09细胞骨架(翟中和细胞生物学全套)课件
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《细胞生物学》细胞骨架护理课件
基因敲除或敲低
通过基因敲除或敲低技术，可以研究特定基因对微管的影 响，进一步了解微管的生理功能和调节机制。
微丝护理
03
微丝的组成
微丝是由肌动蛋白（Actin）聚 合形成的纤维状结构，是细胞骨
架的重要组成部分。
微丝具有极性，一端为正极，另 一端为负极，通常正极位于细胞
膜表面。
微丝可以形成多种结构，如应力 纤维、薄片状结构等，参与细胞 形态维持、运动、分裂等活动。
蛋白质合成的质量和效率，同时对异常中间纤维蛋白进行质量控制和降
解。
05
细胞骨架护理的应
用
医学领域的应用
诊断疾病
细胞骨架的异常变化可以 作为疾病诊断的标志物， 如癌症、神经退行性疾病 等。
药物筛选
利用细胞骨架作为靶点， 筛选能够影响细胞骨架的 药物，为新药研发提供思 路。
疾病治疗
通过调控细胞骨架，可以 治疗一些与细胞骨架相关 的疾病，如癌症和神经退 行性疾病。
04
中间纤维的组成
01
中间纤维是由蛋白质组成的细长 纤维，具有高度有序的结构。
02
中间纤维由多个蛋白质亚基以螺 旋形或管状形式聚合而成，具有 不同的亚基排列方式和聚合度。
中间纤维的特性
中间纤维具有高度的稳定性和抗拉伸性，能够承受细胞内外 的机械压力。
中间纤维在细胞中起到重要的支撑作用，维持细胞的形态和 结构的完整性。
中间纤维护理的方法
01
保持适宜的细胞内环境
中间纤维的稳定性受到细胞内环境的影响，如pH、离子浓度等，因此
需要维持适宜的细胞内环境。
02
避免机械损伤
中间纤维在细胞中起到支撑作用，因此需要避免机械损伤，如避免细胞
受到过度拉伸或压缩。
通过基因敲除或敲低技术，可以研究特定基因对微管的影 响，进一步了解微管的生理功能和调节机制。
微丝护理
03
微丝的组成
微丝是由肌动蛋白（Actin）聚 合形成的纤维状结构，是细胞骨
架的重要组成部分。
微丝具有极性，一端为正极，另 一端为负极，通常正极位于细胞
膜表面。
微丝可以形成多种结构，如应力 纤维、薄片状结构等，参与细胞 形态维持、运动、分裂等活动。
蛋白质合成的质量和效率，同时对异常中间纤维蛋白进行质量控制和降
解。
05
细胞骨架护理的应
用
医学领域的应用
诊断疾病
细胞骨架的异常变化可以 作为疾病诊断的标志物， 如癌症、神经退行性疾病 等。
药物筛选
利用细胞骨架作为靶点， 筛选能够影响细胞骨架的 药物，为新药研发提供思 路。
疾病治疗
通过调控细胞骨架，可以 治疗一些与细胞骨架相关 的疾病，如癌症和神经退 行性疾病。
04
中间纤维的组成
01
中间纤维是由蛋白质组成的细长 纤维，具有高度有序的结构。
02
中间纤维由多个蛋白质亚基以螺 旋形或管状形式聚合而成，具有 不同的亚基排列方式和聚合度。
中间纤维的特性
中间纤维具有高度的稳定性和抗拉伸性，能够承受细胞内外 的机械压力。
中间纤维在细胞中起到重要的支撑作用，维持细胞的形态和 结构的完整性。
中间纤维护理的方法
01
保持适宜的细胞内环境
中间纤维的稳定性受到细胞内环境的影响，如pH、离子浓度等，因此
需要维持适宜的细胞内环境。
02
避免机械损伤
中间纤维在细胞中起到支撑作用，因此需要避免机械损伤，如避免细胞
受到过度拉伸或压缩。
细胞连接翟中和细胞生物学全套讲课文档
Cadherin
第三十四页，共43页。
哺乳动物细胞表面的主要钙粘素分子
名称
主要分布组织
E-cadherin 着床前的胚胎、上皮细胞（粘着带处）
P-cadherin 胎盘滋养层细胞、心、肺、小肠
N-cadherin 胚胎中胚层、神经外胚层、神经系统（脑、神经节）、心、肺
M-cadherin 成肌细胞、骨骼肌细胞
第十八页，共43页。
Gap junction
第十九页，共43页。
（二）胞间连丝 plasmodesmata
