蛋白质的结构与功能(二)
农学考研第二章蛋白质的结构与功能(简答论述)
第二章蛋白质的结构与功能（简答论述）1.什么是蛋白质变性？指出3种常见蛋白质的变性剂。
变性后的蛋白质能否复性？(简答已考，还是要掌握住，应对选择)解:天然蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响时，次级键被破坏，天然构象解体，生物活性丧失，这种作用称为蛋白质变性作用。
蛋白质变性后，理化性质也会有明显改变，如溶解度降低，黏度增加，扩散系数降低。
蛋白质研究中常用的变性剂有脲(尿素)、盐酸胍、SDS等。
变性后的蛋白质有的可以复性，有的不能，这既取决于蛋白质本身的结构、组成，也与变性条件强度有关。
蛋白质结构组成越简单，变性条件越温和，复性的可能性就越大。
2.试比较肌红蛋白和血红蛋白在结构、功能上的异同点(掌握住下表)解:主要异同点如下表3. 什么是蛋白质辅基？以肌红蛋白为例，阐述辅基与蛋白质结构、功能的关系？（掌握住第一段，例子理解即可）解:蛋白质辅基是缀合蛋白质分子中的非蛋白部分。
辅基与蛋白质结合紧密，以共价键相连，用普通透析技术不能除去。
辅基是整个分子一部分，是蛋白质实现功能所必需的，脱辅基蛋白会部分甚至完全丧失活性。
肌红蛋白的辅基是血红素。
血红素位于肌红蛋白分子表面裂缝的疏水微环境中，它由有机分子和Fe原子两部分组成。
Fe原子除了与原卟啉环上的4个N原子分别形成4个配位键外，在环一侧与附近多肽链上的His形成1个配位键，在环另一侧与氧形成1个配位键。
可见没有肌红蛋白多肽链折叠成合适的微环境，血红素就不能与蛋白质亚基结合，肌红蛋白也就没有结合氧的能力。
4.还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点？还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同？(这道题曾经出现在2010年研究生统考题中)。
解:典型的肽键是一个氨基酸的a羧基和另一个氨基酸的a氨基脱水形成的。
而还原性谷胱甘肽分子中的肽键为r-肽键，即谷氨酸的r羧基和半胱氨酸的氨基脱水所形成的肽键。
还原性与氧化性谷胱甘肽的结构区别主要有两点：①还原性谷胱甘肽含有自由巯基(- SH)，氧化性谷胱甘肽含有二硫键。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是构成生命体的重要有机物之一。
不仅在细胞内承担着结构、代谢和传递信息等重要功能，也是生物体外形态、机能和复杂性的重要基础。
蛋白质的结构与功能密不可分，下面就让我们探讨一下蛋白质的结构与功能。
一、蛋白质的结构蛋白质主要由氨基酸构成，共有20种氨基酸，可以通过不同的排列组合形成不同的蛋白质。
蛋白质的三级结构可以分为原生态、二级和三级结构。
原生态结构指的是蛋白质最初的线性结构。
蛋白质的二级结构是指在原生态结构的基础上，一段蛋白质链上氢键的形成以及立体的构造所形成的结构，如α-螺旋、β-折叠片等结构。
最后，蛋白质的三级结构就是由二级结构之上的空间构造而形成的，可以形成其他种类的空间形态，如球形、管形、片状等。
通过一系列的化学反应和调整，蛋白质在相应的化学环境下自行形成三维结构，从而产生相应的生物学功能。
此外，蛋白质的结构还会受到一些其他因素的影响，比如高温、酸、盐等。
在这些条件下，蛋白质会发生结构变性，从而产生功能失调。
无论是正常的生长和发育，还是健康生活的维持，蛋白质的合理结构是至关重要的。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能主要与其结构密切相关。
首先，蛋白质是构成生命体的基本物质之一，内含有大量重要的生命活动所需的功能性蛋白质，如酶和激素等，从而掌控和维持生物体的正常运转。
另外，蛋白质也是细胞内膜和细胞质骨架构建的主要物质之一，同时也是细胞内的信号转导、应激响应等基础操作的重要组成部分，包括有信号媒介转运和传导等功能。
此外，蛋白质还可以与其他生物体的分子相互作用，从而发挥进一步的作用。
比如，它们可以与DNA和RNA结合，控制某一基因表达的转录调节作用，完成细胞功能的稳定和调节。
此外，蛋白质还可以与病原体、微生物等非自身物质相互作用，发挥抗病毒、抗细菌等作用。
三、蛋白质的应用蛋白质的三级结构和功能对其应用有着重要的意义。
首先，蛋白质是生物医药、食品安全、环境检测等领域中的重要研究对象。
蛋白质的结构与功能(2)
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 1、氨基酸的命名： 系统命名法 俗称
α
α
2、氨基酸的结构特点： ❖氨基酸的通式
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋 白质的氨基酸仅有20种。
除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；
主要化学键： 疏水作用力、 离子键、 氢键、 van der Waals力
等。
四、蛋白质的四级结构
概念：蛋白质分子中各亚 基的空间排布及相互作用。
蛋白质的亚基 (subunit)： 参与构成蛋白质四级结构 的、每条具有三级结构的 多肽链。
主要化学键：疏水作用力， 氢键和离子键
蛋白质结构中应注意的问题： 由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三级，具有三
-折叠(-pleated sheet) ①多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴折叠呈锯齿状，两平
面间夹角为110°，R基交替地伸向锯齿状结构的上下方。
②若干肽段互 相靠拢，平行 排列，通过氢 键连接。氢键 的方向与长轴 垂直。
