生命体系中的配位化学
生命中的化学元素 及配合物
人体内的配合物
血红蛋白Hb与肌红蛋白 Mb,
O2 的传输与贮存.
Байду номын сангаас
血红蛋白亚单元 Fe(II)－卟啉配合物（血红素）是肌肉内 储存氧的蛋 白质。
配位化合物无处不在，从植物的叶绿 素， 固氮酶到人体内的血红蛋白。 ? 在 医学上，还常用配位反应治疗人体中某 些元素的中毒，就像EDTA的钙盐是人体 铅 中毒的高效解毒剂。 ? 另外，治疗糖 尿病的胰岛素，治疗血吸虫 病的酒石酸 锑钾以及抗癌药顺铂都属于配 合物，最 近还发现金的配合物二氰合金有 抗病毒 作用。
生命中的化学元素 生命是由化学元素组成的，组成生命的元素有 几十种，其中有钙、钠、钾、镁、碳、氢、氧、 硫、氮、磷、氯等11种属必需的定量元素，而 且还有着其他的微量元素。它们大多以络合物 形式存在于生物体内之中，传递着生命所必须 的各种物质，起到调节生命新陈代谢的作用。 当食物中某种元素缺少或含量不足时，会影响 身体的健康。
什么是卟吩(bǔ fēn)？
卟吩是一类由四 个吡咯类亚基的 α-碳原子通过次 甲基桥（=CH）互联而形成的 大分子杂环化合 物。 卟啉的骨架结构是卟吩。卟吩的所有衍生 物总称 为卟啉。而它们的金属衍生物称作 金属卟啉。事 实上，许多卟啉都是以与金 属离子配合的形式存 在于自然界中。 例如叶绿素是含镁的卟啉化合物， 血 红素是含铁卟啉化合物,维生素B12是含钴 的咕 啉化合物，它们在生物体内都有作重 要的生理功 能。
叶绿素 a1
生物固氮作用 生物固氮作用：大气中的氮被还原为氨的 过 程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻 类中 。 估计全球每年生物固氮作用所固定 的氮 （N2）约达17500万吨，其中耕地土 壤约有 4400万吨，超过了每年施入土壤 4000万吨 肥料氮素（工业固氮）的量。因 此，生物固 氮作用有很大潜力。
第五章 与生命过程相关的配位化学
2 锌 人体内大约共有18种含锌 金属酶和14种锌激活酶。锌酶 涉及到生命过程各个方面。 例如碳酸酐酶是一种分子量高 达30 000的锌酶，它具有一系列的 生物功能，包括光合成、钙化、维 持血液pH值、离子输送和CO2交换 等。该酶是目前所知道的催化效率 最高的酶之一。
94 Zn2＋ 119 (H2O) 96
4钼 钼在动物生长中的必需性是在1953年被证明的。实 验发现黄素酶(黄嘌呤氧化酶)是含钼的金属酶，其活性 受钼支配。此外，生物体内的醛氧化酶、硝酸盐还原酶、 亚硫酸氧化酶、固氮酶等都是含钼的金属酶。
固氮酶是由铁蛋白和钼铁蛋白构成的。在这些蛋白中, Fe、 S、Mo都是功能元素。
5钴 钴是一种人体必需微量元素。钴的生物学效应主 要是它在B12 系列辅酶中的作用。维生素B12 是重要的 含钴生物配位化合物，又称为氰钴氨酸，Co3＋处于咕 啉环的中心位置。维生素B12在生物体内的功能实际上 是通过辅酶B12参与碳的代谢作用，促进核酸和蛋白质 合成、叶酸储存、硫醇活化、骨磷酯形成，促进红细 胞发育与成熟。因此，维生素B12能有效地治疗恶性贫 血。 动物和人体所需维生素B12，一部分从食物中摄取， 一部分由肠道中的细菌合成。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
二 酶的作用机理学说 1 锁钥学说 酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一样。
血红蛋白的结构
血红蛋白的中心 是Fe2 ＋ ， 六个 配 位 原 子依八面体排布，其 中卟啉环中的四个氮 原子沿赤道方向配位 ， 而另一个分子的血红 蛋白质肽链中的一个 组氨酸氮原子和一个 配位水分子中的氧原 子则从轴向位置配位 。
化学反应机理中的配位化学反应机制分析
化学反应机理中的配位化学反应机制分析化学反应机理是描述化学反应过程中原子、离子、分子之间发生的化学键断裂和化学键形成的详细步骤的理论模型。
在许多有机、无机和生物化学反应中，配位化学反应具有重要地位。
配位化学反应是指配体与中心金属离子或原子之间发生配位键形成或配位键断裂的过程。
本文将对配位化学反应的机制进行分析。
