实验九 底物浓度对酶促反应速度的影响
酶促反应速率的影响因素
酶促反应速率的影响因素酶是一种特殊的蛋白质，它们能够催化化学反应并加速反应速率。
酶促反应速率受多种因素的影响，这些因素可以分为物理因素和化学因素两类。
一、物理因素1.温度：酶的反应速率随着温度的升高而增加，直至达到最适温度，此时反应速率最大。
但是，如果温度过高，酶的结构就会发生变化，导致失活。
因此，温度的升高对酶的活性具有双重影响，需要控制在适宜范围内。
2. pH值：不同的酶在不同的pH值下具有最适活性。
例如，胃蛋白酶在酸性环境下具有最高活性，而肠蛋白酶则在碱性环境下具有最高活性。
当环境pH值偏离最适值时，酶的活性会降低。
3.底物浓度：底物浓度对酶反应速率的影响呈现一定的规律。
当底物浓度较低时，酶活性受限于底物浓度；当底物浓度逐渐增加时，酶反应速率也呈现出增加的趋势，但是当底物浓度达到一定程度时，酶的活性已经达到饱和状态，继续增加底物浓度也不会增加酶的反应速率。
二、化学因素1.酶和底物的亲和力：酶和底物的亲和力越大，酶反应速率就越快。
酶和底物的亲和力受到酶的三级结构和底物的形状等因素的影响。
2.离子强度：离子强度对酶的活性也有一定的影响。
当离子强度过高时，离子和酶的结合会阻碍酶和底物之间的结合，导致酶的活性下降。
3.抑制剂：抑制剂是一种能够抑制酶活性的物质。
抑制剂可以分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
可逆抑制剂可以通过改变酶和底物之间的亲和力来抑制酶活性，而不可逆抑制剂则通过破坏酶的结构来抑制酶活性。
酶促反应速率受到多种因素的影响，需要在实验设计和操作中充分考虑这些因素，以保证实验结果的可靠性和准确性。
同时，对于酶催化反应机理的研究，也需要深入探究这些因素的作用机制，以加深对酶催化反应的认识。
影响酶促反应的因素实验报告
影响酶促反应的因素实验报告影响酶促反应的因素实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶促反应在生物体内起着至关重要的作用，调控着许多生理过程。
然而，酶促反应的速率受到许多因素的影响。
本实验旨在探究影响酶促反应速率的因素，并通过实验数据进行分析和讨论。
材料与方法：1. 实验材料：淀粉溶液、淀粉酶溶液、试管、滴管、温度计、加热装置、试管架等。
2. 实验方法：a. 准备一组试管，每个试管中加入相同体积的淀粉溶液。
b. 将试管分成几组，每组分别加入不同浓度的淀粉酶溶液。
c. 将试管放置在恒温水浴中，分别设置不同温度。
d. 在一定时间间隔内，取出一小部分淀粉溶液，加入碘液进行观察。
颜色由深蓝色变为淡黄色代表淀粉被酶降解。
e. 记录每组试管中淀粉被降解的时间。
结果与讨论：1. 温度对酶促反应的影响：实验中我们分别设置了不同温度下的试验组。
结果显示，在较低温度下，酶的活性较低，淀粉的降解速率较慢。
随着温度的升高，酶的活性增加，淀粉的降解速率也随之增加。
然而，当温度过高时，酶的活性会受到破坏，导致淀粉的降解速率下降。
因此，温度是影响酶促反应速率的重要因素，但过高或过低的温度都会对酶的活性产生不利影响。
2. 酶浓度对酶促反应的影响：实验中我们分别设置了不同浓度的酶溶液。
结果显示，随着酶浓度的增加，淀粉的降解速率也随之增加。
这是因为酶浓度的增加会提供更多的酶分子，从而增加了酶与底物淀粉分子的碰撞频率，加速了反应速率。
然而，当酶浓度过高时，酶分子之间会发生竞争，导致淀粉的降解速率不再增加。
因此，酶浓度也是影响酶促反应速率的重要因素。
