生物化学实验报告（共2篇）
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学是一门研究生命体系中化学成分和物质转换过程的科学，其实验研究对于揭示生命的本质、改善人类生命质量具有重要意义。
本文将以实验报告的形式，介绍一次生物化学实验的设计、过程和结果。
一、实验目的本次实验的目的旨在从多个方面探究某种生物化学物质的结构、性质及功能，以及探索该物质在生命体系中的作用。
具体的实验目标包括：1. 通过化学方法及相关仪器对该化合物的分子结构进行分析和测定；2. 对该化合物的氧化还原性进行测定，并探究其可能的氧化还原反应机制；3. 通过光谱分析、酶活性测定等方法，确定该化合物在生命体系中的作用及其机制；4. 总结实验结果，探讨该化合物在生物化学领域中的应用及前景。
二、实验步骤本次实验主要包括以下步骤：1. 提取目标化合物。
选用某一生物体组织作为原料，在适当的化学反应条件下，经过酶促反应、液液抽提、柱层析等步骤，旨在获得目标化合物的高纯度样品。
2. 分析结构。
使用核磁共振(NMR)、高效液相色谱(HPLC)、紫外可见光谱(UV-vis)等现代科学仪器和技术，对提取的化合物进行结构分析和测定，以揭示化合物分子结构，及其性质和可能的反应机制。
3. 氧化还原性测定。
利用常用的氧化还原滴定法，对化合物的氧化还原性进行测定，及探究其可能的氧化还原反应机制。
4. 酶活性测定。
通过对该化合物活性酶的特定底物的催化反应，测定其反应速率及相关动力学参数，以推测该化合物在生命体系中的作用方式及机制。
5. 总结实验结果。
根据所测得的实验数据和分析结果，对该化合物的结构、性质及功能进行总结，即探讨其在生物化学领域中的应用及未来前景。
三、实验结果及分析根据实验数据和分析结果，我们可以得出以下结论：1. 通过化学反应及柱层析等步骤，我们从生物体组织中获得了目标化合物，并通过核磁共振(NMR)等技术分析，揭示了化合物的结构；2. 通过常用的氧化还原滴定法，我们测定了化合物的氧化还原性，并推测了其可能的氧化还原反应机制；3. 通过酶活性测定等方法，我们推测了该化合物在生命体系中的作用机制及性质，具体表现为一定的生物活性及催化能力；4. 综合以上实验结果，我们总结了该化合物在生物化学领域中的应用前景，并探讨了可能的发展方向及挑战。
生物化学实训课实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 掌握蛋白质分子量测定的方法。
3. 分析实验结果，并探讨影响实验结果的因素。
三、实验原理：凝胶层析法是一种分离和纯化蛋白质的方法，其原理是利用凝胶的分子筛作用，根据蛋白质分子大小不同进行分离。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小与蛋白质分子大小相匹配，使得小分子蛋白质能够进入凝胶内部，而大分子蛋白质则无法进入，从而实现分离。
四、实验材料与试剂：1. 蛋白质样品：如鸡蛋清、血清等。
2. 凝胶：如聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等。
3. 电泳缓冲液：如Tris-HCl缓冲液、硼酸缓冲液等。
4. 标准蛋白质分子量对照品：如已知分子量的蛋白质。
5. 电泳仪、电泳槽、紫外灯等。
五、实验步骤：1. 准备凝胶：将凝胶溶解在适当浓度的缓冲液中，倒入模具中，制成凝胶板。
2. 准备样品：将蛋白质样品与适量的电泳缓冲液混合，加入样品缓冲液，制成样品溶液。
3. 制备标准蛋白质分子量对照品：将已知分子量的蛋白质溶解在电泳缓冲液中，制成标准蛋白质溶液。
4. 加样：将样品溶液和标准蛋白质溶液分别加入凝胶板上的孔中。
5. 电泳：将凝胶板放入电泳槽中，加入电泳缓冲液，接通电源，进行电泳。
6. 显色：电泳完成后，将凝胶板取出，放入含有显色剂的溶液中，进行显色。
7. 测量：用紫外灯照射凝胶板，观察蛋白质条带的位置，并记录下蛋白质分子量。
六、实验结果与分析：1. 通过观察电泳图谱，可以清晰地看到蛋白质条带，其中标准蛋白质分子量对照品的条带位置已知，可以用来判断样品蛋白质分子量的大小。
2. 实验结果显示，样品蛋白质分子量分布较广，存在多个分子量大小不同的蛋白质。
3. 通过比较样品蛋白质条带与标准蛋白质条带的位置，可以估算出样品蛋白质的分子量。
4. 影响实验结果的因素包括凝胶的制备、电泳条件、显色剂的选择等。
