【课外阅读】影响酶活力的因素1
酶活性如何受到环境影响
酶活性如何受到环境影响酶，作为生物体内的一种特殊蛋白质，就像是一把把精巧的钥匙，能够精准地开启各种生化反应的大门。
而酶活性的高低，直接决定了这些生化反应进行的速度和效率。
环境因素就如同一只无形的手，时刻影响着酶活性这一关键指标。
首先，温度对酶活性的影响至关重要。
通常来说，在一定范围内，酶活性会随着温度的升高而增强。
这是因为温度的上升增加了分子的热运动，使得酶与底物分子之间的碰撞更加频繁，结合的机会也随之增多，反应速率加快。
然而，当温度超过了一个特定的阈值，酶活性反而会急剧下降。
这是由于高温会破坏酶的三维结构，导致其失去催化活性。
就好像一把被烧变形的钥匙，再也无法准确插入锁孔开启反应的大门。
每种酶都有其最适温度，在这个温度下，酶活性达到最高。
例如，人体内的大多数酶，其最适温度在 37℃左右，这与人体的正常体温相适应。
而在一些嗜热微生物中，它们所含的酶具有更高的最适温度，能够在高温环境中保持活性，从而使这些微生物能够在极端环境中生存。
酸碱度（pH 值）也是影响酶活性的一个重要因素。
大多数酶在特定的 pH 范围内表现出最佳活性。
这是因为 pH 值的改变会影响酶分子中氨基酸残基的解离状态，进而改变酶的构象和活性中心的电荷分布。
如果 pH 值偏离了最适范围，酶活性就会降低，甚至完全丧失。
例如，胃蛋白酶在酸性环境（pH 15 25）中活性最强，而胰蛋白酶则在弱碱性环境（pH 78 84）中发挥最佳作用。
此外，细胞内不同部位的 pH 值也有所差异，这使得不同的酶能够在特定的细胞区域中发挥作用，从而保证了细胞内各种代谢过程的有序进行。
底物浓度对酶活性的影响也不容忽视。
在酶量一定的情况下，随着底物浓度的增加，酶促反应速率会逐渐加快。
然而，当底物浓度达到一定程度后，反应速率不再增加，此时酶已被底物饱和，酶活性达到最大值。
这就好比一个工厂，在工人数量（酶量）固定的情况下，原材料（底物）的供应增加会使产量（反应速率）上升，但当原材料供应过多，超过了工人的处理能力，产量也就无法再提高了。
影响酶活性的因素
影响酶活性的因素
关于《影响酶活性的因素》，是我们特意为大家整理的，希望对大家有所帮助。
酶指的也就是一种微生物金属催化剂，绝大部分的女士针对酶应当全是不容易觉得生疏的，由于如今就会有许多的女士根据酶来减肥瘦身，说到酶大家可能还会继续感觉一些疑惑，它如何还可以用于减肥瘦身呢？但提及水果酵素大家应当就彻底搞清楚，酶实际上也就是水果酵素。
酶的活性强，才可以充分发挥一定的功效。
可是酶促反应遭受许多要素的影响，影响酶促反应的要素有什么呢？
1．底物浓度值
除挑选合适的底物外，在具体运用中大量考虑到的是底物浓度值。
因为[S]与反应速率V成双曲线关联，在酶促反应测量时，规定[S]做到一定水准以确保酶促反应与酶量正比。
[S]范畴一般挑选在10～20Km为宜，这时反应速率基本做到较大反应速率，测量的偏差在可接纳范畴。
2．酶浓度值
在反映标准一定时，酶浓度值与反应速率正比。
依照正中间物质理论，仅有[S]。
影响酶活力的六点因素
影响酶活力的因素：米契里斯(Michaelis)和门坦(Menten)根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式(具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理)。
由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
1酶浓度对酶促反应速度的影响从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。
当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
2底物浓度对酶促反应速度的影响在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。
其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。
过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
3温度对酶促反应速度的影响各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
酶活性的影响因素
实验材料：
器材： 控温水浴锅（每个实验室3个），制冰机， 电磁灶，不锈钢锅，白瓷板，试管、滴管、 移液管（1-2ml）
试剂： 蒸馏水，1%淀粉液，1%蔗糖液，0.1%尿素液， 大豆尿素酶溶液，0.1%CuSO4，0.1%HgCl2， 0.1%NaCl，1M NaOH，0.5M H2SO4，纳氏 试剂，班氏试剂，各种pH缓冲液：5.0；度 大豆尿素 纳氏试 实验现 （/ml） （/º C） 酶溶液 剂（/ml） 象 （/ml）
试管1 试管2 试管3 试管4
4、酶的活性受重金属离子的影响
• • • • 步骤 1、向六支10ml试管，分别标号1，2，3，4，5，6 2、向六支试管中分别加入3ml0.1%尿素液 3、将六支试管分别加入0.1%CuSO4 0.1%HgCl2 0.1%NaCl 1M NaOH 0.5M H2SO4，蒸馏水各2ml • 3、向六支试管中加入等量的大豆尿素酶溶液五滴， 轻摇后静置3分钟 • 4、向六支试管中加入等量的纳氏试剂2ml，摇匀。 • 5、观察并记录实验现象