3. 底物浓度对酶促反应的影响：实验中我们分别设置了不同浓度的淀粉溶液。
结果显示，随着淀粉浓度的增加，淀粉的降解速率也随之增加。
这是因为底物浓度的增加会提供更多的底物分子，增加了酶与底物分子的碰撞频率，加速了反应速率。
然而，当底物浓度过高时，酶分子与底物分子的碰撞频率已经达到饱和，淀粉的降解速率不再增加。
底物浓度对酶促反应速度的影响曲线
在生物化学领域中，酶促反应是一个重要的研究课题，在许多生物生产和工业生产中都扮演重要角色。
而底物浓度对酶促反应速度的影响则是一个值得探讨的话题。
在本文中，我将从深度和广度的角度来探究底物浓度对酶促反应速度的影响曲线，并共享我的个人观点和理解。
一、底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响是一个复杂而又有趣的问题。
当底物浓度较低时，酶的活性往往受到限制，反应速度较慢；而当底物浓度增加时，酶促反应速度也随之增加，但随着底物浓度的继续增加，反应速度达到一定的极限后便不再增加，形成一个饱和曲线。
这一现象反映了酶促反应速度与底物浓度之间的复杂关系，对此我深有感触。
从深度上来看，底物浓度对酶促反应速度的影响曲线可以用米氏方程来描述。
米氏方程是一种描述酶促反应速度与底物浓度之间关系的数学模型，在生物化学领域有着广泛的应用。
米氏方程可以清晰地展示出底物浓度对酶促反应速度的影响，帮助我们更好地理解和预测酶促反应的动力学特性。
从广度上来看，底物浓度对酶促反应速度的影响不仅在生物化学领域有着重要意义，在医药、食品和生物工程等领域也有着广泛的应用。
深入研究底物浓度对酶促反应速度的影响，可以帮助我们更好地优化酶促反应的条件，提高生产效率，节约成本，推动相关领域的发展。
二、个人观点和理解在我看来，底物浓度对酶促反应速度的影响是一个既简单又复杂的问题。
简单在于我们可以通过实验数据和米氏方程来描述和预测底物浓度对酶促反应速度的影响；复杂在于其背后涉及到了许多生物化学、生物动力学和生物工程等方面的知识，需要我们深入思考和研究。
总结回顾地看，底物浓度对酶促反应速度的影响曲线是一个既简单又复杂的话题，需要我们从深度和广度上加以理解和研究。
在未来的工作中，我将会更加深入地研究这一问题，希望可以为相关领域的发展贡献自己的一份力量。
通过以上分析，我们可以看到，底物浓度对酶促反应速度的影响曲线是一个非常有意义的话题，需要我们深入思考和研究。
底物浓度对酶促反应速度的影响曲线
底物浓度对酶促反应速度的影响曲线1. 序言底物浓度对酶促反应速度的影响曲线是一个在生物化学和酶动力学领域中备受关注的主题。
了解底物浓度对酶反应速度的影响可以帮助我们更好地理解生物体内酶的工作原理和代谢调控。
本文将对底物浓度对酶促反应速度的影响进行全面评估，并探讨其内在的机制。
2. 概述酶反应速度的定义酶是生物体内一类催化剂，能够加速化学反应的速率而不被消耗。
酶与底物之间的反应速度可以表征酶的活性。
酶促反应速度通常用反应物消失或产物生成的速率来描述。
酶反应速度受多个因素的影响，其中底物浓度是一个关键因素。
3. 底物浓度对酶促反应速度的影响曲线底物浓度对酶促反应速度的影响通常由一个叫做米氏动力学方程的曲线来描述。
米氏动力学方程由麦克斯韦-波尔兹曼方程推衍而来，其中底物浓度的增加将导致酶反应速度的增加，但增速将逐渐减缓。
这是因为酶的活性位点最初是空闲的，当底物与酶结合后，活性位点会被占用。
随着底物浓度的增加，活性位点逐渐被饱和，反应速度达到最大值，之后不再随底物浓度增加而增加。
4. 酶动力学参数的解释对于底物浓度对酶反应速度的影响曲线，通常会引入一些重要的酶动力学参数来解释。
