高一生物必修1_分子与细胞_知识讲解：蛋白质的分子结构和功能

蛋白质的分子结构和功能
一、蛋白质的分子结构
蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自的特殊方式组合成具有生物活性的分子。

由于氨基酸种类、排列顺序和肽链数目及空间结构的不同，就形成了分子结构不同的蛋白质。

蛋白质的分子结构是蛋白质功能的物质基础。

蛋白质的分子结构有不同的层次，为了研究方便，人们将其分为四个层次。

蛋白质的一级结构蛋白质分子中的氨基酸都是按一定的排列顺序组成肽链的。

氨基酸在多肽链中的排列顺序（包括氨基酸的种类、数量）和方式叫做蛋白质的一级结构。

蛋白质的一级结构也叫初级结构或化学结构（图3）
蛋白质的二级结构组成蛋白质的多肽链既不是全部以伸直状展开，也不是以任意曲折的状态存在，而是具有一定的空间构型。

多肽链中的一个肽键和相隔若干氨基酸残基的另一个肽键之间形成氢键，这些氢键使蛋白质分子中的部分多肽链盘旋成螺旋状（又叫α螺旋），或者折叠成片层状（又叫β折叠），或者形成180°回折（又叫β转角或β弯曲）（图4）。

这种多肽链本身的折叠和盘绕方式构成了蛋白质的二级结构。

蛋白质的二级结构是蛋白质的基本空间构型。

不同蛋白质的二级结构不同，有的相差很大，例如，α-角蛋白几乎全是α螺旋结构，而蚕丝的丝心蛋白又几乎全是β折叠结构。

蛋白质的三级结构具有二级结构的多肽链还可以借助氢键和其他化学键（如离子键、二硫键等）进一步卷曲、折叠，形成更复杂的空间构象，这种空间构象叫做蛋白质的三级结构（图5）。

蛋白质的四级结构有些蛋白质是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的，这时每条多肽链被称为一个亚基。

几个亚基之间通过氢键或其他化学键形成一定的空间排列。

这种由两个或两个以上具有三级结构的亚基聚合而成的构象是蛋白质的四级结构（图6）。

例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，血红蛋白是由4个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个亚基构成的。

在具有活性的蛋白质中，有些只有三级结构，没有四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C等；而有些蛋白质只有在四级结构时，才具有活性，如谷氨酸脱氢酶、血红蛋白等。

二、蛋白质功能的多样性
蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为新陈代谢的催化剂──酶。

绝大多
数酶都是蛋白质。

生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。

蛋白质另一个重要的生物学功能是作为生物体的结构成分。

例如，细胞中的细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。

人和动物的肌肉等组织的主要成分也是蛋白质，如横纹肌中的球状蛋白，平滑肌中的胶原蛋白，毛、甲、角、壳、蹄中的角蛋白等。

蛋白质的又一个重要的功能是调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达，如阻遏蛋白等。

除此之外，蛋白质还具有其他功能。

有些蛋白质具有运动的功能。

例如，肌纤维中的肌球蛋白和肌动蛋白，是肌肉收缩系统的必要成分，它们伴随着肌原纤维的收缩而产生运动。

细菌的鞭毛或纤毛蛋白也能产生类似的活动。

近年来发现，在非肌肉的运动系统中也普遍存在着运动蛋白。

有些蛋白质具有运输的功能。

例如，脊椎动物红细胞里的血红蛋白和无脊椎动物中的血蓝蛋白，在呼吸过程中都起着输送氧的作用。

血液中的脂蛋白有运输脂质的作用。

有些蛋白质对生命活动起调节作用。

例如，胰岛细胞分泌的胰岛素能参与血糖的代谢调节，降低血液中葡萄糖的含量。

有些蛋白质参与机体防御机能，如抗体。

有些蛋白质可以作为受体，起接受和传递信息的作用。

例如，接受各种激素的受体蛋白，接受外界刺激的感觉蛋白（如味蕾上的味觉蛋白）等。

近年来，对于蛋白质的研究，取得了一些突破性的成果，例如，用蛋白质工程的方法制成在低温下保存半年的干扰素，用于微电子方面的蛋白质元件等。

由此可见，人类对蛋白质的应用具有十分广阔的前景。

三、蛋白质的结构和功能关系两例
每一种蛋白质都有特定的生物学功能，这是由它们特定的结构决定的。

下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。

肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。

在潜水哺乳类如鲸、海豹和海豚的肌肉中肌红蛋白含量特别丰富，致使它们的肌肉呈棕色。

由于肌红蛋白能够储氧，使这些动物能长时间潜在水下。

肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的
肽链，盘绕一个血红素（辅基）而形成的，其分子折叠紧密，相对分子质量为16 700（图7）。

肌红蛋白分子内外层的氨基酸残基的排列都有一定的规律，具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表面，而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触。

正是因为分子表面极性基团与水分子的结合，才使肌红蛋白具有可溶性。

肌红蛋白中有1个含二价铁Fe（Ⅱ）的血红素辅基（或称铁卟啉），位于肌红蛋白分子表面的洞穴内，铁原子位于卟啉环的中心。

CO与Fe（Ⅱ）的结合力比O2约大200倍。

当CO多而O2缺乏时，肌红蛋白的大部分都以CO—肌红蛋白存在，此时机体就可能因缺O2而死亡。

血红素中的Fe（Ⅱ）能进行可逆氧合作用。

铁原子如果处在水环境中，很容易被氧化成Fe（Ⅲ），失去氧合能力。

肌红蛋白正好为血红素提供了一个疏水洞穴，避免了二价铁原子发生氧化，从而保证了血红素的氧合能力。

血红蛋白是一个含有两种不同亚基的四聚体，由两条α链和两条β链组成（图8）。

血红蛋白的每一个亚基都含有一个血红素辅基。

α链由141个氨基酸组成，β链由146个氨基酸组成，各自都有一定的排列次序。

血红蛋白分子中四条链各自折叠卷曲形成三级结构，再通过分子表面的一些次级键（主要是盐键和氢键）的结合而联系在一起，互相凹凸相嵌排列，形成一个四聚体的功能单位。

α链和β链的一级结构差别较大，但它们的三级结构却大致相同，并和肌红蛋白相似，这反映它们在主要功能上也具有相似性，即都能进行可逆的氧合作用。

但是血红蛋白在进行氧合作用时表现出别构现象。

别构现象是指当某些蛋白质表现其功能时，其构象会发生改变，从而改变了整个分子的性质。

例如，血红蛋白的四聚体具有稳定的结构，但与氧的亲合能力很弱。

当氧和血红蛋白分子中一个亚基血红素铁结合后，就会引起该亚基的构象发生改变，这个亚基构象的改变又会引起另外三个亚基相继发生变化、整个血红蛋白分子构象的改变，会使所有亚基血红素铁原子的位置都变得适于与氧结合，血红蛋白与氧结合的速度大大加快。

血红蛋白是一个四聚体，它的整个结构要比肌红蛋白复杂得多，因此表现出肌红蛋白所没有的功能，例如，除运输氧外，还能运输H+和CO2。

此外，血红蛋白与氧的结合受到环境中其他物质的调节，如H+和CO2，以及有机磷酸化合物的调节。