逐渐恢复至原来水平。
这充分证明空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构(氨基酸序列)未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
—级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能蛋白质同源性是指由同一基因进化而来的一类蛋白质。
同源性较高的蛋白质之间，可能具有相类似的功能。
已有大量的实验结果证明，一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。
例如不同哺乳类动物的胰岛素分子结构都由A和B两条链组成，且二硫键的配对位置和空间构象也极相似，一级结构仅有个别氨基酸差异，因而它们都执行着相同的调节糖代谢等的生理功能。
氨基酸序列提供重要的生物进化信息一些广泛存在于生物界不同种系间的蛋白质，比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。
如细胞色素c，物种间越接近，则一级结构越相似，其空间构象和功能也越相似。
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。
例如正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶'性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。
这种蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为“分子病”，其病因为基因突变所致。
(二）蛋白质的功能依赖特定空间结构体内蛋白质所具有的特定空向构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系。
例如角蛋白含有大量α螺旋结构，与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关；而丝心蛋白分子中含有大量β-折叠结构，致使蚕丝蛋白具有伸展和柔软的特性。
以下以肌红蛋白和血红蛋白为例，阐述蛋白质空间结构和功能的关系，1.血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。
血红素是铁卟琳化合物（图1-2-5)，它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形，Fe2+居于环中。