其中最重要的参数是酶的最大反应速率（Vmax）和底物浓度为一半时的反应速率（Km）。
Vmax代表酶在饱和底物浓度下的最大催化能力，Km则表示底物浓度为一半时，酶反应速度的一半。
这两个参数可以通过拟合实验数据得到，进而通过计算来评估酶的活性和亲和力。
5. 底物浓度对酶反应速度的生理重要性了解底物浓度对酶反应速度的影响对于揭示生物体内代谢调控的机制具有关键意义。
在生物体内，不同底物的变化会引起底物浓度的波动，从而影响酶反应速度。
这种调控机制可以通过调节底物浓度来控制代谢途径的速率。
一些代谢疾病，如糖尿病，正是由于底物浓度的异常导致酶反应速率发生改变，从而引发一系列的病理生理变化。
6. 个人观点和理解对我而言，底物浓度对酶促反应速度的影响是一个既有理论又有实际应用价值的重要主题。
实验报告 酶的底物浓度与反应速率的实验研究
实验报告酶的底物浓度与反应速率的实验研究实验报告：酶的底物浓度与反应速率的实验研究摘要：本实验旨在研究酶的底物浓度对于反应速率的影响。
通过进行一系列实验，我们观察和记录了在不同底物浓度下酶催化反应的速率变化。
结果表明，底物浓度与反应速率呈正相关关系，随着底物浓度的增加，反应速率也随之增加。
这一实验结果对于深入理解酶催化反应机制以及优化酶催化反应工艺具有重要意义。
1. 引言酶是一类能够加速生化反应速率的生物催化剂。
在许多生物过程中，酶起着至关重要的作用，而其催化效率和底物浓度之间的关系则成为了科学家们关注的焦点。
本实验将通过调节底物浓度，研究其对酶催化反应速率的影响，以期增进对酶功能与催化机制的理解。
2. 材料与方法2.1 实验材料- 酶溶液- 底物溶液- 缓冲液- 反应容器- 显微镜- 实验记录表格2.2 实验方法2.2.1 实验前准备a) 根据实验要求，准备所需的酶溶液、底物溶液和缓冲液，并确保其纯度和浓度符合要求；b) 清洗好所用的实验容器，以避免杂质对实验结果的影响。
2.2.2 实验步骤a) 在一系列标准反应管中，分别加入不同浓度的底物溶液，保持酶浓度和其他条件不变；b) 将相同体积的酶溶液加入到每个标准反应管中，并迅速混合；c) 将每个反应管放置在恒温环境中，以符合酶催化反应所需的最适温度；d) 按照预定的时间点，取出少量反应液滴在显微镜片上，并在显微镜下观察反应进程；e) 记录实验数据并统计各反应体系的反应速率。
3. 结果与讨论在实验过程中，我们观察到随着底物浓度的增加，反应速率也呈现出增加的趋势。
这与我们的预期结果相符，即酶催化反应的速率与底物浓度呈正相关关系。
相关实验数据表明，随着底物浓度的增加，酶分子与底物之间的碰撞频率增加，从而加速了反应速率的提高。
此外，在一定范围内，反应速率可能随着底物浓度的增加而逐渐饱和，即增加底物浓度对于进一步提高反应速率的作用逐渐减弱。
这可能是由于底物浓度达到一定程度后，酶分子中的活性位点已经全部饱和，并且无法再催化更多的底物分子。
生物化学资料：底物浓度及抑制剂对酶促反应速度的影响
x/Vm -1/Km -1/Km`
1/[S] L/mmol
绘图与数据处理：
第一管的底物浓度计算
0.02mol/L×0.2ml
[S] =
= 0.002 mol/L = 2mmol/L
2ml
1/[S] =1/2 L/mmol
酶的抑制剂：凡能降低酶的活性，甚至使酶完 全丧失活性，但不使底物变性的物质。
竞争性抑制
抑制作 用类型
可逆性 非竞争性抑制 反竞争性抑制
不可逆性
1.竞争性抑制曲线图
竞争性抑制剂与酶的 底物结构相似,与底物竞 争酶的活性中心,从而阻 碍酶与底物的结合.
