蛋白质溶解度PPT课件
大豆蛋白的溶解度
大豆蛋白的溶解度引言大豆蛋白是一种重要的植物蛋白，具有丰富的营养价值和广泛的应用。
溶解度是衡量大豆蛋白在水中溶解程度的指标，对于了解大豆蛋白的特性和应用具有重要意义。
本文将从不同角度探讨大豆蛋白的溶解度，包括影响因素、测定方法和应用前景等。
影响因素大豆蛋白的溶解度受多种因素的影响，主要包括pH值、温度、离子强度和蛋白质浓度等。
pH值pH值是溶液酸碱性的指标，对大豆蛋白的溶解度有显著影响。
通常情况下，大豆蛋白在中性或弱碱性条件下溶解度较高。
当溶液pH值低于等于4时，大豆蛋白容易发生凝聚和沉淀，溶解度下降。
温度温度是影响大豆蛋白溶解度的重要因素之一。
一般情况下，温度升高可以提高大豆蛋白的溶解度。
然而，当温度过高时，大豆蛋白可能发生变性，导致溶解度降低。
离子强度离子强度指溶液中离子的浓度和种类。
适当的离子强度可以促进大豆蛋白的溶解，但过高或过低的离子强度都会降低大豆蛋白的溶解度。
蛋白质浓度蛋白质浓度是指溶液中蛋白质的含量。
一般来说，蛋白质浓度越高，溶解度也越高。
然而，当蛋白质浓度超过一定范围时，可能会发生凝聚和沉淀，导致溶解度下降。
测定方法大豆蛋白的溶解度可以通过多种方法进行测定，常用的方法包括离心法、滴定法和光密度法等。
离心法离心法是一种简单且常用的测定大豆蛋白溶解度的方法。
将大豆蛋白溶液离心后，测定上清液中的蛋白质含量，通过计算得到溶解度。
滴定法滴定法是一种通过滴加酸碱溶液来测定大豆蛋白溶解度的方法。
将大豆蛋白溶液与酸碱溶液滴定至中性，记录所需的酸碱溶液体积，通过计算得到溶解度。
光密度法光密度法是一种通过测定大豆蛋白溶液的光密度来测定溶解度的方法。
根据大豆蛋白在特定波长下的吸光度，可以计算出溶解度。
应用前景大豆蛋白的溶解度对其在食品工业、医药领域和化妆品等领域的应用具有重要意义。
食品工业大豆蛋白是一种优质的蛋白质来源，具有良好的营养价值和功能特性。
在食品工业中，大豆蛋白的溶解度可以影响食品的质地和口感。
第2章 第2节—蛋白质(共50张PPT)
判断某分子是不是构成生物体蛋白质的氨基酸
➢ 每个氨基酸至少有一个氨基(—NH2)和一个羧基(— COOH)；
➢ 并且都有一个氨基和羧基连在同一个碳原子上； ➢ R基不同，氨基酸不同
R基决定氨基酸的种类。
氨基酸的种类
氨基酸怎样构成蛋白质呢？
二、蛋白质的结构
氨基酸种类： 20种
CH3
丙氨酸
HO H2N－C－C－OH
CH2 CH CH3 CH3
亮氨酸
氨基酸分子的结构通式
把氨基酸当做一个人：躯干部=C，左手=羧基，右手=氨基，双脚=H，
头部=R基团
侧链基
R
团
氨基
羧
R
C基
NH2 C COOH
氨基
羧基
H
H
结构通式:
氨基 H O 羧基 NH2 C C OH
特点：
R 侧链基团
1、每种氨基酸至少有一个氨基(-NH2)和一个羧基 (-COOH)，并都有一个氨基和一个羧基连在同一个
课堂练习:
1、血液中的血红蛋白和肌肉中的肌蛋白结构不相同的原
因是
D
A.所含氨基酸种类不同； B.所含氨基酸数量不同；
C.所含氨基酸的排列顺序不同；
D.所含氨基酸种类、数目、排列顺序和蛋白质的空间结 构不同。
2.某种蛋白质由两条多肽链构成，共有肽键500个，缩
合成两条肽链的氨基酸分子数和生成的水分子数分别为
原子个数9512，相对分子质量64500。 食物中的蛋白质能否
被人体直接吸收?