由穿过细胞壁的原生质构成，直径约20~40nm。 中央有SER形成的连丝小管。
功能上与动物细胞间的间隙连接类似。 通透性可调节。某些植物病毒能制造特殊的
蛋白质，使胞间连丝的有效孔径扩大。
第十五页，共43页。
第十六页，共43页。
（一）间隙连接 gap junction 连接处有2~4nm的缝隙。
基本单位称连接子，由6个相同或相似的跨膜 蛋白亚单位（connexin）环绕而成。
允许小于1.5kD的分子通过，通透性可调。
第十七页，共43页。
功能： 1.影响细胞分化 2.协调细胞代谢 3.电兴奋传导：神经末梢间 的间隙连接称为电紧张突 触（electrotonic synapses）。
一般不依赖Ca2＋，亲同性或亲异性CAM。
N-CAM存在于神经细胞。 Pe-CAM存在于血小板及大多数免疫细胞。 I-CAM及V-CAM在活化的血管内皮细胞表达。
第三十八页，共43页。
Ig-SF
第三十九页，共43页。
多为亲异性CAM，依赖Ca2＋。是α β亚单位形成异二
聚体。
含β1的整合素介导细胞与ECM的粘附。 含β2的整合素介导细胞间的相互作用。 含β3的整合素介导血小板聚集，参与血栓形成。 α6β4整合素以层粘连蛋白为配体，参与形成半桥粒。
细胞生物学-第10章-细胞骨架(翟中和第四版)课件PPT
2021/3/10
上皮细胞（红色：微 丝；绿色：微管）
作用：
•维持细胞一定的形状
•空间组织者
•物质运输
•细胞运动
•细胞收缩
3
•细胞骨架的发现过程
最初人们认为细胞质中无有形结构，但许多生命现象 ，如细胞运动、细胞形状的维持等，难以得到解释。
1928年，Klotzoff提出了细胞骨架的原始概念。
1954年，在电镜下首次看到了细胞中的微管，但在此 时，电镜制片还只能用锇酸或高锰酸钾在低温条件下来固 定，在这样的条件下细胞骨架常发生聚集现象，因而被破 坏。
蛋白单体 • 纤维状肌动蛋白（F-actin）：由
多个单体组装而成。 • 直径7 nm • 存在于所有真核细胞中
Neuronal growth cone photos © Schaefer, Kabir, and Forscher, 2002.
Originally published in The Journal of Cell Biology, 158: 139-152.
翟中和 王喜忠 丁明孝 主编
细胞生物学（第4版）
第10章 细胞骨架
2021/3/10
1
“人”有一定的形态是由于 有骨骼系统作为支架。
细胞为什么能维持一定的形态？
细胞质：微丝 微管 中间丝
细胞核：核骨架
2021/3/10
2
细胞骨架(cytoskeleton): 是指真核细胞中由微管、 微丝和中间纤维等蛋白质 成分构成的一个复合的网 架系统。
中间纤维，又叫中间丝，粗细位 于微丝和肌球蛋白粗丝之间，普 遍存在于真核细胞中，是三种骨 架系统中结构最为复杂的一种
7
本章主要内容
微丝与细胞运动 微管及其功能 中间纤维 细胞骨架与疾病
上皮细胞（红色：微 丝；绿色：微管）
作用：
•维持细胞一定的形状
•空间组织者
•物质运输
•细胞运动
•细胞收缩
3
•细胞骨架的发现过程
最初人们认为细胞质中无有形结构，但许多生命现象 ，如细胞运动、细胞形状的维持等，难以得到解释。
1928年，Klotzoff提出了细胞骨架的原始概念。
1954年，在电镜下首次看到了细胞中的微管，但在此 时，电镜制片还只能用锇酸或高锰酸钾在低温条件下来固 定，在这样的条件下细胞骨架常发生聚集现象，因而被破 坏。
蛋白单体 • 纤维状肌动蛋白（F-actin）：由
多个单体组装而成。 • 直径7 nm • 存在于所有真核细胞中
Neuronal growth cone photos © Schaefer, Kabir, and Forscher, 2002.
Originally published in The Journal of Cell Biology, 158: 139-152.
