硒代氨基酸的分析_滕冰
硒酵母中有机硒及硒代氨基酸含量的测定方法_郝素娥
第18卷第3期分析测试学报Vo l.18N o.31999年5月FENXI CESHI XUEBAO(J ou rnal of Instrum ental Analy sis)M ay1999硒酵母中有机硒及硒代氨基酸含量的测定方法郝素娥滕冰(哈尔滨工业大学应用化学系哈尔滨150001)(东北农业大学分析测试中心哈尔滨150030)摘要报道了人工培养硒酵母中有机硒及硒代胱氨酸(S eC y s)和硒代蛋氨酸(SeM et)含量的测定方法。
采用透析处理法使硒酵母中的无机硒和有机硒得以分离,并采用催化分光光度法测定了硒酵母中有机硒的含量;采用氨基酸自动分析仪测定了硒酵母中S eCy s和SeM et的含量。
关键词硒酵母,有机硒,硒代胱氨酸,硒代蛋氨酸硒是生物体必需的微量营养元素,缺硒会导致很多疾病。
人体缺硒会诱发心血管疾病和癌症;动物缺硒会导致白肌病和生长缓慢等。
目前用于防治疾病和作为饲料添加剂的主要是无机硒[1]。
有机硒与无机硒相比,具有较高的生物活性(比无机硒约高100倍)和较低的毒性[2],故人们越来越重视有机硒的补充。
硒酵母中有机硒含量较高[3],是一种比较理想的硒营养剂。
为了测定硒酵母中有机硒的含量,首先建立了一种无机硒和有机硒的鉴别方法,并且采用透析处理法使硒酵母中的无机硒和有机硒得以分离,再利用催化分光光度法,测定了硒酵母中有机硒的含量;为了确定硒酵母中有机硒的存在形式,采用氨基酸自动分析仪,测定了硒酵母中硒代胱氨酸(SeC y s)和硒代蛋氨酸(SeM et)的含量。
1实验部分1.1材料和仪器透析袋,SeM et(S3625),SeC y s(S3875)购自美国Si g ma公司。
分析仪器选用美国产的DU-7分光光度计和日立835-50氨基酸分析仪。
其他试剂均为分析纯级化学试剂。
1.2有机硒含量的测定1.2.1测定原理Se(Ô)能够催化氯酸钾氧化苯肼生成偶氮离子,继而与变色酸偶合成红色偶氮染料,生成的红色偶氮染料的吸光度与一定含量范围的硒成正比,因而可利用催化分光光度法测定Se(Ô)的量[4]。
硒代半胱氨酸结构式
硒代半胱氨酸结构式硒代半胱氨酸（Selenocysteine，缩写为Sec或U）是一种稀有的氨基酸，与半胱氨酸（Cysteine，缩写为Cys）的结构非常相似，但在半胱氨酸分子的硒酸基团（-SH）上取代了硫原子变成了硒原子（-SeH）。
硒代半胱氨酸在生物体中具有重要的生物学功能。
在蛋白质的合成过程中，硒代半胱氨酸可以被插入到蛋白质的多肽链中，形成硒代蛋白质。
由于硒代半胱氨酸的结构与半胱氨酸非常相似，硒原子可以在一定条件下与其他半胱氨酸残基形成二硫键，从而在蛋白质的折叠和稳定性中发挥重要作用。
硒代半胱氨酸在生物体内的合成过程相对复杂。
在真核生物中，硒代半胱氨酸的合成是通过“转录型”与“翻译型”两种机制共同完成的。
其中，“转录型”机制是指硒代半胱氨酸在编码的RNA序列中以“UGA”作为硒代半胱氨酸编码而不是终止密码子，通过特殊的机制将硒代半胱氨酸插入到蛋白质的多肽链中。
而“翻译型”机制则是通过特殊的硒代转移酶将硒原子转移到已合成的半胱氨酸残基上，形成硒代半胱氨酸。
在细菌中，硒代半胱氨酸的合成则主要依赖于“转录型”机制。
在受到低硒环境的刺激下，硒代半胱氨酸的编码RNA序列中的一个小片段会被特殊的细菌RNA聚合酶识别并转录，形成一个特殊的RNA分子。
该RNA分子在翻译过程中识别一个特殊的tRNA分子，该tRNA分子通过特殊的硒化酶催化硒原子的转移，从而形成硒代半胱氨酸。
硒代半胱氨酸在生物体中发挥的功能非常重要。
例如，在一些硒酶中，硒代半胱氨酸的硒原子可以作为活性位点，参与催化反应。
硒代半胱氨酸还参与调节蛋白质的折叠和稳定性，从而影响细胞内的蛋白质结构和功能。
