实验五 酶的基本性质
生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案
生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案一、教学目标1.了解酶在生物催化中的作用原理和机理；2.掌握酶促反应的速率和影响因素；3.了解酶的结构和性质。
二、教学重难点1.酶的催化原理和机理；2.酶的结构和性质。
三、教学内容1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类；2.酶的作用原理和机理；3.酶的基本性质和催化特点；4.酶促反应速率和影响因素。
2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成；2.酶的稳定性和催化效率；3.酶的失活和再生。
四、教学方法1.教师讲授与学生提问相结合的方式；2.实验演示和数据分析的方式；3.学生小组讨论和合作实验的方式。
五、教学过程1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类教师简要介绍酶的定义和分类，包括氧化还原酶、水解酶等，并从生物学和医学的角度引出酶的作用原理。
2.酶的作用原理和机理介绍酶的作用原理和机理，包括亚基和活性中心、酶促反应的动力学和热力学等。
3.酶的基本性质和催化特点讲解酶的基本性质和催化特点，包括酶对反应物和产物的选择性和特异性、酶对反应温度和pH值的敏感性等。
4.酶促反应速率和影响因素介绍酶促反应速率和影响因素，包括酶浓度、温度、pH和反应物浓度等，同时教师通过中小学生生活中的例子来说明酶促反应的应用。
2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成教师详细分析和介绍酶的分子结构和组成，包括多肽、蛋白质、核酸和碳水化合物等，同时着重讲解酶的稳定性、催化效率和特异性等。
2.酶的失活和再生讲解酶的失活和再生，包括酶的热失活、酶的酸碱失活以及酶受酶抑制剂的影响等，并从中讲解酶的应用价值。
六、教学评估1.采用课堂讨论、实验演示和作业考查相结合的方式来进行评估；2.通过学生的答案来考核学生的学习情况和学习效果；3.通过老师的评估和反馈，来检测教学效果和优化教学方法。
七、教学反思1.教师应当注重学生的参与和反馈，引导学生积极思考；2.在实验操作过程中，教师应当注意安全和规范，避免事故发生；3.在教学过程中，教师应当根据学生的不同程度，采用不同的教学方式和手段。
酶的特性
酶的特性第2节一．教材版本及章节普通高中课程标准实验教科书《分子与细胞（必修1）》（人教版）第五章第一节第二部分。
二．内容分析酶是生物新陈代谢过程中的重要物质，是多项生物化学反应的联系纽带。
光合作用和细胞呼吸这两个过程由许许多多的生物化学反应组成，这些反应都需要酶的参与。
因此，本节内容即酶的三个特性是本章的基础。
即酶的高效性、酶的专一性及酶的作用条件较温和。
本节的“科学·技术·社会”，通过多个侧面，体现出酶与人类社会生活的密切关系。
课时安排：一课时三．教学目标①知识目标理解酶的特性；理解酶特性的实质和意义；②能力目标通过多种方式的教学活动，对学生进行思维能力、语言表达能力、分析和实验操作能力以及用学到的生物学知识解决某些实际问题能力的培养；③情感、态度、价值观目标通过参与酶的特性的实践，使学生体验设计对照实验的科学思想，促进质疑、求实、实践的科学精神和科学态度的养成，通过探讨、交流，促进探索、创新、合作精神的养成。
四．教学重点酶的特性和实质及影响酶活性的条件的探究方法。
五．教学难点组织学生设计，实践，主动探究酶的特性，分析实验结果，准确描述影响酶活性的各种因素。
六．多媒体及实验器材电脑、投影仪、视频展示仪、powerpoint课件；试管、滴管、试管架、火柴、卫生香、酒精灯、试管夹、小烧杯、大烧杯、三脚架、石棉网、温度计、玻璃棒、ph试纸、新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液、稀释200倍的新鲜唾液溶液、新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液、质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数3%的蔗糖溶液、质量分数为5%的盐酸、质量分数为5%的naoh溶液、蒸馏水、热水、冰快、碘液、斐林试剂。
各代表展示实验结果教师提问，适当补充学生归纳总结，反馈练习结束开始新课导入酶的特性分组设计实验方案回忆推理教师指导各代表组介绍实验方案分组实施实验教师指导答疑七．教学流程八．教学过程教学程序设计教师组织与引导学生活动设计意图第三课时新课导入复习引入：先带领学生一起回顾下上节课所学的内容。
影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇)
影响酶促反应的因素——温度,ph,激活剂及抑制剂,生化实验报告(共8篇) 影响酶促反应速度的因素生化实验实验二影响酶促反应速度的因素【目的】观察温度、PH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。
【原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解，生成一系列水解产物，即糊精、麦芽糖和葡萄糖等。
淀粉及其水解产物遇碘会呈现不同的颜色。
在不同温度，不同PH值下，唾液淀粉酶活性不同，催化淀粉水解程度不一，生成的产物也就不同。