实验记录
项目 底物 （/ml） 加入的 纳氏试剂 实验现象 pH和蒸 （/ml） 馏水 （/ml）
试管1
试管2
试管3
试管4
2、酶的活性受底物的特异性的影响
• 步骤 • 1、向四支10ml试管，分别标号1，2，3，4 • 2、向四支试管中分别加入3ml的蒸馏水， 1%淀粉液，1%蔗糖液， 0.1%尿素液 • 3、向四支试管中加入等量的大豆尿素酶溶 液五滴，轻摇后静置3分钟 • 4、向四支试管中加入等量的纳氏试剂2ml， 摇匀。 • 5、观察并记录实验现象
酶活性的影响因素假设
• 1、酶的活性受pH的影响
• 2、酶的活性受底物特异性的影响 • 3、酶的活性受温度的影响 • 4、酶的活性受重金属离子的影响
酶的特异性(专一性)及影响酶活性的因素
酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素实验目的1.掌握检查酶特异性的方法和原理。
2.了解温度对酶活性的影响。
3.了解激活剂、抑制剂对酶活力的影响。
实验原理1.酶的专一性酶是生物体中一种具有催化功能的特殊蛋白质（传统酶的概念），也常称为生物催化剂。
它与一般催化剂的最主要区别就是具有高度的特异性，即专一性。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性，。
例如唾液淀粉酶属于相对专一性酶，它只能随机作用于淀粉链内部的a——1，4糖苷键，使其分子迅速断裂成较短的链，称为糊精，糊精分子量递减，淀粉——大分子糊精——中分子糊精——小分子糊精——简单分子糊精——麦芽糖和a——糊精（含a——1，6糖苷键的短链聚糖，平均分子量为8个残基）。
由于淀粉酶催化所形成的产物都是还原糖，故可用灵敏度较高的Benedict试剂检测和观察。
2.温度对酶促反应速度的影响酶的催化作用受温度的影响很大，与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度，通常温度每升高10℃，反应速度加快一倍左右。
另一方面酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37—40℃，植物酶的最适温度为50—60℃。
但一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用的时间称短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。
最适温度不是酶的特征性物理常数。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态与比较稳定，能在室温下保存数月至一年，溶液中的酶，易被微生物污染，常难长期保存，在高温的情况与，如100℃即可失活。
低温降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
3.激活剂和抑制剂对酶活力的影响酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能增加酶的活性，称为酶的激活剂；另一些物质则会降低酶的活性，称为酶的抑制剂。
影响酶活性的因素
2022年高考生物总复习：影响酶活性的因素方法1 用“试剂检测法”鉴定酶的本质可采用“试剂检测法”或“蛋白酶水解法”确认酶的化学本质——若酶为蛋白质，则遇双缩脲试剂可呈紫色，并且用蛋白酶处理可失活。
同理若为RNA ，则遇吡罗红呈红色，且用蛋白酶处理仍具生物活性，而用RNA 水解酶处理会丧失活性。
方法2 用“对比实验法”探究或验证酶的高效性、专一性及影响酶活性的因素 (1)验证酶的高效性 ①设计思路验证酶高效性的方法是“对比法”，实验变量为不同类型催化剂，因变量为底物的反应速率进行比较。
②设计方案(2)酶的专一性的实验探究方法——对比法①设计思路：常见的方案有两种，即底物相同但酶不同或底物不同但酶相同，最后通过观察酶促反应能否进行得出结论。
②设计方案方案一⎩⎪⎨⎪⎧实验组：底物＋相应酶液――→检测底物被分解对照组：另一底物＋相同酶液――→检测底物不被分解方案二⎩⎪⎨⎪⎧实验组：底物＋相应酶液――→检测底物被分解对照组：相同底物＋另一种酶液――→检测底物 不被分解③结果分析：根据底物性质选用相应试剂检测，若实验组底物被分解，对照组底物不被分解，则证明酶具专一性。
④实验成功关键点若选择淀粉、蔗糖、淀粉酶做酶的专一性实验，最好选用斐林试剂检测反应物是否被分解，一般不选用碘液，因其无法检测蔗糖是否被分解。
方法3用“梯度法”探究影响酶活性的因素(温度或pH)(1)设计思路：设计实验时需设置一系列不同温度(或pH)的实验组进行相互对照，最后根据实验现象得出结论。
酶促反应所需时间最短的一组对应的温度(或pH)最接近最适温度(或pH)。
相邻组间的差值(即梯度值)越小，测定的最适温度(或pH)就越精确。
(2)设计方案【典例1】(2016·全国课标卷Ⅰ，3)若除酶外所有试剂已预保温，则在测定酶活力的试验中，下列操作顺序合理的是()A.加入酶→加入底物→加入缓冲液→保温并计时→一段时间后检测产物的量B.加入底物→加入酶→计时→加入缓冲液→保温→一段时间后检测产物的量C.加入缓冲液→加入底物→加入酶→保温并计时→一段时间后检测产物的量D.加入底物→计时→加入酶→加入缓冲液→保温→一段时间后检测产物的量解析测定酶活力影响因素时，在改变被探究因素之前，务必防止酶与底物混合，故只有C选项所述操作顺序正确。
