酶工程思考题(附答案)
酶工程思考题(附答案)
酶工程思考题汇总第一章P251．何谓酶工程?试述其主要内容和任务.酶的生产，改性与应用的技术过程称为酶工程。
主要内容：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等。
主要任务：经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2．酶有哪些显著的催化特性？专一性强（绝对专一性——钥匙学说、相对专一性——诱导契合学说）、催化效率高、作用条件温和3．简述影响酶催化作用的主要因素.底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素第二章P635．酶的生物合成有哪几种模式？生长偶联型（同步合成型、中期合成型）、部分生长偶联型（延续合成型）非生长偶联型（滞后合成型）7．提高酶产量的措施主要有哪些？a.添加诱导物（酶的作用底物、酶的催化反应物、作用底物的类似物）b.控制阻遏物的浓度c.添加表面活性剂d.添加产酶促进剂11．固定化微生物原生质体发酵产酶有何特点？1.提高产酶率2.可以反复使用或连续使用较长时间3.基因工程菌的质粒稳定，不易丢失4.发酵稳定性好5.缩短发酵周期，提高设备利用率6.产品容易分离纯化7.适用于胞外酶等细胞产物的生产第三章P843．植物细胞培养产酶有何特点？1.提高产率2.缩短周期3.易于管理，减轻劳动强度4.提高产品质量5.其他4．简述植物细胞培养产酶的工艺过程。
外植体细胞的获取细胞培养分离纯化产物6．动物细胞培养过程中要注意控制哪些工艺条件？1.培养基的组成成分2.培养基的配制3.温度的控制4.ph的控制5.渗透压的控制6.溶解氧的控制第四章P1351．细胞破碎的方法主要有哪些？各有何特点？机械破碎法：通过机械运动产生的剪切力，使组织、细胞破碎（捣碎法，研磨法，匀浆法）物理破碎法：通过物理因素的作用（温度差破碎法，压力差破碎法，超声波破碎法）化学破碎法：通过化学试剂对细胞膜的作用（添加有机溶剂，添加表面活性剂）酶促破碎法：通过细胞本身的酶系或外加酶制剂的催化作用，使细胞外层结构受到破坏（自溶法，外加酶制剂法）2．试述酶提取的主要方法。
酶工程课后题答案.doc
第一章1.简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点共同点：只能催化热力学所允许的的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点：反应前后酶本身没有质和量的改变：很少量就能发挥较大的催化作用：其作用机理都在于降低了反应的活化能。
酶作为生物催化剂的特点：1.极高的催化率；2.高度专一性；3.酶活的可调节性；酶的不稳定性。
5.酶失活的因素和机理。
酶失活的因素主要包括物理因素，化学因素和生物因素物理因素1热失活：热失活是由于热伸展作用使酶的反应基团和疏水区域暴露，促使蛋白质聚合。
2冷冻和脱水：很多变构酶在温度降低是会产生构象变化。
在冷冻过程中，溶质（酶和盐）随着水分子的结晶而被浓缩，引起酶微环境中的pH和离子强度的剧烈改变，很容易引起蛋白质的酸变性。
3.辐射作用：电离辐射和非电离辐射都会导致多肽链的断裂和酶活性丧失。
4.机械力作用：化学因素1.极端pH：极端pH远离蛋白质的等电点，酶蛋白相同电荷间的静电斥力会导致蛋白肽链伸展，埋藏在酶蛋白内部非电离残基发生电离，启动改变。
交联或破坏氨基酸的化学反应，结果引起不可逆失活。
极端pH也容易导致蛋白质水解。
2.氧化作用：酶分子中所含的带芳香族侧链的氨基酸以及Met, Cys等，与活性氧有极高的反应性，极易受到氧化攻击。
3.聚合作用：加热或高浓度电介质课破坏蛋白质胶体溶液的稳定性，促使蛋白质结构发生改变，分子间聚合并沉淀。
4.表面活性剂和变性剂：表面活性剂主要改变酶分子正常的折叠，暴露酶分子疏水内核的疏水基团，使之变性；变性剂与酶分子结合，改变其稳定性，使之发生变性。
生物因素微生物或蛋白水解酶的作用使酶分子被水解。
6.简述酶活力测定方法的原理直接测定法：有些酶促反应进行一段时间后，酶底物或产物的变量可直接检测。
间接测定法：有些酶促反应的底物或产物不易直接检测，一次必须与特定的化学试剂反应，形成稳定的可检测物。
酶偶联测定法：与间接测定法相类似，只是使用一指示酶，使第一酶的产物在指示酶的作用下转变成可测定的新产物。
酶工程习题及答案
酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
《酶工程》 课后习题答案
① 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或者服务于其它目的地一门应用技术。
② 比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或者 RNA 所拥有的酶活力单位数。
