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生物化学全套课件
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基，称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
（二）氨基酸的分类
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
21
25
30
牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
二肽；
多肽；
寡肽；
（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard am9种氨基酸具有一 级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳 原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子 和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨 基酸）
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮 氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe） 、色氨 酸（Trp）、蛋氨酸（Met） 非电离极性氨基酸 1）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸 （Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 带负电【酸性】 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 带正电【碱性】 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
生物化学完整版课件全套ppt教学教程汇总最新最全
第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的 含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成 特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
最新生物化学说课ppt精品课件
2024/1/26
表观遗传学异常与疾病关系
表观遗传学改变可导致基因表达模式异常，与癌症、神经退行性疾病等多种疾病发生发展 密切相关。
基因表达调控网络失衡与疾病关系
基因表达调控网络失衡可导致细胞功能异常，进而引发疾病，如自身免疫性疾病、代谢性 疾病等。
22
靶向药物设计原理及应用前景展望
靶向药物设计原理
生物化学将与医学、药学、计算科学等多学科进 行更深入的交叉融合，共同推动医学领域的创新 与发展。
伦理与法规挑战
3
面对基因编辑等前沿技术带来的伦理和法规挑战 ，需要建立健全相关法律法规和伦理规范，确保 生物化学技术的合理应用。
2024/1/26
31
THANKS
2024/1/26
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通过转录因子、启动子、增强子等元 件调节基因转录效率。
通过DNA甲基化、组蛋白修饰等方式 影响基因表达模式。
翻译水平调控
通过mRNA稳定性、翻译起始速率等 因素控制蛋白质合成。
2024/1/26
21
基因表达异常与疾病发生发展关系探讨
基因突变导致表达异常
基因突变可影响转录、翻译等过程，导致蛋白质功能异常或缺失，进而引发疾病。
2024/1/26
蛋白质的功能分类
01
结构蛋白、功能蛋白和调控蛋白等。
蛋白质的功能举例
02
酶、激素、抗体、转运蛋白等。
蛋白质功能多样性的原因
03
氨基酸序列的多样性、空间结构的复杂性和翻译后修饰的多样
性。
10
蛋白质合成、降解与调控机制
03
蛋白质合成
蛋白质降解
包括转录和翻译两个过程，其中转录是以 DNA为模板合成RNA，翻译是以mRNA 为模板合成蛋白质。
生物化学(安医)全套PPT课件
下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
《生物化学》全套PPT课件
现状
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学1.绪论PPT课件
1.3 研究新陈代谢规律及其调控是开发微生物发酵工业 的基础
氨基酸、酶（含遗传工程酶）、抗生素、植物生长激 素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。发酵 产物的提炼和分离及下游加工技术也必须依赖于生物化学 理论和技术。此外，研究微生物新陈代谢过程及其调节控 制对于选育高产优质的菌株﹑筛选最佳发酵理化因子及提 高发酵效率具有指导意义。
蛋白质
该法则是生物体传递并表达遗传信息的基础。
生物体内的代谢网络非常复杂，而生物体的各种反 应却能有条不紊的进行，这是受到精密的调节机制调控 的，其中包括细胞或酶水平的调节以及激素和神经系统 的调节。
2）和 3）这部分内容反映生物体内物质能量转化的动态 过程，被称为动态生化。
2. 生物化学与药学科学
生物化学是一门重要的医药学基础课程，也 是现在发展最快的学科之一，它从分子水平阐明 生命现象本质，是学习、认识疾病，认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时，生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系，呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理，选择合理工艺途径， 提高产品质量，探索新工艺，研制新产品的理论 基础。
1.2 生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
生化药物是一类采用生化方法化学合成从生物体分离、纯 化所得并用于预防、治疗和诊断疾病的生化基本物质。这些 药物的特点是来自生物体，基本生化成份即氨基酸、肽、蛋 白质、酶与辅酶、多糖（粘多糖类）脂质、核酸及其降解产 物。这些物质成分均具有生物活性或生理功能，毒副作用极 小，药效高而被服用者接受。生化药物在制药行业和医药上 占有重要地位。如氨基酸、核苷酸（所谓基因营养物）、 SOD、 紫杉醇等已经应用于临床治疗。
生物化学(Biochemistry)
生物化学--绪论 ppt课件
生物化学的研究目的是从分子水平阐明各种生命现象的化 学基础，其任务是为诊断、预防和治疗疾病，提高人类健 康水平提供理论基础。
5
四、生物化学的学习目标
学习生物化学在于掌握、熟悉和了解人体化学物 质组成、新陈代谢的基础理论和基本知识；掌握 基本的生物化学实验技能，培养、提高运用生物 化学基本理论与知识，分析问题、解决问题的能 力 。在医 学教学 环节中 ，为后 续医学 基础课 程 （如病理学、药理学等）和其他临床医学、护理 专业课程打下必需的学习基础。
10
第三节 生物化学发展史简介
中国：古代4200年前已开始造酒、酿醋、做豆腐。 18世纪下半叶，居住瑞典的德国药师舍勒 (K．Scheele)首次从动植物 材料中，分离出乳酸、柠檬酸、酒石酸、苹果酸、尿酸和甘油等。
1785年，法国学者拉瓦锡(A.L．Lavoisier)提出呼吸的本质是有机物 在体内的氧化作用。这一发现被视为生物氧化研究的开端。
消化系统 器官（肝脏）
窦状小管
肝细胞
细胞核
分子（DNA）
3
二、生物化学的研究对象
生物化学以生物（植物、动 物、微生物）为研究对象， 是现代生物科学的一个重要 分支，在医学科学中，以人 体为研究对象，称为医学生 物化学。
动物细胞
粗糙性 内质网
核糖体 原生质膜
植物细胞
4
原核细胞
细胞壁
三、生物化学的目的和任务
• 20世纪初期，费歇(E．Fischer)在发现缬氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸之后，又用
化学方法合成了18个氨基酸的多肽。E.菲舍尔首次测定了糖和氨基酸的分子结构， 确定糖分子构型，指出肽键是蛋白质的主要化学键。 • 1926年，J.B.萨姆纳提取制备了脲酶（urease）结晶，首次证明酶是蛋白质。 • 1929年，美国塞鲁斯·费斯克（Cyrus H.Fiske）、耶拉普拉伽达·苏巴罗夫 （Yellapragada Subbarow）和德国的卡尔·罗曼（Karl Lohman）分别发现了腺 苷三磷酸（adenosine triphosphate,ATP）。 • 1930年，约翰·诺尔瑟普（John H.Northrop）（1946年诺贝尔奖）连续结晶了 多种水解蛋白质的酶，制备了胃蛋白酶、胰蛋白酶结晶，酶结晶获得成功。酶制 备为体外酶学研究提供重要手段，结合X线衍射分析及多肽成分分析，确立了酶 的化学本质是蛋白质。 • 1931年，中国生物化学家吴宪等在血液分析方面，创立了血滤液的制备及血糖 的测定等方法，并在蛋白质的研究中，首次提出了蛋白质变性的概念。