生物化学复习资料
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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
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生物化学复习资料名词解释：1.增色效应：DNA的增色效应是在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定比例关系。
2.Tm值：DNA在变性过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度3.基因：携带遗传信息的核酸片段，主要是DNA。
4.DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
5.别构调节：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。
此结合部位称为别构部位。
对酶催化活性的调节方式称为别构调节6.酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essential group）。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）7.酶原：酶的无活性前体，在特异位点水解后，转变为具有活性的酶。
8.米氏常数Km：单底物反应中酶的底物可逆地生成中间产物和中间产物转化产物这三个反应的速度常数的综合。
9.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸的过程。
10.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应11.糖异生：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
12.血糖：血液中的葡萄糖，3.89-6.11mmol/L13.必需脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
14.脂肪动员：脂肪组织细胞内储存的脂肪由脂肪酶催化逐步水解，释放自由脂肪酸和甘油供给全身各组织利用的过程。
15.脂肪酸ᵦ氧化：脂肪酸在体内降解时，从羧基端ᵦ碳原子上开始，经脱氢、水化、再脱氢，硫解反应生成乙酰CoA和比原脂肪酸少两个碳原子的脂肪酰CoA。
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⽣物化学复习资料⽣物化学复习题⼀、基本概念1、离⼦泵（K-Na泵和功能）：（P49）由ATP酶驱动使膜内ATP⽔解并产⽣阴离⼦ADP-和阳离⼦H+。
H+释放到膜外，ADP-留在膜内，因⽽产⽣跨膜的质⼦梯度和电位差⽽引起对其他离⼦的吸收。
Na-K泵存在于动、植物细胞质膜上，它有⼤⼩两个亚基，⼤亚基催化ATP⽔解，⼩亚基是⼀个糖蛋⽩。
⼤亚基以亲Na+态结合Na+后，触发⽔解ATP。
每⽔解⼀个ATP释放的能量输送3个Na+到胞外，同时摄取2个K+⼊胞，造成跨膜梯度和电位差，这对神经冲动传导尤其重要，Na+-K+泵造成的膜电位差约占整个神经膜电压的80％。
2、新陈代谢：（P1）营养物质在⽣物体内所经历的由酶催化的⼀切化学变化的总称为新陈代谢，代谢特点：①连续的⼀系列单元反应组成②⽣化反应具体过程（TCA）③特定部位，特定终产物④包括物质代谢和能量代谢3、亲核反应：有机反应的⼀类，电负性⾼的亲核基团向反应底物中的带正电的部分进攻⽽使反应发⽣，这种反应为亲核反应。
与之相对的为亲电反应。
4、半保留复制与半不连续复制：半保留复制是双链DNA 的复制⽅式，其中亲代链分离，每⼀⼦代DNA 分⼦由⼀条亲代链和⼀条新合成的链组成。
（P407）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后滞链上是不连续的，故称为半不连续复制5、异构化反应：（P11）⽣物化学中的异构化反应指的是⼀个氢原⼦在分⼦内迁移，即质⼦从⼀个碳原⼦脱离，转移到另⼀个碳原⼦上，由此发⽣了双键位置的改变。
代谢中最多的是醛糖-酮糖异构化互变反应6、分⼦重排反应：（P11）重排是Ｃ－Ｃ键断裂，⼜重新形成的反应。
其结果碳⾻架发⽣了变化。
7、克莱森酯缩合反应：（P13）克莱森（酯）缩合反应是含有α-活泼氢的酯类在醇钠、三苯甲基钠等碱性试剂的作⽤下，发⽣缩合反应形成β-酮酸酯类化合物，称为克莱森(脂)缩合反应，反应可在不同的酯之间进⾏，称为交叉酯缩合8、标准⽣成⾃由能：（P30）由标准状态下的稳定单质⽣成标准状态下1mol的化合物所引起的⾃由能的改变称为该化合物的标准摩尔⽣成吉布斯⾃由能。
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生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
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生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
又称为花样或模体称为基元。
结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
9.酶原与酶原激活：酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。
酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。
10.Tm值与Km值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。
Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
二、填空题1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。
2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。
3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。
4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。
5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。
6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。
