生物化学第二章酶
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学试题库及其答案——酶
生物化学试题库及其答案——酶一、填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。
6．竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。
7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。
10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
12．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。
15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。
16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。
17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。
18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
19．影响酶促反应速度的因素有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为二、选择题1．有四种辅因子(1)NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：A、(1)(3)B、(2)(4)C、(3)(4)D、(1)(4)2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：A、蛋白产量最高B、转换系数最高C、酶活力单位数值很大D、比活力最高6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：A、纸电泳B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳C、醋酸纤维薄膜电泳D、聚丙烯酰胺凝胶电泳7．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平8．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响9．米氏常数：A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
生物化学-酶
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
杨荣武生物化学原理笔记—酶
酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。
酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。
由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。
酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。
例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。
如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。
例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。
酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。
根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。
结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。
结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。
酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。
在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。
《生物化学》 酶通论
(二) 酶的化学组成
有些酶组成只有氨基酸，不含其他成分，称之为单纯酶。 脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于单纯酶。
有些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的 小分子物质。其蛋白质组分称为脱辅酶（apoenzyme或 apoprotein），非蛋白的小分子物质称为辅因子 （cofactor）。脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物称为 全酶（holoenzyme）。即：
中文
２、转移酶
➢ 催化分子间基团转移的酶称转移酶
反应通式：AR+B
A+BR
如谷丙转氨酶等。
2.转移酶 催化基团转移反应
谷丙转氨酶 英文
2. Transferases
• Catalyze group transfer reactions
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3、水解酶
催化水解反应的酶称水解酶。 反应通式：
AB+H2O
2、酶的活力单位
酶活力单位，即酶单位（U），用来表示酶活力的大 小即酶含量的多少。 酶活力单位的定义：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产 物所需的酶量。
这样酶的含量就可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含 有多少酶单位来表示（U/g，U/ml）
2、酶的活力单位
为了统一酶的单位，国际生化协会酶学委员会于1961年提出采用 统一的“国际单位”（IU）来表示酶活力，规定：
第二单元 酶
第8章 酶通论 第9章 酶促反应动力学 第10章 酶的作用机制和酶的调节
第8章 酶（Enzyme）通论
一、酶催化作用的特点 (P320) 二、酶的化学本质及其组成(P323) 三、酶的命名和分类(P326) 四、酶的专一性(P332) 五、酶的活力测定和分离纯化(P335) 六、核酶(P339) 七、抗体酶(P343) 八、酶工程简介(P344)
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
酶的生物化学反应
酶的生物化学反应酶是一种生物分子，在生命活动中起着至关重要的作用。
酶能够催化生物化学反应，从而加速能量的转化和生命活动的进行，为维持生命提供必要的支持。
在本文中，我们将从酶的特性、作用机理和应用方面，探讨酶的生物化学反应。
一、酶的特性酶是一种高度特异性的生物催化剂，能够针对特定的底物产生高效的催化作用。
其它生物催化剂比如细胞膜、核酸和蛋白质也都能够催化生物化学反应，但是它们的催化效率相对较低，不能达到酶的水平。
酶的化学性质非常丰富，酶分子一般是蛋白质分子，这些蛋白质分子在特定条件下能够以多种方式组合成为活性酶，如氢键、范德瓦尔斯力、离子键、亲疏水作用等，从而构成整齐有序的三维空间结构。
二、酶的作用机理酶的催化作用主要通过两种方式发挥作用，即酶的基质理论和诱导匹配。
酶的基质理论认为，酶在底物分子的作用下发生的化学反应速度是底物分子的反应速度的数千倍，这种巨大的催化效应是酶和底物分子间发生反应时所形成的临时反应物能量更少所造成的。
诱导匹配则是指酶和底物之间有相互作用的特定结构，这种相互作用能够降低底物的活化能，增加反应速率和催化效率。
三、酶的应用酶的广泛应用对于推动现代化产业的发展、服务人民生活等方面都具有一定的重要性，下面将介绍酶的一些应用。
1、生物制药自20世纪初以来，酶在药物生产上就被广泛使用，例如在抗体制备、酵素替代疗法或合成化学生产中，都需要酶作为催化剂。
同时，对于蛋白质药物的合成和纯化也起着至关重要的作用。
2、生物能源酶是一种天然的转化废物能源为可再生能源的生物催化剂，从而为绿色能源的开发和利用提供了新的途径。
例如，木质素酶能够将从生物质中提取出来的木质素转化成单糖，这些单糖可以被转化成生物燃料，为绿色生产提供了可靠的根源。
3、食品加工酶能够在食品加工中发挥重要作用，如在面包和酒的制造中，面包的发酵必须依靠面包酵母和酶的合作，酒的酵母则是通过酵母将糖类转化成所需要的酒精和其他化学元素。
总之，通过以上的分析，我们可以发现酶作为一种重要的生物催化剂，在生物学、医学、化学和工业等方面都起着重要的作用。
生物化学第二节+酶的化学本质、结构与功能 (1)
酶的化学 本质就是 蛋白质
具有不能 通过半透 膜等胶体 性质 酶是两性 电解质 酶可变性 失活
一 酶的化学本质及其组成
1 酶的化学本质
酶的本质除有催化活性外的核酶之外，都是 蛋白质。不是所有的蛋白质都是酶，只是具 有催化作用的蛋白质才是酶。酶的催化活性 取决于蛋白质的空间构象。
2 酶的化学组成
只含酶蛋白，活性仅决定于 它的蛋白质结构此类酶较少， 大多为催化水解反应的酶类。 脲酶，蛋白酶，淀粉酶等 除酶蛋白外还含有非蛋白质 成分--辅助因子酶蛋白与辅 助因子单独存在均无酶活性。 酶蛋白+辅助因子=全酶
