血红蛋白代谢
血红蛋白的结构和功能介绍

血红蛋白氧合时和去氧时结构明显不同,特别是α 和β亚基的相互作用发生变化 按接触界面分2种 装配接触: α1β1和α2β2中α β的接触 BGH 滑动接触: α1β2和α2β1中α β的接触C G FG
二聚体半分子
• 当Hb因氧合作用而发生构象变化时,主要是 滑动接触发生改变。
• 血红蛋白可看成是两个相同的二聚体半分子 组成:α1β1-甲基对和α2β2-甲基对。
HisE7
•称为远端组氨 酸。
•它在血红素基 于氧结合的一侧, 不与Fe (II)成 键,但与O2分 子紧密接触,形 成一个空间位阻 区域。
这个位阻区域对降低血红素对CO的亲和力起重 要作用
血红蛋白
α-亚基(2) β-亚基(2)
α-珠蛋白 血红素 β-珠蛋白
血红蛋白是杂四聚体
• 血红蛋白分子由2个α亚基和和2个β亚基构成 • 血红蛋白的三维结构近似球形,4个亚基占据相当
鲍林是著名的量子化学家,他在化学的多 个领域都有过重大贡献。曾两次荣获诺贝 尔奖(1954年化学奖, 1962年和平奖)
Kendrew J.C.(1917) 英国生物物理和分子生 物学家,在1957年和 1960年用X衍射分析了 肌红蛋白的三维结构。
英国剑桥医学研究院Max Perutz 通过分析血红蛋白 晶体的X射线衍射结果,确 定了人类血红蛋白的三维结 构。
主要类型:
(1)镰状细胞病 (2)不稳定血红蛋白病 (3)血红蛋白M病 (4)氧亲和力改变的血红蛋白病
异常血红蛋白病的分子基础 ——珠蛋白基因突变
主要类型: (1)单个碱基置换 (2)移码突变 (3)密码子的缺失和插入 (4)融合基因
地中海贫血
——珠蛋白链合成数量不平衡
最初发现在地中海地区居住的人群发病率特别 高而得名,实际上世界各地都有发生,非洲和东 南亚也比较常见。
第三章红细胞代谢功能及其特征

第三章红细胞代谢功能及其特征第三章红细胞代谢功能及其特征本章要点1.掌握红细胞⽣成的⼏个基本阶段和各阶段细胞特点,熟悉红细胞⽣成过程中的代谢变化。
了解再⽣障碍性贫⾎的发病机制。
2.掌握红细胞⽣成过程中的主要调控因素有哪些。
掌握EPO在调节和平衡红细胞⽣成过程中的主要作⽤。
3.掌握成熟红细胞的结构特点。
熟悉红细胞膜的基本结构及其功能有哪些。
4.熟悉⾎红蛋⽩的基本结构并掌握⾎红蛋⽩的基本功能。
熟悉ALA,Vit B6和铁离⼦在⾎红素合成中的作⽤。
掌握⾎红蛋⽩病,分⼦病的概念,熟悉地中海贫⾎,镰状细胞贫⾎的发病机制。
5.掌握成熟红细胞内的主要糖代谢通路及各通路的功能。
熟悉维⽣素B12和叶酸在DNA合成中的作⽤6.掌握酶异常的红细胞疾病的概念,熟悉G6PD激酶缺乏症、PKM激酶缺陷的发病机制。
7.熟悉铁代谢的基本途径,包括铁的分布、吸收、运转、细胞摄取和储存。
熟悉缺铁性贫⾎的常见原因和发病机制。
8.熟悉叶酸和Vit B12在红细胞核苷酸代谢中的作⽤,Vit B12的肠道吸收过程。
9.了解红细胞衰⽼的代谢和结构改变,了解衰⽼红细胞的物质循环。
病例吴XX,⼥,28岁。
主诉:妊娠中期,怀孕初期⼀切顺利。
但是,最近她觉得⼈⾮常容易累,有时即使是⾮常轻微的活动后就会有⽓短、憋⽓的感觉。
还有好⼏次头晕⽬眩的经历,但还不⾄于晕倒。
同时,她还发现⼀些⾝体上的变化,腿容易抽筋,爱吃⼤量的冰块,事实上她⾆头也⾮常痛。
体检发现:⼼动过速,⽛龈和甲床发⽩,⾆头肿胀。
根据她的症状和体征,进⾏相应的⾎液检测。
