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【精品】生化习题及答案

【精品】生化习题及答案

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象2.构型3.氨基酸的等电点4.二面角5.肽单位6.蛋白质一级结构7.蛋白质二级结构8.蛋白质三级结构9.蛋白质四级结构10.超二级结构11.结构域12.蛋白质的等电点13.盐溶14.蛋白质的变性作用15.蛋白质的复性16.盐析17.蛋白质的变构效应18.沉降系数19.电泳20.偶极离子二、填空题1。

肽链的N末端可以用()法、()法、()法和()法测定,而()法和()法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、()和()。

3。

确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用(),然后用()技术分离水解后的混合肽段.4。

因为(),()和()等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力,所以在()nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有()氨基酸与()氨基酸两类,其中前者包括()、()后者包括()、()、()。

6.在蛋白质元素组成中,氮的含量相当恒定,平均为()%。

7。

当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以()离子形成存在;当pH>pI时,氨基酸以()离子形式存在。

8。

氨基酸具有两性解离特性,因此它既可被()滴定,又可被()滴定。

丙氨酸的PKα—COOH =2。

34,PKα-NH3+=9.69,其pI=(),在pH=7时,在电场中向()极方向移动。

9.有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N—末端,用SDS电泳显示两条带,说明此蛋白质含有()个()亚基;另一蛋白质用巯基乙醇处理后,SDS电泳显示一条带,则该蛋白质的结构特点是()。

10。

我国科学家于1965年首次用()方法人工合成了()蛋白质。

11.蛋白质中存在()种氨基酸,除了()氨基酸外,其余氨基酸的α—碳原子上都有一个自由的()基及一个自由的()基。

12。

α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与()平行。

氢键是由每个氨基酸的()与前面隔三个氨基酸的()形成的,它允许所有的()都能参与氢键的形成。

生化课展示—生物素作业

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三、理化性质及其体内的作用
生物素为无色针状结晶体,耐酸而不耐碱,
氧化剂及高温可使其失活。
生物素是体内多种羟化酶的辅基,在羟化酶
全酶(holocarboxy synthetase)的催化下与羟 化酶蛋白中的赖氨酸残基的ε-氨基以酰胺键共 价结合,形成生物胞素( biocytin) 残基,羧 化酶则转变成有催化活性的酶。
蛋黄南瓜
蟹肉西兰花
胡萝卜炖羊肉
银杞明目汤
甜橙柠檬汁
芒果柳橙苹果汁
芒果葡萄柚汁、木瓜生姜汁、芦荟 柠檬汁、杏猕猴桃汁…… 在复合维生素B和多种维生素的制 剂中,通常都含有维生素H。
健康效果
青 春 活 力
柔顺秀发
产 业

作为营养增补剂。按中国GB2760-90规定,可用于 食品工业作为加工助剂。具有预防皮肤病、促进
1、肤色暗沉、面色发青、皮肤干燥、鳞片状皮炎、红 色皮疹,严重者的皮疹可延续到眼睛、鼻子和嘴周围;
2、毛发变细、失去光泽、头皮屑增多,容易掉发,少 年白发;
3、易导致忧郁、失眠、容易打瞌睡等神经症状, 以及食欲不振恶心呕吐等症状;
4、会令人容易疲倦、慵懒无力、肌肉疼痛。
富含该维生素的美食:
素炒三丝

二、发现 生物素的发现,历经了40 余年。 1901年,Wildiers发现有一种物质是酵母生长所必需的,他称这 种物质为“生物活素”。 1916年和1927年,Bateman和Boas分别发现用生蛋清喂养大鼠能 引起皮炎,但鸡蛋加热凝固后,则没有此作用。 1933年Allison等研究豆类根瘤菌的生长时,从中分离出一种固 氮细菌,被命名为“辅酶R”。 1936年,德国Kogl和Tonnis从煮熟的鸭蛋黄中分离出一种结晶物 质,是酵母生长所必需的,称之为“生物素”。 1937年,匈牙利科学家Gyorgy发现一种物质能防止生蛋清所致的 不利影响,将此种物质命名为维生素H。 1940年Gyorgy及其同事通过实验研究证实,辅酶R、生物素、维 生素H、生物活素均为同一种物质,之后证明生物素是哺乳动物 必需的一种营养素。 1942年,duVigneaud等提出了生物素的化学结构。 1943年被人工合成。

生化习题整理资料

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糖代谢一、填空题:1•体内糖原降解选用 _________ 方式切断a -1 , 4-糖苷键,选用 __________ 方式切断a -1, 6- 糖苷键。

