生命体系中的配位化学分解
生命中的化学元素 及配合物
人体内的配合物
血红蛋白Hb与肌红蛋白 Mb,
O2 的传输与贮存.
Байду номын сангаас
血红蛋白亚单元 Fe(II)－卟啉配合物（血红素）是肌肉内 储存氧的蛋 白质。
配位化合物无处不在，从植物的叶绿 素， 固氮酶到人体内的血红蛋白。 ? 在 医学上，还常用配位反应治疗人体中某 些元素的中毒，就像EDTA的钙盐是人体 铅 中毒的高效解毒剂。 ? 另外，治疗糖 尿病的胰岛素，治疗血吸虫 病的酒石酸 锑钾以及抗癌药顺铂都属于配 合物，最 近还发现金的配合物二氰合金有 抗病毒 作用。
生命中的化学元素 生命是由化学元素组成的，组成生命的元素有 几十种，其中有钙、钠、钾、镁、碳、氢、氧、 硫、氮、磷、氯等11种属必需的定量元素，而 且还有着其他的微量元素。它们大多以络合物 形式存在于生物体内之中，传递着生命所必须 的各种物质，起到调节生命新陈代谢的作用。 当食物中某种元素缺少或含量不足时，会影响 身体的健康。
什么是卟吩(bǔ fēn)？
卟吩是一类由四 个吡咯类亚基的 α-碳原子通过次 甲基桥（=CH）互联而形成的 大分子杂环化合 物。 卟啉的骨架结构是卟吩。卟吩的所有衍生 物总称 为卟啉。而它们的金属衍生物称作 金属卟啉。事 实上，许多卟啉都是以与金 属离子配合的形式存 在于自然界中。 例如叶绿素是含镁的卟啉化合物， 血 红素是含铁卟啉化合物,维生素B12是含钴 的咕 啉化合物，它们在生物体内都有作重 要的生理功 能。
叶绿素 a1
生物固氮作用 生物固氮作用：大气中的氮被还原为氨的 过 程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻 类中 。 估计全球每年生物固氮作用所固定 的氮 （N2）约达17500万吨，其中耕地土 壤约有 4400万吨，超过了每年施入土壤 4000万吨 肥料氮素（工业固氮）的量。因 此，生物固 氮作用有很大潜力。
第五章 与生命过程相关的配位化学
2 锌 人体内大约共有18种含锌 金属酶和14种锌激活酶。锌酶 涉及到生命过程各个方面。 例如碳酸酐酶是一种分子量高 达30 000的锌酶，它具有一系列的 生物功能，包括光合成、钙化、维 持血液pH值、离子输送和CO2交换 等。该酶是目前所知道的催化效率 最高的酶之一。
94 Zn2＋ 119 (H2O) 96
4钼 钼在动物生长中的必需性是在1953年被证明的。实 验发现黄素酶(黄嘌呤氧化酶)是含钼的金属酶，其活性 受钼支配。此外，生物体内的醛氧化酶、硝酸盐还原酶、 亚硫酸氧化酶、固氮酶等都是含钼的金属酶。
固氮酶是由铁蛋白和钼铁蛋白构成的。在这些蛋白中, Fe、 S、Mo都是功能元素。
5钴 钴是一种人体必需微量元素。钴的生物学效应主 要是它在B12 系列辅酶中的作用。维生素B12 是重要的 含钴生物配位化合物，又称为氰钴氨酸，Co3＋处于咕 啉环的中心位置。维生素B12在生物体内的功能实际上 是通过辅酶B12参与碳的代谢作用，促进核酸和蛋白质 合成、叶酸储存、硫醇活化、骨磷酯形成，促进红细 胞发育与成熟。因此，维生素B12能有效地治疗恶性贫 血。 动物和人体所需维生素B12，一部分从食物中摄取， 一部分由肠道中的细菌合成。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
二 酶的作用机理学说 1 锁钥学说 酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一样。
血红蛋白的结构
血红蛋白的中心 是Fe2 ＋ ， 六个 配 位 原 子依八面体排布，其 中卟啉环中的四个氮 原子沿赤道方向配位 ， 而另一个分子的血红 蛋白质肽链中的一个 组氨酸氮原子和一个 配位水分子中的氧原 子则从轴向位置配位 。
配位化合物的化学反应
配位化合物的化学反应引言：配位化合物是指由中心金属离子和配位体组成的化合物。
在化学反应中，配位化合物的中心金属离子与配位体之间会发生一系列的化学反应，这些反应对于理解配位化合物的性质和应用具有重要的意义。
本文将从配位化合物的合成、分解和置换反应等角度来探讨配位化合物的化学反应。