③若两条肽段走向一致（N端、C端方向相同），称为平行式； 反之，称之为反平行式，反向更稳定。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质的作 用下可转变成β-折叠的PrPsc，从而致病。
第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化
一、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性解离与等电点 蛋白质的两性解离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链
中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷 或正电荷的基团。
变性蛋白质的特点： 生物学活性丧失 溶解度降低，易于沉淀 粘度增加，结晶能力消失 易被蛋白酶水解
蛋白质的结构与功能2
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
第八页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（一）氨基酸的分类
1. 非极性脂肪族氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
第九页，编辑于星期三：一点 二十三分。
1. 非极性脂肪族氨基酸
第十页，编辑于星期三：一点 二十三分。
第四十二页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（2）β-折叠
β-折叠呈折纸状
多肽链充分伸展，各个肽单元以Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨
基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。
第四十三页，编辑于星期三：一点 二十三分。
第四十四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
β-折叠
第四十五页，编辑于星期三：一点 二十三分。
2. 蛋白质二级结构的主要构象形式
n α-螺旋(α-helix) n β-折叠(β-pleated sheet) n β-转角(β-turn) n 无规卷曲(random coil)
第三十八页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（1）α-螺旋
多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。
第四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
蛋白质的元素组成
主要含有碳、氢、氧、氮及硫。 有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、
锰、钴及钼等。
第五页，编辑于星期三：一点 二十三分。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量接近，平均为16%。 测定生物样品含氮量可推算出蛋白质
大致含量。
100克样品中蛋白质的含量（g%） =
三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
生物化学 第3章 蛋白质的结构与功能(2)
（三）亚基汇聚形成酶的活性部位：
许多酶的催化效力来自单个亚基的寡聚结合。单体也许不能 构成完整的活性部位，寡聚体的形成可能使所有必需的催化基团 汇聚形成酶的活性部位。例如，细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位 就是由相邻亚基对构成的，解离的单体是无活性的。
（四） 协同性：
这是寡聚体蛋白(包括寡聚体酶)的一个重要的性质。这方面的 相关例子在后续有关章节中将会涉及到。
因为对于球形物体来说，表面积是半径平方的函数， 体积是半径立方的函数：表面积 ＝ 4πr2；体积 ＝ 4/3πr3；表面积/体积 ＝ 3/r.由于在一个蛋白质范围 内的相互作用通常在能量上是有利于蛋白质的稳定, 由 于蛋白质表面与溶剂水的相互作用往往在能量上是不利 的，因此在通常的情况下，减少表面积比例将会使蛋白 质变得更加稳定。
第六节 蛋白质空间结构与功能的关系
9.17
一 血红蛋白与肌红蛋白的生理作用
血红蛋白：是血液中红细胞中的主要蛋白质。主要 功能是通过血液循环在肺部和毛细血管间转运氧和二氧化 碳。 肌红蛋白：存在于肌肉等组织中，当氧从毛细血管 中扩散进入肌肉组织后，就被组织细胞内的肌红蛋白结合。 肌红蛋白是组织细胞内的氧贮存者。
三 血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线
（一）氧合曲线的比较
肌红蛋白的氧合曲线是双曲线，而血红蛋白的氧合曲 线是S型曲线。S形的结合曲线是一种蛋白质的小分子结合 部位之间协同作用的标志。这就是说，一个小分子的结合 影响其余小分子的结合。 血红蛋白是一种四聚体分子，每个亚基都能同O2分子结 合。这与肌红蛋白分子只有一个氧结合部位不同。因此， 很可能当一个亚基的氧结合部位同氧结合后就影响其他亚 基对氧结合的亲和力。
deoxyhemoglobin
二 蛋白质空间构象稳定的因素
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质的结构和功能
第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份)Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II)(续)2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel）相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。