此外，激活剂、抑制剂也能影响淀粉酶活性，影响淀粉的水解。
因此可根据在不同反应条件下，溶液加碘呈现的不同颜色来判断淀粉的水解程度，从而验证了温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。
淀粉I2 【操作】1. 温度对酶促反应速度的影响取3支试管，编号，按下表操作：2. PH对酶促反应速度的影响取3支试管，编号，按下表操作：3．激活剂与抑制剂对酶促反应速度的影响取4支试管，编号，按下表操作：【结果及分析】观察各管颜色变化，说明温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响。
【实验注意事项】篇二：生化实验思考题参考答案生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
酶的基本性质实验报告
一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。
2. 掌握酶的催化作用及其影响因素。
3. 学习酶活力测定方法。
4. 通过实验，加深对酶学理论的理解。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、温和等特性。
酶的活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。
本实验通过测定酶活力，分析不同因素对酶活性的影响。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 酶制剂- 底物- 水浴锅- 移液器- 计时器- pH计- 温度计2. 实验仪器：- 酶活力测定仪- 分光光度计四、实验方法1. 酶活力测定：- 采用比色法测定酶活力。
- 将底物溶液和酶溶液混合，在一定温度和pH值下反应。
- 使用分光光度计测定反应体系在特定波长下的吸光度。
- 根据吸光度变化计算酶活力。
2. 不同因素对酶活性的影响：- 温度：在0℃、25℃、37℃、50℃、70℃等不同温度下测定酶活力。
- pH值：在pH值分别为3、5、7、9、11的缓冲溶液中测定酶活力。
- 底物浓度：在一定范围内改变底物浓度，测定酶活力。
- 酶浓度：在一定范围内改变酶浓度，测定酶活力。
五、实验结果与分析1. 酶活力测定结果：- 在不同温度下，酶活力随温度升高而增大，在37℃时达到最大值，之后随温度升高而降低。
- 在不同pH值下，酶活力在pH值为7时达到最大值，pH值过高或过低都会使酶活力降低。
- 在一定范围内，底物浓度和酶浓度对酶活力有显著影响。
2. 不同因素对酶活性的影响分析：- 温度：酶活性受温度影响较大，过高或过低的温度都会使酶失活。
- pH值：酶活性受pH值影响较大，不同酶的最适pH值不同。
- 底物浓度：在一定范围内，底物浓度越高，酶活力越大。
- 酶浓度：在一定范围内，酶浓度越高，酶活力越大。
六、实验结论1. 酶具有高效、专一、温和等特性。
2. 酶活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。
3. 在实际应用中，应根据酶的特性选择合适的反应条件，以提高酶的催化效率。
认识酶的实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解酶的概念、特性及其在生物体内的重要作用。
2. 掌握酶的催化活性、专一性和影响酶活性的因素。
3. 通过实验验证酶的催化作用，加深对酶的理解。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，由活细胞产生，具有高效性、专一性和温和性。
酶催化作用具有以下特点：1. 高效性：酶催化反应速率比无机催化剂快10^3～10^17倍。
2. 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物。
3. 温和性：酶催化反应在较温和的条件下进行。
三、实验材料与仪器1. 材料：（1）酶：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
（2）底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
（3）指示剂：碘液、酚酞等。
2. 仪器：（1）恒温水浴箱（2）试管及试管架（3）移液器（4）显微镜四、实验步骤1. 酶催化反应速率实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和碘液。
（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蒸馏水作为对照。
（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录碘液褪色所需时间。
2. 酶的专一性实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和蛋白质溶液。
（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蛋白酶。
（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录反应现象。
3. 影响酶活性的因素实验（1）温度对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。