七、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种常用的蛋白质分离和纯化方法，具有操作简单、分离效果好等优点。
大学生物化学实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 了解凝胶层析法的基本原理和操作步骤。
2. 学习利用凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 培养实验操作技能和数据处理能力。
三、实验原理：凝胶层析法是一种利用凝胶作为固定相，通过分子大小不同的物质在凝胶孔径中的移动速度差异来实现分离的方法。
在凝胶层析中，大分子物质不能进入凝胶内部的孔径，而小分子物质可以进入孔径，从而在洗脱过程中，大分子物质先流出，小分子物质后流出。
通过测量不同分子量蛋白质的洗脱体积，可以计算出其分子量。
四、实验材料与试剂：1. 凝胶层析柱（直径1.5cm，长30cm）2. 凝胶（聚丙烯酰胺凝胶）3. 蛋白质样品（已知分子量）4. 标准样品（已知分子量）5. 洗脱液（Tris-HCl缓冲液）6. 显色剂（考马斯亮蓝G-250）7. 移液器8. 旋转混匀器9. 分光光度计五、实验步骤：1. 准备凝胶层析柱：将凝胶倒入层析柱中，用洗脱液充分浸泡凝胶，直至凝胶膨胀并固定在层析柱中。
2. 准备样品：将蛋白质样品和标准样品分别稀释至适当浓度。
3. 加样：将蛋白质样品和标准样品分别加入凝胶层析柱中，用洗脱液洗脱，收集不同洗脱体积的洗脱液。
4. 显色：将收集到的洗脱液加入考马斯亮蓝G-250显色剂，室温下显色10分钟。
5. 测量：用分光光度计测定显色液在595nm处的吸光度值。
6. 数据处理：以标准样品的分子量为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
根据蛋白质样品的吸光度值，从标准曲线上查得蛋白质的分子量。
六、实验结果：（此处插入实验数据表格，包括标准样品和蛋白质样品的分子量、洗脱体积、吸光度值等）七、实验分析：通过凝胶层析法，成功分离了蛋白质样品，并测定了其分子量。
实验结果表明，蛋白质样品的分子量与标准样品的分子量相符，说明实验操作正确。
八、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离方法，可用于测定蛋白质的分子量。
2. 在实验过程中，要注意凝胶层析柱的制备、样品的加入和洗脱液的收集等操作步骤，以保证实验结果的准确性。
生物化学实验报告
生物化学实验报告动物营养研究所张树润2015.10.12猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地1.通过实验了解活性物质的分离提取。
2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。
二．实验原理超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。
该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后，研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其命名为超氧化物歧化酶1-2。
超氧化物歧化酶是一种能专一地清除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5等）等方面具有了广泛的应用前景。
超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体内的一种金属酶,可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和O2。
SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。
Cu-Zn-SOD为二聚体，呈蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。
SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。
本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。
酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。
该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率达50%的酶量定义为一个酶单位。
样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。
考马斯亮蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。
生物化学实验报告
实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法实验日期：2023年10月26日实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 通过凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 掌握蛋白质分离和鉴定技术。
实验原理：凝胶层析法，也称为分子筛层析法或排阻层析法，是一种基于分子大小差异进行分离的方法。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小不一，能够根据分子的大小将混合物中的不同组分分离。
在凝胶层析中，大分子蛋白质不能进入凝胶内部的孔洞，因此沿着凝胶颗粒间的缝隙快速移动，而小分子蛋白质则可以进入凝胶内部，移动速度较慢。
通过比较不同蛋白质在凝胶层析中的迁移距离，可以推断其分子量。
实验器材与试剂：- 凝胶层析柱- 凝胶- 蛋白质样品- 标准蛋白质分子量对照品- 缓冲液（pH 7.4）- 标记笔- 移液器- 洗脱液- 紫外线检测仪实验步骤：1. 准备凝胶层析柱，用标记笔标记起始线。
2. 将凝胶加入层析柱中，使其填充均匀，注意避免气泡。
3. 准备蛋白质样品和标准蛋白质对照品，用缓冲液稀释至适当浓度。
4. 用移液器将蛋白质样品和标准蛋白质对照品分别加入层析柱的起始线处。
5. 加入洗脱液，调节流速，保持洗脱液面始终高于凝胶表面。
6. 收集洗脱液，每隔一定时间取样，用紫外线检测仪检测蛋白质的吸收峰。
7. 根据标准蛋白质对照品的分子量和迁移距离，绘制标准曲线。
8. 根据样品的迁移距离和标准曲线，计算样品的分子量。
实验结果：- 蛋白质样品和标准蛋白质对照品在凝胶层析中的迁移距离分别为：样品A 2.5 cm，样品B 3.0 cm；标准蛋白质对照品1 2.0 cm，标准蛋白质对照品2 3.5 cm。
- 根据标准曲线，样品A的分子量为 10 kDa，样品B的分子量为 15 kDa。
讨论与分析：本实验成功地将蛋白质样品与标准蛋白质对照品分离，并测定了样品的分子量。
凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离和鉴定技术，广泛应用于生物化学和分子生物学研究中。
生物化学实验报告
实验1 氨基酸滤纸层析一．实验目的：学习滤纸层析的方法，掌握分配层析的原理。
二．实验原理：纤维素是一种惰性支持物，它与水有较强的亲和力，而有机物亲和力较弱。
层析时吸着在纤维素上的水是固定相而层析夜是流动相。
当欲被分离的各种物质在固定相和流动相中的分配系数不同时，它们就能被分离开。
三．实验材料，仪器和试剂1.材料：绿豆芽2.仪器：滤纸10cm*15cm 毛细管层析缸量筒100cm 喷雾器3.试剂：称准氨基酸溶液：ser glu 分别以0.01mol/l盐酸配成4mg/ml的溶液层析溶剂系统：正丁醇：冰醋酸：水=4:1:1(体积比) 显色剂：0.1%茚三酮-丙酮溶液四：实验步骤1.滤纸准备：剪取10cm*15cm层析用滤纸，在距底缘2cm处用铅笔划一条线，距离均等的作出3个标记点2.氨基酸的提取：取绿豆芽下胚轴，用手挤出汁液后，用毛细管吸取汁液备用3.点样：用毛细管吸取样品在标记处点样，按照少量多次原则，取样3次，注意样品斑点直径控制在2mm内。
4.展层：将滤纸带有样品的一端，浸入已存放展层溶剂的层析缸中，层析溶剂液面不能高于样品线，待展层剂走到距滤纸顶端1~2cm时，取出此滤纸（约1~2h）。
用铅笔在前沿处作一记号后，用电吹风吹干。
5.显色：将印三酮显色喷雾在滤纸上，用热吹风吹数分钟即可观察到紫红色的氨基酸斑点（pro例外为黄色斑点）gluser待测液1五：结果记录与计算用铅笔全出氨基酸斑点量出溶液前沿的距离，并计算各氨基酸的rf 值。