③ 酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④ 酶活国际单位 : 1961 年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件 )下，每分钟内能转化1 μmol 底物或者催化1 μmol 产物形成所需要的酶量为 1 个酶活力单位，即为国际单位(IU)。
⑤ 酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
酶的研究简史如下：(1)不清晰的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生： 1777 年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验； 1822 年，美国外科医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化； 19 世纪 30 年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684 年，比利时医生Helment 提出 ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素(酵素)；1833 年，法国化学家 Payen 和Person 用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶； 1878 年，德国科学家 K hne 提出 enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”(希腊文)。
(3)酶学的迅速发展(理论研究)： 1926 年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930 年，美国的生物化学家 Northrop 分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
I.酶工程发展如下：①1894 年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908 年，德国的Rohm 用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911 年， Wallerstein 从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949 年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960 年，法国科学家 Jacob 和 Monod 提出的控制子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971 年各国科学家开始使用“酶工程”这一位词。
酶工程课后题
1.简述酶工程的概念及内容2.1.名词解释：诱导物、终产物阻遏、分解代谢产物阻遏、葡萄糖效应① 诱导物：诱导酶起始合成的物质（通常是酶的底物），可以引起阻遏蛋白的构象变化，使之不利于与操纵基因结合，如乳糖；而能引起阻遏蛋白的构象变化从而有利于其与操纵基因结合，阻遏酶产生的物质称为辅助阻遏，如氨基酸和核苷酸等。
② 终产物阻遏：催化某一特异产物合成的酶，在培养基中有该产物存在的情况下常常是不合成的，即受阻遏的。
③ 分解代谢产物阻遏：大肠杆菌在含有能分解的两种底物（如葡萄糖和乳糖）的培养基中生长时，首先分解利用其中的一种底物（葡萄糖），而不分解另一种底物(乳糖)，这是因为葡萄糖的分解代谢产物阻遏了分解利用乳糖的有关酶合成的结果，此作用即为分解代谢产物阻遏。
④ 葡萄糖效应：由于葡萄糖常对分解利用其他底物的有关酶的合成有阻遏作用，故分解代谢产物阻遏又称为葡萄糖效应。
3.举例说明酶生物合成调节机制在产酶生物菌种改造中的指导意义若通过基因工程手段和传统诱变的技术获得在抗代谢物存在时也能正常生长的突变株，有的突变株的相关酶系合成对这种抗代谢物不敏感，这也就解除了某些代谢物对有关酶系的反馈阻遏。
例如，异亮氨酸合成途径中的关键酶——高丝氨酸脱氢酶受蛋氨酸的反馈阻遏，通过选育蛋氨酸结构类似物抗性突变株或者蛋氨酸缺陷型菌株，可提高该酶量，从而提高异亮氨酸产量。
此外，在育种工作中，还可以筛选组成型菌株以提高酶的产量。
以β-半乳糖苷酶的生产为例，将诱导型菌株培养在含有抑制物质邻硝基-β -D 岩藻糖苷和乳糖的培养基中时，由于诱导酶的合成被抑制，野生型因不能利用乳糖而不能生长，但组成型酶突变株对于乳糖的利用则不受限制，因而此环境中生长的突变株为组成型酶产生菌。
4.在酶的发酵过程中，提高酶产量的措施有哪些①添加诱导物：对于诱导酶的发酵生产，在发酵培养基中添加诱导物能使酶的产量显著增加。
诱导物一般分为三类：酶的作用底物，如青霉素是青霉素酰化酶的诱导物；酶的反应产物，如纤维素二糖可诱导纤维素酶的产生；酶的底物类似物，如异丙基β -D-硫代半乳糖苷对β -半乳糖苷酶的诱导效果比乳糖高几百倍。