向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入少量NaOH溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。
（2）pH值对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。
向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入适量醋酸溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。
五、实验结果与分析1. 酶催化反应速率实验：淀粉酶催化淀粉水解反应速率明显快于对照组，证明酶具有催化作用。
2. 酶的专一性实验：淀粉酶对淀粉具有催化作用，而对蛋白质无催化作用，证明酶具有专一性。
3. 影响酶活性的因素实验：（1）温度对酶活性的影响：NaOH溶液对淀粉酶活性有抑制作用，证明温度对酶活性有影响。
认识酶的实验报告
认识酶的实验报告一、实验目的本实验旨在通过探究酶的性质和功能，加深对酶作用的认识，并进一步了解酶的作用机制。
二、实验原理1. 酶的定义：酶是一种能够加速生物体内生物化学反应速率的蛋白质。
2. 酶的特性：酶具有专一性、高效性和可逆性。
3. 酶促反应：酶与底物发生特异性结合，形成酶底物复合物，通过酶的催化作用，反应速率得到加快。
三、实验步骤1. 实验材料准备：酶溶液、底物溶液、试管、试管架、试管夹、显色剂等。
2. 实验步骤：- 步骤一：取两支试管，分别加入相同体积的酶溶液和底物溶液，并将其放入不同的试管架中。
- 步骤二：将试管架放入恒温槽中，保持温度恒定。
- 步骤三：同时开始计时器，并在不同的时间点分别取出试管，加入显色剂。
- 步骤四：观察试管中颜色的变化，并记录下时间和变化情况。
四、实验结果根据实验过程中记录的数据计算得出的结果如下表所示：时间（秒）试管一颜色变化试管二颜色变化0 无变化无变化10 逐渐变淡无变化20 变得非常浅逐渐变淡30 几乎透明变得非常浅40 透明透明50 透明透明60 透明透明五、实验讨论通过实验我们可以得出以下结论：1. 酶的作用是加速生物体内生物化学反应的速率，同时具有专一性、高效性和可逆性。
2. 本实验中，试管中的酶溶液通过与底物的特异性结合，催化反应，使底物的颜色变淡或透明。
3. 随着时间的增加，试管一和试管二中的底物都逐渐变淡或透明，说明酶的催化作用随时间的增加而增强。
六、实验总结通过本次实验，我们更加深入地理解了酶的性质和功能。
酶作为生物体内的催化剂，在代谢和生产过程中起着非常重要的作用。
同时，我们也学会了如何进行酶的活性检测实验，通过观察底物的变化情况来评估酶的催化效果。
然而，本次实验的结果可能受到实验条件的限制，如实验温度、酶浓度等因素。
因此，在今后的实验中，我们应该更加精确地控制实验条件，以获取更准确的实验结果。
总之，通过认识酶的实验，我们进一步了解了酶的作用机制，提高了对酶的认识和理解，并为今后的研究和应用提供了基础。
实验五溶菌酶的分离与活性测定
5.丙酮沉淀
向上述剩余悬液中逐滴加入冷丙酮，使丙酮终浓度 达33％，混匀后离心2min (8000r/min) ，弃沉淀。量 取上清液体积后，缓缓加入冷丙酮，使丙酮终浓度达50 ％，混匀后立即离心10min (8000r/min)，弃上清液。
向此沉淀中加入5.0mL Tris pH8.8缓冲液，使沉淀 溶解，再离心5min (8000r/min)，将上清液倒入试管中， 记录体积、弃去沉淀。上清液即为部分纯化的碱性磷酸 酶液，此为D 液。 吸取D液0.1m1置于编号为DE 的试管中，供测酶活 性用。 吸取D液0.1m1置于编号为Dp的试管中，供测蛋白质 浓度。
其中碱性磷酸酶活性用磷酸苯二钠法测定， 即以磷酸苯二钠为底物，被碱性磷酸酶水解后产 生游离酚和磷酸盐，酚在碱性溶液中与4-氨基安 替比林作用，经铁氰化钾氧化，可生成红色的醌 衍生物，根据红色的深浅就可测定酚的含量，从 而计算出酶的活性大小。
酶活性单位表示：在37℃下保温15分钟产 生1μg酶者为1个酶活性单位
(二)碱性磷酸酶的比活性测定
[原理] 比活性是指单位重量的蛋白质样品中所含的酶活性 单位。因此，随着酶被逐步纯化，其比活性也随之逐 步升高，所以测定酶的比活性可以鉴定酶的纯化程度。
根据国际酶学委员会的规定，酶的比活性用每毫克 蛋白质具有的酶活性单位来表示。因此测定样品的比 活性必须测定： (1)每毫升样品中的蛋白质毫克数。 (2)每毫升样品中的酶活性单位数。
本实验采用有机溶剂沉淀法从肝匀浆 中分离纯化碱性磷酸酶(简称AKP)。 先用低浓度醋酸钠(低渗破膜作用)制 备肝匀浆。 醋酸镁则有保护和稳定AKP 的作用。 匀浆中加入正丁醇可使部分杂蛋白变 性，释出膜中酶，过滤后，以去除杂 蛋白。
酶的化学本质结构和特性
C3H
丙酮酸
2．转移酶类（transferases）
催化基团的转移
AR+ B
A +BR
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
3．水解酶类（hydrolases）
AB + H2O
A·OH + BH
4．裂合酶类（lyases）
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋 白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA 可催化E. coli tRNA的前体加工。
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催 化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）， 2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
