影响酶活力的因素的曲线分析讲述
一个关于酶问题曲线的分析

一个关于酶问题曲线的分析
一个关于酶问题曲线的分析
沭阳中学陈卫东
如图是有关酶的特性及影响酶活性的因素的曲线图,请据图回答下列问题:
(1)图1体现了酶具有____________,其作用本质是酶能够____________。
(2)由图2可知:该酶的最适pH约为__________,当pH从5上升到7时,酶活性的变化过程是____________________。
该图说明影响酶活性的因素有
____________________。
(3)图3曲线是该酶在最适环境条件下测得的,A点后酶促反应的速率不再增加,其限制性因素主要是____________________。
答案:(1)高效性;降低化学反应的活化能(2)6;先上升后下降;温度和PH(3)酶的量
解析:(1)图1可以比较出酶与无机催化剂相比具有高效性;酶的作用是降低化学反应的活化能。
(2)图2可以看出,随着温度的升高,酶的催化活性先增加后降低,在PH为5、6、7时,PH为6的催化活性较高,因此当PH从5上升到7时,酶活性的变化过程为先上升后下降;从图2中看出影响酶活性的因素是温度和PH。
(3)由于题目给出了最适环境条件,其限制性因素就与外界环境无关,因此限制性因素就与酶本身有关,即酶的量。
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浙科版(2023)生物必修一 第三章第二节课时2 探究影响酶催化功能的因素学案(含解析)

浙科版(2023)生物必修一第三章第二节课时2探究影响酶催化功能的因素学案(含解析)课时2探究影响酶催化功能的因素一、pH对酶活性的影响1.典型曲线2.曲线解读(1)酶通常在一定的pH范围内才起作用,而且在某一pH下作用最强,该pH称为最适pH。
(2)在一定pH范围内,随着pH的升高,酶的活性逐渐增强,酶促反应速率逐渐加快;在最适pH时,酶的活性最大,酶促反应速率最快;超过最适pH,随着pH的升高,酶的活性逐渐减弱,酶促反应速率逐渐减慢。
(3)不同酶的最适的pH范围可能很窄,也可能较宽,这取决于不同酶的特性。
二、温度对酶活性的影响1.典型曲线2.曲线解读(1)酶促反应都有一个最适温度,在此温度以上或以下,酶活性均会下降。
(2)温度对酶促反应的影响有两个方面:①温度升高,反应物分子具有的能量增加,反应速度加快,如图示中曲线a所示。
②温度影响酶的空间结构,温度升得越高,酶变性的速率越快,升到一定温度,酶将完全失活,如曲线b所示。
③a、b所示的作用叠加在一起,使得酶催化的反应表现出最适温度,如曲线c所示。
当人发烧时会感到全身不适、无力、食欲不振,如果持续高烧就会休克甚至有生命危险。
人发烧时为何食欲不振提示:高温使体内的酶,包括消化酶活性降低,消化能力减弱,所以食欲不振。
三、其他影响因素有机溶剂、重金属离子、酶的激活剂和抑制剂等都会影响酶的活性。
四、探究影响酶催化功能的因素——pH对过氧化氢酶的影响1.实验原理(1)过氧化氢酶能够催化过氧化氢分解产生水和氧气,通过检测氧气的变化可反映酶催化速率的强弱。
(2)不同的pH能影响酶的活性,在最适pH条件下酶的催化效率最高。
2.实验装置(1)甲表示反应前的状态,浸过肝脏匀浆的滤纸片不与H2O2溶液接触。
(2)乙表示旋转反应小室,使浸过肝脏匀浆的滤纸片与H2O2溶液接触,倒置的量筒收集气体。
3.实验步骤(1)安装装置。
①乙装置的水槽中加水至快满为止。
②将大小相同的8片滤纸片在新鲜肝脏匀浆中浸泡1 min,用镊子夹起滤纸片贴靠在培养皿壁上,待多余的匀浆流尽后,贴在甲反应小室的内壁上。
【三维设计】2016届高三生物一轮复习资料:4.影响酶促反应的曲线解读

生成物的量 t0 t1 t2 反应时间 丁
反应速率 t0 t1 戊 t2 反应时间
“四看法”分析酶促反应曲线
利用数学模型法观察同一条曲线的升、降或平的变化, 掌握变量变化的生物学意义。如在分析影响酶促反应的 因素时,一般情况下,生成物的量未达到饱和时 ,限制 因素是除横坐标所表示的因素之外的其他因素
影响酶促反应的曲线解读
(1).底物浓度、酶浓度与酶促反应速率的关系:
信息解读: 在其他条件适宜、酶量一定的情况下, 酶促反应速率随底物浓度增加而加快, 但当底物达到一定浓度后,受酶数量和 酶活性限制,酶促反应速率不再增加
酶促反应速率
酶促反应速率ຫໍສະໝຸດ 0底物浓度0
酶浓度(在底物 足量情况下)
在底物充足、其他条件适 宜的情况下,酶促反应速 率与酶浓度呈正相关
一看
两坐标轴的含义
二看
曲线的变化
三看
特殊点
四看
不同曲线的变化
分清自变量与因 变量,了解两个 变量的关系