7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。
8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。
熔解温度越低。
9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。
10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。
11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。
12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。
13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。
14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。
15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。
16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种产物，因此它具有立体专一性。
17、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力和总活力。
18、嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使得核酸在260nm附近有最大吸收峰，可用紫外分光光度计测定。
19、蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
20、细胞的识别功能是通过生物膜上的糖蛋白来实现的。
21、根据溶解性质，激素可分为脂溶性和水溶性两种，所有的固醇类激素都是由胆固醇合成来的。
22、对于高等动物来说，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。
23、激素作用具有的特异性与高度特异性的受体有关。
三、单项选择题1-----5：③③④④②6----10：④②④③①11---15：④④④②④16---20：①④④②①21---25：③②③②④26---30：④①①①④四、判断是非题1-----5：√√√×√6----10：×××√×11---15：√√√××16---20：××√√×21---25：√√×××26---30：×√×√×五、按要求回答下列问题：（一）写出下列缩写符号的中文名称：1、d A TP：脱氧腺三磷2、hnRNA：核不均一RNA3、NAD+：氧化型辅酶Ⅰ4、FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸5、cAMP：环腺苷酸6、HS-CoA：辅酶A（二）写出下列缩写符号的中文名称及结构式：1、Glu2、. Asp六、简答题1. 酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么？解答：酶促反应有极高的催化效率，其原因在于降低了反应的活化能。
酶降低反应活化能实现高效率的机制与几个重要因素有关：①底物和酶的邻近效应与定向效应②底物分子的敏感键发生形变③酸-碱催化④共价催化⑤金属离子催化⑥微环境效应(介电效应)2.有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
解答：已知：lml酶制剂相当于lmg酶制剂，根据酶活力单位定义：每小时分解1克淀粉的酶量为1个活力单位，则lmg酶制剂每小时分解淀粉的酶的活力单位=0.25g／5分钟×1/60=3个活力单位每克酶制剂所含活力单位=3个活力单位×1000=3000活力单位3. 比较蛋白质α-螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。
解答：在α-螺旋中，一个残基上的羧基氧与旋转一圈后的第四个残基上的α-氨基中的氢形成氢键。
这些在肽链骨架内原子间形成的氢键大致平行于该螺旋的轴，氨基酸侧链伸向骨架外，不参与螺旋内的氢键形成。
在双链DNA中糖-磷酸骨架不形成氢键，而在相对的两条链中互补的碱基之间形成2个或3个氢键，氢键大致垂直于螺旋轴。
在α-螺旋中，单独的氢键是很弱的，但是这些键的合力稳定了该螺旋结构。
尤其是在一个蛋白质的疏水内部，这里水不与氢竞争成键。
在DNA中形成氢键的主要作用是使每一条链能作为另一条链的模板，尽管互补碱基之间的氢键帮助稳定螺旋结构，但在疏水内部碱基对之间的堆积对螺旋结构的稳定性的贡献更大。
4. 举例说明蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构。
解答：如牛胰核糖核酸酶变性—复性实验。
天然的牛胰核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，含有四对二硫键，使得核糖核酸酶折叠成一个球状分子。
在8mol/L的尿素或6mol/L的盐酸胍存在下，用β-巯基乙醇处理后，核糖核酸酶分子内的4个二硫键断裂，紧密的球状结构伸展成松散的无序构象，同时酶活性丧失。
用透析法将尿素和巯基乙醇除掉后，牛胰核糖核酸酶能回复到天然构象，活性能达到原来活性的95%以上。
X射线衍射结构分析表明：松散的多肽链已经自发地折叠成与天然核糖核酸酶完全相同的三级结构。
而8个半胱氨酸残基上的-SH基随机结合重新形成二硫键，配对组合方式可能有105种，其形成正确构象的概率是1/105，但核糖核酸酶在复性时，只选择了其中的一种，肽图谱的分析结果证明：构成二硫键的成对Cys 残基的位置与原来的一样。
这说明牛胰核糖核酸酶肽链上的氨基酸序列信息控制肽链折叠成正确的天然构象。
结论：蛋白质的一级结构包含着蛋白质分子的所有的结构信息，因而一级结构决定蛋白质的高级结构。
5. 核苷酸及其衍生物有哪些重要的生理功能。
①核苷酸是遗传信息的载体核酸(DNA、RNA)的组成成份；②A TP、ADP是生物能量代谢中最重要的转运能量和暂时贮存能量的载体；ATP、ADP、AMP在细胞中的相对含量即能荷水平对生物的代谢起着重要的调节作用（能荷调节），能荷较高时，促进合成代谢，能荷低时促进分解代谢；③环核苷酸(cAMP、cGMP)与激素调节、基因表达、细胞生殖与分化等方面有密切关系；④核苷酸作为某些辅酶的重要组成成份（如NAD+、NADP+、FAD、CoA等），参与细胞内氧化还原反应和酰基转移反应等；⑤核苷酸及其衍生物参与细胞内一些重要的生物合成反应，如GTP参与蛋白质合成，CDPG参与磷脂合成，ADPG、UDPG、GDPG、TDPG参与糖原、淀粉、纤维素、半纤维素、果胶等多糖的合成。