配位化学反应涉及到配体与中心金属离子或原子之间的相互作用和电荷转移过程。
其反应机理可以分为配位键形成和配位键断裂两部分。
一、配位键形成在配位化学反应中，配体与中心金属离子或原子之间的配位键形成是反应的关键步骤。
常见的配位键形成机制包括亲电反应机制、极性机制和自由基反应机制。
亲电反应机制是指配位键形成过程中中心金属离子或原子是电子受体，配体是电子给予体的反应。
这种反应通常发生在电荷不均一的体系中，如阳离子性中心金属离子与阴离子型配体的反应。
亲电反应机制常见的实例是路易斯酸碱反应，即配体作为路易斯碱给予中心金属离子或原子一个电子对。
极性机制中，配体与中心金属离子或原子之间的配位键形成涉及到电荷分布的改变和电子的移动。
这种机制常见于电荷转移体系中，如共轭体系中的电子向中心金属离子或原子转移的反应。
极性机制实例包括π配体的取代反应和烷基化反应。
自由基反应机制是指配位键形成过程中自由基的中心金属离子或原子与自由基配体发生反应。
这种机制在有机金属化学中较为常见，如钯催化的烯烃硫化反应。
二、配位键断裂配位键断裂是指配位化学反应中配体与中心金属离子或原子之间的配位键断裂。
常见的配位键断裂机制包括配体亲电解离机制和极性解离机制。
配体亲电解离机制中，配体通过与外加试剂发生反应，使配体与中心金属离子或原子之间的配位键发生断裂。
这种机制常见于路易斯酸碱反应，其中，配体与酸解离产生的配体碱作为路易斯酸致使配位键断裂。
极性解离机制中，配体与外加试剂发生反应，导致配位键断裂。
这种机制涉及到极性溶剂中的静电相互作用，并依赖于配体的电子云形状和局域电荷密度分布。
配位化学——精选推荐
第六章配位化学配位化学是一门在无机化学基础上发展起来的交叉学科，现代配位化学不仅和化学学科中的物理化学、有机化学、分析化学和高分子化学密切融合，而且通过材料科学及生命科学，进而与物理学和生物学等一级学科相互渗透和交叉。
经过几代人的共同努力，我国配位化学研究水平大为提高，一些方向逐渐步入国际先进行列。
本章将对我国化学工作者近年在配位化学领域研究前沿上具有一定国际影响力的代表性成果进行论述。
6.1配位化学中的新反应及方法学研究配位化学中的新反应和合成方法研究是进行配位化学研究的重要前提和基础研究课题之一。
配合物最传统的合成方法是溶液法将反应物在溶剂中搅拌，或者缓慢扩散（包括分层扩散，蒸汽扩散，U型管缓慢扩散）通过直接、交换、氧化还原反应等方法，一般适用于反应物（金属盐和配体）溶解性比较好的，在温度不太高就可以反应的配位化合物的合成。
而对于金属盐以及有机配体都难于溶解的体系，传统的溶液法往往无能为力。
无机化学家除了继续发展传统的配位化合物合成方法外，对发现新合成反应或建立新合成方法的研究都从来没有间断过，特别是在利用这些新反应、新方法来制备、合成具有新颖结构或特殊功能的配位化合物方面，近年来取得了长足的进展，其中利用水热和溶剂热合成的方法已经取得了很多值得关注的成果，包括一些新颖的原位金属/配体反应，被誉为“连接配位化学和有机合成化学的桥梁”[1]；而模板合成技术也被成功得用于配合物以及其聚集体的可控组装中；一些特殊的合成技术和方法如离子热、微波辅助、固相反应等也将在本节介绍。
6.1.1溶剂（水）热条件下原位金属/配体反应作为配位化学和有机化学的重要研究内容之一，原位金属/配体反应已被广泛地用于新型有机反应的发现，反应机理的阐述以及新型配位化合物的合成，尤其是用于合成那些利用有机配体直接反应难以得到的配合物。
传统的合成反应一般是在敞开体系而且比较温和的条件下发生的，而在溶剂热或水热反应条件下，利用原位金属/配体反应法制备配位化合物是十几年兴起的一种新合成方法，这一源于无机材料，特别是多孔分子筛材料的合成方法，已被广泛地应用于配位化合物，尤其是难溶的配位聚合物的合成[1, 2]。
生命体系中的配位化学分解
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
第八章_与生命过程相关的配位化学
生物体的化学组成
自然界所 有的生命 物体都由 三类物质 组成：水、 无机离子
和生物分
子
无机生物化学或生物配位化学：是无机化学、生物化学、 医学等多种学科的交叉领域，20世纪60年代以来逐步形成 的。其研究对象是生物体内的金属（和少数非金属）元素