对应的酶分别是 _____________ 和___________ 。

(磷酸解;水解;糖原磷酸化酶;糖原脱支酶)2._________________________________________________ 葡萄糖在无氧条件下氧化、并产生能量的过程称为____________________________________________ 。

实际上葡萄糖有氧分解的前_________ 步反应也与之相同。

(糖酵解;10)3._______ 酶催化的反应是EMP 途径中的唯一一个氧化反应。

______________ 分子中的磷酸基转移给ADP生成ATP,是EMP途径中的第一个产生ATP的反应。

(甘油醛-3-磷酸脱氢酶;1,3-二磷酸甘油酸)4•葡萄糖的无氧分解只能产生 ___________ 分子ATP,而有氧分解可以产生_______________ 分子ATP。

(2 ;36 或38)5.一分子游离的葡萄糖掺入到糖原中,这一过程需要消耗 1 分子___________ ,1 分子_________ 。

(ATP ;UTP)6.TCA 循环的第一个产物是 ____________ 。

由____________ ,__________ ,和 ___________所催化的反应是该循环的主要限速反应。

(柠檬酸;柠檬酸合酶;异柠檬酸脱氢酶; a -酮戊二酸脱氢酶系)7._____________________________________________ TCA 循环中有二次脱羧反应,分别是由 ____________________________________________________ 和__________________ 催化。

生化作业

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生化作业1.基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。

糖蛋白是由一个或多个寡糖与蛋白质共价结合的缀合物,这里寡糖就是蛋白质的辅基.糖蛋白中的寡糖链结构是多种多样的,一个寡糖链中的单糖种类,连接位置,异头碳构型和糖环类型的排列组合是一个天文数字.例如,有4种不同单糖可以组成36864个四糖异构体.寡糖链富含结构信息,并形成高度专一的识别位点.寡糖的形成需要酶的催化,因此,基因通过控制寡糖链合成酶来控制寡糖链的合成,从而控制糖蛋白的结构信息.基因转录成mRNA,再翻译形成催化寡糖链的酶.不同的基因可以生成不同类型的寡糖链合成酶,酶的结构不同,合成寡糖链的结构也就不同.2.总结肥皂泡与生物膜在化学组成与结构上的异同点.同:肥皂泡和生物膜都还有脂质部分,都具有膜结构,都具有疏水作用.异:肥皂泡主要是由水和硬脂酸钠组成,都是小分子,无生物活性,是一层简单的膜.而生物膜是由磷脂双分子层和多种蛋白质还有寡糖链组成,有大分子和小分子,有生物活性,复杂且有流动性的生物膜.3.选出你最喜爱的三种氨基酸,并陈述理由.(从生化角度)甘氨酸(Gly)英文全称:glycine结构:理由:甘氨酸是结构最简单的氨基酸,为人体非必须氨基酸,在水溶液中为强电解质,是不带电荷极性的氨基酸.白色单斜晶系或六方晶系晶体,或白色结晶粉末。

无臭,有特殊甜味。

甘氨酸能缓和酸、碱味,掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。

在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个抑制性神经递质。

也是某些酶活性作用部位的重要结构,例如胰凝乳蛋白酶用途:在食品方面,作营养增补剂,主要用于调味等方面在药品工业方面,用于制药工业、生化试验及有机合成.用作生化试剂,用于医药、饲料和食品添加剂,氮肥工业用作无毒脱碳剂有缓冲作用,用作缓冲剂,用于组织培养基的制备,铜、金和银的检验,医药上用于治疗重症肌无力和进行性肌肉萎缩、胃酸过多、慢性肠炎、儿童高脯氨酸血症等疾病作农药中间体,如做为除草剂草甘磷的主要原料络合滴定指示剂,色层分析用试剂;缓冲剂;比色法测定氨基酸时作标准用酪氨酸(Tyr)英文全称:tyrosine结构:理由:酪氨酸是一种芳香族氨基酸,属于必需氨基酸,必须要透过进食来摄取白色结晶体或结晶粉末,无味,易溶于甲酸,难溶于水,不溶于乙醇和乙醚。

生化作业2

生化作业2

作业二
一、名词解释
1、电子传递链:
2. EMP途径:
3.氧化磷酸化:
4脂肪酸的β-氧化:
二、问答题
1.详细说明脂肪酸的合成与脂肪酸β氧化的区别?
2、说明乙酰CoA在三大代谢中的来路和去向。

