优选生命体系中的配位化学
配位化学最新前沿【精品】
1。多核金属羰基化合物 多核金属羰基化合物中也存在着 M－M
键，故也属于金属羰基化合物。
OC
CO
CO CO
OC Mn Mn CO
OC CO OC CO
O OC C CO OC Co Co CO OC C CO
而且与分子自组装、分子器件和新颖有机材料的 研究息息相关。从某种意义上讲，超分子化学将 四大基础化学（有机化学、无机化学、分析化学 和物理化学）有机地融合成一个整体。
A
多分子
B
分
识别
子
合成 共价键合
受体
配位 分子间结合 超分子
转换
组 装 分子器件
超分子器件
C
底物
传输
D
2. 分子识别
所谓分子识别是指主体（受体）对客体（底物） 选择性结合并产生某种特定功能的过程，是分子 组装及超分子功能的基础 （锁与钥匙的关系）。
诊断的重要工具。因而获得2003年诺贝 尔生理医学奖。但单纯水质子共振成像 灵敏度低，故需加入某种顺磁性造影剂， 以缩短弛豫时间T1, T2，提高成像对比度 和清晰度。其中Gd-L配合物是最好的造 影剂。例如
Gd-DTPA, Gd-DOTA 及其衍生物。
DTPA: 二乙三胺五乙酸；
DOTA: 1,4,7,10-四氮杂环十二烷－ 1,4,7,10－四乙酸。
结构测定表明：
C60分子有12个五边形和20个六边形面围成的 球体。60个C原子处于32面体的顶点上，可 看作一截顶20面体（B12H122-）,属于Ih点群对 称性。所有的C原子都是等价的。每个C原子 以近似与sp2.28方式杂化，分别与周围3个C原 子相连，形成3个σ键，剩余的轨道和电子共 同组成离域π键。 C70分子具有D5h对称性， 它是由两个类似于C60的半球体通过一组额外 的10个C原子桥联而成。富勒烯分子属于柏 拉图体结构，故服从Euler公式： F(面数)， V（顶点数），E(棱边数)
第五章 与生命过程相关的配位化学
2 锌 人体内大约共有18种含锌 金属酶和14种锌激活酶。锌酶 涉及到生命过程各个方面。 例如碳酸酐酶是一种分子量高 达30 000的锌酶，它具有一系列的 生物功能，包括光合成、钙化、维 持血液pH值、离子输送和CO2交换 等。该酶是目前所知道的催化效率 最高的酶之一。
94 Zn2＋ 119 (H2O) 96
4钼 钼在动物生长中的必需性是在1953年被证明的。实 验发现黄素酶(黄嘌呤氧化酶)是含钼的金属酶，其活性 受钼支配。此外，生物体内的醛氧化酶、硝酸盐还原酶、 亚硫酸氧化酶、固氮酶等都是含钼的金属酶。
固氮酶是由铁蛋白和钼铁蛋白构成的。在这些蛋白中, Fe、 S、Mo都是功能元素。
5钴 钴是一种人体必需微量元素。钴的生物学效应主 要是它在B12 系列辅酶中的作用。维生素B12 是重要的 含钴生物配位化合物，又称为氰钴氨酸，Co3＋处于咕 啉环的中心位置。维生素B12在生物体内的功能实际上 是通过辅酶B12参与碳的代谢作用，促进核酸和蛋白质 合成、叶酸储存、硫醇活化、骨磷酯形成，促进红细 胞发育与成熟。因此，维生素B12能有效地治疗恶性贫 血。 动物和人体所需维生素B12，一部分从食物中摄取， 一部分由肠道中的细菌合成。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
二 酶的作用机理学说 1 锁钥学说 酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一样。
血红蛋白的结构
血红蛋白的中心 是Fe2 ＋ ， 六个 配 位 原 子依八面体排布，其 中卟啉环中的四个氮 原子沿赤道方向配位 ， 而另一个分子的血红 蛋白质肽链中的一个 组氨酸氮原子和一个 配位水分子中的氧原 子则从轴向位置配位 。
我的配位化学论文
亚铜离子配合物的稳定性及应用近年来．由于金属配合物在日常生活和工业上都有广泛的应用，尤其过渡金属对探索和研究药物分子抗菌、抗肿瘤的作用机制具有重要意义。
在催化、光学材料以及电学材料等方面具有新型功能的金属配合物的研究也受到人们的广泛关注。
通过这一个学期的学习，我对配位化学的基础知识有了很大程度的了解。
在即将走完配位化学的课堂学习历程时，我就亚铜离子配合物的的稳定性及应用进行整理。