实验室检查结果:RBC(Red Blood Cell count) 3.5million/mm3,HB(Hemoglobin)7g/dl,Hct(Hematocrit)30%,serum ion low,MCV(Mean Corpuscular V olume) low,MCHC(Mean Corpuscular Hb concentration)low,TIBC(Total Iron BindingCapacity in the blood)high。
血红蛋白名词解释

血红蛋白名词解释
血红蛋白(Hemoglobin):
血红蛋白是血液中的一种红色蛋白质,是一种氧化性载荷物质,是主要运输氧气的物质,主要与红细胞中的四聚体合成。
它具有吸取血液中氧气的作用,并能够将这些氧气转移到不同的组织中,以完成人体器官的新陈代谢。
几乎所有的宏观物质和组织都需要氧气以保持正常的新陈代谢,因此血红蛋白在这方面起着重要的作用。
血红蛋白的缺乏会导致血氧水平降低,导致血液血红蛋白含量过低,从而引发贫血的症状。
红细胞的代谢

第二节红细胞的代谢※哺乳动物的红细胞在发育中的形态与代谢的变化早幼红细胞→中幼红细胞→网质红细胞→成熟红细胞⒈早、中幼红细胞:含有胞核、内质网和线粒体,具有合成核酸和蛋白质的能力,并可以通过有氧氧化获得能量。
⒉网质红细胞:无细胞核和DNA,不能合成核酸,但尚有少量线粒体和RNA,可以合成一些蛋白质及有氧氧化供能。
⒊成熟红细胞:有细胞膜和胞浆,无细胞器,不能合成核酸和蛋白质,也不能氧化供能,其能量主要来自酵解途径。
一、血红蛋白的生物合成述:血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,是在红细胞成熟之前合成的。
成年人的血红蛋白由两条α链、两条β链组成。
1.结构:含4个亚基,每个亚基结合1分子血红素2.组成:珠蛋白和血红素(一)血红素的合成述:血红素是含铁卟啉衍生物,是Hb的辅基。
1.合成的组织和亚细胞定位⑴合成组织:红细胞的线粒体及胞液⑵亚细胞定位:骨髓的幼红细胞和网织红细胞(主要)2.合成原料:琥珀酰辅酶A、甘氨酸、Fe2+等3.限速酶:δ氨基γ酮戊酸(ALA)合成酶(辅酶:磷酸吡哆醛)4.合成过程⑴δ-氨基-γ-酮戊酸(ALA)的生成*关键酶:ALA合酶*反应部位:线粒体*反应式:课本P158,图13-2述:维生素B 6缺乏时,血红素合成发生障碍,造成维生素B 6反应性贫血。
⑵血红素的生成①胆色素原的生成述:ALA 生成后从线粒体进入胞液。
+AL A 脱水酶 2H 2O ALA ALA 胆色素原(PBG )②尿卟啉原与类卟啉原的生成4x 胆色素原 尿卟啉原Ⅰ、Ⅲ同合酶 尿卟啉原Ⅲ 尿卟啉原Ⅲ脱羧酶 类卟啉原Ⅸ ③血红素的生成述:胞液中的类卟啉原Ⅲ再进入线粒体类卟啉原Ⅲ类卟啉原Ⅲ氧化脱羧酶 原卟啉原Ⅸ 原卟啉原Ⅸ氧化酶 原卟啉Ⅸ 亚铁螯合酶 血红素述:血红素生成后,迅速进入胞液与珠蛋白结合生成Hb 。
在珠蛋白多肽链合成后,一旦容纳血红素的空穴形成,立 刻有血红素与之结合,并使珠蛋白折叠成其最终的立体结 构,再形成稳定的αβ二聚体;最后,由两个二聚体构成有功能的α2β2四聚体-血红蛋白。
简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系

简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系血红蛋白是一种存在于红细胞内的重要蛋白质,它在人体中具有至关重要的功能。
血红蛋白的结构与其功能密切相关,下面将对血红蛋白的结构及其与功能的关系进行简述。