不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。 也就是说，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
一、蛋白质的基本组成单位
蛋白质溶解度
分析结果计算
15/75=x/1.5g=0.3gx ps%=0.3g原样中粗蛋白含量/原样中粗蛋 白含量×100%
注意事项
不同样品的粒度应相同。 不同样品在氢氧化钾溶液中的搅拌时间应 一致 。
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试剂
a) 氢氧化钾（分析纯），无水硫酸钾、五 水硫酸铜、氢氧化钠、硼酸、甲基红、溴甲 酚绿、硫酸铵； b) 浓硫酸、盐酸（分析纯）、95%乙醇、 蒸馏水。
仪器和设备
a) 感量为0.0001 g分析天平； b) 磁力搅拌器； c) 离心机； d) 样品粉碎机； e) 60目分析筛； f) 电炉； g) 100 mL或250 mL凯氏烧瓶； h) 凯氏蒸馏装置； i) 250 mL锥形瓶； j) 1000 mL容量瓶； k) 微量滴定管。
试样处理
称取试样1.5 g（准确至0.0002 g）置于 250 mL烧杯中，准确移入 0.042 M氢氧化 钾溶液75 mL，磁力搅拌20 min，然后将 试样转移至离心管中，以2700 r/min的速 度离心10 min。
测定
吸取上清液 15 mL, 放入消化管中, 按照 GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中 可溶性蛋白质的含量。同时，按照GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中粗蛋白 质的含量。
蛋白质溶解度
在一定的氢氧化钾溶液中溶解的蛋白 质质量占试样中总蛋白质量的百分数。 NSI 通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白 通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白 质分散指数（(PDI)来表示。 质分散指数（(PDI)来表示。
原理
用一定浓度的氢氧化钾溶液提取试样中的可 溶性蛋白质，在催化剂作用下用浓硫酸将提 取液中可溶性蛋白质的氮转化为硫酸铵。加 出试样中可溶性蛋白质含量； 同时，测定原始试样中粗蛋白质含量，计算 出试样的蛋白溶解度。
蛋白质ppt全
氮 13%～19%
硫 0—4％
其他 微 量
一、蛋白质的组成和分类
2、蛋白质的分类
（1）依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量
分类
可以分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质
●完全蛋白质 所含的必需氨基酸种类齐全，数量充
足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体
健康，还可以促进生长发育。如乳中的酪蛋白及乳白
因体内蛋白质仍要分解，故易出现氮的负平衡；若摄食蛋
白质的量太大，不仅机体利用不了，甚至反而加重消化器
官及肾脏等的负担。不过，蛋白质的需要量与能量不同，
满足蛋白质的需要和大量摄食蛋白质引起有害作用的量相
差甚大。
第三节 必需氨基酸
一、必需氨基酸与非必需氨基酸
二、必需氨基酸的需要量及需要量模式
三、限制氨基酸
氮平衡对机体的作用
实际上，N平衡不是绝对的。
一天内，进食时N平衡为正；晚上不进食时则N平衡为
负；超过24小时这种波动才比较平稳。
机体在一定限度内对N平衡具有调节作用，健康成人
每日进食蛋白质有所增减时，其体内蛋白质的分解速度及
随尿排出的氮量也随之增减。如进食高蛋白膳食时尿中排
出的氮量增加，反之则减少。但若长期进食低蛋白质膳食，
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18％，最
重要的还是其与生命现象有关。蛋白质和核酸
是生命存在的主要形式。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要
的氨基酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧，
不含氮。因此，蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳
水化合物和脂肪不能代替的作用。
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵解的18倍。这种由
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件
H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
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3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
LOGO
第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
蛋白质3教学课件.ppt
（4）加热 加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，因而降 低乳浊液的稳定性，但是如果加热蛋白质产生了胶 凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定 性。
（5）表面活性剂：加入小分子的表面 活性剂，如磷脂和甘油一酰酯等，它们与 蛋白质竞争地吸附在界面上，从而降低了 蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在 界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能 下降。
❖ ES=乳状液的最终体积/乳状液的最初体积 ×100%
7.3 影响乳化作用的因素： （1） Pr的种类：
球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的结 构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂； 酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高 度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。 大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳 化剂。
8.2 蛋白质发泡性质的评价
❖ 最常用的是蛋白质的发泡力（FP）和泡沫的 稳定性两(FS)个指标。
❖ ①测定发泡力的方法。将一定浓度和体积的蛋白质 溶液加入带有刻度的容器内，分别计算泡沫膨胀率 （overrun）和发泡力（foaming Power, Fp）。
蛋白质发泡能力的评价方法 A：发泡前液体体积 B：结合气体的体积 C：气液总体积 D：
（4）形成泡沫的方法：
①将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度 蛋白质溶液中产生泡沫。 ②在有大量气体存在的条件下，通过打擦或 振荡蛋白质溶液而产生泡沫。 ③将高压气体通入蛋白质溶液，突然减压， 气体膨胀形成泡沫。
泡沫形成过程中，蛋白质首先向气-液界面上 迅速扩散并吸附，进入界面后再进行分子结 构重排，蛋白质的扩散过程是一个决定因素。
泡中液体体积 E：泡沫体积
❖ 泡沫膨胀率=（气液总体积—原来液体体积）/原来液体体积 ×100 = 100×B/A
蛋白的溶解度
1 蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：
（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。