Rf 值为迁移率，在恒定条件下，每种氨基酸有一定的rf 值，rf 值表示为Rf=原点到尾析点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离根据已知标准氨基酸的rf 值与小麦提取液中氨基酸的rf 值比较，确定提取液中含有哪些种氨基酸六：注意事项1.在操作过程中，手必须洗净，只能接触薄板上层边角，不能对着薄板说话，以防唾液掉在地板上。
glu ser 待测 实验值 第一组实验 0.6/3.9 1.9/4.0 1.1/3.2 第二组实验 1.7/5.42.8/6.5 1.7/5.4 glu ser 待测rf 第一组实验 0.15 O.49 0.34 第二组实验 0.31 0.43 0.312.配制展层剂时，要用纯溶液现用现配，以免放置过久其成分发生变化（酯化）实验2考马斯亮蓝g-250法测蛋白质含量一，目的：学习和掌握考马斯亮蓝g-250测定蛋白质含量的原理和方法。
南医生化实验报告2
南医生化实验报告2生物化学实验报告一、实验目的1.自学并掌控碱裂解法抽取质粒dna的原理、各试剂的促进作用及具体内容操作步骤；2.自学并掌控pcr基因扩充的原理及具体内容操作步骤；3.自学并掌控紫外稀释法检测dna浓度与纯度的原理及方法；4.自学并掌控水平式琼脂糖凝胶电泳的操作方法。
二、实验原理1.质粒dna的抽取――碱裂解法在细菌细胞中，染色体dna以双螺旋结构存在，质粒dna以共价闭合环状形式存在。
细胞破碎后，染色体dna和质粒dna均被释放出来，但两者变性与复性所依赖的溶液ph值不同。
在ph高达12.6的碱性条件下，细菌的线性染色体dna氢键断裂。
其中，双螺旋结构解开而变性；而质粒中超螺旋结构共价闭合环状的两条互补链不会完全分离。
当以ph4.8的高盐缓冲液调节其ph值至中性时，变性的质粒dna复性并保存在溶液中，线状染色体dna不能复性而形成缠连的网状结构，通过离心与变性蛋白质与细胞碎片缠绕在一起形成沉淀；而质粒dna双链又恢复原状，重新形成天然的超螺旋分子，溶于上清液。
2.pcr基因扩增pcr（polymerasechainreaction）即为聚合酶链式反应，可以选择性扩充一段dna序列。
就是所指在dna聚合酶催化剂下，以dna为模板，特定引物为延展起点，通过变性、淬火、延展等步骤，在体外激活dna的过程。
这种延展―变性―淬火―延展的循环可以重复多次，圣戈当县须要的dna片段获得特异性的扩充。
具体步骤为：（1）变性：加热使模板dna在高温下（94℃）变性，双链间的氢键断裂而形成两条单链；（2）淬火：并使溶液温度降到50～60℃，模板dna与引物按碱基配对原则优势互补融合；（3）延展：溶液反应温度跌至72℃，耐磨dna聚合酶以单链dna为模板，在引物的鼓励下，利用反应混合物中的4种脱氧核苷三磷酸，按5’→3’方向造出优势互补dna。
上述3步为一个循环，即高温变性、低温退火、中温延伸3个阶段。
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生物化学实验报告（共2篇）篇一：生物化学实验报告2012年生物化学实验b姓名：学号：实验时间：实验分组：组内成员：任课教师：实验报告xxxx 2012年11月17日摘要1. 实验部分1.1试剂与仪器1.试剂：（2）1 mol/l 醋酸，1 mol/l naoh，硫酸铵。
（3）平衡缓冲液：0.01 mol/l tris-hcl，ph 8.0。
（5）酶的底物溶液：用底物缓冲液配制15×10-3 mol/l 对硝基苯磷酸二钠溶液。
（7）分离胶缓冲液：1.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 8.8，已加入10% sds。
（8）浓缩胶缓冲液：0.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 6.8，已加入10% sds。
（13）脱色液：500 ml 10%甲醇和10%冰醋酸的脱色液1000 ml。
匀浆机、eppebdorf5型冷冻离心机、gsy—2型恒温水浴、uv762型紫外可见分光光度计。
1.2 小牛肠碱性磷酸酶提取方法2）将小肠粘膜液集中倒入匀浆机中，加冰冷蒸馏水，高速匀浆，重复多次。
3）缓慢加入冰冷正丁醇高速匀浆重复多次。
在4℃，10000 rpm条件下离心。
4）用滤布过滤去除杂质，倒入分液漏斗中，静止分层，取下层水相，用hac溶液调ph到4.9。
5）得到上清后放入离心管中，用naoh溶液调ph至6.5，称取硫酸铵加到离心管中溶解；再加冰冷丙酮，混匀，4℃静置30 min以上。