血红蛋白的结构主要由四个亚基组成,其中两个是α亚基,另外两个是β亚基。
每个亚基都包含一个血红蛋白分子中心的血红素分子,血红素可结合一个铁离子,使血红蛋白具有携氧的能力。
血红蛋白中的四个亚基通过氢键和离子键相互结合,形成一个四聚体结构。
这种结构使血红蛋白能够更好地携带和释放氧气。
血红蛋白的结构与其功能密切相关。
血红蛋白的主要功能是将氧气从肺部输送到全身各个组织和器官。
当呼吸时,肺部的氧气通过呼吸道进入到肺泡中。
血红蛋白中的血红素分子能够与肺泡中的氧气结合成氧合血红蛋白,形成了氧合血红蛋白与氧气的结合是一个可逆的反应,当氧合血红蛋白进入到组织细胞中时,由于组织细胞中氧分压较低,使氧合血红蛋白释放出氧气,恢复成脱氧血红蛋白。
血红蛋白的结构对其携氧能力有着重要的影响。
血红蛋白中的四个亚基之间的相互作用使其具有一定的亲和力,使氧气能够在肺泡中与血红蛋白结合,同时又能够在组织细胞中与血红蛋白分离。
此外,血红蛋白分子中心的血红素分子可以与一个铁离子结合,使血红蛋白具有良好的氧结合能力。
血红蛋白中的铁离子在氧结合和释放过程中起着重要的作用,它能够与氧气形成键合,从而稳定氧合血红蛋白的结构。
血红蛋白的结构还与其在氧气运输中的适应性有关。
人体的代谢活动需要大量的氧气供应,而血红蛋白能够通过调节其结构来适应不同条件下的氧气需求。
例如,在高温环境下,血红蛋白的结构会发生变化,使其能够更好地释放氧气,以满足身体的需求。
此外,血红蛋白的结构还可以受到一些物质的影响,如二氧化碳、氢离子和2,3-二磷酸甘油酸等,这些物质能够调节血红蛋白的结构和功能,从而影响氧气的运输和释放。
血红蛋白的结构与其功能密切相关。
血红蛋白通过其特殊的结构,能够在肺部与氧气结合形成氧合血红蛋白,在组织细胞中释放氧气,恢复成脱氧血红蛋白。
血红蛋白与氧气结合

血红蛋白与氧气结合
血红蛋白(Hemoglobin,简称Hb)是一种位于红细胞内的蛋白质分子,其主要功能是将氧气(O2)从肺部输送到身体的各个组织和细胞,以供能量代谢所需。
Hb是由四个亚基组成的复合物,其中每个亚基都包含一个铁原子,用于与O2结合。
通常情况下,成年人血液中约有12-16克/百毫升的Hb,这意味着约有2-3.2克/百毫升的它能够与O2结合。
当O2从肺泡中进入血液时,它会与Hb分子中的铁原子发生氧气结合反应,形成氧合血红蛋白(oxyhemoglobin,O2Hb):
Hb(Fe2+)+ O2 → O2Hb(Fe2+)
这个反应是可逆的,需要一定的环境条件和控制。
在氧气充足的情况下,约98%的Hb 会结合氧气,形成O2Hb;而在低氧环境下,如在肌肉组织中,Hb会释放出氧分子,形成脱氧血红蛋白(deoxyhemoglobin,HHb)。
O2Hb和HHb在光谱上有所不同,可以通过吸光度测定来定量分析。
在波长为660纳米时,O2Hb的吸光度较高,而在940纳米时,HHb的吸光度较高,两者的比值可以用于反映组织内的氧饱和度(SpO2)。
血氧饱和度是衡量血液中氧气携带能力的一个重要指标,一般情况下成人的SpO2应该在95%以上。
如果SpO2低于90%,则可能会出现呼吸困难、头晕、虚弱等症状,严重时可能危及生命。
因此,维持正常的血氧饱和度水平对于人体健康至关重要。
总的来说,血红蛋白与氧气结合是人体内一个至关重要的生理过程,它直接影响着组织和细胞的代谢和功能。
通过对Hb的结构、功能和调节等方面的深入研究,有望进一步挖掘出一些新的生理学知识,为人类健康提供更加精准的诊断和治疗手段。
血液中的血红蛋白与氧气运输

