实验三酶的基本性质
实验五 酶的基本性质
实验一酶的性质研究酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。
生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。
酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。
因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。
习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。
目前许多酶已经能够制成结晶。
酶具有高度的专一性（特异性）。
温度和pH对酶的活性有显著的影响。
能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。
激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。
，物质代谢是生命现象的基本特征。
在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。
所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。
食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。
因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。
温度对酶活性的影响一目的和要求通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。
进一步明确最适温度的概念。
二原理酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。
通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。
另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。
生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案
生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案一、教学目标1.了解酶在生物催化中的作用原理和机理；2.掌握酶促反应的速率和影响因素；3.了解酶的结构和性质。
二、教学重难点1.酶的催化原理和机理；2.酶的结构和性质。
三、教学内容1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类；2.酶的作用原理和机理；3.酶的基本性质和催化特点；4.酶促反应速率和影响因素。
2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成；2.酶的稳定性和催化效率；3.酶的失活和再生。
四、教学方法1.教师讲授与学生提问相结合的方式；2.实验演示和数据分析的方式；3.学生小组讨论和合作实验的方式。
五、教学过程1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类教师简要介绍酶的定义和分类，包括氧化还原酶、水解酶等，并从生物学和医学的角度引出酶的作用原理。
2.酶的作用原理和机理介绍酶的作用原理和机理，包括亚基和活性中心、酶促反应的动力学和热力学等。
3.酶的基本性质和催化特点讲解酶的基本性质和催化特点，包括酶对反应物和产物的选择性和特异性、酶对反应温度和pH值的敏感性等。
4.酶促反应速率和影响因素介绍酶促反应速率和影响因素，包括酶浓度、温度、pH和反应物浓度等，同时教师通过中小学生生活中的例子来说明酶促反应的应用。
2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成教师详细分析和介绍酶的分子结构和组成，包括多肽、蛋白质、核酸和碳水化合物等，同时着重讲解酶的稳定性、催化效率和特异性等。
2.酶的失活和再生讲解酶的失活和再生，包括酶的热失活、酶的酸碱失活以及酶受酶抑制剂的影响等，并从中讲解酶的应用价值。
六、教学评估1.采用课堂讨论、实验演示和作业考查相结合的方式来进行评估；2.通过学生的答案来考核学生的学习情况和学习效果；3.通过老师的评估和反馈，来检测教学效果和优化教学方法。
七、教学反思1.教师应当注重学生的参与和反馈，引导学生积极思考；2.在实验操作过程中，教师应当注意安全和规范，避免事故发生；3.在教学过程中，教师应当根据学生的不同程度，采用不同的教学方式和手段。
酶的特性
酶的特性第2节一．教材版本及章节普通高中课程标准实验教科书《分子与细胞（必修1）》（人教版）第五章第一节第二部分。
二．内容分析酶是生物新陈代谢过程中的重要物质，是多项生物化学反应的联系纽带。
光合作用和细胞呼吸这两个过程由许许多多的生物化学反应组成，这些反应都需要酶的参与。
因此，本节内容即酶的三个特性是本章的基础。
即酶的高效性、酶的专一性及酶的作用条件较温和。
本节的“科学·技术·社会”，通过多个侧面，体现出酶与人类社会生活的密切关系。
