第五章酶工程酶的化学修饰
《酶工程》课后知识题目解析
《酶工程》课后知识题目解析第一章酶工程基础1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。
②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。
③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。
⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
2.说说酶的研究简史酶的研究简史如下：(1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国科学家K?hne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
(3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
3.说说酶工程的发展概况I.酶工程发展如下：①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod 提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。
酶工程 第五章
第—节 金属离子置换修饰
用于酶分子修饰的金属离子，往往是二价金属离子。例如 Ca 2 , Mg 2 , Mn2 , Zn2 , Co 2 , Cu 2 , Fe2 等等。金属离子置换修饰法只适用于本来 在结构中含有金属离子的酶。 在离子置换修饰的过程中，首先要加入一定量的乙二胺四乙酸 (EDTA)等金属螯合物到酶液中，使酶分子中的金属离子与EDTA形成螯 合物，此时酶成为无活性状态。通过透析或超滤、分于筛层析等方法， 可将EDTA-金属螯合物从酶液中分离除去。然后用不同的金属离子加到 酶液中，酶蛋白与金属离子结合。根据离子种类的不同，经离子置换 后的酶将会出现不同的特性。有些修饰酶活性比原来酶的活性降低， 甚至完全无活性；有些修饰酶的活性比原酶活性提高；有些修饰酶的 稳定性比原酶增加等。所以只要选择到适宜的金属离子作修饰剂，去 置换原来的金属离子，就有可能提高酶活力，增加酶稳定性。
第二节
大分子结合修饰
一、通过修饰提高酶活力
酶的催化能力受诸多因素的影响。本质上是由其特定 的空间结构，特别是由其活性中心的特定构象所决定的。 水溶性大分子通过共价键与酶分子结合后，可使酶的 空间结构发生某些改变，使酶的活性中心更有利于和底物 结合，并形成准确的催化部位，从而使酶活力得以提高。 例如：每分子核糖核酸酶与6.5分子的右旋糖酐结合，可 使该酶的活力提高到原有的活力的2.25倍；用右旋糖酐修 饰胰凝乳蛋白酶，当每分子酶与11分子右旋糖酐结合时， 修饰酶的活力达到原有的活力的5.1倍；每分子胰蛋白酶 用11分子的右旋糖肝修饰后，酶活力可提高30％等。
第二节 大分子结合修饰
利用水溶性大分子与酶结合，使酶的空间结构发生某 些精细的改变，从而改变酶的特性与功能的方法称为大分 子结合修饰法。简称为大分子结合法。 通常使用的水溶性大分子修饰剂有：有旋糖酐、聚乙 二醇、肝素、蔗糖聚合物(Ficoll)、聚氨基酸等。这些大 分子在使用前一般需经过活化，然后在一定条件下与酶分 子以共价键结合。对酶分子进行修饰。例如：右旋糖酐先 经高碘酸(HIO4)活化，然后与酶分于的氨基共价结合。
酶工程 第五章酶分子修饰 第四节酶蛋白侧链基团修饰
一、氨基修饰剂
凡能使酶蛋白侧链上的氨基发生改变的化台物，称为 氨基修饰剂。主要的有：二硝基氟苯、醋酸酐、琥珀酸酐、 二硫化碳、亚硝酸、乙亚腔甲酯、O-甲基异脲、顺丁烯二 酸酐等。这些修饰剂作用于酶蛋白侧键上的氨基或产生脱 氨基作用，或与氨是共价结合将氨基屏蔽起来，使氨基原 有的副链改变，从而改变酶蛋白的构象。
酶蛋白侧链基团的修饰可以使用各种小分子物质，也 可使用各种大分子物质。其中使用水溶性大分子与侧链基 团结合的属大分子结合修饰，已在本章第二节阐述。使用 不溶性大分子与酶侧链基团结合的属于结合固定化方法， 将在下一章介绍。本节主要介绍各种小分子化合物与酶蛋 白侧极基团相互作用的修饰方法。