溶液的pH 低于或高于蛋白质的pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
等电沉淀。
（2）离子强度：μ=0.5∑CiZi2，Ci 表示离子强度，Zi 表示离子价数。
盐溶：当溶液中的中性盐浓度在0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
对于nacl，质量浓度为3g/100ml
KOH为2.8g/100ml
盐析：当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。
将这种强弱顺序称为感胶离子序：
（3）非水溶剂：有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。
（4）温度：温度低于40-50℃时，随温度的增大水溶性增大，当温度大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。
根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类：
（1）清蛋白：可溶于pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；
（2）球蛋白：能溶于pH7 的稀碱溶液，β-乳球蛋白；
（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或碱（pH12）。
蛋白质的理化性质PPT参考幻灯片
就
到 这 里
今 天
了
！
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练习
• 变性蛋白质的主要特点是：
A．黏度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失
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蛋白质变性的应用 应用变性的因素进行消毒、灭菌。 保存生物制剂则要防止蛋白质变性。
蛋白质的复性
大多数蛋白质变性后，空间构象严重破坏， 不能恢复其天然状态，称为不可逆性变性；
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素，有些 可恢复其天然构象和生物活性,称为蛋白质的复性。
蛋白质所在溶液的PH值
3
2.蛋白质的等电点（pI）
当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解 离 成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子， 净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电 点。
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NH3+
NH3+ OH-
Pr
H+
COOH
Pr
OH-
NH2
COO- H+ Pr
COO-
(pH＜pI)
(pH＝pI)
、γ球蛋白。
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A：染色后显示的蛋白质区带 B：光密度扫描定量分析
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正常
肝硬化
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二、蛋白质的胶体性 质
1.蛋白质有胶体性质
蛋白质是生物大分子，分子量在1万～10万 kD（千道尔顿）之间，分子直径在胶体颗粒 的范围（1—100nm）
因此，蛋白质具有胶体的性质。
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2.蛋白质亲水胶体稳定的因素 蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷。
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核糖核酸酶的变性与复性示意图
8M尿素或 β-巯基乙醇
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在一定的氢氧化钾溶液中溶解的蛋白 质质量占试样中总蛋白质量的百分数。 通常采用氮溶解指数（NSI）和蛋白 质分散指数（(PDI)来表示。
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原理
用一定浓度的氢氧化钾溶液提取试样中的可 溶性蛋白质，在催化剂作用下用浓硫酸将提 取液中可溶性蛋白质的氮转化为硫酸铵。加 入强碱进行蒸馏使氨逸出，用硼酸吸收后， 再用盐酸滴定测出试样中可溶性蛋白质含量； 同时，测定原始试样中粗蛋白质含量，计算 出试样的蛋白溶解度。
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分析步骤
1 0.042 M氢氧化钾溶液 称取2.360 g氢氧化钾，加水溶解后，转移至1000 mL容量瓶中，用水定 容至刻度。 2 混合催化剂 称取6 g硫酸钾和0.4 g硫酸铜，磨碎混匀。 3 氢氧化钠溶液 称取400 g氢氧化钠，加水溶解后，转移至1000 mL容量瓶中，用水定容 至刻度。 4 硼酸溶液 称取20 g硼酸，加水溶解后，转移至1000 mL容量瓶中，用水定容至刻 度。 5 0.1M盐酸标准溶液 量取8.3 mL浓盐酸，注入1000 mL水中混匀，按GB 601-88要求进行 标定即可。 6 混合指示剂 称取1 g甲基红和5 g溴甲酚绿，加入乙醇溶解后，转移至1000 mL容量 瓶中，用乙醇定容至刻度。
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试剂
a) 氢氧化钾（分析纯），无水硫酸钾、五 水硫酸铜、氢氧化钠、硼酸、甲基红、溴甲 酚绿、硫酸铵； b) 浓硫酸、盐酸（分析纯）、95%乙醇、 蒸馏水。
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仪器和设备
a) 感量为0.0001 g分析天平； b) 磁力搅拌器； c) 离心机； d) 样品粉碎机； e) 60目分析筛； f) 电炉； g) 100 mL或250 mL凯氏烧瓶； h) 凯氏蒸馏装置； i) 250 mL锥形瓶； j) 1000 mL容量瓶； k) 微量滴定管。
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分析结果计算
15/75=x/1.5g=0.3gx ps%=0.3g原样中粗蛋白含量/原样中粗蛋 白含量×100%
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注意事项
不同样品的粒度应相同。 不同样品在氢氧化钾溶液中的搅拌时间应
一致 。
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Over 谢谢观看
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个人观点供参考，欢迎讨论！
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试样处理
称取试样1.5 g（准确至0.0002 g）置于 250 mL烧杯中，准确移入 0.042 M氢氧化 钾溶液75 mL，磁力搅拌20 min，然后将 试样转移至离心管中，以2700 r/min的速 度离心10 min。
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测定
吸取上清液 15 mL, 放入消化管中, 按照 GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中 可溶性蛋白质的含量。同时，按照GB/T 6432-1994凯氏定氮法测定试样中粗蛋白 质的含量。