即曲线的起点、终点、 顶点、转折点、交叉点 等五点,理解特殊点的 意义
理解曲线之间的 内在联系,找出 不同曲线的异同 及变化的原因
(2).反应时间与酶促反应的关系 :
信息解读:
反应物的量 t0 t1 t2 反应时间 丙
丙、丁、戊三图的时间t0、t1和t2是一致的。 随着反应的进行,反应物因被消耗而减少,生成物因积累而增多。 t0~t1段,因反应物较充足,所以反应速率较高,反应物消耗较快,生成物生成速率 快。t1~t2段,因反应物含量较少,所以反应速率降低,反应物消耗较慢,生成物生 成速率较慢。t2时,反应物被消耗干净,生成物也不再增加,此时反应速率为0。
影响酶活力的六点因素

影响酶活力的因素:米契里斯(Michaelis)和门坦(Menten)根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式,即米-门公式(具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理)。
由米门公式可知:酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
1酶浓度对酶促反应速度的影响从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出:酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。
当底物分子浓度足够时,酶分子越多,底物转化的速度越快。
但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓。
根据分析,这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
2底物浓度对酶促反应速度的影响在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速度与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使在增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速度也不增加。
还可以得出,在底物浓度相同条件下,酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大,其酶促反应速度就大。
在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速度并没有因此增加,甚至受到抑制。
其原因是:高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子扩散性,从而降低了酶促反应速度。
过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速度。
3温度对酶促反应速度的影响各种酶在最适温度范围内,酶活性最强,酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1~2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如,动物组织中各种酶的最适温度为37~40℃;微生物体内各种酶的最适温度为25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62~64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85~94℃。
可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
实验报告影响酶活性的因素

实验报告影响酶活性的因素实验报告影响酶活性的因素酶是一类生物催化剂,能够加速化学反应的速率。
在生物体内,酶参与了许多重要的生化过程,如新陈代谢、消化和免疫等。
了解酶活性的影响因素对于理解生物体的正常功能以及疾病的发生机制具有重要意义。
本文将从温度、pH值、底物浓度和酶浓度四个方面来探讨实验报告对酶活性的影响。
一、温度对酶活性的影响温度是影响酶活性的重要因素之一。
在适宜的温度范围内,酶活性会随温度的升高而增加,因为高温能够提高酶分子的动力学能量,使其与底物发生更多的碰撞。
然而,当温度超过酶的适宜范围时,酶的活性会迅速下降,甚至失活。
这是因为高温会破坏酶分子的三维结构,使其失去催化功能。
因此,在实验报告中,我们需要控制好温度,以保证酶活性的准确测定。
二、pH值对酶活性的影响pH值是指溶液的酸碱程度,也是影响酶活性的重要因素之一。