作业三
一、名词解释
1. 冈崎片段:
2. 不对称转录:
3.半保留复制
二、问答题
1、写出嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成过程的区别(两种途径都要说明)。

2、简述原核和真核生物的基因在转录过程中的主要差异。

作业四
一、名词解释
1. 转氨基作用:
2. 联合脱氨基作用:
3. 翻译:
4. 遗传密码与密码子:
二、问答题
1. 简述原核生物蛋白质生物合成所需要的物质以及过程。

2.简述三种主要RNA的生物功能(与蛋白质生物合成的关系)。

生化作业

生化作业

简述氨基酸和蛋白质的物化性质答:氨基酸的物化性质:1.氨基酸是两性电解质。

所有氨基酸都是含有碱性的氨基,又含有酸性的羧基;可在酸性溶液中与质子结合成带正电荷的阳离子,也可在碱性溶液中与OH—结合,失去质子变成带负电荷的阴离子,因此氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性。

氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。

在某一PH的溶液中,氨基酸解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,称为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

酸性氨基酸等电点pI<4.0,碱性氨基酸的等电点pI》7.5,中性氨基酸等电点pI 为5.0~6.5。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同,所以等电点不同。

2.氨基酸的紫外吸收性质根据氨基酸的吸收光谱,含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰。

大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。

3.茚三酮反应(除脯氨酸外,所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应,生成蓝紫色化合物,脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。

) 氨基酸与水合茚三酮共加热时,氨基酸被氧化分解,生成醛、氨及二氧化碳;水合茚三酮则被还原。

在弱酸性溶液中,茚三酮的还原产物还可与氨及另一分子茚三酮缩合成蓝紫色化合物,蓝紫色化合物颜色的深浅与氨基酸释放出的氨量成正比,可用作氨基酸的定性或定量测定。

蛋白质的物化性质:一.蛋白质的两性解离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的,分子中除多肽链两端的游离α-氨基和α-羧基外,侧链R上还有些可解离的基团。

由于蛋白质分子中既含有能解离出H+的酸性基团,又含有能结合H+的碱性基团,因此蛋白质分子为两性电解质。

当溶液处于某一PH值,蛋白质分子不解离,或解离成阳离子和阴离子的趋势相等,即净电荷为零,呈兼性离子状态,此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点(pI)。

蛋白质的pI由构成蛋白质的酸性氨基酸和碱性氨基酸的比例决定。

生化第一二章总结及习题精选全文

生化第一二章总结及习题精选全文

可编辑修改精选全文完整版第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸(amino acid):含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。

出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸,又名标准氨基酸,目前发现22种,其中20种较常见。

2.蛋白质氨基酸(proteinogenic amino acid):出现在蛋白质分子中的氨基酸。

3.亲水氨基酸(hydrophilic amino acid):亲水氨基酸的R基团有极性,对水分子具有一定的亲和性,一般能和水形成氢键。

4.疏水氨基酸(hydrophobic amino acid):疏水氨基酸的R基团呈非极性,对水分子的亲和性不高或者很低,但对酯溶性物质的亲和性较高。

5.必需氨基酸(essential amino acid):必需氨基酸指的是人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。

它是人体(或其它脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的氨基酸,称必需氨基酸。

必需氨基酸共有十种:Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。

人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。

因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸(semi-essential amino acid)。

6.非必需氨基酸(nonessential amino acid):人体自身(或其它脊椎动物)自身可以进行有效的合成,它们是:Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr 和Gly。

7.非蛋白质氨基酸(Non-protein amino acid):不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

生化第一次作业

生化第一次作业

现有一个六肽,根据下列条件,作出此六肽的氨基酸排列顺序。

(1)DNFB反应,得到DNP-Val;
(2)肼解后,再用DNFB反应,得到DNP-Phe;
(3)胰蛋白酶水解此6肽,得到三个片段,分别含有1个、2个和3个氨基酸,后两个片段呈坂口反应阳性;
(4)溴化氰与此六肽反应,水解得到两个三肽,这两个三肽片段经DNFB反应分别得到DNP-Val和DNP-Ala。

答案:Val-Arg-Met-Ala-Arg-Phe
课后练习:
1.有人纯化了一个未知肽,其氨基酸组成为:Asp 1,Ser 1,Gly 1,Ala 1,Met 1,Phe 1和Lys 2。