翟中和 王喜忠 丁明孝 主编
细胞生物学（第4版）
第10章 细胞骨架
2021/3/10
1
“人”有一定的形态是由于 有骨骼系统作为支架。
细胞为什么能维持一定的形态？
细胞质：微丝 微管 中间丝
细胞核：核骨架
2021/3/10
2
细胞骨架(cytoskeleton): 是指真核细胞中由微管、 微丝和中间纤维等蛋白质 成分构成的一个复合的网 架系统。
中间纤维，又叫中间丝，粗细位 于微丝和肌球蛋白粗丝之间，普 遍存在于真核细胞中，是三种骨 架系统中结构最为复杂的一种
7
本章主要内容
微丝与细胞运动 微管及其功能 中间纤维 细胞骨架与疾病
翟中和细胞生物学知识概要课件
02
利用电子束成像，能够观察细胞的超微结构，如透射电子显微
镜和扫描电子显微镜。
激光共聚焦显微镜
03
结合激光扫描和共聚焦技术，实现三维、高分辨率的细胞成像
。
细胞培养技术在细胞生物学中的应用
原代细胞培养
直接从组织或器官中分离出细胞进行培养，用于研究 细胞的正常生理功能。
细胞系培养
通过连续传代培养建立的永生化细胞系，用于研究细 胞的异常生理功能及疾病发生机制。
细胞核中的染色质与染色体
遗传信息的载体，在细胞分裂时呈现高度凝集状态。
细胞器的结构与功能
线粒体
细胞内的“动力工厂”，通过氧化磷酸化产 生ATP，为细胞提供能量。
叶绿体
植物细胞中的光合作用器官，将光能转化为化 学能储存于有机物中。
核糖体
蛋白质合成的场所，由rRNA和蛋白质组成，参 与蛋白质的生物合成。
运用生物信息学方法对细胞内基因、 蛋白质等数据进行挖掘和分析，揭示 细胞生命活动的规律。
THANKS
感谢观看
自噬体的形成
双层膜结构包裹待降解的细胞质成分，形成 自噬体。
自噬的生理意义
参与细胞质的更新、细胞器的质量控制以及 应对营养缺乏等压力条件。
06
细胞生物学的研究方法与 技术
显微镜技术在细胞生物学中的应用
光学显微镜
01
利用可见光和特殊光学技术观察细胞结构和功能，如相差显微
镜、荧光显微镜等。
电子显微镜
细胞的分化过程与机制
基因选择性表达
细胞分化的根本原因是基因的选择性表达， 使得同一来源的细胞产生形态、结构和生理 功能上的差异。
表观遗传学调控
通过DNA甲基化、组蛋白修饰等表观遗传学手段对 基因表达进行调控，影响细胞分化。
翟中和细胞生物学ppt
三、细胞超微结构研究
1932年德国人E. Ruska和M. Knoll发明透射电镜，
人类视野进入超微领域 。 1939年Siemens公司生产商品电镜。 1940-50s用电镜观察了各类细胞超微结构。并结合 超速离心、电泳、无细胞体系等分析技术研究这 些结构的功能。Cytology发展为Cell Biology。
当代生物学主要分支学科
The required course with biotechnological speciality 生物技术专业的必修课
The basis of life sciences 各类生命科学的基础
The important pillar for the development of life sciences 现代生命科学发展的重要支柱
“Cell” from “cellulae”
Micrographia
Micrographia
1680年荷兰布商列文虎克A. van Leeuwenhoek当选
为英国皇家学会会员。他自制了高倍显微镜(300
倍左右)观察过植物、原生动物、水、鲑鱼的红细
胞、牙垢中的细菌、唾液、血液、精液等等。是
第一个描述活细胞的科学家。
1. 细胞显微结构从亚微水平的重新认识
显微镜的放大倍数和分辨率提高 基体变更清晰
的显微研究”。
Matthias Jacob Schleiden
Theodar Schwann
a. b.