及其化合物，特别是痕量金属元素和生物大分子配体形成
微量和超微量金属元素：包括Fe、Cu、Co、Mn、Zn、 Mo 等 是生物体内存在的主要少量元素。 微量和超微量非金属元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、 Ga、I、Se、Si等。
1.2 有毒元素
有毒元素：指那些存在于生物体内会影响正常的代谢和生理
功能的元素。
明显有害的元素：Cd、Hg、Pb、Tl、As、Sb、Be、Ba、In、 Se、V、Cr、Nb等，其中Cd、Hg、Pb为剧毒元素。 但同一元素往往既是必需元素，又是有毒元素，如 Cd、Pb、 Cr等。
临床实验阶段
钆配合物与核磁共振造影
核磁共振造影技术已成为当今临床诊断中最为有力的检测手段 之一。它对疾病的诊断是通过使用外来的顺磁试剂或造影剂而 使得正常组织和疾病组织的1H（主要是水）的共振信号产生差 别。核磁共振造影剂使得质子的驰豫时间缩短，从而达到改善
组织成像的效果。
光敏金属配合物与光动力学疗法
肌红蛋白的立体示意图
2、性质
（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结 合，而亚铁原子不被氧化，这种作用被称为氧合作用。 （2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应， 生成高铁血红素的作用被称为氧化作用。
高铁肌红蛋白 （metmyoglobin） 褐色
肌红蛋白 （myoglobin） 紫红色
氧合肌红蛋白 （oxymyoglobin） 鲜红色
生物无机化学(第四章)-2010
不同构型的配合物的分裂能由实验可得经验公式。
配体相同的条件下，中心离子对分裂能的影响
(a) 同一元素随氧化态升高而增大 Cr 2+ < Cr 3+
[Cr(H2O)6]2+ o = 166 kJ· -1 [Cr(H2O)6]3+ o = 208 kJ· -1 mol mol (b) 同族元素自上而下增大 例：Fe2+ < Ru2+ < Os3+ (c) 中心离子d 轨道的主量子数越大，分裂能越 大，
o = 10 Dq ， o 分为10等份，每份为1Dq.
单位: / cm-1 / J· -1 mol
/ kJ· -1 1cm-1 =12.0J· -1 mol mol
[Cr(H2O)6]2+
o = 166 kJ· -1 mol
四面体场中， t2和 e 能级之差称为分裂能，Δ
t
=4Δ o/9
dn Ca2+、Sc3+、 d0 正八面体场
W S
四面体场
W S
平面正方形场
W S
0
0
0
0
0
Ti3+、 d1 V3+、TI2+、 d2 V2+、Cr3+、 d3 Cr2+、Mn3+、d4 Mn2+、Fe3+ d5 Fe2+、Co3+、 d6 Co2+、Ni3+、 d7 Ni2+、Pt2+、 d8 Cu2+、Ag2+、d9 Cu+、Zn2+、 d10
4 8 12 6 0 4 8 12 6 0
4 8 12 16 20 24 18 12 6 0
铜离子与半胱氨酸配位
铜离子与半胱氨酸配位-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述：铜离子与半胱氨酸是生物体内重要的配位化学体系之一。
铜离子是一种重要的微量元素，在生物体内扮演着关键的生理功能，如参与呼吸链的电子传递、参与氧化应激反应等。
半胱氨酸是一种含有硫原子的氨基酸，也是一种重要的生物分子，能够通过配位与金属离子形成稳定的络合物。
本文将重点探讨铜离子与半胱氨酸配位的化学性质，分析其在生物体内的作用机制，探讨其在生物学和医学领域的潜在应用价值。
通过深入研究铜离子与半胱氨酸的配位化学，有望为开发新型药物、生物传感器等领域提供新的思路和方法。
文章结构部分的内容如下：1.2 文章结构本文分为引言、正文和结论三部分。
在引言部分中，将介绍本文的研究背景和目的，为读者提供文章的整体框架。
正文部分将详细讨论铜离子和半胱氨酸的性质与作用，以及它们之间的配位化学。
结论部分将总结铜离子与半胱氨酸配位的意义，探讨可能的应用领域，并展望未来研究的方向。
通过这样的结构，本文将全面而深入地探讨铜离子与半胱氨酸的配位化学，为相关领域的研究提供理论支持和启示。