酶工程 课后习题答案
第一章酶工程基础1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。
②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。
③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。
⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
2.说说酶的研究简史酶的研究简史如下：(1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国科学家Kűhne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
(3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
3.说说酶工程的发展概况I.酶工程发展如下：①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949年，用微生物液体深层培养法进行a－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。
(完整版)酶工程习题及答案
酶工程试题(A)一名词解释（每题3分，共计30分）1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
二填空题(每空1分,共计30分)1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。
3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。
4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性；5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。
7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。
酶工程习题参考答案
第五章酶工程习题答案一、填空题1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2. Km是米氏常数。
它与酶的种类和反应条件有关。
3..对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
4.酶制剂有四种类型即液体酶制剂固体酶制剂纯酶制剂固定化酶制剂5.通常酶的固定化方法有吸附法，共价键结合法，交联法，包埋法。
6. 酶分子的体外化学修饰又可分为酶的表面修饰和内部修饰。
经化学修饰的酶热稳定性有较大提高，这是因为修饰剂的多个功能基团与酶分子上的的多个基团（如氨基、羧基、咪唑基等）相互交联，增加了酶分子构象的稳定性。
7. 生物酶工程主要包括三个方面：基因工程方法大量生产酶（克隆酶）；对酶基因修饰产生遗传修饰酶（突变酶）；设计新的酶基因，合成新的酶。
二、问答题1．解释下列名词：核酶：具有催化功能的RNA，包括剪切型核酶和剪接型核酶两类。
克隆酶：通过基因工程手段，克隆各种天然的蛋白质或酶基因，并将其与适当的调节信号连接，再通过一定的载体（质粒）导入能够大量繁殖的微生物体内，使之高效表达。
突变酶：利用有控制地对天然酶基因进行剪切、修饰或突变，从而改变这些酶的催化特性、底物专一性或辅酶专一性，使之更加符合人们的需要。
进化酶：创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随即突变、基因重组和自然选择），在体外改造酶基因，并定向选择（或筛选）出所需性质的突变酶。
人工酶：又称模拟酶或酶模型，指利用有机化学、生物化学等方法设计和合成一些较天然酶简单的非蛋白质分子或蛋白质分子，以这些分子作为模型来模拟酶对其作用底物的结合和催化过程。
固定化酶：指在一定空间内呈闭锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。
细胞固定化技术：将细胞限制或定位于特定空间位置的技术称为细胞固定化技术。
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酶工程思考题汇总
第一章P25
1．何谓酶工程?试述其主要内容和任务.
酶的生产，改性与应用的技术过程称为酶工程。
主要内容：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等。
主要任务：经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2．酶有哪些显著的催化特性？
专一性强（绝对专一性——钥匙学说、相对专一性——诱导契合学说）、催化效率高、作用条件温和
3．简述影响酶催化作用的主要因素.