Schwann提出： 有机体是由细胞构成的； 细胞是构成有机体的基本单位。 但他也采用了的Schleiden细胞形成理论。 1855 德国人R. Virchow 提出omnis cellula e cellula 的著名论断；进一步完善了细胞学说。
细胞骨架 PPT课件
2 微丝的装配
三个actin聚集成一个核心 随后actin分子向核心两端加合
第九章 细胞骨架
第一节 微丝 一 微丝的组成和装配
微丝极性
微丝具极性，肌动蛋白单体加到（+）极 的速度比加到（-）极的速度快十倍。
第九章 细胞骨架
第一节 微丝 一 微丝的组成和装配
Treadmilling
ATP-肌动蛋白浓度影响组装速度。当处于临界浓 度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在 （-）端分离，表现出一种“踏车”现象。
步行模型 水解一个ATP hand over hand 行走16nm 讨论5 驱动蛋白在微管上 是怎样行走的？ “尺蠖”模型 水解一个ATP inchworm 行走8nm
第九章 细胞骨架
第二节 微管
五 微管的功能
动力蛋白
构成 两条相同的重链 种类繁多的轻链 结合蛋白
作用 推动染色体分离 驱动鞭毛运动 向微管（−）极运输小泡
动力蛋白臂
疾病
第九章 细胞骨架
第二节 微管
五 微管的功能
4 纺锤体与染色体运动
C 形成纺锤体，在细胞分裂中牵引染色体到达分裂极。 纺锤体是一 种微管构成
的动态结构， 其作用是在 分裂细胞中 牵引染色体 到达分裂极。
染色体运动机制
+ + + + + 染色体 动力蛋白 动粒 双极驱动蛋白四聚体 − + + + + + + + − + + + +
核化蛋白nucleatingprotein单体隐蔽蛋白monomersequesteringprotein封端蛋白endblockingprotein单体聚合蛋白monomerpolymerizingprotein微丝解聚蛋白actinfilamentdepolymerizingprotein交联蛋白crosslinkingprotein纤维切断蛋白filamentseveringprotein膜结合蛋白membranebindingprotein封端加帽交联封端加帽交联单体隔离微丝结合蛋白作用方式单体膜结合解聚切断成束长纤维成核成束蛋白将肌动蛋白纤丝交联成平行的一排成一束结构联成平行的一排成一束结构三微丝的功能形成细胞皮层形成应力纤维形成细胞皮层形成应力纤维细胞伪足形成与迁移运动物理功能强度韧性固定维持形状物理功能强度韧性固定维持形状细胞伪足形成与迁移运动形成微绒毛胞质分裂环肌细胞收缩运动物质运输顶体反应细胞器运动生物学功能细胞各种运动有关形成微绒毛胞质分裂环肌细胞收缩运动物质运输顶体反应细胞器运动生物学功能细胞各种运动有关第九章细胞骨架第一节微丝二微丝结合蛋白1形成细胞皮层cellcortex细胞内大部分微丝分布在紧贴质膜的细胞质区域由微丝结合蛋白交联形成细胞内大部分微丝分布在紧贴质膜的细胞质区域由微丝结合蛋白交联形成凝胶状三维网络结构称为细胞皮层
生物细胞：第九章细胞骨架
• 作用：推动染色体的 分离、驱动鞭毛的运 动、向着微管（-）极 运输小泡。
医学ppt
44
• 3. 形成纺锤体 。
医学ppt
45
医学ppt
46
• 4. 形成鞭毛和纤毛
• 结构：由基体和鞭杆两部分构成；鞭毛中的微管 为9+2结构；二联微管A管由13条原纤维组成，B管 由10条原纤维组成；A管向相邻B管伸出两条动力
N-site
医学ppt
33
• 具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 • (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极是α球蛋白。 • 可形成稳定结构，如轴突、纤毛、鞭毛。是微管
结合蛋白的作用和酶修饰的原因。 • 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤
体），具有踏车行为。 • 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 紫杉酚能促
蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐；基体的微管 组成为9+0。
• 运动原理：动力蛋白臂的dynein水解ATP作功，使 相邻的二联微管相互滑动。
医学ppt
47
医学ppt
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医学ppt
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50
第三节 中间纤维
• 直径10nm左右，介于微丝和微管之间，故名。 • IF是最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用。 • IF在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩
缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。
医学ppt
18
• Two heavMyyochsaiinnsI,Itwsotreuscsteuntrieal light
chains, and two regulatory light chains
• Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
医学ppt
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• 3. 形成纺锤体 。
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• 4. 形成鞭毛和纤毛
• 结构：由基体和鞭杆两部分构成；鞭毛中的微管 为9+2结构；二联微管A管由13条原纤维组成，B管 由10条原纤维组成；A管向相邻B管伸出两条动力
N-site
医学ppt
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• 具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 • (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极是α球蛋白。 • 可形成稳定结构，如轴突、纤毛、鞭毛。是微管
结合蛋白的作用和酶修饰的原因。 • 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤
体），具有踏车行为。 • 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 紫杉酚能促
蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐；基体的微管 组成为9+0。
• 运动原理：动力蛋白臂的dynein水解ATP作功，使 相邻的二联微管相互滑动。
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第三节 中间纤维
• 直径10nm左右，介于微丝和微管之间，故名。 • IF是最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用。 • IF在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩
缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。
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• Two heavMyyochsaiinnsI,Itwsotreuscsteuntrieal light
chains, and two regulatory light chains
• Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
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具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极是α球蛋白。 可形成稳定结构，如轴突、纤毛、鞭毛。是微管