第四节 酶蛋白侧链基团修饰
第四节 酶蛋白侧链基团修饰
已知大肠杆菌的苹果酸酶可催化下列4种生化反应：
该酶的巯基用乙基马来酰亚胺修饰后，其催化 主反应A的功能消失，同时也失去催化反应B的能力， 然而催化反应C和D的酶活性却提高10倍以上。
第四节 酶蛋白侧链基团修饰
酶经侧链基团修饰后，对于酶的活性、稳定性或抗原 性都有显著影响，往往可提高其使用价值。例如：用O-甲 基异脲修饰溶菌酶，使赖氨酸残基的ε-氨基与之结合， 修饰后酶活力保持不变，但稳定性提高，且很容易结晶析 出；用亚硝酸修饰天门冬酰胺酶，使其氨基末端的亮氨酸 和肽链中的赖氨酸的氨基脱去变成羟基，经修饰后，该酶 的稳定性大大提高，在体内的半衰期可延长2倍，显著提 高治疗效果；枯草杆菌蛋白酶的第l 04位酪氨酸可特异地 被碘化、硝化和琥珀酰化，经修饰后的酶，由于负电荷能 引入，而增加了对带正电荷底物的结合力；葡萄糖异构酶 经琥珀酰化修饰后，其最适pH值下降0.5单位，并增加酶 的稳定性，这对果葡糖的生产有利。
Chapter5_酶分子修饰
蛋白类酶主要由蛋白质组成，酶蛋白的侧链基团是指组成蛋白质 的氨基酸残基上的功能团。主要包括氨基、羧基、巯基、胍基、 酚基、咪唑基、吲哚基等。这些基团可以形成各种副键，对酶蛋 白空间结构的形成和稳定有重要作用。侧链基团一旦改变将引起 酶蛋白空间构象的改变，从而改变酶的特性和功能。
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氨基修饰
采用某些化合物使酶分子侧链上的氨基发生改变，从而改 变酶蛋白的空间构象的方法称为氨基修饰。
修饰反应尽可能在酶稳定条件下进行，并尽量不破坏酶活 性功能的必需基团，使修饰率高，同时酶的活力回收高。 （1）pH与离子强度
pH决定了酶蛋白分子中反应基团的解离状态。由于它们的 解离状态不同，反应性能也不同。
（2）修饰反应的温度与时间
严格控制温度和时间可以减少以至消除一些非专一性的修 饰反应。
(4)分离：酶经过大分子结合修饰后，不同酶分子的修饰效果往往有所差别，需要通过凝 胶层析等方法进行分离，将具有不同修饰度的酶分子分开，从中获得具有较好修饰效果 的修饰酶。
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大分子结合修饰的作用：
(1)通过修饰提高酶活力：每分子核糖核酸酶与6.5分子的右旋糖酐 结合，可以使酶活力提高到原有酶活力的2.25倍；每分子胰凝乳蛋 白酶与11分子右旋糖酐结合，酶活力达到原有酶活力的5.1倍。 (2)通过修饰降低或消除酶蛋白的抗原性：酶对人体来说是一种外源 性蛋白。当酶进入体内会成为一种抗原，刺激体内产生抗体；酶再 次进入体内，抗体就能和酶特异性结合，酶失去催化功能。二者的 特异结合是由它们之间特定的分子结构引起的。通过酶分子修饰， 使酶结构发生改变，可大大降低甚至消除酶的抗原性，从而保持催 化功能。
5
2 酶分子修饰的基本要求和条件
酶分子的化学修饰
作用： （1）提高酶活力 （2）增加酶的稳定性 （3）降低抗原抗体反应
资料仅供参考,不当之处，请联系改正。
根据修饰分子的大小和对酶分子的作用方式，可分为 大分子的非共价修饰和大分子的共价修饰两类。
（1）大分子的非共价修饰 使用一些能与酶非共价地相互作用而又能有效地保护
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二、酶化学修饰的基本要求：
决定化学修饰成败的关键是修饰的专一性， 尽量少破坏必需基团，得到高的酶活力回 收。为此，有时需要通过反复试验来确定。
选择修饰剂 选择酶反应条件 反应的专一性
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三、酶分子化学修饰的主要方法
（一）酶分子的主链修饰 （二）酶分子的侧链基团修饰 （三）酶分子的化学交联修饰 （四）酶分子的大分子结合修饰 （五）酶分子的亲和标记修饰 （六）酶分子的基因修饰 （七）与辅助因子相关的修饰
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侧链基团修饰的主要作用