1.3 目的2.正文2.1 铜离子的性质与作用铜是一种重要的金属元素，其在生物体内扮演着重要的角色。
铜离子在生物体内具有多种生理功能，包括参与呼吸链中的细胞色素氧化酶、催化氧化还原反应、维持神经传导以及参与血红蛋白的合成等。
同时，铜离子还是许多酶的辅助因子，如超氧化物歧化酶、类铜蓝蛋白、铜锌超氧化物歧化酶等。
铜离子的性质主要包括其具有较高的电子亲和力、易形成多种配位物、参与催化反应以及具有良好的抗菌性等。
在生物体内，铜离子与蛋白质结合形成复合物，起到调节蛋白质结构和功能的作用。
此外，铜离子还具有抗氧化作用，可以帮助清除体内的自由基，减轻氧化应激对细胞的损害。
总的来说，铜离子在生物体内扮演着至关重要的角色，其性质与作用对于维持生物体的正常功能具有重要意义。
深入研究铜离子的性质与作用，有助于更好地理解其在生物体内的生物学功能，为相关疾病的防治提供理论依据。
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Hale Waihona Puke 金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白 质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是 从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。 还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化 作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧 体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属 蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。我们称它为狭义 的金属蛋白质。
2013-11-28
tetraphenylporphyrin
Protoporphyrin IX
2013-11-28
血红素（Haemachrome）
肌红蛋白(muscle hemoglobin) 结构简图
血红蛋白(Hemoglobin)和肌红蛋白(Myoglobin)是动物肌肉的 主要色素蛋白质。 血红蛋白和肌红蛋白是球蛋白，其结构为血红素中的铁在 卟啉环平面的上下方再与配位体进行配位，达到配位数为六 的化合物。 2013-11-28
2013-11-28
金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过 配位作用直接结合； （2）金属离子与硫等其他原子形成簇合物后 再结合到蛋白上；
（3）金属离子与辅基（如血红素、叶绿素等） 结合，然后通过辅基与蛋白相连；
2013-11-28
氧载体
• 天然氧载体 天然氧载体：按照蛋白质载氧的活性部位的化学本质把天然氧载体 血红蛋白 肌红蛋白 蚯蚓血红蛋白 血蓝蛋白 分为三类。
C2 团
C3 团 C7 团 C8 团 C17 团 C17-C18 键
-CH3
-CH=CH2 -CH3 -CH2CH3 -CH2CH2COOPhytyl 单键
-CH3
-CH=CH2 -CHO -CH2CH3 -CH2CH2COOPhytyl 单键
-CH3
-CH=CH2 -CH3 -CH2CH3 -CH=CHCOOH 双键
金属 Fe Fe Fe Cu
① 含血红素辅基的蛋白（heme），如血红蛋白（hemoglobin）和肌红蛋2 金属：O2 Fe：O2 Fe：O2 2Fe：O2 2Cu：O 白（myoglobin）；
脱氧蛋白的金属氧 化态 载氧蛋白的金属氧 化态 Fe（II） Fe（II） Fe（II） Fe（II） 卟啉 1 Fe（II） Fe（III） 蛋白质侧链 8 Cu（I） Cu（II） 蛋白质侧链 可变
• （2）PH的影响：细胞的H+浓度是调节血红蛋白的一个重要的因素。 由于PH或者CO2分压的变化而改变血红蛋白氧合能力的现象称为Bohr 效应。肌红蛋白没有Bohr效应。 • （3）某些小分子配体的作用：血红蛋白除了能与O2结合外，还能与 CO、NO等小分子配体结合，结合能力NO>CO>O2.