结合蛋白的作用和酶修饰的原因。 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤
体），具有踏车行为。 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 紫杉酚能促
单体呈哑铃形，称G-actin；多聚体称F-actin。 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 需要翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲
基化。
6
条件：ATP、适宜温度、K+和Mg2+。 过程：2-3个actin聚集成核心（核化）；ATP-actin
分子向核心两端加合。 极性：ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的
15
16
7
属于马达蛋白，多数趋向微丝的（+）极。 Myosin II构成粗肌丝。由2重链和4轻链组成，具
有2球形的头和1螺旋化的干，头部有ATP酶活性。 Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 在非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收
9
已知的的微丝结合蛋白有100多种， 1 ．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp 2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin 3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin 5．微丝解聚蛋白：cofilin 6．交联蛋白：fimbrin 7．纤维切断蛋白：gelsolin 8．膜结合蛋白：vinculin
THE CYTOSKELETON
1
成分：microfilament、microtubule、intemediate filament。单体非共价结合，构成纤维型多聚体。
微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 微管确定膜性细胞器的位置和作为运输导轨。 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 其它骨架成分：核骨架、核纤层、膜骨架、细胞
10
11
12
13
14
由肌原纤维组成，肌原纤维的粗肌丝主要成分是 肌球蛋白，细肌丝主要成分是肌动蛋白、原肌球 蛋白和肌钙蛋白。
肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。肌 小节是相邻两Z线间的单位。主要结构有：
A带（暗带）：为粗肌丝所在。 H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 I带（明带）：只含细肌丝部分。 Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。
27
4. 胞质分裂； 5. 顶体反应（海胆 ）； 6. 其他功能：抑制微丝的药物（细胞松弛素）
可增强膜的流动、破坏胞质环流。
28
第二节 微管
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支 撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低 温、高压和秋水仙素敏感。
29
A fluorescently stained image of cultured epithelial cells showing the nucleus (yellow) and microtubules (red)
速度快5-10倍。 踏车行为：单体可同时在(+)端添加，在(-)端分离。
7
Treadmilling
-
+
8
细胞中大多数微丝结构处于动态组装和去组装过 程中，并通过这种方式实现其功能。
细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并 结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上。
鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合， 使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔 环肽可特异性的显示微丝。
④ADP释放ATP结合上去， 头部与肌动蛋白纤维分离。
如此循环
24
微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 1．形成应力纤维（stress fiber）：结构类似肌原纤
维，使细胞具有抗剪切力。
25
培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色）
26
2．形成微绒毛。 3．细胞的变形运动。
21
Tropomyosin, actin and troponin
22
（四）肌肉的收缩
①肌球蛋白结合ATP， 引起头部与肌动蛋白 纤维分离；
②ATP水解，引起头部 与肌动蛋白弱结合；
23
Myosin movement (continued)
③Pi释放，头部与肌动蛋 白强结合，头部向M线方 向弯曲，引起细肌丝向M 线移动；
30
Microtubule, MT
31
13条原纤维构成的中空管状结构，直径22~25nm。 每条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。二
聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，均可结合 GTP。 α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换。 β球蛋白也是一种G蛋白，结合的GTP可发生水解， 结合的GDP可交换为GTP 。
缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。
18
Myosin II structure
Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains
Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
外基质。
2
The three types of protein
3
第一节 微丝
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排列 的肌动蛋白链形成的螺旋 ，形状如双线捻成的绳子， 直径约7nm 。
4
Microfilament , MF
5
根据等电点分3类：α-actin分布于肌细胞；β-和γ-分 布于所有细胞。
19
20
（二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） 组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，
作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与 肌球蛋白结合。 （三）肌钙蛋白（troponin,Tn）， 含三个亚基，C亚基结合钙，T亚基与原肌球蛋白 有高度亲和力，I亚基抑制肌球蛋白的ATP酶活性。
E-site
N-site
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具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。 (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极是α球蛋白。 可形成稳定结构，如轴突、纤毛、鞭毛。是微管
结合蛋白的作用和酶修饰的原因。 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤
体），具有踏车行为。 秋水仙素、长春花碱抑制微管装配。 紫杉酚能促
单体呈哑铃形，称G-actin；多聚体称F-actin。 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 需要翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲
基化。
6
条件：ATP、适宜温度、K+和Mg2+。 过程：2-3个actin聚集成核心（核化）；ATP-actin
分子向核心两端加合。 极性：ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的
15
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7
属于马达蛋白，多数趋向微丝的（+）极。 Myosin II构成粗肌丝。由2重链和4轻链组成，具
有2球形的头和1螺旋化的干，头部有ATP酶活性。 Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。 Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 在非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收
9
已知的的微丝结合蛋白有100多种， 1 ．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp 2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin 3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin 5．微丝解聚蛋白：cofilin 6．交联蛋白：fimbrin 7．纤维切断蛋白：gelsolin 8．膜结合蛋白：vinculin
THE CYTOSKELETON
1
成分：microfilament、microtubule、intemediate filament。单体非共价结合，构成纤维型多聚体。
微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 微管确定膜性细胞器的位置和作为运输导轨。 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 其它骨架成分：核骨架、核纤层、膜骨架、细胞
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由肌原纤维组成，肌原纤维的粗肌丝主要成分是 肌球蛋白，细肌丝主要成分是肌动蛋白、原肌球 蛋白和肌钙蛋白。
肌肉收缩的基本单位是肌小节（sarcomere）。肌 小节是相邻两Z线间的单位。主要结构有：
A带（暗带）：为粗肌丝所在。 H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 I带（明带）：只含细肌丝部分。 Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。
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4. 胞质分裂； 5. 顶体反应（海胆 ）； 6. 其他功能：抑制微丝的药物（细胞松弛素）
可增强膜的流动、破坏胞质环流。
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第二节 微管
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支 撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低 温、高压和秋水仙素敏感。
29
A fluorescently stained image of cultured epithelial cells showing the nucleus (yellow) and microtubules (red)
速度快5-10倍。 踏车行为：单体可同时在(+)端添加，在(-)端分离。
7
Treadmilling
-
+
8
细胞中大多数微丝结构处于动态组装和去组装过 程中，并通过这种方式实现其功能。
细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并 结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上。
鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合， 使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔 环肽可特异性的显示微丝。
④ADP释放ATP结合上去， 头部与肌动蛋白纤维分离。
如此循环
24
微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 1．形成应力纤维（stress fiber）：结构类似肌原纤
维，使细胞具有抗剪切力。
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培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色）
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2．形成微绒毛。 3．细胞的变形运动。
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Tropomyosin, actin and troponin
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（四）肌肉的收缩
①肌球蛋白结合ATP， 引起头部与肌动蛋白 纤维分离；
②ATP水解，引起头部 与肌动蛋白弱结合；
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Myosin movement (continued)
③Pi释放，头部与肌动蛋 白强结合，头部向M线方 向弯曲，引起细肌丝向M 线移动；
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Microtubule, MT
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13条原纤维构成的中空管状结构，直径22~25nm。 每条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。二
聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，均可结合 GTP。 α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换。 β球蛋白也是一种G蛋白，结合的GTP可发生水解， 结合的GDP可交换为GTP 。
缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关 。
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Myosin II structure
Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains
Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
外基质。
2
The three types of protein
3
第一节 微丝
又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排列 的肌动蛋白链形成的螺旋 ，形状如双线捻成的绳子， 直径约7nm 。
4
Microfilament , MF
5
根据等电点分3类：α-actin分布于肌细胞；β-和γ-分 布于所有细胞。
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（二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm） 组成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，
作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与 肌球蛋白结合。 （三）肌钙蛋白（troponin,Tn）， 含三个亚基，C亚基结合钙，T亚基与原肌球蛋白 有高度亲和力，I亚基抑制肌球蛋白的ATP酶活性。