血液中的血红蛋白与氧气运输血红蛋白是血液中的重要组成部分,对于氧气的运输起着至关重要的作用。
下面将从血红蛋白的结构与功能、血红蛋白与氧气结合的过程以及氧气在体内的输送等方面进行阐述。
一、血红蛋白的结构与功能血红蛋白是一种复杂的蛋白质,在人体内主要存在于红细胞中。
它由四个亚单位组成,每个亚单位上都结合有一个由铁离子组成的血红素分子。
这种结构使得血红蛋白能够与氧气结合,并在体内进行运输。
血红蛋白的主要功能是将氧气从肺部运输到身体各个组织和细胞。
在肺泡中,血红蛋白与氧气结合形成氧合血红蛋白,然后通过血管系统被输送到全身。
同时,血红蛋白还具有将二氧化碳从细胞运输到肺部的功能。
这种氧气与二氧化碳的运输交换过程,维持了人体内的氧气供应和二氧化碳排除,保证了正常的生理功能。
二、血红蛋白与氧气的结合过程血红蛋白通过与氧气结合来实现氧气的有效运输。
血红蛋白分子上的血红素含铁部分能够与氧气结合形成氧合血红蛋白。
这种结合是可逆的,取决于血液中氧气分压的高低以及局部组织对氧气的需求程度。
当血红蛋白与氧气结合时,血红蛋白分子发生构象变化,形成的氧合血红蛋白比原来的血红蛋白更稳定。
这种稳定性使得氧合血红蛋白能够在运输过程中保持对氧气的结合,不容易释放。
在氧气充足的情况下,氧合血红蛋白会在体内大量形成,以满足身体各个组织对氧气的需求。
而在氧气不足的情况下,氧合血红蛋白会释放部分氧气,以供给有氧需要的组织。
三、氧气在体内的输送除了血红蛋白与氧气结合外,还有其他因素影响氧气在体内的输送。
首先是氧气分压的差异。
氧气通过呼吸道进入肺泡,肺泡内氧气分压高,而组织细胞中氧气分压相对较低。
这种氧气分压差会促使氧气从肺泡到达组织细胞。
其次,血液的流动也对氧气的输送起到了重要作用。
心脏的搏动将氧合血液推动到全身各处,使氧气经由血管网络输送到组织细胞,同时也将载有二氧化碳的血液带回肺部排出。
此外,血液中的pH值和温度也会对氧气的输送产生影响。
当组织细胞代谢增加时,产生的二氧化碳会使血液的pH值下降,这又会促使氧合血红蛋白释放更多氧气供组织细胞使用。
血红蛋白 结构功能

血红蛋白结构功能血红蛋白是一种重要的蛋白质,它在人体内起着关键的结构和功能作用。
本文将从血红蛋白的结构和功能两个方面进行阐述。
一、血红蛋白的结构血红蛋白是由四个亚基组成的大分子复合物,每个亚基中含有一个血红素分子。
血红蛋白的结构可以分为四级:一级结构是由氨基酸序列组成的多肽链;二级结构是通过氢键形成的α螺旋和β折叠;三级结构是亚基之间的空间排列关系;四级结构是四个亚基的组合形成的四聚体。
血红蛋白的亚基中有两种类型:α亚基和β亚基。
α亚基和β亚基分别含有一个血红素分子,血红素是一种由铁离子和呼吸色素组成的环状结构。
每个血红蛋白分子可以结合四个氧分子,因此血红蛋白在运输氧气方面具有重要作用。
二、血红蛋白的功能血红蛋白在人体内具有两个主要的功能:氧运输和二氧化碳运输。
1. 氧运输:血红蛋白通过与氧分子的结合来运输氧气。
当氧气从肺部到达血液中时,它会与血红蛋白中的铁离子结合,形成氧合血红蛋白。
氧合血红蛋白在动脉中运输氧气到身体各个组织和细胞,然后在组织和细胞中释放氧气。
这种氧的运输和释放过程是通过血红蛋白分子结构的变化来完成的。
2. 二氧化碳运输:血红蛋白还能运输二氧化碳。
当细胞代谢产生二氧化碳时,它会被血液中的水分转化为碳酸氢根离子。
这些离子会与血红蛋白中的部分氨基酸结合形成碳酸血红蛋白。
碳酸血红蛋白可以通过血液循环将二氧化碳带到肺部,然后从肺部呼出体外。