课时安排：一课时三．教学目标①知识目标理解酶的特性；理解酶特性的实质和意义；②能力目标通过多种方式的教学活动，对学生进行思维能力、语言表达能力、分析和实验操作能力以及用学到的生物学知识解决某些实际问题能力的培养；③情感、态度、价值观目标通过参与酶的特性的实践，使学生体验设计对照实验的科学思想，促进质疑、求实、实践的科学精神和科学态度的养成，通过探讨、交流，促进探索、创新、合作精神的养成。
四．教学重点酶的特性和实质及影响酶活性的条件的探究方法。
五．教学难点组织学生设计，实践，主动探究酶的特性，分析实验结果，准确描述影响酶活性的各种因素。
六．多媒体及实验器材电脑、投影仪、视频展示仪、powerpoint课件；试管、滴管、试管架、火柴、卫生香、酒精灯、试管夹、小烧杯、大烧杯、三脚架、石棉网、温度计、玻璃棒、ph试纸、新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液、稀释200倍的新鲜唾液溶液、新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液、质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数3%的蔗糖溶液、质量分数为5%的盐酸、质量分数为5%的naoh溶液、蒸馏水、热水、冰快、碘液、斐林试剂。
各代表展示实验结果教师提问，适当补充学生归纳总结，反馈练习结束开始新课导入酶的特性分组设计实验方案回忆推理教师指导各代表组介绍实验方案分组实施实验教师指导答疑七．教学流程八．教学过程教学程序设计教师组织与引导学生活动设计意图第三课时新课导入复习引入：先带领学生一起回顾下上节课所学的内容。
酶的基本性质实验报告
一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。
2. 掌握酶的催化作用及其影响因素。
3. 学习酶活力测定方法。
4. 通过实验，加深对酶学理论的理解。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、温和等特性。
酶的活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。
本实验通过测定酶活力，分析不同因素对酶活性的影响。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 酶制剂- 底物- 水浴锅- 移液器- 计时器- pH计- 温度计2. 实验仪器：- 酶活力测定仪- 分光光度计四、实验方法1. 酶活力测定：- 采用比色法测定酶活力。
- 将底物溶液和酶溶液混合，在一定温度和pH值下反应。
- 使用分光光度计测定反应体系在特定波长下的吸光度。
- 根据吸光度变化计算酶活力。
2. 不同因素对酶活性的影响：- 温度：在0℃、25℃、37℃、50℃、70℃等不同温度下测定酶活力。
- pH值：在pH值分别为3、5、7、9、11的缓冲溶液中测定酶活力。
- 底物浓度：在一定范围内改变底物浓度，测定酶活力。
- 酶浓度：在一定范围内改变酶浓度，测定酶活力。
五、实验结果与分析1. 酶活力测定结果：- 在不同温度下，酶活力随温度升高而增大，在37℃时达到最大值，之后随温度升高而降低。
- 在不同pH值下，酶活力在pH值为7时达到最大值，pH值过高或过低都会使酶活力降低。
- 在一定范围内，底物浓度和酶浓度对酶活力有显著影响。
2. 不同因素对酶活性的影响分析：- 温度：酶活性受温度影响较大，过高或过低的温度都会使酶失活。
- pH值：酶活性受pH值影响较大，不同酶的最适pH值不同。
- 底物浓度：在一定范围内，底物浓度越高，酶活力越大。
- 酶浓度：在一定范围内，酶浓度越高，酶活力越大。
六、实验结论1. 酶具有高效、专一、温和等特性。
2. 酶活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。
3. 在实际应用中，应根据酶的特性选择合适的反应条件，以提高酶的催化效率。
认识酶的实验报告
认识酶的实验报告一、实验目的本实验旨在通过探究酶的性质和功能，加深对酶作用的认识，并进一步了解酶的作用机制。
二、实验原理1. 酶的定义：酶是一种能够加速生物体内生物化学反应速率的蛋白质。
2. 酶的特性：酶具有专一性、高效性和可逆性。
3. 酶促反应：酶与底物发生特异性结合，形成酶底物复合物，通过酶的催化作用，反应速率得到加快。
三、实验步骤1. 实验材料准备：酶溶液、底物溶液、试管、试管架、试管夹、显色剂等。
2. 实验步骤：- 步骤一：取两支试管，分别加入相同体积的酶溶液和底物溶液，并将其放入不同的试管架中。
- 步骤二：将试管架放入恒温槽中，保持温度恒定。
- 步骤三：同时开始计时器，并在不同的时间点分别取出试管，加入显色剂。
- 步骤四：观察试管中颜色的变化，并记录下时间和变化情况。
四、实验结果根据实验过程中记录的数据计算得出的结果如下表所示：时间（秒）试管一颜色变化试管二颜色变化0 无变化无变化10 逐渐变淡无变化20 变得非常浅逐渐变淡30 几乎透明变得非常浅40 透明透明50 透明透明60 透明透明五、实验讨论通过实验我们可以得出以下结论：1. 酶的作用是加速生物体内生物化学反应的速率，同时具有专一性、高效性和可逆性。
2. 本实验中，试管中的酶溶液通过与底物的特异性结合，催化反应，使底物的颜色变淡或透明。
3. 随着时间的增加，试管一和试管二中的底物都逐渐变淡或透明，说明酶的催化作用随时间的增加而增强。
六、实验总结通过本次实验，我们更加深入地理解了酶的性质和功能。
