生物化学小结与思考题：
生物化学总结
生物化学总结第一篇：生物化学总结一、符号题1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。
2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。
3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH 值。
4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。
7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。
8、hnRNA：核内不均一RNA。
mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。
9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。
10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。
11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。
13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。
14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。
15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。
16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。
17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。
22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。
23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。
生物化学学习心得体会（精选9篇）
生物化学学习心得体会（精选9篇）生物化学学习篇1关于生物化学这门学科，其实我觉得并不会很简单，作为一个理科生接触自己的第一门专业课，我感到又兴奋又纠结。
就像在学文科知识，这是我的感受。
本身理科生就对文科性质的东西有点障碍，对文字不够敏感，更注重理解而不是记忆，再加上课上讲述的知识听起来比较乏味，所以一开始对它有点抵触，上课老走神。
但其实生物这类学科可以自己总结归纳的，所谓的把厚书读薄，应该就是指归纳总结吧。
生物化学，顾名思义，就是生物学科里面的化学知识，当然就离不开化学。
蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西，与我们的生命活动息息相关。
而我们要学的`东西，无非就是这些物质的的化学本质、结构、功能等等一些基本概念。
其实说难也不会很难，但是里面囊括的东西实在很多。
明显这么多东西并非是一朝一夕间就能够全部吸收，所以说无论是对哪门学科的学习，都是循序渐进，厚积而薄发的的过程。
对于复习这门课程有两套计划：首先，把打印的PPT看完，当然，要配合着书看，那本比《辞海》还厚的的书实在是难以让人抓住重点。
生化复习要有系统的复习概念，把每一个章节总结成一个框架的结构，把重点都涵盖在里面，各个章节内容的联系也要从中体现。
其实这就是一个建立主线的过程，那些重点就是主线里的各个分支。
再就是做题了，知识的掌握与否只能看实践了。
针对每个章节都做些题目，看看哪些没有掌握，又回头去看，解决盲点和难点。
这样，基本上对考试也不会那么没底了吧。
最近看到网上说什么学习生化要三看遍书。
第一遍，快速浏览，基本掌握书上的内容。
第二遍，结合资料、笔记、习题仔细理解，各个击破。
第三遍，总结回顾。
突然觉得很彷徨，我直接就跳到了第三阶段了，相信效果会大打折扣吧。
哎，逝者如斯，不舍昼夜，追悔都没用了，只有把握现在，好好复习总结了。
生物化学学习心得体会篇2大二上学期，我们动医专业开设了动物生物化学这门课，巧的是，我们生化老师主编的新书也出版了，而且还成了我们这一届学生们的教材（我们都是很自豪的）。
大学 生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节
生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节 【目的与要求】1.熟悉三大营养物质氧化供能的通常规律与相互关系。
2．熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。
3．熟悉代谢调节的三种方式。
掌握代谢途径、关键酶（调节酶）的概念；掌握关键酶（调节酶）所催化反应的特点。
熟悉细胞内酶隔离分布的意义。
熟悉酶活性调节的方式。
4．掌握变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念；5．掌握酶的化学修饰调节的概念及要紧方式。
6．熟悉激素种类及其调节物质代谢的特点。
7．熟悉饥饿与应激状态下的代谢改变。
【本章重难点】1.物质代谢的相互联系2．物质代谢的调节方式及意义3．酶的变构调节、化学修饰、阻遏与诱导4．作用于细胞膜受体与细胞内受体的激素学习内容第一节物质代谢的联系第二节物质代谢的调节第一节物质代谢的联系一、营养物质代谢的共同规律物质代谢：机体与环境之间不断进行的物质交换，即物质代谢。
物质代谢是生命的本质特征，是生命活动的物质基础。
二、三大营养物质代谢的相互联系糖、脂与蛋白质是人体内的要紧供能物质。
它们的分解代谢有共同的代谢通路—三羧酸循环。
三羧酸循环是联系糖、脂与氨基酸代谢的纽带。
通过一些枢纽性中间产物，能够联系及沟通几条不一致的代谢通路。
对糖、脂与蛋白质三大营养物质之间相互转变的关系作简要说明：㈠糖可转变生成甘油三酯等脂类物质（除必需脂肪酸外），甘油三酯分解生成脂肪酸，脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA，乙酰CoA或者进入三羧酸循环或者生成酮体，因此甘油三酯的脂肪酸成分不易生糖，但甘油部分能够转变为磷酸丙糖而生糖，但是甘油只有三个碳原子，只占甘油三酯的很小部分。
㈡多数氨基酸是生糖或者生糖兼生酮氨基酸。
因此氨基酸转变成糖较为容易。
糖代谢的中间产物只能转变成非必需氨基酸，不能转变成必需氨基酸。
㈢少数氨基酸能够生酮，生糖氨基酸生糖后，也可转变为脂肪酸（除必需脂肪酸外），因此氨基酸转变成脂类较为容易。
脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA进入三羧酸循环后，即以CO2形式被分解。
生化实验思考题参考答案[1]
![生化实验思考题参考答案[1]](https://img.taocdn.com/s3/m/fb5e0b19f7ec4afe04a1dff5.png)
生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。
结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。
答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。
【精品】生物化学笔记与思考题