此外，硒代半胱氨酸还具有抗氧化作用，可以捕获和中和一些自由基。
然而，硒代半胱氨酸的摄入量需要适度控制。
过高或过低的硒代半胱氨酸摄入量都可能导致不良的生物学效应。
低硒环境下，硒代半胱氨酸的合成减少可能导致硒代蛋白质的合成不足，对细胞的正常功能产生影响。
2021国内外硒代氨基酸的形态检测方法综述范文3
2021国内外硒代氨基酸的形态检测方法综述范文 硒是人体所必需的一种微量元素，它能提高人体的免疫力，并能预防许多种疾病，在机体中它有重要的生理作用[1-3],硒是谷胱甘肽过氧化酶、5.-脱碘酶的必需组成部分，同时又是体内许多蛋白质的组成成分，对动物机体抗氧化、抗应激、提高免疫力等起着重要的作用。
随着人们对硒研究的深入，硒对动物机体的重要作用越来越受到重视。
世界卫生组织公布的资料表明，全世界有40多个国家和地区不同程度的缺硒，我国 2/3 的地区属于缺硒地区，29. 00% 的地区严重缺硒[4].已经证明，硒的形态是影响生物对其吸收和利用的重要因素。
无机亚硒酸钠毒性高，且动物对无机硒吸收利用率不高，而人的安全膳食硒摄入量为 50 ~ 500μg/d,与中毒剂量（750 μg/d）相差范围小，故以亚硒酸钠作为动物及人体补硒的直接硒源，其风险大; 生物大分子结合态有机硒安全、生物活性好、吸收率较高，所以有机硒补剂产品的开发和研究受到了广泛关注。
由于有机硒的基本存在形式为硒蛋白。
硒仅以硒半胱氨酸（selenocysteine,SeCys）和硒蛋氨酸（selenomethionine,SeMet）两种形式共价结合在蛋白质中[5].因此，在人们的补硒过程中必须关注量的问题，在富硒食品、药品、营养品和保健品的开发研制过程中对产品硒含量和硒形态的检测显得尤为重要。
测定有机硒的手段很多，不同的提取过程和测定方法，其灵敏度和适用范围各不相同，对近年来国内外有机硒硒蛋白中硒代氨基酸的形态检测方法进行了综述。
1硒形态样品的提取 在水解过程半胱氨酸残基的侧链琉基不稳定，易断裂，因此选择适合的提取方法是测定硒蛋白中硒代氨基酸含量的关键[6]. 在小分子硒形态方面，主要包括水提取法、酸提取法和酶提取法[7].水提取对一些非结合蛋白形式的硒形态较适合，如硒- 甲基硒代半胱氨酸、γ - 谷氨酰基 - 硒甲基硒代半胱氨酸，但对以蛋白形式结合的硒，回收率较差；酸提取法有很高的回收率，但酸易使硒形态发生转变。
【doc】硒的分子生物学
硒的分子生物学88?国外医学卫生学分册一口050硒的分子生物学中国预防医学秒学院营养与食品卫生研究所(北京张在综述杨晓光夏弈明陈孝曙审校f———1/,7100050)I',擒要硒蛋白是硒以氨基酸——硒半胱氨酸的形式存在的蛋白质.硒半胱氨酸有自己独特的tR—NA和UGA密码子.硒半胱氨酸的合成发生在它的tRNA上.UGA作为硒半肮氨酸的密码子在自然界是通用的tRNA的转录由RNA聚合薷I催化,还有特异的外部启动子,TA TAbox 和近端序到元件.硒半肚氨酸参入到蛋白质中需要硒半肮氨酸}顺序元件(sEcIs)和持殊的延长因子.关键词旦鼍兰些苎竺,掀硒(se)是人和动物的必需微量元素,大量资料证实或提示Se具有广泛的生物学作用,在预防克山病,某些癌症和延缓衰老中发挥作用.研究证实Se通过参入到蛋白质中发挥作用.Se以两种形式存在于蛋白质中,即一种以可解离因子存在,另一种以氨基酸共价键结合形式存在.Se以可解离因予存在于蛋白质中只见于细菌以共价键形式存在于蛋白质中涉及两种氨基酸,即硒半胱氨酸(SeCys)和硒蛋氨酸.硒蛋氨酸在蛋白质中可瞽代蛋氨酸的存在,而SeCys只在蛋白质的特定位点发挥特殊功能.在已知功能的舍SeCys的蛋白质中,SeCys位于活性位置,催化氧化一还原反应0].