特点: （1）V下降，发生抑制 （2）Vmax不变 （3）Km增大，亲和力下降
加酚试剂
①用1000μl移液枪加 ②在水浴箱中加 ③准确计时 ④立即混匀
1.取样量准确,保温准确，加样顺序要一致，每 步均混匀。
2.同一组实验用相同的比色计。
3.作图时,实验点不在同一条直线上时,尽量使各 点平均分布在直线的两侧,两图画在同一坐标 纸上,便于判断。
绘图与数据处理：
两条直线必须在纵轴上交于一点。
根据颜色深浅测出光密度值,计算不同底物浓度时A660值 （产物的生成量）,以1/A660-1/[S]双倒数作图，获得Km值。
实验操作 1.米氏常数测定 按下表操作：
管号 试剂（ml）
012345
0.02mol/L底物
0.2 0.2 0.3 0.4 0.6 0.8
蒸馏水
0.8 0.7 0.6 0.5 0.3 0.1
的 [S]，即Km值。
v
Vmax
½ Vmax
Vmax [S] V= Km + [S]
底物浓度对酶促反应速度的影响
1/[S] 1/Vm
（林－贝氏方程）
2. Hanes作图法 在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]
[S]/V
[S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax
Km/Vm
-Km
[S]
Km与Vmax的意义
Km值 定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底 物浓度。 意义： 1.Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物 和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关， 与酶的浓度无关。
2.Km可近似表示酶对底物的亲和力；
3.同一酶对于不同底物有不同的Km值。
• Km最小的底物大多数是此酶的天然底物 如：己糖激酶对葡萄糖的Km 1.5mmol/L 对果糖的Km 所以葡萄糖为最适底物 • 一种酶对每一种底物都各有一个特定的Km 28mmol/L
V
Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比； 反应为一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速； 反应为混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
（一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的 动力学特性 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关 系的最合理学说是中间产物学说： E+S
推导过程
• 稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即 [ES]恒定。
K1 ([Et]－[ES]) [S]＝K2 [ES] + K3 [ES]
整理得：
K2+K3 ([Et]－[ES])[S] (2) ＝ [ES] K1 K2+K3 令： ＝ Km （米氏常数） K1
酶促反应动力学实验报告
酶促反应动力学实验报告14301050154 杨恩原实验目的：1.观察底物浓度对酶促反应速度的影响2.观察抑制剂对酶促反应速度的影响3.掌握用双倒数作图法测定碱性磷酸酶的Km值实验原理：一、底物浓度对酶促反应速度的影响在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶的催化作用有很大的影响。
在一般情况下，当底物浓度很低时，酶促反应的速度(v)随底物浓度[S]的增加而迅速增加，但当底物浓度继续增加时，反应速度的增加率就比较小，当底物浓度增加到某种程度时反应速度达到一个极限值(即最大速度Vmax)。
底物浓度和反应速度的这种关系可用米氏方程式来表示(Michaelis-Menten方程)即：式中Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度当v=Vmax/2时，则Km=[S]，Km是酶的特征性常数，测定Km是研究酶的一种重要方法。