β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。
图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds）“β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。
图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor2.7 β-螺旋（β Helix）由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。
图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C3. 全α拓扑结构(All α Topologies)此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。
α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。
前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。
3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle）相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。
最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。
图38 细胞色素b562中的升降螺旋束Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562图39 铁蛋白中的升降螺旋束Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin图40 蚯蚓肌红蛋白中的升降螺旋束Fig 40 The Up and Down Helix Bundle in Myohemerythrin图41 细菌视紫红质中的升降螺旋束Fig 41 The Up and Down Helix Bundle in Bacteriorhodopsin3.2 希腊花边螺旋束（Greek Key Helix Bundle）由连续的αα模体相互垂直地折叠起来，形成回形花边（图42）。
蛋白质结构与功能解析
蛋白质结构与功能解析蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它们在组织结构、物质转运、代谢调控等方面发挥着重要的作用。
蛋白质的功能与其结构密切相关，因此了解蛋白质的结构特点对于揭示其功能机制具有重要意义。
本文将对蛋白质的结构与功能展开解析。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构指的是蛋白质由多个氨基酸残基的线性排列组成，通过肽键相连。
来自于胺基的N端和羧基的C端组成一条线性序列，这种线性序列决定了该蛋白质的氨基酸组成。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中相邻氨基酸残基之间的非共价相互作用而形成的结构。
其中最为典型的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多个氢键构成的螺旋状结构，而β-折叠则是由平行或反平行的β链相互作用而形成的片状结构。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质链上存在的立体空间的整体折叠方式。
蛋白质中的氨基酸残基之间可以通过非共价的相互作用力，如疏水作用、静电相互作用、氢键等，相对稳定地形成具有特定空间的结构。
4. 四级结构：四级结构是指蛋白质通过多肽链的相互组装而形成的复杂结构。
多肽链可以通过非共价相互作用力以及其他辅助因素的参与，形成完整的功能性蛋白质。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，以下是几个常见的蛋白质功能类型。
1. 结构蛋白质：结构蛋白质主要参与细胞和组织的结构形成，提供细胞内外的支持和保护。
例如胶原蛋白是皮肤、骨骼和肌肉的重要结构组分，肌动蛋白则参与肌肉的收缩。
2. 酶蛋白质：酶蛋白质是调节各种化学反应的催化剂。
它们能够降低反应的能垒，加速生化反应的进行。
例如胰岛素是一种激素蛋白质，能够促进葡萄糖的转运和利用。
3. 抗体蛋白质：抗体蛋白质具有高度特异性，能够与病原体和其他入侵物质结合，触发免疫反应，保护机体免受疾病的侵害。
4. 运输蛋白质：运输蛋白质能够将物质从一个位置转运到另一个位置，例如血红蛋白能够将氧气运输到身体各个组织。
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许两条肽段彼此靠近。
三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠 形成蛋白质三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为 模体(motif) 。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
模体常见的形式
•
α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋模体
•
•
链-β转角-链模体
链-β转角-α-螺旋-β转角-链模体
钙结合蛋白中结合钙离子
常见的模体
的模体：由α-螺旋-环α-螺旋组成，环中有几个 恒定的亲水侧链，侧链末 端的氧原子通过氢键结合 钙离子。
