生物化学考研复习重点大题
生物化学原理考研题目及答案
生物化学原理考研题目及答案题目一：酶的催化机制问题：1. 简述酶的催化作用原理。
2. 描述酶活性位点的结构特点。
3. 解释米氏方程及其在酶动力学中的应用。
答案：1. 酶是生物体中催化化学反应的生物大分子，绝大多数酶是蛋白质。
酶的催化作用原理基于降低反应的活化能，通过与底物形成酶-底物复合物来实现。
酶的活性位点与底物结合，使得底物分子间的距离和取向更适合发生化学反应，从而加速反应速率。
2. 酶活性位点的结构特点包括：具有高度的专一性，能够与特定底物结合；含有氨基酸残基，如色氨酸、酪氨酸等，这些残基通过氢键、离子键等非共价键与底物相互作用；活性位点的形状与底物的形状互补，形成“锁-钥匙”模型。
3. 米氏方程是描述酶促反应速率与底物浓度关系的数学模型，表达式为 \( v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]} \)，其中 \( v \) 是反应速率，\( V_{max} \) 是最大反应速率，\( [S] \) 是底物浓度，\( K_m \) 是米氏常数，表示酶与底物结合的亲和力。
米氏方程在酶动力学中用于确定酶的动力学参数，分析酶促反应的机制。
题目二：DNA复制的机制问题：1. 描述DNA复制的基本过程。
2. 解释DNA聚合酶在DNA复制中的作用。
3. 讨论DNA复制过程中可能出现的错误及其修复机制。
答案：1. DNA复制是一个半保留的过程，包括启动、延伸和终止三个阶段。
首先，DNA双链在复制起点处被解旋酶解开，形成复制叉。
随后，引物酶合成RNA引物，为DNA聚合酶提供起始点。
DNA聚合酶沿着模板链添加互补的核苷酸，形成新的DNA链。
2. DNA聚合酶在DNA复制中的主要作用是催化新链的合成。
它具有5'到3'的聚合活性，能够准确地在模板链上添加互补的脱氧核苷酸，确保复制的准确性。
此外，DNA聚合酶还具有校对功能，能够识别并修正配对错误。
3. DNA复制过程中可能出现的错误包括插入错误、缺失错误和错配。
生物化学考研题库(改)
生物化学考研题库(改)生物化学考研题库（改）一、简介生物化学是研究生物体内化学成分、化学过程以及与生命活动相关的化学变化的学科。
考研生物化学题库是考生备战考研的重要工具之一，通过解题可以提高对生物化学知识的理解和掌握。
二、基础知识题1. DNA是由哪些碱基组成的？2. 请解释核苷酸和核苷的区别。
3. 简述蛋白质的结构层次。
4. 什么是酶？酶的功能是什么？5. 简述ATP的结构和功能。
三、代谢与能量题1. 请解释有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
2. 简述脂肪酸的β氧化过程。
3. 什么是糖原？糖原在哪些组织中储存？4. 简述ATP的产生途径。
5. 请解释光合作用的过程。
四、酶学题1. 请解释酶的底物特异性。
2. 什么是酶的活性中心？3. 简述酶的抑制方式。
4. 请解释酶的催化机制。
5. 什么是酶的酶学常数？五、遗传学题1. 请解释DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述DNA转录的过程。
3. 什么是基因突变？请列举几种常见的基因突变类型。
4. 请解释RNA剪接的过程。
5. 简述遗传密码的特点。
六、生物大分子题1. 请解释蛋白质的折叠过程。
2. 简述核酸的结构和功能。
3. 什么是多肽？请列举几个常见的多肽激素。
4. 请解释糖蛋白的结构和功能。
5. 简述脂质的分类和功能。
七、细胞生物化学题1. 请解释细胞膜的结构和功能。
2. 简述细胞呼吸的过程。
3. 什么是细胞信号转导？请列举几个常见的信号转导通路。
4. 请解释细胞凋亡的机制。
5. 简述细胞分裂的过程。
八、生物化学技术题1. 请解释PCR技术的原理和应用。
2. 简述蛋白质电泳的原理和方法。
3. 什么是基因克隆？请解释基因克隆的步骤。
4. 请解释DNA测序的原理和方法。
5. 简述酶联免疫吸附试验（ELISA）的原理和应用。
九、应用题1. 请设计一个实验，验证DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述蛋白质的结构与功能之间的关系。
3. 请解释肿瘤细胞与正常细胞的代谢差异。
生物化学复习题 (2)
生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA循环进行分解和转化。
β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。
（三）核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。
合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。
首先合成次黄嘌呤核苷酸，再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP，首先合成尿苷酸，再转变成UDP、UTP和CTP。
在二磷酸核苷水平上，核糖核苷二磷酸（NDP）可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习糖类代谢、光合作用（一）是非题1.NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。
（1997-12 ）2.杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。
（1999-16 ）3.酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。
（1999-19 ）4.所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。
（1999-20 ）5.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。
（2000-26 ）6.HMP 途径能产生ATP , 所以可以代替TCA 循环, 作为生物体供能的主要途径。
（200 1-16 ）7.糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。
（2001-24 ）8.糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。
（2002-6 ）9.TCA 所有的中间产物中, 只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。
（2003-28 ）10.人体不仅能利用D- 葡萄糖, 还可以利用L- 葡萄糖。
（2004-16 ）11.糖链的合成没有模板, 生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。
（2004-17 ）12.葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强, 亲和力高, 主要在肝脏中用于糖原异生。
（2004-18 ）13.丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。
（2004-20 ）14.糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。
（2005-20 ）15.人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。
（2005-21 ）16.通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。
（2006-19 ）17.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。
（2006-20 ）18.1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。
（2006-21 ）19.糖无论是有氧分解还是无氧分解, 都必须经历糖酵解阶段。
（2007-19 ）20.糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。
（期末）21.乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。
生物化学》考研2021年生物化学考研真题库
生物化学》考研2021年生物化学考研真题库第一部分名校考研真题第1章核酸化学一、选择题核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的？（）[XXX2017研]A．嘌呤和嘧啶之间的氢键B．碱基和戊糖之间的糖苷键C．戊糖和磷酸之间的酯键D．嘌呤和嘧啶环上的共轭双键答案】D查看答案二、填空题1Nucleoside和Nucleotide的差别是有无______基团。
[XXX2018研]答案】磷酸查看答案解析】Nucleoside的中文名称是核苷酸；Nucleotide的中文名称是核苷。
用核酸酶水解核酸可得到核苷酸，核苷酸经核苷酸酶水解又产生核苷和磷酸。
故二者的差别是有无磷酸基团。
2核酸对紫外线的最大吸收峰在______波长附近。
[XXX2018研]答案】260nm查看答案三、判断题1核酸是由许多核苷酸组成的生物大分子，是机体必需的营养素。
（）[XXX2018研]答案】错查看答案解析】核酸在体内可以自身合成，不是机体必需的营养素。