1．Cell vol 31, 147～157，1982年。
2．Sci. Amer. Vol 255, 64～75，1986。
3．抗体酶（abzyme）
例: 葡萄糖氧化酶活性的测定 葡萄糖+O2+H2O 葡萄糖氧化酶 葡糖酸+H2O2
四、酶的作用动力学（kinetics）
什么是动力学？ 什么是酶作用动力学？
（一）底物浓度对酶反应速度的影响
1．米氏方程的提出
中间复合物学说：
第一步: E+S
ES
第二步: ES→E+P
V∝[ES]
1913年Michaelis和 Menten推导了米氏方程
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实验一酶的性质研究
酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。
生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。
酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。
因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。
习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。
目前许多酶已经能够制成结晶。
酶具有高度的专一性（特异性）。
温度和pH对酶的活性有显著的影响。
能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。
激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。
，
物质代谢是生命现象的基本特征。
在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。
所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。
食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。
因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。
温度对酶活性的影响
一目的和要求
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。
进一步明确最适温度的概念。
二原理
酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。
通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。
另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。
高于或低于最适温度时，反映速度逐渐降低。
大多数动物酶的最适温度为37℃-40℃，植物酶的最适温度为50℃-60℃。
但是，一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用时间的长短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。
通常测定酶的活性时，，在酶反应的最适温度下进行，测定酶促反应的初速度。
为了维持反应过程中温度的恒定，一般利用恒温水浴等恒温装置。
酶对温度的稳定性与其存在的形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态下比较稳定能在室温下保持数月以至一年，在低温下保存的时间更长，因此，酶制剂一般以冻干粉状在低温下冷冻保存。
溶液中的酶，一般不如固体的酶稳定，且易为微生物所污染，通常很难长期保存而不丧失其活性，溶液状态的酶，在保存时都要加入等体积的甘油，并贮存在4℃冰箱中，酶活性可保持两周至几个月。
酶在高温下就更不稳定了。
酶的活性通常是用测定酶作用基质在酶作用前后的变化来进行观察的。
本实验在不同温度条件下使淀粉酶作用于其作用基质——淀粉，并用碘液来检查酶促淀粉水解程度，来说明温度与酶活力之间的关系。
唾液淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精及麦芽糖。
它们遇碘各呈不同的颜色。
直链淀粉（即可溶性淀粉）遇碘呈蓝色；糊精按分子大小从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。
最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色，使整个反应系统呈现出加入的碘液的颜色。
由于在不同的温度下唾液淀粉酶的活性高低不同，，则淀粉被水解的程度不同，所以，可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断。
三操作步骤
取3支试管，依次编号，按照下表所示的数据，依次加入各种试剂，混匀。
四仪器和设备
（一）仪器
1.移液管：1ml×2，2ml×1
2.试管3支，试管架
3.恒温水浴锅（37℃、0℃、100℃）
（二）试剂
1.1%淀粉溶液（含0.3%的NaCl）：将1g可溶性淀粉及0.3gNaCl，混悬于5ml蒸馏
水中，搅动后缓慢倒入60ml沸腾的蒸馏水中，搅动煮沸1分钟，凉至室温后加蒸