简单酶类
结合酶类
Cofactor 辅因子
辅基， prosthetic group 辅酶，co-enzyme
共价结合
非共价结合
羧肽酶
过氧化氢酶
NADPH—脱氢酶的辅酶
3 单体酶、寡聚酶、多酶复合体 只有一条肽链或多条肽链通过共价键--二硫键连在一 起。无四级结构，最多是三级结构。 单体酶
此类酶较少，一般为催化水解反应，如： 溶菌酶、 胰蛋白酶 有几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的 也可以是不同的，亚基之间以非共价键结合，彼此很 容易分开 如：3-磷酸甘油醛脱氢酶 有多种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一个反应 的连续进行。实际上它是由若干酶组成的一反应链体 系，即：前一反应的产物为后一反应的底物，第一个 反应一旦开始，就连续进行，直到反应结束。如：脂 肪酸合成酶复合体。
氨基酸侧链
氢键 未折叠蛋白 折叠 结合位点
折叠蛋白
酶在结构上的特异性
结合基团
催化基团
接触基团 必需基团 辅助基团 结构基团
活性中心
非活性中心 非必需基团
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1965年，Phillips首先用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清 溶菌酶的三维结构。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA— —核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了 酶学研究的新领域。，为此获得1989年诺贝尔化学奖。
有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质 （辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切 相关。若将它们除去，酶就失去活性。
高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在 生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶活力 的调节控制使生命活动中各个反应得以有条不紊 地进行。
二、酶的化学本质及其化学组成
1. 酶的化学本质
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
1894年，Fisher提出了酶与底物的“锁与钥匙”学说。
1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了 米氏方程。
1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正， 提出了稳态学说。
淀粉
淀粉酶
H+ 可催化 脂肪
脂肪酶
蛋白质
蛋白酶
c. 易失活
一般的催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能
力，而酶却较其它催化剂更加脆弱，更易失去活性。
d. 酶活力的调节控制
酶活力是受调节控制的，它的调控方式很多， 包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶 原激活及激素控制等。
e. 酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
第一节、酶催化作用的特点
一、酶和一般催化剂的比较 1. 共性 a. 用量少效率高 b. 不改变化学平衡点
d. 降低反应活化能
H2O2分解反应
胶态Pd
E=75.24kJ/mol E=48.9kJ/mol
2. 特性
H2O2酶 E=8.36kJ/mol
a. 催化效率高
b. 以分子比表示，它比其它非催化反应相比高107-1013 倍。
9. 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
10. 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分
全酶 = 脱辅酶 + 辅因子
在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存 在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。
酶的辅因子。包括金属离子及有机化合物，根 据它们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类： 即辅酶和辅基。通常辅酶是指与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去，如 辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基是以共价键和脱辅酶结合， 不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能 与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，属于 辅基。
1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶，具有重要的 理论意义和广泛的应用前景。
Boyer和Walker阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机 制，获1997年诺贝尔化学奖。
随着DNA重组技术及聚合酶链式反应技术的广泛应用， 使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种 酶，数百种酶已得到结晶，并且每年都有新酶被发现。
Hale Waihona Puke c. 以转换数（turnover number,kcat:每秒种每个酶分子 能
d. 催化多少个微摩尔的底物发生变化）表示，大部分 酶为
b. 高度的专一性
一种酶只能作用于某一类或某一特定的物质。
这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称
为该酶的底物（substrate）。所以也可以说一种酶只
作用于一种或一类底物。例如：
新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动 最重要的标志。而构成新陈代谢的许多复杂而 有规律的物质变化和能量变化，都是在酶催化
下进行的。
人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
我国人民在八千年以前就开始利用酶，夏禹时
代就会酿酒，公元前12世纪周代已能制作饴糖 和酱。他们虽不知道酶是何物，但已把酶用到
相当广泛的程度。
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
b.
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
c.
这些亚基可以是相同的，也可以是不
同的。
d. c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一 系列反应的连续进行。这类多酶复合体相对 分子质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸 合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带 蛋白构成, 相对分子质量为2200×103。
2.
酶的化学本质除有催化活性的RNA外几乎都
是蛋
3. 白质。被人们分离纯化的酶有数千种，经过物理和 化
4. 学方法的分析证明了酶的化学本质是蛋白质。
5. 主要依据是：（1）酶经酸碱水解后的最终产物是 氨基
6. 酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空 间结
7. 构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶 变
1926年Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲 酶具有蛋白质性质。
1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是一种蛋白质。 （Sumner和Northrop共同获得1949年诺贝尔化学奖）。
1963年，Hirs,Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。
2. 酶的组成分类
3.
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白
质
4. 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至 大
5. 到百万以上。
6.
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀
合）
7. 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，
8. 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和 核