关于影响酶活力的因素的曲线分析课件
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●比较 ①与 ② ●比较 ①与 ③
③ ①
②
时间
时间
●描述曲线 ①的特征(分段、准确);
解释曲线变化的原因(底物浓度降低,产物浓度增加,可能pH
或温度发生变化等)
●在①的基础上,酶浓度增加一倍的曲线【 ② 】
●在①的基础上,反应物浓度增加一倍的曲线【 ③】
☆4条竖线提示:斜率、拐点的变化。
7
3.底物浓度——反应速度
【加酶洗衣粉、TaqDNA聚合酶】
②人体内呼吸作用酶活性与环境温度;
6.pH——唾液淀粉酶活性。
再增加:①胃蛋白酶; ②肠肽酶。
6
2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。 时间——产物浓度;时间——反应物浓度。
每图再增加:①酶浓度增加一倍;②反应物浓度增加一倍。
产物 浓度
②①
③ 改变纵坐标含义 反应物 浓度
关于影响酶活力的 因素的曲线分析
1
比较:酶与无机催化剂
相同点: ①改变反应速度,但本身的质、量不变;
【但是,所有酶都必须参与反应过程!】 ②只能催化热力学允许进行的反应; ③加快v,缩短达到平衡的时间,但不改变平衡点; ④降低活化能,使v加快。
不同点:
①高效性;
②专一性(酶对底物);
③多样性;
④易变性;
⑤反应条件的温和性;
⑥酶活性受到调节、控制;
⑦有些酶的活性需要辅助因子。
2
影响酶促反应速度的主要因素
反应速率: 单位时间内生成物的增加量,或底物的消耗量 = 酶活力 = 酶的催化效率
底物浓度
酶浓度
酶 酶活性
温度 pH 抑制剂或激活剂等
竞争性抑制
可逆
(降低酶活性,但不使酶变性)
抑制剂作用机制 (形成氢键) 非竞争性抑制
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反应 速度
温度或PH改变;【红线, 注意斜率和拐点变化】
反应 速度
酶浓度增加一倍;【红线, 注意斜率和拐点变化】
底物浓度
底物浓度
10
3.底物浓度——反应速度(酶浓度不变) 再增加:加入竞争性 / 非竞争性抑制剂
反应速率
①
②
③
O
底物浓度
曲线③属于非竞争性抑 制剂作用情形,类似于 不可逆抑制剂霸占酶。 因此,存在非竞争性抑 制剂相当于降低了酶的 浓度,曲线斜率变小, 很快达到最大。
v只是在最初一段时间保持恒定,
随着时间延长,v逐渐下降直到0。
▲反应速度下降的原因是什么?
底物浓度的降低,产物浓度的增加,
pH或温度的变化等。
5
时间
关于酶的常见曲线图【关注坐标轴的含义】
1.催化剂加快反应速度的本质原因:降低反应活化能。
2.开始时的反应物总量、酶浓度均不变。
时间——产物浓度;时间——反应物浓度。
被抑制剂占据而不能再同时与底物结合,
加竞争性抑制剂 但EI不能生成产物。
●增加底物浓度,使反应液中的底物分
底物浓度 子%增大,进而使v接近vmax。
竞争性抑制剂的效应取决于 【E总】=【E游离】+【ES】+【EI】 抑制剂与底物的相对浓度。 ●例如:喝酒能治疗甲醇中毒。因为
改变S/I的比值可证明之。 甲醇与乙醇竞争性结合酶的活性部位12 。
不可逆
使酶永久性失活
(抑制剂与酶共价连接)
3
酶作用曲线
酶活性易受多种因素制约,常用坐标图来表示.
在解读坐标图题型时,要注意以下要点: ●看坐标轴含义——了解两个变量的关系 ●看曲线走势——掌握变量的增减快慢特征与
意义 ●看特殊点——理解特殊点的意义
(起止点、拐点、交叉点) ●看不同曲线的异同——理解曲线之间的内在
每图再增加:①酶浓度增加一倍;②反应物浓度增加一倍。
3.底物浓度——反应速度。
再增加:①酶浓度增加一倍;
②加入竞争性抑制剂;
③非竞争性抑制剂
4.酶浓度——反应速度。
再增加:①底物浓度增加一倍;
②温度降低10℃;
③反应开始时加入一定量的不可逆抑制剂。
5.温度——酶活性。
再增加:①嗜冷微生物、嗜热微生物的酶
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抑制剂——能与酶结合并降低酶活性的分子
▲某些抑制剂能可逆地与酶 结合 和分离。可逆抑制剂可分为
竞争性抑制剂 和 非竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
①竞争性抑制剂与底物结构相似,都结合在
酶活性部位上,从而阻止酶与底物的结合。
★可通过增加底物浓度而解除抑制。
V 无抑制剂
●使v下降的原因:
Vmax
酶(E)与抑制剂(I)结合,使部分酶
BC段有限的酶被饱和,反应速度达到最大,再增加
底物浓度,底物浓度并不影响酶的活性。
8
思考:
①限制OA段的因素 是底物浓度; 限制BC段的因素是 酶浓度。
反
应 速
· B
率
·A
O
· C
底物浓度
②酶浓度增加1倍,曲线发生怎样的变化? 如图的红色曲线。
【理解走势、斜率、拐点等特征性变化】
相同底物浓度下,酶浓度越高,形成的酶—底物复 合物越多,v越大;酶浓度越高,使酶饱和需要的底 物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。 ③请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。 酶浓度、温度和pH等
联系与区别
4
反应速度的测定:
▲测定反应速百度文库时,可以测定 产物增加量 或 底物减少量。 ▲如果底物过量,则测定底物减少量不容易精确,
而产物从无到有,便于测定,只要方法灵敏。
产物
最
浓度
初
阶
段
?
反应 速度
最 初 阶 段
据图分析回答:
▲如何计算反应速度(v)?
△浓度
V=
=斜率
t
▲描述反应速度变化的特征:
时间
●竞争性抑制剂与底物竞争性地与 酶的活性部位结合。它既与酶结合, 又与酶分离,即酶与竞争性抑制剂 的结合是可逆的。竞争性抑制剂的 效应取决于抑制剂与底物的相对浓 度。增加底物浓度,使反应液中的 底物分子%增大,进而使v不断接近 vmax,即竞争性抑制剂可以通过增加 底物浓度来降低抑制剂与酶结合的 概率,以缓解抑制。因此②表示竞 争性抑制剂加入后的情形,随底物 浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接 近正常的最大反应速度。
反
应 速
·B
率 ·A
· C
描述曲线特征: O
底物浓度
(当酶浓度、温度和pH恒定时)在底物浓度很低的范围 内,反应速度与底物浓度成正比;继续增加底物浓度, 反应速度增加转慢;达到最大后保持不变。
解释:酶数量一定时,底物浓度越大,形成的酶—底物 复合物越多;达到一定程度后,有限的酶全部与底物 结合而达到饱和。
解读:加入竞争性抑制剂;【蓝线】
反应
酶浓度限制v
速度
反应
速度
竞争性抑制剂
V受底物浓度 限制
底物浓度
底物浓度
●竞争性抑制剂既与酶结合,又与酶分离。
●竞争性抑制剂的效应取决于抑制剂与底物的相对浓度。
●增加底物浓度,使反应液中的底物分子%增大,进而使v不
断接近vmax。 ●可通过增加底物浓度而解除抑制。