但是在一般情况下，根据实验结果绘制成的是直角双曲线，难以准确求得Km和Vmax。
若将米氏方程变形为双倒数方程(Lineweaver-Burk方程)，则此方程为直角方程，即:以1/V和1/[S]分别为横坐标和纵坐标。
将各点连线，在横轴截距为-1/Km，据此可算出Km值。
本实验以碱性磷酸酶为例，测定不同浓度底物时的酶活性，再根据1/v和1/[S]的倒数作图，计算出其Km值。
二、抑制剂对酶促反映的影响凡能降低酶的活性，甚至使酶完全丧失活性的物质，成为酶的抑制剂。
酶的特异性抑制剂大致上分为可逆性和不可逆性两类。
可逆性抑制又可分为竞争性抑制和非竞争性抑制等。
竞争性抑制剂的作用特点是使该酶的Km值增大，但对酶促反映的最大速度Vmax值无影响。
非竞争性抑制剂的作用特点是不影响[S]与酶的结合，故其Km值不变，然而却能降低其最大速度Vmax。
本实验选取Na2HPO4作为碱性磷酸酶的抑制物，确定其抑制作用属于哪种类型。
实验步骤：实验一:底物浓度对酶促反应速度的影响1.取试管9支，将0.01mol/L基质液稀释成下列不同浓度：管号试剂2.另取9支试管编号，做酶促反应：管号试剂3.混匀，37 ℃水浴保温5分钟左右。
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0.4
-1/Km
0.2
பைடு நூலகம்
1/Vmax
0.0 -4 -2 0 2 4
-1
6
8
10
1/[S](1/m ol.L ) m
实验时选择不同的[S]， 测定相对应的υ 实验时选择不同的 [S]，测定相对应的 υ。 求 [S] 出两者的倒数， /υ对 /[S]作图 作图， 出两者的倒数 ， 以 1/υ 对 1/[S] 作图 ， 则得到一 个斜率为K /V的直线 将直线外推与横轴相交， 的直线。 个斜率为 Km/V 的直线 。 将直线外推与横轴相交 ， 其横轴截矩为：－ /[S]＝ ：－1 由此求出K 其横轴截矩为 ：－ 1/[S] ＝ 1/ Km ， 由此求出 Km 值 。 该法比较简便。 该法比较简便。 本实验以胰蛋白酶消化酪蛋白为例，采用 Lineweaver-Burk双倒数作图法测定 双倒数作图法测定K Lineweaver-Burk双倒数作图法测定Km值。 胰蛋白酶能催化蛋白质中碱性氨基酸（ 胰蛋白酶能催化蛋白质中碱性氨基酸（ L －精 氨酸和L － 赖氨酸） 的羧基所形成的肽键水解。 氨酸和 L 赖氨酸 ） 的羧基所形成的肽键水解 。 水解时生成自由氨基酸， 水解时生成自由氨基酸，故可用甲醛滴定法判断 自由氨基增加的数量来追踪反应。 自由氨基增加的数量来追踪反应。
米氏常数Km的 米氏常数Km的测定 Km
Lineweaver–Burk的作图法 Lineweaver–Burk的作图法 — 双倒数作图法。 双倒数作图法。
斜率=Km/Vmax 斜率
1.0
取米氏方程式的倒数形式： 取米氏方程式的倒数形式：
1 Km 1 1
1/v
0.8
0.6
= × + V Vmax [S] Vmax
10分钟时 分别取出10 mL消化 分钟时， 在2、4、6、8和10分钟时，分别取出10 mL消化 样品，准确照上法操作。注意： 样品，准确照上法操作。注意：在每个样品中滴定终 点的颜色应当一致。用增加的滴定度对时间作图， 点的颜色应当一致。用增加的滴定度对时间作图，测 定初速度。 定初速度。 配制不同浓度的酪蛋白溶液（7.5、10、15、20、 配制不同浓度的酪蛋白溶液（7.5、10、15、20、 g/L）测定不同底物浓度时的活力。 30 g/L）测定不同底物浓度时的活力。 用实验测得的结果，以以1/υ对1/[S]作图 作图， 用实验测得的结果，以以1/υ对1/[S]作图，求 1/υ Km的数值 的数值。 出V和Km的数值。
【实验结果】 实验结果】 1．测定并计算酶促反应速度。 测定并计算酶促反应速度。 2．用实验所得的反应速度，对相应的底物浓 用实验所得的反应速度， 度作图。 度作图。
【实验报告】 实验报告】 总结实验结果，并回答如下问题： 总结实验结果，并回答如下问题： 试述底物浓度对酶促反应速度的影响。 1． 试述底物浓度对酶促反应速度的影响。 在什么条件下，测定酶的Km Km值可以作为鉴 2． 在什么条件下，测定酶的Km值可以作为鉴 定酶的一种手段，为什么？ 定酶的一种手段，为什么？ 米氏方程中的Km值有何实际应用？ Km值有何实际应用 3． 米氏方程中的Km值有何实际应用？