血红蛋白的氧亲和力是其功能的重要特性之一。
氧亲和力受多种因素影响,包括温度、pH值、二氧化碳浓度等。
当氧分子结合到血红蛋白上时,它会促使其他氧分子更容易结合,这被称为协同效应。
这种协同效应使得血红蛋白在肺部吸氧和组织释放氧方面更加高效。
总结起来,血红蛋白是一种具有重要结构和功能的蛋白质。
它通过运输氧气和二氧化碳来维持人体的正常代谢。
血红蛋白的结构决定了它的功能,而其功能的调节又与其结构密切相关。
对血红蛋白结构和功能的深入研究有助于理解氧气和二氧化碳的运输机制,对相关疾病的治疗和预防也具有重要意义。
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OH OH
H NO
O OH OH
二葡糖醛酸胆红素
(四)肝细胞主动分泌结合胆红素入胆 小管是限速步骤
肝分泌胆红素入胆小管是肝代谢胆红素 的限速步骤。
五、胆红素在肠道内经历转化及肠肝循环
*过程
结合胆红素
肠菌
游离胆红素
葡萄糖醛酸 还
胆素
原 氧化
胆素原
﹡胆素原:中胆素原,粪胆素原,d -尿胆素原
﹡胆 素:i -尿胆素,粪胆素, d -尿胆素
肝细胞对胆红素的处理能力。
(二)Y蛋白或Z蛋白是胆红素在肝细胞质的 主要载体
胆红素在肝细胞浆中主要与胞浆Y蛋白和 Z蛋白相结合,其中以Y蛋白为主。
Y蛋白,即配体蛋白(ligandin)配体蛋白将 胆红素携带到肝内质网。
(三)胆红素在肝细胞内质网中结合转化为 结合胆红素
❖ 部位:滑面内网质 ❖ 反应:结合反应(UDP葡萄糖醛酸,UDPGA) ❖ 酶:葡萄糖醛酸基转移酶 ❖ 产物:主要为双葡萄糖醛酸胆红素,另有少量单
4×胆色素原 粪卟啉原Ⅲ
尿卟啉原Ⅰ 同合酶
尿卟啉原Ⅲ 脱羧酶
线状四吡咯
尿卟啉原Ⅲ 同合酶
尿卟啉原Ⅲ
④ 血红素的生成(线粒体)
粪卟啉原Ⅲ 血红素
粪卟啉原Ⅲ 氧化脱羧酶
亚铁螯合酶
原卟啉原Ⅸ
原卟啉原Ⅸ 氧化酶
原卟啉Ⅸ
胆红素的生成及空间结构
(一)胆红素主要来自红细胞的破坏
• 胆红素来源 体内的铁卟啉化合物—— 血红蛋白、肌红
N
N
H
HHHH N
HH N
H
PP 粪胆素原(l-尿胆素原)
2H
粪胆素(l-尿胆素)
中胆素(i-尿胆素) OH
H
(二)少量胆素原可被肠黏膜重吸收进入 胆素原的肠肝循环
胆素原肠肝循环 (bilinogen enterohepatic circulation)
肠道中有少量的胆素原可被肠黏膜细胞重 吸收,经门静脉入肝,其中大部分再随胆汁排 入肠道,形成胆素原的肠肝循环。
血红蛋白代谢
血红蛋白结构
❖ 人体内的血红蛋白由四个亚 基构成,分别为两个α亚基 和两个β亚基,在与人体环 境相似的电解质溶液中血红 蛋白的四个亚基可以自动组 装成α2β2的形态。
❖ 血红蛋白的每个亚基由一条 肽链(珠蛋白)和一个血红 素分子构成
血红素的结构
❖ 每个血红素又由4个吡咯环 组成,在环中央有一个铁 原子。血红蛋白中的铁在 二价状态时,可与氧呈可 逆性结合(氧合血红蛋白), 如果铁氧化为三价状态。 血红蛋白则转变为高铁血 红蛋白,就失去了载氧能 力。
葡萄糖醛酸胆红素、硫酸胆红素,统称为结合胆红 素
葡糖醛酸胆红素的生成
胆红素
+ UDP -葡糖醛酸
胆红素葡糖醛酸一酯
+ UDP -葡糖醛酸
UDP-葡糖醛 酸基转一酯 +
UDP
胆红素葡糖醛酸二酯 +
UDP
胆红素葡糖醛酸二酯的结构
H
H
ON
H HHH
N
N
H
H
N
+ CH2
C~SCoA
O
CH2NH 2 COOH
HSCoA + CO2
ALA合酶 (磷酸吡哆醛)