一、配位化合物的合成反应1. 配位加合反应配位加合反应是指将中心金属离子与配位体通过配位键结合形成配位化合物的反应。
例如，二价的铜离子与氨配位体反应，生成配位化合物氨合铜离子：Cu2+ + 4NH3 → [Cu(NH3)4]2+2. 配位置换反应配位置换反应是指在已有配位化合物中，通过替换某个配位体来生成新的配位化合物的反应。
常见的配位置换反应有配位体的替换和配位数的变化两种情况。
（1）配位体的替换反应配位体的替换反应发生在一个配位体离开或被另一个配位体所替代的过程中。
例如，氯铂酸与亚硫酸钠反应，生成含有亚硫酸配位体的二价铂离子：[PtCl6]2- + 4Na2SO3 + 4H2O → [Pt(SO3)4]2- + 8NaCl + 8NaOH（2）配位数的变化反应在配位化合物中，有些中心金属离子的配位数是可变的。
这种配位数的变化反应可以通过添加或去除配位体来实现。
例如，六价铬离子和三个水分子反应，生成四价的配位化合物二氧化铬：[Cr(H2O)6]3+ + 3H2O → [Cr(H2O)3(OH)3] + 3H3O+二、配位化合物的分解反应配位化合物的分解反应是指在适当条件下，配位化合物能够分解成中心金属离子和配位体的反应。
例如，氯化钾与六水合铜(II)硫酸盐反应，可以使该配位化合物分解成两个离子：[Cu(H2O)6]SO4 + 2KCl → CuSO4 + 6H2O + 2KCl三、配位化合物的置换反应配位化合物的置换反应是指在适当条件下，配位化合物中的一个配位体被另一个配位体所替代的反应。
这种反应可以通过改变条件，例如温度、溶剂、酸碱性等来实现。
第八章_与生命过程相关的配位化学
生物体的化学组成
自然界所 有的生命 物体都由 三类物质 组成：水、 无机离子
和生物分
子
无机生物化学或生物配位化学：是无机化学、生物化学、 医学等多种学科的交叉领域，20世纪60年代以来逐步形成 的。其研究对象是生物体内的金属（和少数非金属）元素
及其化合物，特别是痕量金属元素和生物大分子配体形成
微量和超微量金属元素：包括Fe、Cu、Co、Mn、Zn、 Mo 等 是生物体内存在的主要少量元素。 微量和超微量非金属元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、 Ga、I、Se、Si等。
1.2 有毒元素
有毒元素：指那些存在于生物体内会影响正常的代谢和生理
功能的元素。
明显有害的元素：Cd、Hg、Pb、Tl、As、Sb、Be、Ba、In、 Se、V、Cr、Nb等，其中Cd、Hg、Pb为剧毒元素。 但同一元素往往既是必需元素，又是有毒元素，如 Cd、Pb、 Cr等。
临床实验阶段
钆配合物与核磁共振造影
核磁共振造影技术已成为当今临床诊断中最为有力的检测手段 之一。它对疾病的诊断是通过使用外来的顺磁试剂或造影剂而 使得正常组织和疾病组织的1H（主要是水）的共振信号产生差 别。核磁共振造影剂使得质子的驰豫时间缩短，从而达到改善
组织成像的效果。
光敏金属配合物与光动力学疗法
肌红蛋白的立体示意图
2、性质
（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结 合，而亚铁原子不被氧化，这种作用被称为氧合作用。 （2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应， 生成高铁血红素的作用被称为氧化作用。
高铁肌红蛋白 （metmyoglobin） 褐色
肌红蛋白 （myoglobin） 紫红色
氧合肌红蛋白 （oxymyoglobin） 鲜红色
化工专业毕业论文范文(仅供参考)
J I A N G S U U N I V E R S I T Y本科毕业论文由对苯二甲酸构筑的铜的配位聚合物的水热合成及晶体结构Hydrothermal Synthesis and Crystal Structure of a Copper Complex with Terephthalic acid and MedpqLigands学院名称：化学化工学院专业班级：化学工程与工艺12级学生姓名:学号：指导教师姓名：指导教师职称：2014 年3 月目录第一章文献综述 (1)1。