1.探测酶和蛋白质的必须氨基酸残基的性 质和数目。
2.用于酶蛋白的纯度的分析与鉴定
3.探索酶蛋白作用的化学机理
4.用于酶蛋白分子的固定化
（三）酶分子的化学交联修饰 资料仅供参考,不当之处，请联系改正。
概念：既可以酶分子内部亚基之间，也可 以在分子与分子之间。
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（二）酶分子的侧链基团修饰
概念：采用人工方法使酶蛋白的氨基酸残基的侧 链基团与修饰剂发生化学反应，从而改变酶分子 的性质和功能的修饰方法称为侧链修饰基团。
选择性修饰试剂必须要与多肽链中某—种特定的 氨基酸残基侧链基团发生化学反应，并形成紧密 共价结合。酶分子中经常被修饰的氨基酸残基侧 链基团有：巯基、氨基、羧基、咪唑基、羟基、 酚基、胍基、吲哚基、硫醚基及二硫键等。
酶工程-05-酶分子修饰
2)专一性化学修饰 （2）位点专一性修饰（亲和标记） 含有活泼反应基团的底物类似物：
①与S结构相似，与活性中心的氨基酸残基亲和力大，而与 活性中心以外的氨基酸残基亲和力小。
②具有活泼的化学基团（如卤素）可与活性中心的基团形 成稳定的共价键。
Enzyme Engineering
位点专一性修饰
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Enzyme Engineering
酶的结构
研究酶活性中心的方法
2、化学修饰法 1)非专一性化学修饰 用非专一性的修饰试剂与氨基酸侧链基团相互作
用。
Problem???
怎样判断化学试剂是同活性中心内的必需基团结 合？
How to determine ?
Enzyme Engineering
催化特性
研究角度 —— 酶学
环境适应性
研究酶分子中一级结构的改变对酶空间构象的影响，进一步探 索酶的结构与催化特性之间的关系
探测酶活性必需氨基酸的性质和数目 探索酶分子的拓扑学及寡聚酶的亚基结合状态 探测酶蛋白部分区域的构象状态，以及结构变化与运动 探索酶的作用机理和催化反应历程
Enzyme Engineering
Enzyme Engineering
酶分子修饰
大分子结合修饰
Macromolecules combine modification
采用水溶性大分子与酶的侧链基团共价结合，使酶分子的空
间构象发生某些精细的改变，从而改变酶催化特性的方法 常用的大分子
Enzyme Engபைடு நூலகம்neering
酶分子修饰
酶分子修饰的条件
修饰反应尽可能在酶稳定条件下进行，并尽量不破坏维 持酶活性功能的必需基团
酶工程习题参考答案
第五章酶工程习题答案一、填空题1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。
2. Km是米氏常数。
它与酶的种类和反应条件有关。
3..对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。
4.酶制剂有四种类型即液体酶制剂固体酶制剂纯酶制剂固定化酶制剂5.通常酶的固定化方法有吸附法，共价键结合法，交联法，包埋法。
6. 酶分子的体外化学修饰又可分为酶的表面修饰和内部修饰。
经化学修饰的酶热稳定性有较大提高，这是因为修饰剂的多个功能基团与酶分子上的的多个基团（如氨基、羧基、咪唑基等）相互交联，增加了酶分子构象的稳定性。
7. 生物酶工程主要包括三个方面：基因工程方法大量生产酶（克隆酶）；对酶基因修饰产生遗传修饰酶（突变酶）；设计新的酶基因，合成新的酶。
二、问答题1．解释下列名词：核酶：具有催化功能的RNA，包括剪切型核酶和剪接型核酶两类。
克隆酶：通过基因工程手段，克隆各种天然的蛋白质或酶基因，并将其与适当的调节信号连接，再通过一定的载体（质粒）导入能够大量繁殖的微生物体内，使之高效表达。
突变酶：利用有控制地对天然酶基因进行剪切、修饰或突变，从而改变这些酶的催化特性、底物专一性或辅酶专一性，使之更加符合人们的需要。
进化酶：创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随即突变、基因重组和自然选择），在体外改造酶基因，并定向选择（或筛选）出所需性质的突变酶。