生物化学笔记与思考题生物化学笔记与思考题绪论 (3)第一单元糖类 (7)第二单元脂类 Lipids (19)第三单元蛋白质 (26)第四单元酶 (58)第五单元核酸 (86)第六单元激素 (104)第七单元生物氧化 (120)第八单元糖代谢 (129)第九单元脂类代谢 (153)第十单元氨基酸代谢 (171)第十一单元核苷酸代谢 (186)第十二单元 DNA的复制和修复 (196)第十三单元 RNA的生物合成 (223)第十四单元蛋白质的生物合成 (245)133个经典思考题 (258)生物化学经典习题与解答：/p-85325839.html绪论一、生物化学与分子生物学的概念及其研究内容生物化学与分子生物学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
或者说生物化学与分子生物学是研究生命现象中的物质基础和化学变化的一门科学。
二、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究从观察一个具体的生命现象开始，通过抽提、过滤、离心、色谱（层析）等生化技术分离出某种未知的生化物质（生化组分）比如一个新的未知蛋白组分，新基因片段，或新的次生代谢物，然后进行分析。
1.结构与性质：采用系列测定、X-射线衍射、波谱，质谱、圆二色性等技术分析其结构和功能，结构是功能的基础，有其结构必有其功能。
2功能：生理、病理、信号转导、抗病、抗旱、耐水肥、肥胖等生命现象的化学机制。
3.代谢及其细胞调控：表达的时空特异性，该物质何时产生与消亡，在什么组织表达？从哪儿来最终到哪儿去，其代谢受什么调控？（潜伏、激活、沉默）。
4.改造和利用：根据对这些生命现象分子机制的认识进行：（1）基因治疗：血友病、癌症、肥胖等。
（2）生化药物（基因工程药物）：红细胞生成素、胰岛素、干扰素等。
（3）转基因动植物：抗虫、抗病、抗病毒作物，动植物生物反应器等。
三、生物化学与分子生物学的发展史生物化学的启蒙阶段可以追溯到人类文明的早期。
生物化学 生物氧化小结及习题
生物氧化与氧化磷酸化一、知识要点生物氧化的实质是脱氢、失电子或与氧结合，消耗氧生成CO2 和H2O，与体外有机物的化学氧化（如燃烧）相同，释放总能量都相同。
生物氧化的特点是：作用条件温和，通常在常温、常压、近中性pH 及有水环境下进行；有酶、辅酶、电子传递体参与，在氧化还原过程中逐步放能；放出能量大多转换为ATP 分子中活跃化学能，供生物体利用。
体外燃烧则是在高温、干燥条件下进行的剧烈游离基反应，能量爆发释放，并且释放的能量转为光、热散失于环境中。
（一）氧化还原电势和自由能变化1．自由能生物氧化过程中发生的生化反应的能量变化与一般化学反应一样可用热力学上的自由能变化来描述。
自由能（free energy）是指一个体系的总能量中，在恒温恒压条件下能够做功的那一部分能量，又称为Gibbs 自由能，用符号G 表示。
物质中的自由能（G）含量是不易测定的，但化学反应的自由能变化（ΔG）是可以测定的。
ΔG 很有用，它表示从某反应可以得到多少有用功，也是衡量化学反应的自发性的标准。
例如，物质A 转变为物质B 的反应：A←→ BΔG＝G B—G A当ΔG 为负值时，是放能反应，可以产生有用功，反应可自发进行；若ΔG 为正值时，是吸能反应，为非自发反应，必须供给能量反应才可进行，其逆反应是自发的。
∆G = ∆G o + RT ln[A]/ [B]如果ΔG＝0 时，表明反应体系处于动态平衡状态。
此时，平衡常数为K eq，由已知的K eq 可求得ΔG°：ΔG°＝－RT ln K eq2．化还原电势在氧化还原反应中，失去电子的物质称为还原剂，得到电子的物质称为氧化剂。
还原剂失去电子的倾向（或氧化剂得到电子的倾向）的大小，则称为氧化还原电势。
将任何一对氧化还原物质的氧化还原对连在一起，都有氧化还原电位的产生。
如果将氧化还原物质与标准氢电极组成原电池，即可测出氧化还原电势。
标准氧还原电势用E°表示。
2022生化思考题详细答案解析(医学本科生适用)
生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：氨基酸是较酸分子的a-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与殁基连载同一个碳原子上，就成为a-氨基酸。
氨基酸中与竣基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-a-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH的碳为a-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含煌链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢犍。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋臼质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构;具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
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第一章蛋白质化学小结1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定6蛋白质的空间结构：二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应8蛋白质的分类：按外形及组成分类思考题：第一次课1）蛋白质、氨基酸的定义。
2）蛋白质有哪些生物学功能？3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。
4）写出人体所需的八种必需氨基酸。
第二次课1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？3）何谓生物活性肽？举例说明。
4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。
第三次课1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。
2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。
第四次课1）蛋白质有哪些重要的化学反应？第二章核酸化学小结1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交思考题：第一次课1）什么是分子生物学的中心法则？2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。
第二次课1）说明DNA的双螺旋结构特征。
2）什么是碱基互补原则？3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？第三次课1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。
2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？4）说明核酸变性与降解的区别。
第三章脂类与生物膜小结1、脂类是构成细胞表面的重要组分；2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；3、细胞中的膜系统通称生物膜；4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。
思考题：1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？第四章酶小结一、酶1.酶的概念2.酶催化作用的特点①共性②特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性二、酶的化学本质及结构功能特点I.酶：单纯酶结合酶：全酶= 酶蛋白+ 辅因子II.酶的辅因子☐维生素和辅酶●维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。