不同的酶对pH值的要求不同,有些酶在酸性环境中活性较高,而有些酶则在碱性环境中活性更高。
这是因为酶的活性与其分子结构密切相关,而pH值能够改变酶分子的电荷状态,从而影响其催化活性。
在实验报告中,我们需要在不同的pH值条件下测定酶的活性,以确定其最适宜的工作条件。
三、底物浓度对酶活性的影响底物浓度是指在酶催化反应中底物的浓度,也是影响酶活性的重要因素之一。
在一定范围内,底物浓度的增加会使酶活性逐渐增加,因为更多的底物能够与酶分子发生碰撞,从而增加反应速率。
然而,当底物浓度超过一定限制时,酶活性将不再增加,因为酶的活性受到底物浓度的饱和限制。
在实验报告中,我们需要确定底物浓度与酶活性之间的关系,以了解酶催化反应的动力学特性。
四、酶浓度对酶活性的影响酶浓度是指在酶催化反应中酶的浓度,也是影响酶活性的重要因素之一。
一般来说,酶浓度的增加会使酶活性逐渐增加,因为更多的酶分子能够与底物发生碰撞。
然而,当酶浓度超过一定限制时,酶活性将不再增加,因为酶的活性受到酶浓度的饱和限制。
在实验报告中,我们需要确定酶浓度与酶活性之间的关系,以了解酶催化反应的动力学特性。
【高中生物】解读高考生物一轮复习与酶有关的曲线知识点

【高中生物】解读高考生物一轮复习与酶有关的曲线知识点
生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物,大部分为蛋白质,也有极少部分为rna,以下是与酶有关的曲线知识点,希望对考生复习生物有帮助。
1.代表酶效率的曲线:
⑴催化剂可加快化学反应速率,与无机催化剂相比,酶的催化效率更高。
⑵ 酶只能缩短达到化学平衡所需的时间,而不改变化学反应的平衡点。
⑶酶只能催化已存在的化学反应。
2代表酶特异性曲线:
⑴在a反应物中加入酶a,反应速率较未加酶时明显加快,说明酶a催化底物a参加反应。
(2)将酶B添加到反应物a中时,反应速率与不添加酶时相同,表明酶B不催化底物a参与反应。
3、影响酶活性的曲线:
⑴ 在一定温度范围内,酶的催化作用随温度的升高而增强,超过该温度范围,酶的催化作用减弱。
⑵在最适ph时,酶的催化作用最强,高于或低于最适ph,酶的催化作用都将减弱。
(3)过酸、过碱和高温会使酶失活,而低温只会抑制酶的活性,酶的分子结构不会被破坏,随着温度的升高,酶的活性可以恢复。
⑷反应溶液ph的变化不影响酶作用的最适温度。
4.底物浓度和酶浓度对酶反应的影响:
⑴在其他条件适宜、酶量一定的条件下,酶促反应速率随底物浓度增加而加快,但当底物达到一定浓度后,受酶数量和酶活性限制,酶促反应速率不再增加。
(2)当底物充足且其他条件合适时,酶促反应速率与酶浓度成正比。
思考:在设计影响酶活性的条件实验中最关键的一步是什么?
在酶与反应底物接触之前,应使用相应的自变量处理酶和反应底物。
与酶有关的曲线知识点的全部内容就是这些,生物网预祝广大考生可以取得优异的成绩。
酶的特异性及影响酶活力因素的检测技术实验报告

酶的特异性及影响酶活力因素的检测技术实验报告一、实验目的1、了解pH对酶的活性的影响机理;2、掌握如何选择酶催化反应的最适pH和获得最适pH条件的确定。
二、实验原理酶的生物学特征之一是它对酸碱的敏感性,这表现在酶的活性和稳定性易受环境pH的影响。
pH对酶的活性的影响极为显著,通常各种酶只在一定的pH范围内才表现出活性,同一种酶在不同的pH值下所表现的活性不同,其表现活性最高时的pH值称为酶的最适pH。
各种酶在特定条件下都有它各自的最适pH。
在进行酶学研究时一般都要制作一条pH与酶活性的关系曲线,即保持其他条件恒定,在不同pH条件下测定酶促反应速度,以pH值为横坐标,反应速度为纵坐标作图。
由此曲线,不仅可以了解反应速度随pH值变化的情况,而且可以求得酶的最适pH。
三、实验器材与试剂1.试剂:磷酸氢二钠、乙酸钠、磷酸二氢钠、柠檬酸和乙酸。
2、器材:可见分光光度计、恒温水浴锅、试管、酸度计四、操作步骤1. 配置缓冲溶液2. 反应液的配方准备二组各6支试管,第一组6支试管中,在每支都加入4.5ml上表中相应的缓冲液,然后加入一定量浓度的6.5%蔗糖酶溶液1.0ml(此时的蔗糖酶只能用H2O稀释,酶的稀释倍数和加入量要选择适当,以便在当时的实验条件下能得到0.6-1.0的光吸收值A520。
另一组6支试管也是每支都加入4.5ml 上表中相应的缓冲液,但不再加酶而加入等量的去离子水,分别作为测定时的空白对照管。
所有的试管都用水补足到5.0ml。
3. 终止反应所有的试管按一定时间间隔加入0.5ml蔗糖(6.5%)开始反应,反应5min后分别加入5.0ml0.1mol/LNaOH溶液,在按测定酶活力的程序操作,测出A520 。