6）上清液中加入冰冷丙酮，4℃放置30 min以上。
4℃，10000 rpm，离心。
7）取沉淀溶于平衡缓冲液至全部溶解至冰箱保存待用。
1.3 小牛肠碱性磷酸酶酶活检测方法2）紫外分光光度计检测条件为405 nm波长，测定时间60 s，取值2 s，记录范围0.0-1.5。
上下倒2次，放回分光光度计中，测定酶动力学曲线1.4 聚丙烯凝胶制备分离胶制备（浓度10%，制备量10 ml）试剂用量 h2o30% 丙烯酰胺1.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 8.810% 过硫酸铵temed4.1 ml 3.4 ml 2.4 ml 100 μl 10 μl浓缩胶制备（浓度5%，制备量6 ml）试剂 h2o30% 丙烯酰胺0.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 6.810% 过硫酸铵temed用量3.4 ml 1.0 ml 1.5 ml 60 μl 8 μl1.5 考马斯亮蓝法测定蛋白质含量3）各取100 μl加入到5 ml考马斯亮蓝试管中，混匀，反应5 min以上。
5）取2个比色皿，加入考马斯亮蓝，分光光度计中校对归零。
6）将样品放入外侧比色皿中，读吸光值。
1.6 sds-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量5）观察测定蛋白的迁移率及条带，对照标准样品，分析蛋白样品的分子量及纯度。
2. 结果与讨论2.1小牛肠碱性磷酸酶酶活检测根据酶动力计算公式：a/min ? vr ? d比活力（u/mg）＝e405 ? ve ? c ? l根据上图，?a/min=3.5/min； vr=1.50002ml； d=10；e405=18.3l/(mol*cm)；ve=0.00002ml；c=19.35mg/ml. l=0.5cm；所以比活力（u/mg）=1.48*10u/mg；42.2 sds-聚丙烯凝胶电泳2.3考马斯亮蓝法测定蛋白质含量2.4小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定一些问题的讨论1、测定底物浓度对酶反应速度的影响时，对酶反应的哪些条件要加以控制？本实验所取的条件是什么?答：要对反应温度，酶浓度进行控制，本实验中反应温度为37℃，酶浓度为在原来2、为什么实验中能以平均速度表示反应的瞬时速度?答：因为酶催化的反应速率与底物浓度有关，本实验中底物远远过量，所以可以3、你认为实验中的关键步骤或值得注意的步骤是什么？4、本次实验的感受是什么？2.5 sds-page电泳法测定蛋白质相对分子质量一些问题的讨论1、用sds－聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量时为什么要用巯基乙醇？2、sds在该电泳方法中的作用是什么？答：在sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（sds），形成蛋白质-sds复合物，使蛋白质丧失了原有的电荷状态，形成了仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间的天然的电荷差异，此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于蛋白质的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。
答：本实验中我们组的mark样品只有三条标记线，是分子量最多的三条，说明分子量小的蛋白质电泳进行得快，超出了凝胶的范围，所以没有在图像上有所体现。
参考文献：[1]修志龙等.生物化学[m].化学工业出版社.2008.[2]许文涛等.sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳快速染脱色方法的比较研究.食品科学[j]. 2004,vol.25.no.增{3}孙士青等.考马斯亮蓝法快速测定乳品中蛋白质含量.山东科学[j].2011.24(6)[4]栾雨时, 包永明..生物工程实验技术手册[m].化学工业出版社.2005篇二：生物化学实验记录和实验报告的书写第二节实验记录和实验报告的书写正确记录实验过程及书写实验报告，是训练学生进行正规实验训练的重要内容。