蚕丝的主要成分是丝心蛋白，丝心蛋白含大量 的甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸，以β-折叠结构为 主，是反平行式。层内丙氨酸（或丝氨酸）残 基侧链和甘氨酸残基侧链靠氢键连接，使得丝 纤维有很高的抗张强度；层间主要靠片层间氨 基酸残基R侧链基团间的范德华力维系，使得 丝纤维有柔软性。
（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
四级结构(quaternary structure)
高级结构 （空间构象）
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
第一个被测定一级结构的蛋白质分子：牛胰岛素
链内二硫键
链间二硫键
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
例如：
一段肽链有多个酸性氨基酸残基相邻，则在ｐＨ7.0时这
些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍α-螺旋 的形成。 多个碱性氨基酸残基在一肽段内，由于正电荷相斥，妨 碍-螺响-螺旋形成。
脯氨酸的Ｎ原子在刚性的五元环中，其形成的肽键Ｎ原 子上没有Ｈ，不能形成氢键，结果肽链走向转折，不能 形成-螺旋。 形成β-折叠的肽段要求氨基酸残基的侧链较小，才能容
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein 刘 玥 基因工程研究所
本次课内容及要求
【掌握】
1．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；
2．蛋白质的二级结构的概念和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷 曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；
3．蛋白质的三级结构概念；
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平
面，C1 和C2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同
一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
Ｃα分别与Ｎ和ＣＯ相连的键都是单键，可自由旋转 Ｃα与ＣＯ的键旋转角度以φ 表示（phi fai ） Ｃα与Ｎ的键角以ψ（psi ）表示
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯 一因素。
蛋白质数据库：EMBL, Genbank, PIR等，可 查蛋白质一级结构及其它资料
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
毛发角蛋白的多肽链几乎全长都卷曲成α-螺旋，
数条α-螺旋状的多肽链缠绕成缆索，增加其机
械强度，并具有弹性（正常情况）。
（三）-折叠使多肽链形成片层结构
β －折叠和α－螺旋形状截然不同，呈折纸状。
β －折叠结构中多肽链充分伸展，每个肽单元以
Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿 状结构可平行排列，两条肽链走向相同为平行 式，走向相反为反平行式。
锌指结构：由α-螺旋和两
个反平行的β-折叠组成， 形似手指，Ｎ-端一对半胱
氨酸残基和C-端一对组胺
酸残基在空间上形成一个 洞穴，恰好容纳一个Zn+. 钙结合蛋白中结合 钙离子的模体 锌指结构
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
肽键C-N有一定程度双键性能，不能自由旋转， 且已证实处于反式构型（为什么？）。 肽单元以α-C为中心旋转
（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
蛋白质二级结构
-螺旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn) 无规卷曲 (random coil)
4．蛋白质的四级结构的概念。 【熟悉】 1. 肽单元概念； 【了解】
1．肌红蛋白和血红蛋白分子结构；
2．血红蛋白的构象和功能。
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure)
-螺旋
多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺
旋的走向为顺时钟方向，即所谓右手螺旋。氨基酸侧
链伸向螺旋外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈， 螺距为0.54nm。稳定α-螺旋的主要力是螺旋内的氢健， 该氢健几乎与螺旋长轴平行。
③ ②
①
蛋白质表面存在的α-螺旋，常具有两性特点， 即一侧为疏水性氨基酸，另一侧为亲水性氨基 酸。
举例1
烫发的基本过程分为两步，第一步是软化，即通 过含巯基乙酸根离子的软化剂将头发中的二硫键 和氢键打开，软化剂会有很浓的臭味，是由其中 的巯基引起的；第二步是定型，即使用具有氧化 性的定型剂对打开的二硫键进行重组，从而保持 头发垂直或卷曲。
头发角蛋白从α－螺旋（正常）变为β －折叠
（烫发）。
举例2
-转角
-转角常发生于肽链进行180º 回折时的转角上。 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽
链结构。
RNase四种结构都有
（五）模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具
有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。