亚铜离子的化合价为+1，与铜离子相比较为稳定，但由于离子半径过大，不能存在于水溶液中，在酸性条件下自我岐化，生成Cu2+和Cu单质亚铜离子和铜离子可以相互转化：一般亚铜在固相或高温下稳定（亚铜离子在水相中会发生歧化），二价铜在水相中最稳定（因为二价水合铜的水和能特别大，因而亚铜容易歧化转变成稳定的二价铜）。
在溶液中稳定亚铜的另一途径是形成配合物。
如果非氧化性酸中的因此与亚铜离子有较强的配位能力，则可以提高铜的还原性（降低铜的电极电位），进而生成亚铜配离子。
亚铜离子在遇到强酸时会自我氧化生成铜离子和铜单质，现象为生成红色沉淀和蓝色溶液。
一价铜Cu(I)化合物通常不稳定，易被氧化成二价铜Cu(II)化合物。
从电子结构来看，单质铜为全满和半充满状态3d铒s9，失去一个电子而形成3d9489的全满和全空状态，均为较稳定的状态；而Cu(II)的电子结构为3d94so，3d9既非全满亦非半充满或全空状态，因此，Cu(D应该比较稳定。
实际在形成配合物时，由于Cu(II)的极化力比Cu(I)大，能与配体形成稳定的配位键，一般形成配位键的数目亦较多，使体系能量降低较多，因而通常更多地却是形成较为稳定的Cu(II)配合物。
相反，Cu(I)所带的电荷比Cu(II)的少，半径比Cu(II)的大，因而其成键能力弱于Cu(II)，所以获得较为稳定的Cu(I)的配合物也因此成为人们研究的焦点。
铜的配合物常常具有一定的催化活性。
而亚铜化合物纳米材料的合成与应用研究正得到人们的青睐旧。
配位化学——精选推荐
第六章配位化学配位化学是一门在无机化学基础上发展起来的交叉学科，现代配位化学不仅和化学学科中的物理化学、有机化学、分析化学和高分子化学密切融合，而且通过材料科学及生命科学，进而与物理学和生物学等一级学科相互渗透和交叉。
经过几代人的共同努力，我国配位化学研究水平大为提高，一些方向逐渐步入国际先进行列。
本章将对我国化学工作者近年在配位化学领域研究前沿上具有一定国际影响力的代表性成果进行论述。
6.1配位化学中的新反应及方法学研究配位化学中的新反应和合成方法研究是进行配位化学研究的重要前提和基础研究课题之一。
配合物最传统的合成方法是溶液法将反应物在溶剂中搅拌，或者缓慢扩散（包括分层扩散，蒸汽扩散，U型管缓慢扩散）通过直接、交换、氧化还原反应等方法，一般适用于反应物（金属盐和配体）溶解性比较好的，在温度不太高就可以反应的配位化合物的合成。
而对于金属盐以及有机配体都难于溶解的体系，传统的溶液法往往无能为力。
无机化学家除了继续发展传统的配位化合物合成方法外，对发现新合成反应或建立新合成方法的研究都从来没有间断过，特别是在利用这些新反应、新方法来制备、合成具有新颖结构或特殊功能的配位化合物方面，近年来取得了长足的进展，其中利用水热和溶剂热合成的方法已经取得了很多值得关注的成果，包括一些新颖的原位金属/配体反应，被誉为“连接配位化学和有机合成化学的桥梁”[1]；而模板合成技术也被成功得用于配合物以及其聚集体的可控组装中；一些特殊的合成技术和方法如离子热、微波辅助、固相反应等也将在本节介绍。
6.1.1溶剂（水）热条件下原位金属/配体反应作为配位化学和有机化学的重要研究内容之一，原位金属/配体反应已被广泛地用于新型有机反应的发现，反应机理的阐述以及新型配位化合物的合成，尤其是用于合成那些利用有机配体直接反应难以得到的配合物。
传统的合成反应一般是在敞开体系而且比较温和的条件下发生的，而在溶剂热或水热反应条件下，利用原位金属/配体反应法制备配位化合物是十几年兴起的一种新合成方法，这一源于无机材料，特别是多孔分子筛材料的合成方法，已被广泛地应用于配位化合物，尤其是难溶的配位聚合物的合成[1, 2]。
生命体系中的配位化学分解
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
第八章_与生命过程相关的配位化学
生物体的化学组成
自然界所 有的生命 物体都由 三类物质 组成：水、 无机离子
和生物分
子
无机生物化学或生物配位化学：是无机化学、生物化学、 医学等多种学科的交叉领域，20世纪60年代以来逐步形成 的。其研究对象是生物体内的金属（和少数非金属）元素
及其化合物，特别是痕量金属元素和生物大分子配体形成
微量和超微量金属元素：包括Fe、Cu、Co、Mn、Zn、 Mo 等 是生物体内存在的主要少量元素。 微量和超微量非金属元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、 Ga、I、Se、Si等。