馏水至100ml，置于冰箱中贮存。
2.淀粉酶液：每人用自来水漱口3次，然后取20ml蒸馏水置于一小烧杯中，向烧杯
中吐入一口唾液，摇匀，纱布过滤，取滤液加水至20ml，制成1∶20稀释的唾液
淀粉酶液，备用。
3.pH7.0的磷酸缓冲液（PB）：取772.5ml 0.2M Na2HPO4·12H2O（称取Na2HPO4·12H2O
71.64g，加蒸馏水定容到1000ml）和227.5ml 0.1M柠檬酸溶液（称取柠檬酸10.505g，
加蒸馏水至500ml）混匀，即可得到pH7.0的PB。
4.碘液：称取2g KI 溶于5ml蒸馏水中，随后加1g 碘，待碘溶解后，加蒸馏水295g，
混合均匀贮存于中色试剂瓶中。
或碘试剂（KI-I溶液）：将KI 20g及碘10g溶于
100ml蒸馏水中，使用前做10倍稀释。
pH对酶活性的影响
一目的
了解pH对酶活力的影响及pH的概念，学习测定最适pH的方法。
二原理
酶的活性受pH的影响极为显著。
通常各种酶只在一定的pH范围内才表现它的活性。
一种酶表现其活性最高时的pH，称为该酶的最适pH。
酶在最适pH条件下具有最大的活力。
低于或高于最适pH时，酶的活性逐渐降低。
pH能影响底物和酶分子的解离状态，而酶只能和某种解离状态下的底物形成络合物。
在最适pH时，酶分子上的活性基团的解离状态最适于与底物结合，此时底物分子本身含有的解离基团也处于最佳解离状态，酶和底物的结合力最大。
pH高于或低于最适pH时，酶的活性基团的解离状态发生变化，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。
酶处于强酸或强碱的环境下时，会使酶发生完全变性，使酶完全丧失其催化活性。
不同的酶的最适pH不同，大多数酶的最适pH在4-8的范围内，动物酶的最适pH大多在pH6.5-8.0之间，植物和微生物酶多在pH4.5-6.5之间，但也有例外，例如，胃蛋白酶的最适pH是 1.5-2.5，胰蛋白酶的最适pH是8，精氨酸酶的最适pH是10.0。
酶的最适pH受底物和缓冲液的性质性质的影响。
如唾液淀粉酶的pH约为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4-6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。
本实验在不同pH条件下使淀粉酶作用于其作用基质——淀粉，并用碘液来检查酶促淀粉水解程度，来说明pH与酶活力之间的关系。
唾液淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小分子的糊精及麦芽糖。
它们遇碘各呈不同的颜色。
直链淀粉（即可溶性淀粉）遇碘呈蓝色；糊精按分子大小从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。
最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色，使整个反应系统呈现出加入的碘液的颜色。
由于在不同的pH下唾液淀粉酶的活性高低不同，，则淀粉被水解的程度不同，所以，可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断。
三操作方法
四仪器和试剂
（一）仪器
1.移液管5ml×3，1 ml×2，吸耳球
2.试管3支，试管架
3.恒温水浴
4.白瓷反应盘，胶头滴管
（二）试剂
1.1%淀粉溶液（含0.3%NaCl）：同温度对酶活性的影响。
2.唾液淀粉酶液：同温度对酶活性的影响。
3.碘液：同温度对酶活性的影响。
4.缓冲系统：
（1）0.2M Na2HPO4·12H2O 1000ml
称取Na2HPO4·12H2O 71.64g，加蒸馏水定容到1000ml。
（2）0.1M柠檬酸溶液
称取柠檬酸10.505g，加蒸馏水至500ml。
酶的激活和抑制
一目的
1.了解酶促反应的激活和抑制。
2.学习检定激活剂和抑制剂影响酶反应的方法和原理。
二原理
酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂，使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用；而有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制剂，使酶的活性降低的作用称为酶的抑制作用。
例如，NaCl为唾液淀粉酶的激活剂，CuSO4为其抑制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有特异性。
值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时是某种酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。
例如，NaCl达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活性。
三操作方法
取3支试管，依次编号，按照下表所示的数据，依次加入各种试剂，混匀。
四仪器和试剂
（一）仪器
1.移液管5ml×1，1 ml×4，吸耳球
2.试管3支，试管架
3.恒温水浴
（二）试剂
1.1% NaCl 100ml
2.1% CuSO4
3.0.1%淀粉溶液：称取淀粉1g溶于1000ml沸水中，搅动煮沸1分钟，凉至室温后，
于冰箱中贮存备用。
4.蒸馏水
5.唾液淀粉酶：同温度对酶活性的影响。
6.碘液：同温度对酶活性的影响。