五、结果与分析以反应速度(葡萄糖量.min-1)为纵坐标,以pH为横坐标,绘制下蔗糖酶活性与pH的关系曲线。
分析曲线并确定蔗糖酶的最适pH或pH范围。
生物化学实验课件-影响酶活力的因素-温度和pH

注意事项
注意事项
1.反应试管应清洗干净,不同试剂、酶液以及移液管不能交叉使用。 2.使用混合唾液或者通过预试选出合适的唾液稀释度,效果更为显著。 3.使用完毕的生物试剂(如:人唾液)的无公害处理。
生物化学实验
THANKS
实验步骤 3.pH对酶活力影响
取干净试管5只,按下表加入试剂并操作。
试剂/管号
1
2
3
4
5
0.2mol/lNa2HPO4/ml
0.16
0.56
1.47
2.43
2.84
0.2mol/lNaH2PO4/ml
2.84
2.44
1.53
0.57
0.16
pH
5.6
6.2
6.8
7.4
8
1%淀粉溶液/ml
1
1
1
1
1
唾液淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精及麦芽糖。它们 遇碘呈不同的颜色。直链淀粉(即可溶性淀粉)遇碘呈蓝色;糊精按分子从 大到小的顺序,遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色,最小的糊精和麦芽 糖遇碘不呈现颜色。因此可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断。
实验步骤
1.酶的专一性
取干净试管4只,按下表加入试剂并操作。
生物化学实验
影响酶活力的因素-温度、pH
目录 / CONTENTS
CHAPTER 01 CHAPTER 02 CHAPTER 03 CHAPTER 04 CHAPTER 05
实验目的 实验原理 实验试剂 实验步骤 注意事项
实验目的
实验目的
1.掌握温度、pH对酶活力的影响。 2.理解温度、pH影响酶活力的机制。 3.了解测定酶的最适温度、最适pH的方法。
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●竞争性抑制剂与底物竞争性地与 酶的活性部位结合。它既与酶结合, 又与酶分离,即酶与竞争性抑制剂 的结合是可逆的。竞争性抑制剂的 效应取决于抑制剂与底物的相对浓 度。增加底物浓度,使反应液中的 底物分子%增大,进而使v不断接近 vmax,即竞争性抑制剂可以通过增加 底物浓度来降低抑制剂与酶结合的 概率,以缓解抑制。因此②表示竞 争性抑制剂加入后的情形,随底物 浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接 近正常的最大反应速度。
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2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。 时间——产物浓度;时间——反应物浓度。 每图再增加:①酶浓度增加一倍;②反应物浓度增加一倍。
产物 浓度 ③
改变纵坐标含义
反应物 浓度
③ ①
●比较 ①与 ② ●比较 ①与 ③
②
①
② 时间 时间
●描述曲线 ①的特征(分段、准确); 解释曲线变化的原因(底物浓度降低,产物浓度增加,可能pH 或温度发生变化等) ●在①的基础上,酶浓度增加一倍的曲线【 ② 】 ●在①的基础上,反应物浓度增加一倍的曲线【 ③】 7 ☆4条竖线提示:斜率、拐点的变化。
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温度或PH改变;【红线, 注意斜率和拐点变化】
反应 速度 反应 速度
酶浓度增加一倍;【红线, 注意斜率和拐点变化】
底物浓度 底物浓度
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3.底物浓度——反应速度(酶浓度不变) 再增加:加入竞争性 / 非竞争性抑制剂
反应速率
① ②
③
O
底物浓度
曲线③属于非竞争性抑 制剂作用情形,类似于 不可逆抑制剂霸占酶。 因此,存在非竞争性抑 制剂相当于降低了酶的 浓度,曲线斜率变小, 很快达到最大。
1.催化剂加快反应速度的本质原因:降低反应活化能
[活化分子] 过渡态(活化态)
催化后活化能的减少值 非催化过程的活化能
自由能
无机催化剂
酶催化过程的活化能
(酶使活化能更低)
初态 反应物S 平均能量水平较低 终态 产物P 反应过程
反应前后自由能之差