酶作为生物体内的催化剂，在代谢和生产过程中起着非常重要的作用。
同时，我们也学会了如何进行酶的活性检测实验，通过观察底物的变化情况来评估酶的催化效果。
然而，本次实验的结果可能受到实验条件的限制，如实验温度、酶浓度等因素。
因此，在今后的实验中，我们应该更加精确地控制实验条件，以获取更准确的实验结果。
总之，通过认识酶的实验，我们进一步了解了酶的作用机制，提高了对酶的认识和理解，并为今后的研究和应用提供了基础。
酶的基本性质实验报告
酶的基本性质实验报告酶的基本性质实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速和调控生物体内的化学反应速率。
酶的研究对于理解生物体的代谢过程以及开发新药和生物技术具有重要意义。
本实验旨在探究酶的基本性质，包括催化活性、温度和pH值对酶活性的影响。
实验一：酶的催化活性材料与方法：1. 取一小块新鲜牛肉，切成细丝。
2. 准备一杯水，将牛肉丝放入其中。
3. 在室温下观察牛肉丝的变化。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到牛肉丝开始变得更加松软。
这是因为牛肉中的酶分解了蛋白质，使其变得更易消化。
这个实验说明了酶具有催化作用，能够加速化学反应的进行。
实验二：温度对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。
2. 在试管A中加入一定量的淀粉溶液。
3. 在试管B中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。
4. 在试管C中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。
5. 将试管A放入冰箱，试管B放在室温下，试管C放在加热器上加热。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管A中的淀粉溶液没有发生明显的变化，试管B中的淀粉溶液开始变得混浊，而试管C中的淀粉溶液变得更加透明。
这是因为酶的活性受温度的影响。
在低温下，酶的活性较低，无法有效催化淀粉的降解。
在适宜的温度下，酶的活性最高，可以充分发挥催化作用。
然而，当温度过高时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。
实验三：pH值对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。
2. 在试管A中加入一定量的牛奶。
3. 在试管B中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。
4. 在试管C中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。
5. 分别在试管A、B、C中加入不同pH值的缓冲液。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管B中的牛奶开始变酸，而试管C中的牛奶保持了原有的味道。
这是因为酶的活性受pH值的影响。
在适宜的pH值下，酶的活性最高，可以催化乳酸的产生。
然而，当pH值偏离适宜范围时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。
酶的化学本质结构和特性
C3H
丙酮酸
2．转移酶类（transferases）
催化基团的转移
AR+ B
A +BR
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
3．水解酶类（hydrolases）
AB + H2O
A·OH + BH
4．裂合酶类（lyases）
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋 白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA 可催化E. coli tRNA的前体加工。
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催 化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）， 2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
1．Cell vol 31, 147～157，1982年。
2．Sci. Amer. Vol 255, 64～75，1986。
3．抗体酶（abzyme）
例: 葡萄糖氧化酶活性的测定 葡萄糖+O2+H2O 葡萄糖氧化酶 葡糖酸+H2O2
四、酶的作用动力学（kinetics）
什么是动力学？ 什么是酶作用动力学？
（一）底物浓度对酶反应速度的影响
1．米氏方程的提出
中间复合物学说：
第一步: E+S
ES
第二步: ES→E+P
V∝[ES]
1913年Michaelis和 Menten推导了米氏方程
酶的一般知识
五、 别构酶
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）
图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。