1配位聚合物及其研究意义简介 (1)1.2配合物的研究现状 (2)1。
3邻菲啰啉配合物的研究现状 (4)1.3。
1对1，10—邻菲啰啉配合物的研究 (4)1.3.2 1,10—邻菲啰啉作为第二配体的配合物的研究 (5)1.3。
3 关于1，10—邻菲啰啉衍生物的配合物的工作 (6)1.4芳香羧酸配合物的结构 (6)1.5铜芳香羧酸配合物 (6)1。
6铜芳香羧酸配合物的合成 (7)1.6。
1常规溶液反应法 (7)1。
6。
2水热法 (7)1。
6.3 溶胶—凝胶法 (7)1。
6。
4 流变相反应法 (8)1。
7论文的立题依据及研究方案 (8)第二章由对苯二甲酸构筑的铜的配位聚合物的水热合成及晶体结构 (9)2。
1引言 (9)2.2实验方法 (9)2.2。
1药品和试剂 (9)2。
2.2 仪器和设备 (9)2。
2。
3 实验步骤 (10)2。
3晶体结构的测定及讨论 (11)2。
3。
1 晶体结构的测定 (11)2.3.2晶体结构及讨论 (13)2.4热失重的研究 (14)第三章结论 (15)致谢 (16)参考文献 (17)由对苯二甲酸构筑的铜的配位聚合物的水热合成及晶体结构摘要：采用水热法合成了一种新型配位聚合物[Cu（MOPIP）（BDC）]n·0.5n(H2O) ( MOPIP = 2 – ( 4 -甲氧基）1H —咪唑[ 4，5氟] ［1，10 ] 邻菲罗啉，BDC = 对苯二甲酸）,并对其进行了元素分析、红外光谱、热重表征和Ｘ射线单晶衍射测定。
化学反应机理的配位化学反应
化学反应机理的配位化学反应配位化学反应是化学反应机理中的一种重要类型，它涉及到配合物的形成、转化和分解过程。
配位化学反应的研究对于理解化学反应机理、探索新化合物的合成途径以及应用于催化剂等领域具有重要意义。
本文将从配位化学反应的基本原理、机理解析以及应用方面进行详细阐述。
一、配位化学反应的基本原理配位化学反应基于配位键的形成、断裂和重排。
在这些反应中，一个或多个配体（通常是无机或有机配体）与中心金属离子结合，形成配合物。
与配体的选择和数目不同，配合物的性质和结构也会发生相应的变化。
配位化学反应的基本原理可以通过以下几个方面来说明：1. 配体与中心金属离子的结合：配体通常是具有富电子性质的分子或离子，它通过配位键与中心金属离子结合。
常见的配体包括氯离子、氨分子、水分子等。
配体的化学性质和结构对配位化学反应的速率和产物有重要影响。
2. 配合物的形成：当配体与中心金属离子结合时，形成了配位键。
配位键通常是由配体的配位原子与中心金属离子的空位轨道相互作用形成的。
配位键的强弱取决于配体和中心金属离子之间的相互作用力。
3. 配合物的转化和分解：配位化学反应不仅包括配合物的形成过程，还包括配合物的转化和分解过程。
例如，配合物可以通过配体的替换反应形成新的配合物；配合物也可以发生分解反应，释放出配体或其他反应产物。
二、配位化学反应的机理解析配位化学反应的机理可以分为两种类型：基于配体的转位反应和中心金属离子的转位反应。
1. 基于配体的转位反应：在这种反应中，一个或多个配体被替换成其他配体。
这种转位反应被称为配体置换反应。
配体置换反应的机理可以通过配体之间的竞争性配位进行解释。
竞争性配位是指两个或多个配体竞争与中心金属离子结合，最终形成具有较强结合能力的配合物。
2. 中心金属离子的转位反应：在这种反应中，中心金属离子被替换成其他金属离子。
这种反应被称为金属离子的转位反应。
金属离子的转位反应可以通过金属离子之间的电子转移或配体之间的电荷转移进行解释。
生物无机化学(第四章)-2010
不同构型的配合物的分裂能由实验可得经验公式。
配体相同的条件下，中心离子对分裂能的影响
(a) 同一元素随氧化态升高而增大 Cr 2+ < Cr 3+
[Cr(H2O)6]2+ o = 166 kJ· -1 [Cr(H2O)6]3+ o = 208 kJ· -1 mol mol (b) 同族元素自上而下增大 例：Fe2+ < Ru2+ < Os3+ (c) 中心离子d 轨道的主量子数越大，分裂能越 大，
o = 10 Dq ， o 分为10等份，每份为1Dq.