人工酶：又称模拟酶或酶模型，指利用有机化学、生物化学等方法设计和合成一些较天然酶简单的非蛋白质分子或蛋白质分子，以这些分子作为模型来模拟酶对其作用底物的结合和催化过程。
固定化酶：指在一定空间内呈闭锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。
细胞固定化技术：将细胞限制或定位于特定空间位置的技术称为细胞固定化技术。
酶的化学修饰名词解释是什么
酶的化学修饰名词解释是什么酶是生物体内一类催化剂。
它们是由蛋白质组成的，能够加速生物化学反应的速度，但反应本身不会被改变。
酶的活性与其分子结构密切相关，而化学修饰则是指通过改变酶的分子结构来调节其活性或功能的方法。
在这篇文章中，我们将探讨酶的化学修饰的概念、方法和应用。
一、酶的化学修饰是什么？酶的化学修饰是指通过引入化学基团或小分子到酶的分子结构上，从而改变酶的活性、稳定性或选择性的过程。
化学修饰可以发生在酶的氨基酸残基上，如蛋白质N-或C-端基团，也可以直接作用于酶的辅助因子上。
这些修饰可以是酶天然产生的，也可以是人工合成的，用于改善特定酶的性质或开发新的催化功能。
二、常见的化学修饰方法1. 脱氨基修饰：通过酶的氨基酸残基上的脱氨酶催化作用，去除酶中的氨基基团（如酰胺基、酮基等），从而改变酶的电荷分布和立体结构，进而调节酶的催化活性。
例如，氨基酸的去乙酰化可以通过脱乙酰化酶来实现。
2. 硫醇修饰：利用巯基（-SH）在酶分子中的反应活性，可通过脱氧剂（如巯基还原酶）的作用，降低或增加酶中硫醇含量，从而改变酶的三维结构和活性。
硫醇修饰还可以通过反应性硫醇试剂与酶中的巯基反应，如巯基化合物或含硫醇的小分子，来调节酶的性质。
3. 糖基化修饰：通过酶的氨基酸残基与糖分子发生酯键或糖苷键的形成，将糖基连接到酶分子上，从而改变酶的电荷分布和溶解度，以及与其他分子的相互作用。
糖基化修饰常见于糖基转移酶催化的反应过程中，如糖基转移酶可将糖基转移至酶分子的特定氨基酸残基上。
4. 磷酸化修饰：磷酸添加到酶的氨基酸残基上，通过调节酶的电荷分布和构象来改变酶的活性和功能。
磷酸化修饰对于调控细胞信号传导和调控酶的催化活性具有重要作用。
它可以通过激酶催化磷酸化反应，或者通过磷酸酯酶催化去磷酸化反应，来实现。
三、酶的化学修饰的应用1. 工业应用：通过化学修饰可以改善酶的催化效率、稳定性和选择性，从而提高酶在工业上的应用价值。
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四、金学修饰
加入EDTA
加入Ca2+
Zn2+
Ca2+
锌型蛋白酶
透析 EDTA-Zn2+
第五章酶工程酶的化学修饰
钙型蛋白酶 ↑20~30%
第二节 大分子结合修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
一、大分子结合修饰
利用水溶性大分子与酶结合，使酶 的空间结构发生某些精细的改变，从而 改变酶的特性与功能的方法称为大分子 结合修饰法，简称为大分子结合法。
1
：
5.1
第五章酶工程酶的化学修饰
大分子化学修饰的优点
2.通过修饰增强酶的稳定性 酶的半衰期t1/2：酶的活力降低到原来
活力一半时所经过的时间。
很多修饰剂分子具有多个活性基团，常与 酶形成多点交联，使酶的空间结构稳定，特别 是使酶活性中心的构象得到保护。
第五章酶工程酶的化学修饰
举例：超氧化物岐化酶（SOD） O2- + O2- + 2H+ =H2O 2 +O2
二、为什么要对酶进行分子修饰？
1.增强酶活性 2.增强酶的稳定性 3.消除或降低酶的抗原性
第五章酶工程酶的化学修饰
三、酶分子修饰的方法？
1.金属离子置换修饰 2.大分子结合修饰 3.酶蛋白侧链基团化学修饰 4.氨基酸置换修饰 5.物理修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第一节 金属离子置换修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
后，体内血清中就可能出现与此外源蛋白 特异性结合的物质，这些物质称为抗体， 能引起体内产生抗体的物质称为抗原。