实验是在理论指导下的科学实践，目的在于经过实践，掌握科学观察的基本方法和技能，培养学生的科学思维、分析判断和解决实际问题的能力。
一、实验记录实验中观察到的现象、结果和数据，耍及时地直接记在记录本。
记录时，应做到如实正确记录实验结果，不可夹杂主观因素。
在实验条件下观察到的现象，也应如实仔细地记录下来。
在定量实验中观测到的数据，如称量物的重量、滴定管的读数、光电比色计的光密度值等，都应设计一定的表格准确记录。
并应根据仪器的精确度准确记录有效数字。
实验中使用仪器的类型、试剂的规格、化学反应式、分子量、浓度等，都应记录清楚。
二、实验报告书写实验报告时，目的和要求、原理以及操作方法部分应作简单扼要的叙述，但对实验条件和操作的关键环节必须写清楚。
对于实验结果部分，应根据实验的要求，把所得的实验结果和数据进行整理、归纳、分析和对比，并尽量总结成各种图表，如标准曲线图以及实验组与对照组实验结果的比较表等。
1. 实验报告的书写包括哪些内容？2. 玻璃仪器的清洗有哪些基本要求？3. 请分别叙述分光光度技术、层析技术、电泳技术原理、及实验注意事项4. 血液样品、尿液样品及组织样品制备的常用方法有哪些？实验八血清乳酸含量的测定（乳酸脱氢酶法）实验目的实验原理乳酸脱氢酶（ld）在辅酶i(nad)存在下将乳酸氧化成丙酮酸，同时伴有nad转化成还原型辅酶i（nadh），其反应式如下：l－乳酸＋nad＋ld丙酮酸＋nadh＋h＋在ph值为9.8时，平衡偏向乳酸氧化为丙酮酸一方。
加入肼或氨基脲与丙酮酸生成产物而使丙酮酸不断被除去，使反应进一步向右移动，从而驱动反应完成。
通过分光光度法（γ＝340nm）或荧光法测定nadh的生成量来测得样本中乳酸得量。
实验器材1. 分光光度计2. 试管3. 移液管4. 恒温水浴箱5. 注射器6. 离心机实验试剂1. tris－edta－肼缓冲液将三羟甲基氨基甲烷（tris）60.5g和乙二胺四乙酸（edta）4g溶解于800ml水中，加水合肼11ml，调ph 值到9.8，再定容到1000ml。
2. 0.1mmol/l辅酶i 称辅酶i65.4mg，加塞保存于－20℃。
实验步骤1. 标本采集：为了避免血液乳酸在采血时发生变化，受试者应处于空腹休息状态，最好不用止血带以防止前臂缺氧而致乳酸含量增加。
进针后不立即采血，等几分钟后再采血，然后放入预置有碘乙酸钠的标本管中，碘乙酸钠的最终浓度为0.05％。
2. 取10x100cm小试管3只，分别写清测定管，标准管和空白管，然后按下表进行操作。
血清乳酸脱氢酶法测定乳酸操作表（单位：ml）结果分析血清中乳酸量＝?as/minx标准管乳酸浓度（mmoml/l）安静状态下，健康人静脉血内乳酸含量为0.5~2.2mmoml/l，动脉血乳酸水平低于静脉血。
脑脊液乳酸水平为1.1～2.8mmoml/l 乳酸是糖酵解的最终产物，在生理条件下，大多数组织以有氧氧化为主，但少数组织如皮肤，视网膜，肾髓质和血细胞等组织在有氧时也能进行糖酵解，其中以皮肤的糖酵解速度最快。
在病理情况下，如严重贫血、大量出血、呼吸障碍及心血管疾患等所引起的机体缺氧时，致使糖酵解过度，造成乳酸生成过多，导致机体产生乳酸酸中毒。
运动时乳酸主要在骨骼肌中生成，然后透过细胞膜进入血液。
在正常情况下，乳酸在生成和消除处于动态平衡中，血乳酸浓度为1-2mmol/l，运动员血乳酸安静值与常人无差异，但是在赛前情绪紧张时，血乳酸浓度安静值有可能升高到3mmol/l左右，这与肾上腺分泌增多有关。
运动时血乳酸浓度上升，上升的起始运动强度约在50%-60%vo2max，耐力运动员由于有氧代谢能力强，升高的起始强度推迟到60%-70%vo2max。
运动时血乳酸浓度的变化与运动强度有关。
剧烈运动时，肌肉内糖的无氧分解加强，血乳酸浓度显著升高。
运动时血乳酸浓度的变化与所动用的能量系统有关。
速度耐力性运动项目的高水平运动员，运动成绩好者，运动后血乳酸最大浓度值也高；耐力性运动项目的运动员，在完成相同亚极量运动负荷时，优秀运动员运动后血乳酸相对较低。
根据这一特点可用以评定运动员训练水平或选材。
可根据运动后血乳酸的消除速率来评定运动员有氧代谢能力，若恢复速度快，表示有氧代谢能力强。
注意事项血乳酸测定时取样时间非常重要，安静值应在早晨起床前安静时采样；运动后血乳酸的测定应根据不同运动项目而定，一般运动强度较低的运动在运动后20s左右取样，中等强度运动在运动后1～6min 取样，大强度运动在运动后3～12min取样。