★反应活化能:反应物进入活化状态所需的能量。 (类似于跨栏时栏的高度)(只调节能够反应的反应速度) 催化剂能降低反应活化能,提高活化分子百分数,因此加快了反应速度。 即:在催化反应中,只需较少的能量就可使反应物进入活化态。 ★某反应在不同情况下的反应速度不同,本质原因是反应活化能的不同。 ★酶与无机催化剂相比,活化能水平被降得更低,显示出高效性。 1
3
酶作用曲线
酶活性易受多种因素制约,常用坐标图来表示. 在解读坐标图题型时,要注意以下要点: ●看坐标轴含义——了解两个变量的关系 ●看曲线走势——掌握变量的增减快慢特征与 意义 ●看特殊点——理解特殊点的意义 (起止点、拐点、交叉点) ●看不同曲线的异同——理解曲线之间的内在 联系与区别
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反应速度的测定:
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抑制剂——能与酶结合并降低酶活性的分子
▲某些抑制剂能可逆地与酶 结合 和分离。可逆抑制剂可分为 竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 和 非竞争性抑制剂。
①竞争性抑制剂与底物结构相似,都结合在
酶活性部位上,从而阻止酶与底物的结合。
思考:
①限制OA段的因素 是底物浓度; 限制BC段的因素是 酶浓度。
反 应 速 率
B · · A
· C
O
底物浓度
②酶浓度增加1倍,曲线发生怎样的变化? 如图的红色曲线。
【理解走势、斜率、拐点等特征性变化】
相同底物浓度下,酶浓度越高,形成的酶—底物复 合物越多,v越大;酶浓度越高,使酶饱和需要的底 物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。 ③请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。 酶浓度、温度和pH等
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时间
关于酶的常见曲线图【关注坐标轴的含义】
1.催化剂加快反应速度的本质原因:降低反应活化能。 2.开始时的反应物总量、酶浓度均不变。 时间——产物浓度;时间——反应物浓度。 每图再增加:①酶浓度增加一倍;②反应物浓度增加一倍。 3.底物浓度——反应速度。 再增加:①酶浓度增加一倍; ②加入竞争性抑制剂; ③非竞争性抑制剂 4.酶浓度——反应速度。 再增加:①底物浓度增加一倍; ②温度降低10℃; ③反应开始时加入一定量的不可逆抑制剂。 5.温度——酶活性。 再增加:①嗜冷微生物、嗜热微生物的酶 【加酶洗衣粉、TaqDNA聚合酶】 ②人体内呼吸作用酶活性与环境温度; 6.pH——唾液淀粉酶活性。 再增加:①胃蛋白酶; ②肠肽酶。
3.底物浓度——反应速度
反 应 速 率
B · · A
· C
底物浓度 描述曲线特征: (当酶浓度、温度和pH恒定时)在底物浓度很低的范围 内,反应速度与底物浓度成正比;继续增加底物浓度, 反应速度增加转慢;达到最大后保持不变。
O
解释:酶数量一定时,底物浓度越大,形成的酶—底物 复合物越多;达到一定程度后,有限的酶全部与底物 结合而达到饱和。 BC段有限的酶被饱和,反应速度达到最大,再增加 底物浓度,底物浓度并不影响酶的活性。 8
▲测定反应速度时,可以测定 产物增加量 或 底物减少量。 ▲如果底物过量,则测定底物减少量不容易精确, 而产物从无到有,便于测定,只要方法灵敏。
产物 浓度
最 初 阶 段
?
反应 速度
最 初 阶 段
时间
据图分析回答: ▲如何计算反应速度(v)? △浓度 V= =斜率 t ▲描述反应速度变化的特征: v只是在最初一段时间保持恒定, 随着时间延长,v逐渐下降直到0。 ▲反应速度下降的原因是什么? 底物浓度的降低,产物浓度的增加, pH或温度的变化等。
比较:酶与无机催化剂
2
影响酶促ห้องสมุดไป่ตู้应速度的主要因素
反应速率: 单位时间内生成物的增加量,或底物的消耗量 = 酶活力 = 酶的催化效率
底物浓度 酶浓度 酶 酶活性
温度
pH 抑制剂或激活剂等 竞争性抑制
可逆 (降低酶活性,但不使酶变性) 抑制剂作用机制 (形成氢键) 非竞争性抑制 不可逆 使酶永久性失活 (抑制剂与酶共价连接)
相同点: ①改变反应速度,但本身的质、量不变; 【但是,所有酶都必须参与反应过程!】 ②只能催化热力学允许进行的反应; ③加快v,缩短达到平衡的时间,但不改变平衡点; ④降低活化能,使v加快。 不同点: ①高效性; ②专一性(酶对底物); ③多样性; ④易变性; ⑤反应条件的温和性; ⑥酶活性受到调节、控制; ⑦有些酶的活性需要辅助因子。