又做了以下一系列分析,结果如下:
(1)DNFB与之反应再酸水解得DNP-Ala;
(2)胰凝乳蛋白酶(CT)消化后,从产物中分出一个纯四肽,其组成为:Asp 1,Gly 1,Lys 1,Met 1,此四肽的DNFB反应降解产物为DNP-Gly;
(3)胰蛋白酶(T)消化八肽后又可得到组成分别为Lys 1,Ala 1,Ser 1及Phe 1,Lys 1,Gly 1的两个三肽和一个二肽。

此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。

请列出八肽全顺序。

2.某天然9肽,其组成为:Gly 2,Phe 2,Tyr 1,Met 1,Asp 1,Arg 1和Pro 1,经胰凝乳蛋白酶(CT)水解后可分得一个五肽和一个四肽,四肽的组成为:Phe 1,Tyr 1,Gly 1和Pro 1。

此九肽的CNBr处理产物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为Arg 1,Phe 1和Gly 1的三肽,此九肽如经胰蛋白酶(T)水解可得Phe,如用DNFB反应再水解测得DNP-Tyr。

请写出九肽的全部顺序。

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生化上册作业一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象,酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。

油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中,会产生所谓的臭油味。

这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的:水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来,并继续被水解或氧化。

2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?1.反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。

其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。

2. 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。

其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。

3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?磷酸脊骨在中性pH 下,会带有许多负电荷,导致两股 DNA 相互排斥分离而变性,要加入镁离子稳定之,因此DNA 不能溶在纯水中。

真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone),与DNA 结合成复杂结构,并中和掉核酸的负电荷。

5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在,比如天冬酰胺,谷氨酰胺6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?透析和增加底物量8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?(一个变性,另一个未变性)血红蛋白分子是四聚体,如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量(16-17KDa)就是一个多肽亚基的分子量,是血红蛋白分子量的四分之一。

9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.回答下列问题:(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?第四步最好,第三步最差(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?已经纯化,因为最后一步酶活力的减少与总蛋白的减少是等比例的。

电泳,测N或C端的氨基酸11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?(阳离子交换层析:带正电的脱去)(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu.(5).Ser-Ala.12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度?速度在时间足够长以后会变慢,导致测速误差13.蛋白质,核酸发生变性的共同特点是什么?共同:高级结构的破坏14.试解释酶为什么具有立体特异性。

立体特异性:对底物要求不同活性中心的形状15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用,两者本质上有何差别?如何区分?变性:破坏蛋白质的三级结构,盐析:破坏蛋白质表面,蛋白质并未变性16.在给定的pH下,下述蛋白质在电场中向哪个方向移动,即向正极、负极还是不动?蛋白质的等电点(1)卵清蛋白(pI=4.6),在pH5.8;带负电,往正极(2)β-乳球蛋白(pI=5.2),在pH4.6和pH7.1;9带正电,往负极(3)胰凝乳蛋白酶原(pI=9.1),在pH5.6和pH9.1和pH11。

不动17. 有二个DNA样品,分别来自两种未确认的细菌,两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32%和17%。

这两个DNA样品的腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少?(A=T、C=G)其中哪一种DNA是取自温泉(64℃)环境下的细菌,哪一种DNA是取自嗜热菌?答案的依据是什么?C、G含量高的菌,因为氢键多18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响?(1)血液中的pH由7.4下降到7.2。

氧亲和性减少(2)肺部CO2分压由6kPa(屏息)减少到2kPa(正常)。

增加(3)BPG水平由5mM(平原)增加到8mM(高原)。

下降19. 假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基(平均羧基PK值为2.5,氨基PK值为8.5),并假设在一定条件下氨基和羧基间都有可能生成盐键.请按下表所示不同PH条件下,填上可能生成盐键的数目.20. 画写具有米氏行为酶的下列各动力学曲线示意图.A.反应速度(v)对底物浓度[s]作图.B.当[s]》[E]时,反应速度(v)对酶浓度[E]作图.C.反应速度(v)对温度(T)作图.D.1/v对1/[s]作图.E.产物浓度[p]对时间(t)作图.21. 100毫升,pH1.72,0.1M的甘氨酸溶液用2M NaOH滴定。