1.2 有毒元素
有毒元素：指那些存在于生物体内会影响正常的代谢和生理
功能的元素。
明显有害的元素：Cd、Hg、Pb、Tl、As、Sb、Be、Ba、In、 Se、V、Cr、Nb等，其中Cd、Hg、Pb为剧毒元素。 但同一元素往往既是必需元素，又是有毒元素，如 Cd、Pb、 Cr等。
临床实验阶段
钆配合物与核磁共振造影
核磁共振造影技术已成为当今临床诊断中最为有力的检测手段 之一。它对疾病的诊断是通过使用外来的顺磁试剂或造影剂而 使得正常组织和疾病组织的1H（主要是水）的共振信号产生差 别。核磁共振造影剂使得质子的驰豫时间缩短，从而达到改善
组织成像的效果。
光敏金属配合物与光动力学疗法
肌红蛋白的立体示意图
2、性质
（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结 合，而亚铁原子不被氧化，这种作用被称为氧合作用。 （2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应， 生成高铁血红素的作用被称为氧化作用。
高铁肌红蛋白 （metmyoglobin） 褐色
肌红蛋白 （myoglobin） 紫红色
氧合肌红蛋白 （oxymyoglobin） 鲜红色
配位化学的早期历史及Werner配位理论
第一章配位化学的早期历史及Werner配位理论长期以来，配位化合物对于无机化学家都是一个挑战。
在化学的早期阶段，配位化合物似乎很不寻常（因此，有“复杂”离子之称），而且它们似乎不服从通常的化学价键规律。
今天，它们构成了当前无机研究的主体。
一项对“无机化学杂志”近期刊登论文的调查表明：大约70%的论文是关于配位化合物的。
尽管通常的价键理论可加以扩展以适用于这些化合物，但仍然有许多棘手的问题有待解决。
在合成工作中，配合物的实验室合成一直是一个挑战。
生物无机化学快速发展的领域就集中在生命体系中配位化合物的存在上。
现代配位化合物的研究以阿尔佛雷德.维尔纳和乔金森两人的研究为起点。
他们两人不仅在合成和实验方面，而且在解释和理论上都堪称睿智的化学家。
就象结果表明的那样，他们对所观察到现象的解释是完全不同的，因此，作为这一研究的主持人，彼此都刺激对方去做进一步的实验为自己的观点增加证据。
根据半个世纪后我们的观点，我们可以得出结论：在对他俩所获实验证据的解释中，维尔纳的观点是“正确”的，而乔金森的观点则是“错误”的。
的确，维尔纳是第一个获得诺贝尔化学奖（1913年）的无机化学家。
然而，乔金森的贡献不能说不重要，他是唯一的第二个进行络合物实验研究的人，他若不是对一些在他那个时代盛行的价键理论太偏爱的话，他可能也会取得和维尔纳一样的成果和名声。
要在此对维尔纳-乔金森的论战进行广泛的讨论，篇幅显然不够，但我们可以对十九世纪后半叶化学家们所面对的问题作一个简要概述。
许多元素都有固定的“化合价”，诸如钠是+1价，而氧是-2价，而有些元素显两种或三种稳定的“化合价”，例如铜有+1和+2价，而磷有-3、+3和+5价。
然而，有些金属的化合能力却很难用这一简单理论来解释清楚。
如铬的标准价态是+3，而铂的是+2和+4。
但这些金属的氯化物仍能和氨发生反应（而在氨中，氮和氢的化合价已经饱和了）：CrCl3 + 6NH3→CrCl3·6NH3PtCl2 + 4NH3→ PtCl2·4NH3乔金森试图把这些化合物比照有机化合物来表述其分子式，例如，颜色早期命名CoCl3·5NH3紫色紫络合物CoCl3·4NH3绿色绿络合物CoCl3·4NH3紫罗兰色紫罗兰色络合物维尔纳在形成他的关于配位化合物结构的构想时，面对的是如下事实。
生物无机化学(第四章)-2010
不同构型的配合物的分裂能由实验可得经验公式。
配体相同的条件下，中心离子对分裂能的影响
(a) 同一元素随氧化态升高而增大 Cr 2+ < Cr 3+
[Cr(H2O)6]2+ o = 166 kJ· -1 [Cr(H2O)6]3+ o = 208 kJ· -1 mol mol (b) 同族元素自上而下增大 例：Fe2+ < Ru2+ < Os3+ (c) 中心离子d 轨道的主量子数越大，分裂能越 大，
o = 10 Dq ， o 分为10等份，每份为1Dq.