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二、原理 （三）酶的激活和抑制
酶的活性常受某些物质的影响。 有些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂； 有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制剂。
例如，氯化钠为唾液淀粉酶的激活剂，硫酸铜为其抑 制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有 特异性。
激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种 酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。 例如，氯化钠达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的 活性。
实验三 酶的基本性质
（P85）
1
酶的定义： 是生物细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生
物催化剂。生物体内的化学反应基本上都是在酶 催化下进行的。 酶的特点：
酶具有高效性、专一性、活性可调节控制等特 性。 温度、pH值、激活剂、抑制剂可影响酶的活性。
2
一、目的
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温 度对酶活性的影响，明确最适温度的概念；
反应10min 冷却3min 碘液（滴）
管号
1
2
3
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
2
2
2
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
流动水冷却
1
1
1
9
四、实验方法
（二）pH值对酶活性的影响
操作项目
管号
1
2
3
pH5.0缓冲液（mL）
3
/
/
pH7.0缓冲液（mL）
/
3
/
pH8.0缓冲液（mL）
/
/
3
1%淀粉液（含0.3%NaCl）（mL） 1
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90
Tem perature OC
4
二、原理 （二）pH对酶活性的影响
酶的活性受环境pH的影响极为显著。 通常各种酶只有在一定的pH范围内才表现它的活性。一种
酶表现其活性最高时的pH值，称为该酶的最适pH。低于或 高于最适pH时，酶的活性逐渐降低。 不同酶的最适pH值不同，例如，胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，胰蛋白酶的最适pH为8等。
试剂
1%淀粉溶液 （含0.3%NaCl），0.1%淀粉溶 液，唾液淀粉酶液，pH7.0、8.0、5.0的磷酸 缓冲液（PB），碘液，1%NaCl，1%CuSO4， 蒸馏水（dH2O）
8
四、实验方法
（一）温度对酶活性的影响
操作项目
唾液淀粉酶液（mL） 酶液处理5min
pH7.0缓冲液（mL） 1%淀粉液（含0.3%NaCl）（mL）
6
二、原理
本实验分别在不同温度、不同pH值及不同物质作用 的条件下使淀粉酶作用于其底物——淀粉，并用碘液检 查酶促淀粉水解程度来说明各条件与酶活力之间的关系。
淀粉 淀粉酶 糊精 淀粉酶 麦芽糖
大
中
小
碘
碘
碘
碘
碘
液
液
液
液
液
蓝色 蓝紫色 暗褐色 红色
碘色
7
三、仪器和试剂
仪器
移液管、吸耳球、试管、试管架、恒温水浴 锅、胶头滴管、白瓷反应盘
保温
检查淀粉水解程度
碘液（滴）
管号
1
2
3
1
/
/
/
1
/
/
/
1
1113源自33将各管混匀37 ℃水浴中保温
保温1min后，从1号试管中取出1 滴溶液置于白磁盘上，用碘液检 查淀粉的水解程度
2
2
2
11
五、结果与分析
（一）温度对酶活性的影响 各试管中现象，解释原因
（二）pH值对酶活性的影响 各试管中现象，解释原因
1
1
淀粉酶液（mL）
1
1
1
保温
将各管混匀37 ℃水浴中保温
检查淀粉水解程度
保温2min后，从2号试管中取出1 滴溶液置于白磁盘上，用碘液检 查淀粉的水解程度
碘液（滴）
1
1
1
10
四、实验方法
（三）酶的激活和抑制
操作项目
1%NaCl（mL） 1%CuSO4（mL）
蒸馏水（mL） 淀粉酶液（mL） 0.1%淀粉液（mL）
反应速度加快一倍左右，最后反
应速度达到最大值。
80
酶是一种蛋白质，温度过高可引
60
起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后， 40
随着温度升高，反应速度反而逐
渐下降，以至完全停止反应。
20
反应速度达到最大值时的温度称 为某种酶作用的最适温度。高于 或低于最适温度时，反应速度逐 渐降低。
了解pH值对酶活力的影响，学习测定最适pH值 的方法；
了解激活剂、抑制剂对酶活性的影响，学习检定 激活剂和抑制剂影响酶反应的方法和原理。
3
二、原理 （一）温度对酶活性的影响
酶的催化作用受温度的影响很大
最适温度
R e la tiv e A c tiv ity (% )
提高温度可以增加酶促反应的速 度。通常温度每升高10摄氏度， 100
（三）酶的激活和抑制 各试管中现象，解释原因
12
六、讨论与心得
13