2在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。
（）[XXX2017研]答案】错查看答案解析】G-C对之间有3个氢键，A-T对之间有两个氢键，因此变性过程中G-C对丰富区后溶解分开。
m值不同。
（）[XXX2017研]答案】错查看答案四、名词解释1减色效应[XXX2017；XXX2015研]2Ribozyme[XXX2014研]答：Ribozyme即核酶，是指具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂。
核酸的作用底物可以是不同的分子，有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位，核酶的功能很多，有的能够切割RNA，有些还具有RNA连接酶，磷酸酶等活性，与蛋白酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。
五、计算题。
生化考研复习题
生化考研复习题第一章蛋白质化学1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。
（1）在低pH值时沉淀。
（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。
（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。
（4）加热时沉淀。
2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。
（1）测定小肽的氨基酸顺序。
（2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）.（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。
（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。
（5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。
3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。
4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。
7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。
8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。
9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。
分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为：肌红蛋白（马心肌）16900过氧化氢酶（马肝）247500细胞色素C（牛心肌）13370肌球蛋白（鳕鱼肌）524800糜蛋白酶元（牛胰）23240血清清蛋白（人）6850010 已知血红蛋白的相对分子量为64 000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。
生物化学考研题库及答案
生物化学考研题库及答案生物化学考研题库及答案作为一门综合性的学科，生物化学在考研中占据着重要的地位。
考生们需要通过对生物化学知识的掌握和理解，来解答考试中的各种题目。
为了帮助考生们更好地备考，本文将介绍一些常见的生物化学考研题库及答案。
一、蛋白质结构与功能1. 什么是蛋白质的一级结构？如何确定蛋白质的一级结构？答：蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链。
确定蛋白质的一级结构可以通过测定氨基酸序列的方法，如质谱法、Edman降解法等。
2. 什么是蛋白质的二级结构？常见的蛋白质二级结构有哪些？答：蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间结构。
常见的蛋白质二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
3. 什么是蛋白质的三级结构？蛋白质的三级结构是如何形成的？答：蛋白质的三级结构是指整个多肽链的空间结构。
它是由一级结构和二级结构所决定的，通过氢键、离子键、疏水作用等相互作用力使得多肽链折叠成特定的空间结构。
二、酶与酶动力学1. 什么是酶？酶的功能是什么？答：酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加速反应速率。
酶在生物体内起着至关重要的作用，参与调节代谢途径、合成物质等。
2. 什么是酶动力学？酶动力学研究的内容有哪些？答：酶动力学是研究酶催化反应速率的科学。
它包括酶的底物浓度、温度、pH值等因素对酶活性的影响，以及酶的催化机制等内容。
3. 什么是酶抑制剂？酶抑制剂的分类有哪些？答：酶抑制剂是一类能够抑制酶活性的化合物。
根据其结构和作用方式的不同，酶抑制剂可以分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、混合性抑制剂等。
三、代谢途径与能量转化1. 什么是三磷酸腺苷（ATP）？ATP在细胞中的作用是什么？答：ATP是一种能量储存和转移的分子。
在细胞中，ATP通过水解释放出能量，为细胞的各种生物化学反应提供能量。
2. 什么是糖酵解？简述糖酵解的过程。
答：糖酵解是一种将葡萄糖分解为乳酸或乙醇及二氧化碳的过程。
2023年各重点大学考研生物化学经典真题题集及答案
硕士硕士入学考试生物化学经典习题及答案第二章蛋白质旳构造与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质旳氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。
A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 构成人体蛋白质旳编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外）2. 280nm波长处有吸取峰旳氨基酸为（ B ）。
A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸旳吸取光谱，色氨酸、酪氨酸旳最大吸取峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级构造描述，错误旳是（ A ）。
A.具有三级构造旳多肽链均有生物学活性B.三级构造是单体蛋白质或亚基旳空间构造C.三级构造旳稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级构造旳表面具有三级构造旳单体蛋白质有生物学活性，而构成四级构造旳亚基同样具有三级构造，当其单独存在时不具有生物学活性。
4. 有关蛋白质四级构造旳对旳论述是（ D ）。
A.蛋白质四级构造旳稳定性由二硫键维系B.四级构造是蛋白质保持生物学活性旳必要条件C.蛋白质均有四级构造D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质旳四级构造指蛋白质分子中各亚基旳空间排布及亚基旳聚合和互相作用；维持蛋白质空间构造旳化学键重要是某些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多选题1. 蛋白质构造域（ A B C ）。
A.均有特定旳功能B.折叠得较为紧密旳区域C.属于三级构造D.存在每一种蛋白质中构造域指有些肽链旳某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定旳功能。
2. 空间构象包括（ A B C D ）。
A. β-折叠B.构造域C.亚基D.模序蛋白质分子构造分为一级、二级、三级、四级构造4个层次，后三者统称为高级构造或空间构造。
β-折叠、模序属于二级构造；.构造域属于三级构造；亚基属于四级构造。
三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级构造3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液旳pH值称为该蛋白质旳等电点。
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中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述Chargaff定律的主要容。
答案：(1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。
(2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。
(3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。
这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。
2．简述DNA右手双螺旋结构模型的主要容。
答案：DNA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：(1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。