记录pH并绘制滴定曲线如下图。

滴定曲线上有Ⅰ到Ⅴ五个重要的点。

为下面的每段话从中选择一个合适的点。

并加以说明。

(1)甘氨酸主要以H3N-CH2-COOH的形式存在。

(2)甘氨酸的净电荷是+½。

(3)一半的氨基是离子化的。

(4)此时的pH等于羧基的pKa值。

(5)此时的pH等于氨基的pKa值。

(6)甘氨酸具有最大的缓冲能力。

(7)甘氨酸的净电荷是零。

(8)羧基完全被滴定。

(9)甘氨酸完全被滴定。

(10)甘氨酸主要以H3N+-CH2-COO-的形式存在。

(11)甘氨酸的净电荷是+1。

(12)甘氨酸以50:50比例的H3N+-CH2-COOH和H3N+-CH2-COO-形式存在。

(13)等电点。

(14)最差的pH缓冲点。

(15)滴定的终点。

22. 在纯化的酶的过程中,研究者意外地发现,在进行完某一步纯化步骤后,酶的总活力单位比酶的粗提取物还高。

请解释酶的总活力单位怎么可能会增加?23. 过氧甲酸裂解胱氨酸二硫键,巯基氧化为磺酸基团,然后不能再形成二硫键。

分析以下实验:怀疑一个包含三个半胱氨酸残基的蛋白质中有一个单一的二硫键。

用胰蛋白酶降解样品,水解的混合物进行单向电泳。

采用过氧甲酸处理后,旋转90度后进行双向电泳,然后用茚三酮染色。

如果样品中不包含任何二硫键,实验结果如何?如果包含一个二硫键,实验结果又如何?设计一个实验,来确定哪些半胱氨酸残基形成二硫键。

24. 在蛋白质进化中甘氨酸是一个高度保守的氨基酸残基。

为什么?25. 蛋白质是相当稳定的。

肽键在水溶液的寿命接近1000年。

然而,肽键的水解自由能却是负的,而且相当大。

你如何解释虽然肽键水解能释放出很多的能量但是肽键却非常稳定?26.磷酸吡哆醛(PLP)是鸟氨酸转氨酶的辅酶。

鸟氨酸转氨酶分别从培养基缺乏PLP的细胞和含有PLP的细胞中分离纯化。

将酶都保温在37℃,测定酶的稳定性。

实验结果如下所示:(1)、为什么酶活力随保温时间增加而下降?(2)、为什么没有PLP的酶活性下降的更快?27.下图表示血红蛋白的氧解离曲线。

假设曲线3表示PH 7.0时,CO2和2,3BPG的生理浓度下,血红蛋白的氧饱和曲线。

哪一条曲线代表下列条件变化时的曲线?(1).CO2浓度下降;(2). 2,3-BPG浓度增加;(3). PH升高;(4). 血红蛋白失去四级结构28.2,3-二磷酸甘油酸(2,3-BPG)位于血红蛋白四级结构的中央空穴内,稳定血红蛋白的T型结构。

如果血红蛋白发生突变2,3-BPG 结合在血红蛋白的表面,将出现什么情况?29. 在多肽晶体的x-射线研究中,鲍林和克里发现,肽键的长度(1.32 Å)介于C-N单键(1.49 Å)和C=N双键(1.27Å)之间。

他们还发现,肽键具有平面性(所有四个原子连接的C-N小组在同一平面上),而且两个Cα处于反式:(1)、根据肽键的键长推测肽键的键能。

(2)、依据鲍林和克里的观测结果预测肽键旋转情况。

30. 丙氨酸的滴定曲线显示其有两个可解离基团羧基和氨基,其pKa值分别为2.34和9.69。

二聚,三聚和多聚丙氨酸的滴定曲线也显示它们有两个可解离基团,它们的pKa值如下表所示:(1)写出Ala-Ala-Ala的结构式,并标明其pKa值。

(2)解释为啥pK1的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而增加?(3) 解释为啥pK2的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而下降?二、是非题1.所有单糖都具有还原性。

2.具有相同氨基酸正常的蛋白质并不一定具有相同的构象。

3.脂类物质是酯类物质的通称。

4.天然蛋白质和肽类中的所有氨基酸都是L-构型。

5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增,因此在溶液中蛋白质可自发折叠。

6.蛋白质是两性电解质,核酸不是两性电解质。

7.辅基是酶的组成部分,总是参与酶的活性部位。

8.天然核苷酸中碱基与糖连接的糖苷键既有C-C键,又有C-N 键。

9.由于DNA的两条链互补,所以两条链的(G+C)%含量是相同的。

10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。

11.环状DNA的复性速度是与同样长度的线性DNA相同的。

精品文档12.Km值是所有酶的特征常数,不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化。

13.酶分子的活性部位中只有可解离的氨基酸残基直接参与酶的催化作用。

14.某些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。

15.当同一种酶对几种底物都有作用时,Km最小的底物为最适底物。

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