单位: / cm-1 / J· -1 mol
/ kJ· -1 1cm-1 =12.0J· -1 mol mol
[Cr(H2O)6]2+
o = 166 kJ· -1 mol
四面体场中， t2和 e 能级之差称为分裂能，Δ
t
=4Δ o/9
dn Ca2+、Sc3+、 d0 正八面体场
W S
四面体场
W S
平面正方形场
W S
0
0
0
0
0
Ti3+、 d1 V3+、TI2+、 d2 V2+、Cr3+、 d3 Cr2+、Mn3+、d4 Mn2+、Fe3+ d5 Fe2+、Co3+、 d6 Co2+、Ni3+、 d7 Ni2+、Pt2+、 d8 Cu2+、Ag2+、d9 Cu+、Zn2+、 d10
4 8 12 6 0 4 8 12 6 0
4 8 12 16 20 24 18 12 6 0
第三章生物无机化学体系中配位化学原理
电子成对能 (Pairing energy ，P)：两个电子进入同一轨道 时需要消耗的能量
强场：o > P
弱场：o < P
比较项目
o /J P/J 场 Co3+的价电子构型 八面体场中d电子排布 未成对电子数 实测磁矩/B.M 自旋状态 价键理论 杂化方式
E = -5.14 Dq
d xz d yz
正方形场
2 影响的因素(中心离子, 配位体, 晶体场)
● 晶体场类型的影响
一般来说，配合物的几何构型同分裂能的关系如下： 平面正方形场 17.42 Dq Ni(CN)4 的 = 35500cm-1
八面体场 10 Dq
Fe(CN)46的 = 33800cm-1
E = 1.78 Dq
d E = 6 Dq
d
E = 0 Dq
能 = 4.45 Dq
= 10 Dq
量
d E = -2.67 Dq
E = -4 Dq
四面体场
d
八面体场
E = 12.28 Dq
dx2 y2
E = 2.28 Dq
d xy
s = 17.42Dq
E = -4..28 Dq
d z2
用符号△ 表示： T △T ＝ E(t2g) － E(eg)
d 轨道在平面正方形场中的能级分裂
在球型场中
在八面体场中
在平面正方形场中
dx2–y2
dx2–y2
dz2
eg
d xy
d xz
d yz
t2g
ΔΔ O
0
d xy
22/3/3ΔΔO dz20
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• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
在早期，人们认为与生命有关的化 学都是有机化学。自20世纪70年代开 始形成的生物无机化学打破了这个观 点。
生物无机化学：又称无机生物化学或生物配位 化学。是无机化学、生物化学、医学等多种学科 的交叉领域，其研究对象是生物体内的金属（和 少数非金属）元素及其化合物，特别是痕量金属 元素和生物大分子配体形成的生物配合物，如各 种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性 质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反 应的机理。为便于研究，常用人工模似的方法合 成具有一定生理功能的金属配位化合物。
性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多 个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为 “变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。
生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位 环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作 用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和 高度专一性的根本原因。
2020/10/8
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。
• 金属离子作为酶的激活剂，如K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+等， 其中Mg2+是很多酶的激活剂，如糖激酶。
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，某一种激活剂只对某一种 或若干种酶起作用。有时离子之间有抑制作用，如Mg2+激活的酶常 被Ca2+抑制。有时候同一种酶也不止有一种激活剂，金属离子可以相 互替代，如Mn2+可以代替Mg2+作为激酶（kinase）的激活剂。 • 金属离子对酶的抑制作用，重金属Hg2+、Pb2+、Ag+等盐，有机汞和有 机砷化合物，可以抑制在活性部位含有巯基的酶。 如：酶—SH+ClHg— —COOH → 酶—S—Hg — —COOH+HCl 还有一些不含金属的抑制剂，他们与底物竞争酶活性部位的金属离子， 使酶活性受到抑制，如氰化物的CN-抑制含Fe（II）卟啉的酶，氟化物 和草酸抑制需要Ca2+或Mg2+的酶。
还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化 作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧 体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属 蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。我们称它为狭义 的金属蛋白质。
2020/1Leabharlann /8金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过
（2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属 离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。 最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。
（3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。
• 金属酶(metalloenzyme):异裂指构解化酶必酶(ly(ai须ssoem)有era金se) 属离子参与 才有活性的酶。生物体内1连0接0酶0(l多igas种e or酶syn中thet，ase)有1/4-1/3需要金属离子参与才能完成它们的催化功能。
• • 分类： •
按功能分
金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
• 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应 有控制的分步进行。
2020/10/8
• 金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 为什么金属酶和具有金属差酶别相在同哪呢配？位性质的一般金属配合物相比，
金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？
差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特
• 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物
和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，
也可以形成底物桥配合物。
2020/10/8
• 金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离 子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化， 或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。