底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素
第二章P63
5．酶的生物合成有哪几种模式？
生长偶联型（同步合成型、中期合成型）、
部分生长偶联型（延续合成型）
非生长偶联型（滞后合成型）
7．提高酶产量的措施主要有哪些？
a.添加诱导物（酶的作用底物、酶的催化反应物、作用底物的类似物）
b.控制阻遏物的浓度
c.添加表面活性剂
d.添加产酶促进剂
11．固定化微生物原生质体发酵产酶有何特点？
1.提高产酶率
2.可以反复使用或连续使用较长时间
3.基因工程菌的质粒稳定，不易丢失
4.发酵稳定性好
5.缩短发酵周期，提高设备利用率
6.产品容易分离纯化
7.适用于胞外酶等细胞产物的生产
第三章P84
3．植物细胞培养产酶有何特点？
1.提高产率
2.缩短周期
3.易于管理，减轻劳动强度
4.提高产品质量
5.其他
4．简述植物细胞培养产酶的工艺过程。
外植体细胞的获取细胞培养分离纯化产物
6．动物细胞培养过程中要注意控制哪些工艺条件？
1.培养基的组成成分
2.培养基的配制
3.温度的控制
4.ph的控制
5.渗透压的控制
6.溶解氧的控制
第四章P135
1．细胞破碎的方法主要有哪些？各有何特点？
机械破碎法：通过机械运动产生的剪切力，使组织、细胞破碎（捣碎法，研磨法，匀浆法）
物理破碎法：通过物理因素的作用（温度差破碎法，压力差破碎法，超声波破碎法）化学破碎法：通过化学试剂对细胞膜的作用（添加有机溶剂，添加表面活性剂）
酶促破碎法：通过细胞本身的酶系或外加酶制剂的催化作用，使细胞外层结构受到破坏（自溶法，外加酶制剂法）
2．试述酶提取的主要方法。
1.盐溶液提取
2.酶溶液提取
3.碱溶液提取
4.有机溶剂提取
8．酶结晶的主要方法有哪些？
1.盐析结晶法
2.有机溶剂结晶法
3.透析平衡结晶法
4.等电点结晶法
第五章P157
1.试述酶分子修饰的概念和作用。
概念：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程作用：可以使酶分子结构发生某些合理的改变，有可能提高酶的催化效应、增强酶的稳定性、降低或消除酶的抗原性、改变酶的底物专一性等。
同时还可以研究和了解酶分子中主链、侧链、组成单位、金属离子和各种物理因素对酶分子空间构象的影响，进一步其结构与催化特性之间的关系。
6.简述定点突变技术的主要技术过程及其在酶分子修饰中的应用。
主要技术过程：1.新的酶分子结构的设计 2.突变基因碱基序列的确定3.突变基因的获得
4.新酶的获得
应用：该技术是氨基酸置换修饰和核苷酸置换修饰的常用方法。
7.酶分子物理修饰有何特点？
不改变酶的组成单位及其基团，酶分子的共价键不发生改变，只是在物理因素的作用下，副键发生某些变化和重排，使酶分子的空间构象发生某些改变。
第六章P181
1．举例说明常用的固定化方法。
1.吸附法
2.包埋法（凝胶包埋法、半透膜包埋法）
3.结合法（离子键结合法、共价键结合法）
4.交联法
5.热处理法
2．何谓固定化酶？固定化酶的特性与游离酶比较有哪些改变？
固定化酶：指固定在一定载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶。
它既保持了酶的催化特性，又克服了游离酶的不足之处，具有提高酶的催化效率、增加稳定性、可反复或连续使用以及易于和反应产物分开等优点。
5．简述固定化原生质体的制备方法与特点。
制备方法：1.琼脂—多孔醋酸纤维素固定化法 2.海藻酸钙凝胶固定化法 3.角叉菜胶固定化法4.光交联树脂固定化法