底物浓度对酶促反应速度的影响
实验目的
了解底物浓度对酶促反应速度的影响。 1 了解底物浓度对酶促反应速度的影响。 学习测定米氏常数的原理和方法。 2 学习测定米氏常数的原理和方法。
实验原理
1913年 Michaelis和Menten提出了酶促反应速度和底物浓 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促反应速度和底物浓 度的关系式，即米氏方程。 度的关系式，即米氏方程。 )式中 式中： υ＝V×[S] / ( Km+[S] )式中： υ为反应初速度 V为最大反应速度 [S]为底物浓度 [S]为底物浓度 Km为米氏常数 Km为米氏常数 Km值是酶的一个特征性常数 值是酶的一个特征性常数， Km值是酶的一个特征性常数，可近似表示酶与底物的亲和 力。 Lineweaver-Burk作图法是用实验方法测定Km值的最常用的 作图法是用实验方法测定Km Lineweaver-Burk作图法是用实验方法测定Km值的最常用的 方法。 方法。
由于氨基酸分子在溶液中主要是两性离子，故不能用酸、 甲醛滴定法 由于氨基酸分子在溶液中主要是两性离子， 故不能用酸、 碱滴定其含 但氨基酸的氨基可与甲醛反应生成羟甲基和二羟甲基氨基酸， 量。但氨基酸的氨基可与甲醛反应生成羟甲基和二羟甲基氨基酸，使上述平衡向右移 促使氨基酸分子上的一NH NH3 H+，从而使溶液酸性增加， 动，促使氨基酸分子上的一NH3十基解离释放出 H+，从而使溶液酸性增加，就可以酚 NaOH来滴定 来滴定。 酞作指示剂用 NaOH来滴定。
五、操作 分别向6个小锥形瓶中加入5 mL甲醛溶液和 甲醛溶液和1 分别向6个小锥形瓶中加入5 mL甲醛溶液和1滴 酚酞， 并滴加0 mol/L标准氢氧化钠溶液 标准氢氧化钠溶液， 酚酞 ， 并滴加 0.1 mol/L 标准氢氧化钠溶液 ， 直至 混合物呈微粉红色。注意： 混合物呈微粉红色。注意：每个锥形瓶中的颜色应 一致。 一致。 mL酪蛋白溶液 加入另一锥形瓶中， 酪蛋白溶液， 取100 mL酪蛋白溶液，加入另一锥形瓶中，在 37℃ 水浴中保温10分钟。 将胰蛋白酶也在37 10分钟 37℃ 水浴中保温 10 分钟 。 将胰蛋白酶也在 37 ℃ 水 浴中保温10分钟 然后精确量取10 mL酶液加到酪 浴中保温 10分钟 。 然后精确量取 10 mL 酶液加到酪 10 分钟。 蛋白溶液中（同时计时） 蛋白溶液中（同时计时）。
【注意事项】 注意事项】 1．实验表明，反应速度只在最初一段时间内保持恒定， 实验表明，反应速度只在最初一段时间内保持恒定， 随着反应时间的延长，酶促反应速度逐渐下降。 随着反应时间的延长，酶促反应速度逐渐下降。原因 有多种，如底物浓度降低， 有多种，如底物浓度降低，产物浓度增加而对酶产生 抑制作用并加速逆反应的进行，酶在一定pH pH及温度下 抑制作用并加速逆反应的进行，酶在一定pH及温度下 部分失活等。因此， 部分失活等。因此，研究酶的活力以酶促反应的初速 度为准。 度为准。 2．本实验是一个定量测定方法，为获得准确的实验结 本实验是一个定量测定方法， 应尽量减少实验操作中带来的误差。 果，应尽量减少实验操作中带来的误差。因此配制各 种底物溶液时应用同一母液进行稀释， 种底物溶液时应用同一母液进行稀释，保证底物浓度 的准确性。各种试剂的加量也应准确， 的准确性。各种试剂的加量也应准确，并严格控制准 确的酶促反应时间。 确的酶促反应时间。
•
充 分 混 合 后 ， 随 即 取 出 10 mL 反 应 混 合 物 作为零时的样品）吹至一含甲醛的锥形瓶中。 （作为零时的样品）吹至一含甲醛的锥形瓶中。 用 0.1 mol/LNaOH溶液滴定 ， 直至混合物呈微粉 mol/LNaOH 溶液滴定， 溶液滴定 红色，记下所用0.1 mol/LNaOH溶液的mL数。 mol/LNaOH溶液的mL数 溶液的mL 红色，记下所用0
小知识点： 小知识点： 酚酞是碱性指示剂（变色范围是碱性），酸滴 酚酞是碱性指示剂（变色范围是碱性），酸滴 ）， 碱时用碱性指示剂； 碱时用碱性指示剂；反之碱滴酸时用酸性指示 剂比如甲基橙甲基红。 剂比如甲基橙甲基红。
三、器材 锥形瓶 量筒等 滴定管 移液管 水浴
锅
四、试剂与材料 1. 酪蛋白 2. 胰蛋白酶 3. 甲醛 4. 酚酞 5. 氢氧化钠