●维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。
●辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。
参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。
● 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。
许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。
III. 酶结构与功能特点(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶三、酶的分类及命名四、酶作用的机制1.酶催化作用的本质：降低反应活化能2.酶催化作用的中间产（络合）物学说E + S ==== E-S P + E3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说4. 使酶具有高效催化的因素● 临近定向效应● “张力”和“形变”● 酸碱催化● 共价催化五、酶促反应的速度及其影响因素1.底物浓度对酶促反应速度的影响☐ 米氏方程● 米氏常数Km 的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
米氏常数的单位为mol/L 。
● Km 值表示酶与底物之间的亲和程度：Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
2.抑制剂对酶反应的影响☐ 抑制作用的类型：● 不可逆抑制作用● 可逆抑制作用a. 竞争性抑制b. 非竞争性抑制c. 反竞争性抑制3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。
V=Vmax [S]Km + [S]5.温度对酶反应的影响:最适温度6.pH对酶反应的影响：最适pH7.酶的别构（变构）效应☐别构酶的特点：●一般是寡聚酶●具有别构效应●反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线8.固定化酶六、酶的分离纯化与酶活力测定1.酶的分离纯化①基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性②基本操作程序：a.选材b.抽提c.分离d.纯化③酶的制剂形式与保存2.酶活力的测定I.概念☐酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。
II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。
即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。
III.测定酶活力常有以下几种方法●初速度法●平均速度法●动态连续测定法●快速反应追踪法☐测酶活所用的反应条件应该是最适条件☐酶活力测定方法：◆反应计时◆反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量分析法测定。
常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。
3.酶活力的表示方法及计算☐酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。
a.国际单位：“U” 和“Kat”b.习惯单位☐比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。
☐回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力思考题：1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。
3、酶的化学本质是什么？如何证明？4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。
5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性8、说明酶催化作用的本质。
9、说明米氏方程及Km值的意义。
10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。
11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。
12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？13、酶的国际单位有几种表示方法？14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。
15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？第五章生物氧化小结1、生物氧化的概念与作用2、NADH，FADH2的彻底氧化3、呼吸链（电子传递链）组成与存在位点，作用机制，抑制剂4、磷酸化底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂思考题：1、说明生物体内H2O、CO2、A TP都的怎样生成?2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。
3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。
第六章糖代谢小结1、糖类的概念2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶3. 葡萄糖酵解及厌氧发酵EMP、乳酸发酵、酒精发酵4. 葡萄糖的有氧代谢丙酮酸脱羧、TCA5. 戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6. 糖异生思考题：1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。
3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？4、说明三羧酸循环的生理意义。
5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。
第七章脂类代谢小结1、脂类概述：脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）2、脂肪的分解：脂肪酸的β－氧化，酮体3、脂肪的合成思考题：1、脂肪是如何分解和合成的？2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？第八章蛋白质降解及氨基酸代谢思考题：1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?2、何谓氨基酸代谢库？3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？第九章蛋白质的生物合成思考题：1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？3、解释：翻译、三联密码、反密码子。
4、遗传密码有何特点？5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？6、翻译后的加工方式有哪些？第十章物质代谢的联系与调节思考题：1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？3、什么是共价修饰调节？。