(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。
(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。
(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34Å），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。
(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。
3．简述DNA的三级结构。
答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。
真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。
真核细胞核染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
4．简述tRNA的二级结构与功能的关系。
答案：已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21个核苷酸组成;(5)TψC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。
5．简述真核生物mRNA3′端polyA尾巴的作用。
答案：真核生物mRNA的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300个腺苷酸。
该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。
6．简述分子杂交的概念及应用。
答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。
DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。
核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动...植物检疫等方面。
7．DNA热变性有何特点？答案：将DNA溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。
有以下特点：变性温度围很窄;260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。
8. 试述下列因素如何影响DNA的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm的温度;(3）高浓度的DNA 链。
答案：(1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2）低于Tm的温度可以促进DNA复性;(3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。
9．对一双链DNA而言，若一条链中(A＋G)/(T＋C)=0.8，则：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？(2）在整个DNA分子中(A＋G)/(T＋C)= ？(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)=0.8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？(4）在整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)=1/0.8=1.25(2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，A＋G=T＋C，(A＋G)/(T＋C)=1(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)=0.8(4）整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)=0.810.在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百分组成。
答案：大片段DNA的Tm计算公式为:(G＋C)%=(Tm-69.3）×2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为:Tm =4(G＋C)＋2(A＋T)。
(G ＋C)%=(Tm–69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=48.8%，那么G%=C%=24.4%(A＋T)%=1-48.8%=51.2%，A%=T%=25.6%]11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：1.①论述蛋白质的催化、代调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。
②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。
没有蛋白质，就没有生命。
12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。
GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体重要的还原剂保护体蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。
13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。
答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。
沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。
变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。
14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。
答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。
②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。
然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。
如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。
③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。
④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。
⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。
⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。
15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。
答案：①以RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。
②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min复性。
分子伴侣在细胞能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。
由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。
16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。
因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。
17. 概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。
(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都变成杆状。
这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。
(3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
18．简述蛋白质的抽提原理和方法。
答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。
其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。
方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。
19. 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。