2013-11-28
2013-11-28
叶绿素的结构与功能
• 叶绿素是二氢卟吩（chlorin）色素，结构上和卟啉色素例如血红素类似。在二氢卟吩环 的中央有一个镁原子。叶绿素有多个侧链，通常包括一个长的植基（phytyl chain）。 以下是自然界中可以找到的几种叶绿素：
叶绿素a 分子式 C55H72O5N4Mg 叶绿素b C55H70O6N4M g 叶绿素c1 C35H30O5N4 Mg 叶绿素c2 C35H28O5N4 Mg 叶绿素d C54H70O6N 4Mg 叶绿素f C55H70O6N4 Mg
-CH3
-CH=CH2 -CH3 -CH=CH2 -CH=CHCOOH 双键
-CH3
-CHO -CH3 -CH2CH3 CH2CH2COO -Phytyl 单键
-CHO
-CH=CH2 -CH3 -CH2CH3 -CH2CH2COOPhytyl 单键
Occurren ce
2013-11-28
普遍存在
陆生植物与绿 藻、轮藻等
• 肌红蛋白的立体示意图
2013-11-28
（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结合，而亚铁原子不被氧化，这种作 用被称为氧合作用。 （2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应，生成高铁血红素的作 用被称为氧化作用。
高铁肌红蛋白 （metmyoglobin） 褐色
2013-11-28
2013-11-28
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。 （2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属 离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。 最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。 （3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。 • 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物 和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 分类： •
按功能分 金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。 金属激活酶：金属激活酶与金属离子的 结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase) 异构化酶(isomerase) 裂解酶(lyase) 连接酶(ligase or synthetase)
在活体内叶绿素a具有很高的浓度，但是在传递能量时要是传递 效率最高，叶绿素a分子间必须有一个合适的距离。G.Beddard和 G.porter认为，叶绿素a分子间的最短平均距离约为1.0nm，在叶绿素 分子间还有酯类或蛋白质的存在。任何情况下，单独的叶绿素a分子 都不能引起光化学反应，只有在聚合状态或与其他分子结合的状态才 能工作。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
在早期，人们认为与生命有关的化 学都是有机化学。自20世纪70年代开 始形成的生物无机化学打破了这个观 点。
生物无机化学：又称无机生物化学或生物配位 化学。是无机化学、生物化学、医学等多种学科 的交叉领域，其研究对象是生物体内的金属（和 少数非金属）元素及其化合物，特别是痕量金属 元素和生物大分子配体形成的生物配合物，如各 种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性 质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反 应的机理。为便于研究，常用人工模似的方法合 成具有一定生理功能的金属配位化合物。
②不含血红素的铁蛋白，如蚯蚓血红蛋白（hemerythrin）；
③含铜的蛋白，如血蓝蛋白。 金属键合部位 卟啉
• 天然氧载体的一些性质：
相对分子质量
载氧颜色 脱氧颜色
2013-11-28
亚基数目
4
65000
红 紫红
17500
红 紫红
10800
紫 无色
（3.5~9）*106
蓝 无色
血肌 红红 蛋蛋 白白
2013-11-28
• 金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 差别在哪呢？ 为什么金属酶和具有金属酶相同配位性质的一般金属配合物相比， 金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？ 差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特 性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多 个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为 “变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。 生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位 环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作 用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和 高度专一性的根本原因。
• 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，
也可以形成底物桥配合物。
2013-11-28
• 金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离 子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化， 或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。 • 金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离 子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应 基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性 中心的某些基团结合。 • 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。 • 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。 • 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应 有控制的分步进行。
肌红蛋白 （myoglobin） 紫红色
氧合肌红蛋白 （oxymyoglobin） 鲜红色
影响血红蛋白和肌红蛋白与O2键合的因素
• （1）氧气分压的影响：血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度与O2分压的 关系可以Hill方程表示 θ=KPn/(1+KPn) （K是Hb+O2 ↔HbO2的反应平衡常数） n=1时氧合曲线是抛物线，1<n<4时，氧合曲线是S型曲线，n越到S越明显。
多种藻类
多种藻类
一些红藻
某些蓝藻
叶绿素a
2013-11-28
叶绿素b
叶绿素d
叶绿素C1
叶绿素C2
2013-11-28
叶绿素a在活体内的存在状态
1941年E.Smith和E.Pickels首先证明叶绿素也蛋白质复合。1956年 J.Kahn得到了这种复合体，以后又证明与叶绿素结合的蛋白质不止一 种，而且分子间的结合也有多种类型。