大分子化学修饰是降低甚至消除酶抗原性 的有效方法之一：PEG-L-天冬氨酰酶
第五章酶工程酶的化学修饰
第三节 其他修饰方法
第五章酶工程酶的化学修饰
一、肽链有限水解
1.活性中心被破坏，失去催化功能 2.活性中心构象变化不大，活力基本不变 3.活性中心发生有利于与底物的结合并且形
后，体内血清中就可能出现与此外源蛋白 特异性结合的物质，这些物质称为抗体， 能引起体内产生抗体的物质称为抗原。
大分子化学修饰是降低甚至消除酶抗原性 的有效方法之一：PEG-L-天冬氨酰酶
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
SOD作用：保护DNA，蛋白质和细胞膜
SOD药用：类风湿性关节炎，白内障，膀 胱炎，皮肤炎，红斑狼疮等。
SOD静脉注射：t1/2=6~30min 右旋糖酐-SOD：t1/2=7h 聚乙二醇-SOD：t1/2=35h
第五章酶工程酶的化学修饰
大分子化学修饰的优点
3.通过修饰降低或消除酶的抗原性 当外源蛋白非经口进入人或动物体内
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
猪肝尿酸酶用白蛋白修饰: 最适pH由天然酶的10.5,下降到7.4—8.5
第五章 酶分子修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
二、常用的修饰剂
右旋糖酐、聚乙二醇、肝素、蔗糖 聚合物、聚氨基酸等
第五章酶工程酶的化学修饰
三、修饰方法
修饰酶
第五章酶工程酶的化学修饰
四、大分子化学修饰的优点
1.通过修饰提高酶的活性
核糖核酸酶 Vs 右旋糖酐修饰核糖核酸酶
1
：
2.25
胰凝乳蛋白酶 Vs 右旋糖酐修饰胰凝乳蛋白酶
一、金属离子置换修饰
通过改变酶分子中所含的金属离子， 使酶的特性和功能发生改变的方法称为 金属离子置换修饰，简称离子置换法。
第五章酶工程酶的化学修饰
二、金属离子置换修饰的目的
提高酶活性 提高酶的稳定性
第五章酶工程酶的化学修饰
三、金属离子置换修饰的适用范围
只适用于本来在结构中含有金属离子的酶 用于酶修饰的金属离子：Ca2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Cu2+, Fe2+…
1
：
5.1
第五章酶工程酶的化学修饰
大分子化学修饰的优点
2.通过修饰增强酶的稳定性 酶的半衰期t1/2：酶的活力降低到原来
活力一半时所经过的时间。
很多修饰剂分子具有多个活性基团，常与 酶形成多点交联，使酶的空间结构稳定，特别 是使酶活性中心的构象得到保护。
第五章酶工程酶的化学修饰
举例：超氧化物岐化酶（SOD） O2- + O2- + 2H+ =H2O 2 +O2
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
氨基的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
胍基的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
SOD作用：保护DNA，蛋白质和细胞膜
SOD药用：类风湿性关节炎，白内障，膀 胱炎，皮肤炎，红斑狼疮等。
SOD静脉注射：t1/2=6~30min 右旋糖酐-SOD：t1/2=7h 聚乙二醇-SOD：t1/2=35h
第五章酶工程酶的化学修饰
大分子化学修饰的优点
3.通过修饰降低或消除酶的抗原性 当外源蛋白非经口进入人或动物体内
第五章酶工程酶的化学修饰
二、常用的修饰剂
右旋糖酐、聚乙二醇、肝素、蔗糖 聚合物、聚氨基酸等
第五章酶工程酶的化学修饰
三、修饰方法
修饰酶
第五章酶工程酶的化学修饰
四、大分子化学修饰的优点
1.通过修饰提高酶的活性
核糖核酸酶 Vs 右旋糖酐修饰核糖核酸酶
1
：
2.25
胰凝乳蛋白酶 Vs 右旋糖酐修饰胰凝乳蛋白酶
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
第五章酶工程酶的化学修饰
一、什么是酶的分子修饰？
• 通过各种方法使酶分子结构发生某些 改变，从而改变酶的某些特性和功能 的过程，称为酶的分子修饰。
第五章酶工程酶的化学修饰