2023大学MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)
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谢谢
3、氧化供能
5
元素组成 The composition of chemical elements
碳 (C, Carbon) 50-55％ 氢 (H, Hydrogen) 6-8％ 氧 (O, Oxygen) 20-23％ 氮 (N, Nitrogen) 15-17％ 硫 (S, Sulfate) 0-3％ 其他微量
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R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3 +
+H+
+OH-
R CH COONH3 +
R CH COONH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
zwitterion
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阴离子
氨基酸的等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中，氨 基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相基酸所处环境 的pH值称为该氨基酸的等电点。
含有苯环、酚基、吲哚基 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
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4. 酸性氨基酸(2)
水溶解度较好，带有负电荷，侧链有羧基 天冬氨酸、谷氨酸
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5. 碱性氨基酸（3）
水溶解度较好，带有正电荷，侧链有氨基、 胍基、咪唑基 精氨酸、赖氨酸、组氨酸
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脯氨酸（亚氨基酸）
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
生物化学-蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括：
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义：
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
蛋白质的分类
• 按照分子的形状
•
球状蛋白质、纤维状蛋白质
• 按照组成成分
•
单纯蛋白质、结合蛋白质
• 按照溶解度
•
可溶性、醇溶性、不溶性
化性质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的理化性质与分离纯化
（一）蛋白质的胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可 达1～100nm，为胶粒范围之内。
生物化学――第一章 蛋白质的结构与功能
生物化学――第一章蛋白质的结构与功能
【目的要求】
1．掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
2．熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。
3．了解蛋白质的分离纯化方法及一级结构测定原理。
【教学内容】
第一节蛋白质的分子组成
1．氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：
2．蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：
5．蛋白质的分类：
第三节蛋白质的结构与功能
1．蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。
2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
2．蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
3．多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
4．蛋白质空间结构测定：
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】5学时。
生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能
第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
《生物化学》第一章 蛋白质的结构与功能
二 空间结构改变与功能
1.蛋白质构象疾病：一级结构不变，构象改变，影 响功能，严重时致病。
1. 构象病可传染---朊病毒病
朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起神经退行性病变 。
富α-螺旋变成富β-折叠，水溶性变差,聚集形成淀粉状 纤维，沉淀在脑组织, 造成损伤
正常
异常
传染
朊病毒病
O2
协同效应: 蛋白质的一个亚基与其配体结合后，影响另一个亚 基与配体结合能力。
抑制与氧结合(1) BPG（ 2,3-二磷酸甘油酸）促进成T构象，氧亲和力低
有BPG左移
无BPG右移
BPG与胎儿HbF结合力弱，致HbF与氧亲和力高， 利于氧从母亲外周血向胎儿外周血转运.
血液贮存
•贮存时BPG丢失。 •因此血液贮存时加葡萄糖、丙酮酸、二羟丙 酮，腺嘌呤等。
同向排列
反向排列
蛋白质和DNA中的氢键
3. -转角
① 形成180º回折。 ② 含4个氨基酸，第1与第4形成
氢键。 ③ 第2个常为Pro。
4. 无规卷曲
无规卷曲
-折叠
-螺旋
-转角
限制性内切核酸酶BamHI的三级结构
5. 模体(motif) /超二级结构
2-3个二级结构组合, 与功能有关.
螺旋-环-螺旋 发卡
尿素、 -破坏氢键 β-巯基乙醇 -破坏二硫键
非折叠状态，无活性
(二) 一级结构与分子病
镰刀形细胞
正常细胞
镰刀形红细胞贫血病
HbA β 肽 链
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ·····C(146)
HbS β 肽链
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ·····C(146)
生物化学第一章 蛋白质的结构与功能
2020/6/17
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸
蛋白质受酸、碱或蛋白酶水解产生 游离氨基酸。因此，组成蛋白质的基本 单位是——氨基酸(amino acid) 。
2020/6/17
（一）氨基酸的结构特点
自然界存在的氨基酸有300多种，但组成人体 蛋白质氨基酸仅有20种，且都有特异的遗传密码， 为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示：
COOH
COO-
H2N C H 或 +H3N C H
R