[实验7] 探究影响酶活性的因素
![[实验7] 探究影响酶活性的因素](https://img.taocdn.com/s3/m/825b9bffc67da26925c52cc58bd63186bceb928c.png)
［实验7］探究影响酶活性的因素
酶活性受到多种因素的影响，以下是一些常见的影响因素：
1. 温度：酶活性通常随温度的升高而增加，直到达到最适温度，然后随着温度继续升高，酶活性会迅速下降。
这是因为较低温度下活性中心的活动较慢，而较高温度下活性中心会变性失活。
2. pH值：不同的酶对于特定的pH范围敏感。
这是因为活性
中心上的氨基酸残基在酶活性中起到关键作用，并且它们的离子化状态受到pH的影响。
在不适宜的pH条件下，活性中心
的结构可能会受到破坏，从而影响酶的活性。
3. 底物浓度：在底物浓度较低的条件下，酶的活性通常会随着底物浓度的增加而增加，直到达到饱和点。
在饱和点之后，酶的活性不再随底物浓度增加而增加。
4. 抑制剂：某些化合物可以抑制酶的活性。
有两种类型的抑制剂，一种是可逆抑制剂，另一种是不可逆抑制剂。
可逆抑制剂的结合可以解除，从而恢复酶的活性；而不可逆抑制剂与酶结合是永久性的，无法恢复。
这些影响因素可能会相互作用，并对酶活性产生复杂的影响。
因此，在实验中探究影响酶活性的因素时应综合考虑这些因素的影响。
影响酶活性的因素有哪些酶活性指的是什么
影响酶活性的因素有哪些酶活性指的是什么影响酶活性的主要因素是温度和pH值。
其中温度比较重要，人体内酶的活性在37摄氏度是最佳。
生物酶各自适应的酶的温度不同。
植物光合作用酶的活性在20摄氏度左右最强。
在一定的范围内，酶的活性随着温度的升高而升高，但是温度过高会使酶失活。
影响酶活性的因素影响酶活性的主要因素是温度和pH值。
其中温度比较重要，人体内酶的活性在37摄氏度是最佳。
生物酶各自适应的酶的温度不同。
植物光合作用酶的活性在20摄氏度左右最强。
在一定的范围内，酶的活性随着温度的升高而升高，但是温度过高会使酶失活。
1.温度温度对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。
（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度。
2.pH值pH影响酶促反应速度的原因：（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。
（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。
在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。
（3）pH能影响底物分子的解离。
可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。
酶活性指的是什么酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。
酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
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影响酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。
由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。
当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。
其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。
过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。
主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；
②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。
激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。
许多
酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。
而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。
它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。
它可降低酶促反应速度。
酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。
非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。
与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。