单位: / cm-1 / J· -1 mol
/ kJ· -1 1cm-1 =12.0J· -1 mol mol
[Cr(H2O)6]2+
o = 166 kJ· -1 mol
四面体场中， t2和 e 能级之差称为分裂能，Δ
t
=4Δ o/9
dn Ca2+、Sc3+、 d0 正八面体场
W S
四面体场
W S
平面正方形场
W S
0
0
0
0
0
Ti3+、 d1 V3+、TI2+、 d2 V2+、Cr3+、 d3 Cr2+、Mn3+、d4 Mn2+、Fe3+ d5 Fe2+、Co3+、 d6 Co2+、Ni3+、 d7 Ni2+、Pt2+、 d8 Cu2+、Ag2+、d9 Cu+、Zn2+、 d10
4 8 12 6 0 4 8 12 6 0
4 8 12 16 20 24 18 12 6 0
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（3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。
脱氧蛋白的金属氧 化态
Fe（II）
Fe（II）
Fe（II）
Cu（I）
载②氧不蛋含白化血的态红金素属的氧铁蛋白Fe，（如II）蚯蚓血红F蛋e（白II（）hemeryFthe（rinI）II）；
Cu（II）
③金含属铜键的合蛋部白位，如血蓝卟蛋啉白。
性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多 个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为 “变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。
生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位 环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作 用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和 高度专一性的根本原因。
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。
• • 分类： •
按功能分
金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合金属亲合力的大小
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
优选生命体系中的配位化学
9/7/2020
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子 2.金属酶和金属蛋白 3.金属药物
1.生命体系中的金属离子
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
• 金属酶(metalloenzyme):异裂指构解化酶必酶(ly(ai须ssoem)有era金se) 属离子参与 才有活性的酶。生物体内1连0接0酶0(l多igas种e or酶syn中thet，ase)有1/4-1/3需要金属离子参与才能完成它们的催化功能。
（2）金属离子与硫等其他原子形成簇合物后 再结合到蛋白上；
（3）金属离子与辅基（如血红素、叶绿素等） 结合，然后通过辅基与蛋白相连；
氧载体
• 天天然然氧氧载载体 体：按血照红蛋蛋白白质载氧肌的红活蛋性白部位的蚯化蚓学血本红质蛋把白天然血氧蓝载蛋体白
分为三类。
金属
Fe
Fe
Fe
Cu
① 白含金（血属m红：y素Oog2辅lob基in的）蛋；白Fe：（Oh2eme），如Fe血：红O2蛋白（h2eFme：ogOlo2bin）和2肌Cu红：蛋O2
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
• 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物
和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，
也可以形成底物桥配合物。
• 金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离 子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化， 或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。
• 金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离 子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应 基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性 中心的某些基团结合。
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
• 金属离子作为酶的激活剂，如K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+等， 其中Mg2+是很多酶的激活剂，如糖激酶。
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，某一种激活剂只对某一种 或若干种酶起作用。有时离子之间有抑制作用，如Mg2+激活的酶常 被Ca2+抑制。有时候同一种酶也不止有一种激活剂，金属离子可以相 互替代，如Mn2+可以代替Mg2+作为激酶（kinase）的激活剂。 • 金属离子对酶的抑制作用，重金属Hg2+、Pb2+、Ag+等盐，有机汞和有 机砷化合物，可以抑制在活性部位含有巯基的酶。 如：酶—SH+ClHg— —COOH → 酶—S—Hg — —COOH+HCl 还有一些不含金属的抑制剂，他们与底物竞争酶活性部位的金属离子， 使酶活性受到抑制，如氰化物的CN-抑制含Fe（II）卟啉的酶，氟化物 和草酸抑制需要Ca2+或Mg2+的酶。
还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化 作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧 体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属 蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。我们称它为狭义 的金属蛋白质。
金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过
配位作用直接结合；
• 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应 有控制的分步进行。
• 金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 为什么金属酶和具有金属差酶别相在同哪呢配？位性质的一般金属配合物相比，
金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？
差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特