特点：1.保持了细胞原有的新陈代谢特性
2.增加了细胞膜的通透性，有利于氧气和营养物质的传递和吸收，也有利于胞内物质的分泌，可显著提高产率。
3.具有较好的操作稳定性和保存稳定性，可反复使用和连续使用较长时间，利于连续化生产。
4.有利于产品的分离纯化，提高产品质量
5.需添加渗透压稳定剂，以保持原生质体的稳定性。
这些稳定剂在发酵结束后，可用层析或者膜分离技术等方法分离。
第七章P204
1．简述酶非水相催化的概念与特点。
概念：酶在非水介质中的催化作用
特点：1.酶的结构可能会发生变化：
在酶反应体系中，水直接或间接地参与非共价作用力,维持酶的活性构象变化所需的柔性,使酶向趋于最佳催化状态所需的构象变化。
有机介质中由于水含量的不同，则会导致酶的构象改变以使“刚性”变大。
2. 酶的酶学性质发生改变：
基于酶的结构变化或者酶的动态结构微小变化使得酶在底物特异性，对映体选择性，手性选择性，化学键选择性，热力学稳定性，PH条件，Vm和Km上发生变化2．酶在有机介质中与在水溶液中的特性有何改变？
酶的底物特异性，对映体选择性，区域选择性，键选择性，热稳定性均发生改变3．什么是必需水和水活度？水对非水相中酶的特性有何影响？
必需水：维持酶分子完整的空间构象所需的最低水量
水活度：体系中水的逸度与纯水逸度之比
1. 水对酶分子空间构象的影响：
在无水的条件下，酶的空间构象被破坏，酶将变性失活。
维持酶分子完整的空间构象所必需的最低水量称为必需水，酶分子一旦失去必需水，就必将破坏其空间构象失去催化功能。
2. 水对酶催化反应速度的影响：
在任一酶催化反应中都存在最适水含量。
即使采用相同的酶，反应体系的最适水含量也会随着有机溶剂的种类、固定化载体的特性、修饰剂的种类等的变化而有所差别
4．有机溶剂对酶催化有何影响？
1.对酶结构与功能的影响
2.对酶活性的影响，有些有机溶剂会夺取酶分子的结合水。
影响酶分子微环境的水化层，从而降低酶的催化活性
3.对底物和产物分配的影响
第八章P223
1．何谓酶定向进化？有何特点？
酶定向进化：是模拟自然进化过程，在体外进行酶基因的人工随机突变，建立突变基因文库，在人工控制条件的特殊环境下，定向选择得到具有优良催化特性的酶的突变体的技术过程。
特点：1.适应面广 2.目的性强 3.效果显著
5．简述突变基因定向选择的基本过程。
突变基因+基因载体
基因重组 突变基因文库 筛选 目的基因 ．突变基因的高通量筛选技术主要有哪些
7．举例说明酶定向进化技术的应用。
1.提高酶的催化效率。
例：β—内酰胺酶是一种催化β—内酰胺水解的酶，该酶作用下，可使β—内酰胺类的抗生素的内酰胺结构被破坏而失去活性，通过DNA 重排技术进行定向进化，使β—内酰胺酶的催化效率提高了32000倍，大大提高了突变菌株对抗生素的耐受能力。
2.增加酶的稳定性。
例：枯草杆菌蛋白酶E 通过定向进化，明显提高其热稳定性，最适作用温度提高17℃。
3.改变酶的底物特异性。
例：大肠杆菌磷酸酶可以催化磷酸酯水解生成无机磷酸，通过用基因家族重排技术进行定向进化，使大肠杆菌磷酸酶对有机磷酸酯的特异性提高2000倍。
第九章P240
3．简述酶反应器设计的主要内容。
1.确定酶反应器的类型
2.确定酶反应器的制造材料
3.进行热量衡算
4.进行物料衡算 4．如何控制酶反应器的操作条件?
1.反应温度的确定及调节控制
2.ph 的确定及调节控制
3.底物浓度的确定与调节控制
4.酶浓度的确定与调节控制
5.搅拌速度的确定与调节控制
6.流动速度的确定与调节控制 5．在酶反应器的操作过程中要注意哪些问题?
1.保持酶反应器的操作稳定性
2.防止酶变性失活
3.防止微生物的污染。