R
R代表氨基酸侧链
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1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸（ 脯氨酸为α-亚氨基酸）。
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CH2
CHCOO-
CH2
N H 3+
CH2
脯氨酸
2.除甘氨酸外，组成人体蛋白质的氨 基酸都是 L 型，即L-α-氨基酸。
2.极性中性氨基酸 侧链为羟基、巯基、或酰 氨基等极性基团，有亲水性，但在中性水溶液中不 电离的氨基酸。
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3.酸性氨基酸 侧链上有羧基，在水溶液中 能释放出H+ 而带负电荷的氨基酸。有谷氨酸、天 冬氨酸。
4.碱性氨基酸 侧链上有氨基、胍基或咪唑基， 在水溶液中能结合H+ 而带正电荷的氨基酸。有赖 氨酸、精氨酸和组氨酸等。
组成蛋白质的元素 主要 C、H、O、N和 S 有些蛋白质含少量P、Se、Fe、Cu、 Zn、Mn、Co 、Mo，个别蛋白质还 含有 I。
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蛋白质的元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%， 1g 氮相当于 6.25g 蛋白质。
生物化学蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能嘿，朋友！想象一下，你走进一家热闹非凡的餐厅，菜单上琳琅满目的美食让人眼花缭乱。
这就好比我们身体这个奇妙的“大工厂”里，有着各种各样的“零部件”，而蛋白质就是其中至关重要的“明星产品”。
在我们的身体中，蛋白质就像一群默默无闻却又无比勤劳的小工匠，它们以独特的结构和神奇的功能，为我们的生命活动保驾护航。
先来说说蛋白质的结构吧。
蛋白质的结构就像是一座精心搭建的积木城堡。
它有着不同的层次，一级结构就像是一块块形状各异的积木，也就是组成蛋白质的氨基酸按照一定的顺序排列起来。
你看，这就像我们搭积木时，先把基础的小块按照特定顺序放好一样。
二级结构呢，则像是把这些小积木组成了一个个有规律的小模块，比如常见的α螺旋和β折叠。
这是不是有点像把一些相同的小零件组装成了特定的小组件？而三级结构呢，那就是这些小组件进一步组合、折叠，形成了一个有独特形状和功能的“小机器”。
四级结构呢，就是几个这样的“小机器”一起合作，共同完成一项大工程。
再说说蛋白质的功能，那可真是五花八门！有的蛋白质就像是勇敢的战士，组成了身体的防御系统，比如抗体，它们在身体里巡逻，一旦发现外敌入侵，就立刻冲上去奋勇作战。
有的蛋白质像勤劳的运输工人，比如血红蛋白，它们勤勤恳恳地运输着氧气，把生命的“燃料”送到身体的各个角落。
还有的蛋白质像神奇的魔术师，比如酶，它们能加速化学反应，把原本需要漫长时间才能完成的过程变得瞬间搞定。
就拿我们的肌肉来说吧，肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，它们相互协作，就像两个默契的舞伴，一进一退，带动着我们的身体运动。
当你在操场上尽情奔跑时，难道不应该感谢这些小小的蛋白质吗？又比如说，我们的头发主要是由角蛋白构成的。
想象一下，如果没有角蛋白，我们的头发是不是就像失去了支撑的稻草，软塌塌的没有形状？再想想，我们吃进去的食物，要靠消化酶来分解，这些消化酶也是蛋白质呀。
如果没有它们，那食物在我们的肚子里岂不是要堆积如山，让我们难受得要命？总之，生物化学中的蛋白质，它们的结构和功能就像是一场精妙绝伦的舞蹈。
分子生物学_中南大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年
分子生物学_中南大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年1.以下哪项属于真核生物基因的顺式作用元件参考答案:增强子2.以下哪项是原核生物基因组的结构特点参考答案:操纵子结构3.串联重复拷贝数的增加是不稳定的，它可随世代的传递而扩大，所以被称为动态突变（dynamic mutation）。
参考答案:正确4.强直性肌营养不良由3ˊ非翻译区CTG拷贝数过度增加引起。
参考答案:正确5.基因诊断不仅局限于遗传病的诊断。
参考答案:正确6.可用于分析基因转录水平变化的是（）参考答案:RT-PCR7.作为克隆载体的质粒具有一个以上的遗传标记，便于对宿主细胞进行选择。
参考答案:正确8.3种等电点不同的蛋白质：甲蛋白等电点为6.1，乙蛋白为4.3，丙蛋白为5.7。
在负极点样后再电泳30分钟，请问哪种蛋白泳动的距离最远（）参考答案:乙蛋白9.转染是指真核细胞主动摄取或被动导入外源DNA片段而获得新的表型的过程。
参考答案:正确10.一次检测可以诊断出DNA多位点突变的是参考答案:反向斑点杂交11.基因诊断检测的是基因本身的结构或表达产物变化。
参考答案:正确12.增强子的作用是参考答案:增强基因转录13.真核生物基因表达调控的关键环节是参考答案:转录起始14.Taq DNA聚合酶无5′→3′外切酶活性。
（）参考答案:错误15.反式作用因子的化学本质是参考答案:RNA或蛋白质16.PCR反应中产物一直呈指数积累。
（）参考答案:错误17.在大肠杆菌中表达真核基因,必须用参考答案:cDNA18.以下哪项技术常用于基因诊断中参考答案:PCR19.在大肠杆菌表达系统中，表达分泌蛋白是避免表达的蛋白被宿主菌对产物的降解、减轻宿主细胞代谢负荷及恢复表达产物天然构象的有力措施。
参考答案:正确20.腺病毒载体具有定点整合的特点。
参考答案:错误21.自杀基因治疗使用的前体药物是有毒的。
参考答案:错误22.基因治疗使用最多的载体是病毒载体。
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2023年MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
第一单元蛋白质的结构与功能一
1.维系蛋白质分子一级结构的化学键是（ C）A氢键B盐键C肽键D二硫键
2.含咪挫基的氨基酸是（B）A Cys B His C Lys D Ary
3.谷氨酸的PK(d-COOH)为2.19，pk2(a-NHHJ)为9.67，PK(y-COOH)为
4.25期Pl|
是（B）A 2.16 B 3.22 C 5.93 D6.96
4.测得100毫升某蛋白质溶液的氮含量为0.8g,100毫升该溶液的蛋白质含量为（B）
A 4.5g
B 5.0g
C 5.5g
D 6.0g
5.多肽键a螺旋中断之处常存在（D）A Giu B Thr C Met D Pro
6.在接近中性PH的条件下，下列那些基因既可以为H的受体，也可以作为H的供
体（A）A His-咪挫基 B Lys-ε-氨基 C Arg-胍基 D Cys-巯基
7.等电点（PL）为6.3的氨基酸（在PH=7的溶液中带负电）A 在PH=7的溶液
中带ZHENG正电 B在PH=7的溶液中带负电C在PH=5的溶液中带负电D在PH=5的溶液中为兼性离子
8.蛋白质的变性是由于（D）A氨基酸组成的改变B辅基的脱落C肽键的断裂D空
间结构的改变
9.引起蛋白质280nm波长下光吸收的主要氨基酸是（Trp Tyr）AHis tRP Btyr
Leu C Trp Tyr D Asp Trp
10.属于非编码氨基酸是（鸟氨酸）A半胱氨酸B组氨酸C鸟氨酸D丝氨酸。