调节酶:ALA合酶
H2C CH2 CO CH2NH 2
② 胆色素原的生成(胞质)
COOH
CH2
CH2
HO
OC
O
H C H ALA脱水酶
H NH
2H2O
H2N
O OH
N H
③ 尿卟啉原Ⅲ及粪卟啉原Ⅲ的生成(胞质)
O
CH 2
CH 2
HOOC
H H OH
CO
OO H
OH
H
H HO
CH 2 CH 2 CO O
O H H HO
COOH H
H OH
OH H
胆红素
O
C
O
H
H
N
O
N
N
H
O
H
H NO
H
C
O
2UDP-葡糖醛酸
UDP-葡糖醛酸基转移酶
2UDP
O
COOH OH
O N H
N OH
HO COOH O
C
O C
HO N
血红素的生物合成
合成的组织和亚细胞定位 参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的
幼红细胞和网织红细胞中合成 合成原料
甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+
合成定位 线粒体、胞质
* 合成过程
①δ-氨基-γ-酮戊酸 (- aminolevulinic acid ,ALA)生成(线粒 体):
COOH
COOH
H2C
正常人肝对胆红素有强大的处理能力,每 天可清除3000mg以上的胆红素,不会造成未结 合胆红素的堆积。
(一)胆素原是肠菌作用的产物
粪 胆 素 与 尿 胆 素 的 生 成
H
H HHH
H
HO
N
N
N
N
OH
PP 胆红素
+8H
HO
H HH
N
N
H H HH N
H N
OH
+8H
H
H
PP d-尿胆素原
2H HO
H HHH
N
N
HHHH N
HH N
OH
d-尿胆素
PP
中胆素原(i-尿胆素原)
+4H
2H
HO H
H HHH
• 意义 增加胆红素在血浆中的溶解度,限制
胆红素自由通过生物膜产生毒性作用。
四、胆红素在肝细胞中生成结合型胆红素 并分泌入胆小管
(一)胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取 与清蛋白结合的胆红素在肝细胞膜血窦域
分解出游离的胆红素,并被肝细胞摄取。 其动力是肝细胞内外胆红素的渗透压。 其速度取决于清蛋白-胆红素的释放速度和
肠道完全梗阻时,胆红素不能排入肠道, 形成胆素原及胆素,故粪便呈灰白色;
胆 素 原 肠 肝 循 环 的 过 程
六、血清胆红素含量增高可出现黄疸
(一)正常人血清胆红素含量甚微
正 常 人 血 清 胆 红 素 含 量 为 3.417mol/L ( 0.21mg/dl ) , 以 未 结 合 胆 红 素 为 主 , 结 合 胆红素不超过总量的4%。
HOOC
N N Fe2+ N
N
血红素
HOOC
2O2
血红素加氧酶
Fe3+
H ON
CO+H2O N
NADPH+H+ NADP+
H N
PP
胆绿素还原酶
NADPH+H+ NADP+
H ON
H HHH
N
N
PP
H NO
胆绿素
H NO
胆红素
三、血液中的血红素主要与血清蛋白结合 而运输
• 运输形式 胆红素-清蛋白复合体
蛋白、细胞色素、过氧化氢酶及过氧化物酶。 ※ 约80%来自衰老红细胞中血红蛋白的分解。
(二)血红素加氧酶和胆绿素还原酶催化 胆红素的生成
• 部位
肝、脾、骨髓单核-噬细胞系统细胞微粒体与胞液中
• 过程
血红蛋白
血红素+珠蛋白
胆红素 氨基酸
• 胆红素的性质
亲脂疏水,对大脑具有毒性作用
胆 红 素 的 生 成 过 程