本文主要阐述SeCys 参入到蛋白质中的机制,以期对进一步了解硒蛋白的功能有所帮助.1硒半胱氨酸,1.1硒蛋白中的葛半胱昭硒蛋白是指硒以SeCys形式存在的蛋白质.首次发现的硒蛋白是哺乳动物的谷胱甘肽过氧化物酶...近年来越来越多的蛋白质被证实为硒蛋白【"SeCys在原核生物和真核生物中有自独特的tRNA和密码子UGA.一,因此,将SeCys作为存在于蛋白质中的第21种氨基酸.UGA作为SeCys的密码子在自然界中是通用的UGA编码的SeCys最早是在E. coli的甲酸脱氢酶和哺乳动物的谷胱甘肚过氧化物酶基因中的开放阅读框架中发现的. 密码子UGA的位置与这些基因产物中的SeCys残基相对应.随后在细菌和哺乳动物的其它硒蛋白中也都发现了UGA编码Se—Cys口].但尚不清楚SeCys是在翻译过程中直接参入还是翻译后修饰.下述的其它研究证实.SeCys直接参入到蛋白质中.1.2合成.硒半胱氨酸的生物台成在tRNA上,因此转运硒半胱氨酸的tRNA(tRNA)具有双重功能t一是作为SeCys生物合成的分子载体}二是给硒蛋白提供,SeCys.SeCys生物合成的第一步是tRNA上的丝氯酸的氨酰化,这步与正常的丝氨酸酰化相同,由丝氨酰一tR—NA合成酶催化,尽管两种tRNA几乎没有同源性.识别碱基(G.)是tRNA和转运丝氨酸的tRNA(tRNA~)氨酰化所必需的.而在tRNA中起定位作用和长度特异的外源长臂在tRNA还有序列特异性.丝氨酰一tRNA合成酶催化tRNA上的丝氨酸氨酰化后,丝氨酸部分转变成一个结合活化的硒的受体.硒的供体是硒磷酸盐,在原核和真核生物中由磷酸硒合成酶催化产生0,但只清楚原核生物中供体的结构,真核生物中,SeCys生物合成的准确机制尚未完全明了.但是,近来研究表明硒半胱氨1999年第26卷第2期?89?酸酰化过程需要tRNAC独有的长氨酰化受体臂'2硒半胱氨酸的tRNA在mRNA中有三个代表终止的密码.它们是UGA,UAG和uAA.翻译蛋白质时.若这三个密码位于mRNA的中间代表一个氨基酸时,识别它的tRNA为抑制性tRNA.转运SeCys的tRNA(tRNA.)即为抑制性tRNA.它有两个特性.即具有识别uGA密码的反密码子;含有95个核苷酸.是迄今为止真核细胞中最长的tRNA.一般的tR—NA仅有75_--+-3个核苷酸.提示这种tRNA 具有较长的可变臂.它可能有助于识别UGA 密码,从而使SeCys参入到蛋白质多肽中.tRNA有自己独特的二级和三级结构.二级结构特点为:一个9个碱基对的氪基酸茎.一个4个碱基对的晌腺嘧啶茎和一个6个碱基对的二氢尿嘧啶茎.三级结构为三叶草结构.它的4个碱基mcm.uiA,和mA可以被修饰成多种tRNA"k异构体.前2个碱基的修饰发生在胞浆中,后2个在胞核内.其中最重要的是mcm的甲基化,生成tRNA怒.和tRNA患两种主要的tRNA.这两种主要的tRNA在哺乳动物组织中的相对数量和分布不同, 其稳定性和分布受膳食硒水平的影响.补硒时有大量的mcmu转化成mcmu,tR—NA[也增加2.5倍之多.'tRNA.的基因在高等动物的基因组中是单拷贝的.每种tRNAb(已确定的有4种异构体)都来自于这个基因的转录.人的tRNAE]a基因位于l9号染色体的q～q.小鼠的tRNA基因也定位于染色体的类似位置.3硒半胱氨酸一tRNA的转录与其它真核生物的tRNA基因一样tR—NA一一的转录由RNA聚合酶I催化.但tRNA的转录机制与所有的tRNA基|司不同.真核生物RNA聚合酶I转录的基因分为两类,第一类包括5SrRNA和除tR—NA1.之外的tRNA,基因内有启动子.5srRNA基因包含了紧密排列的A—box和C box启动子.真核生物tRNA基因包含了内部的A—box和B—box启动子.通常被40～80 个核苷酸分开.第二类中包括tRNA",它的启动子位于基因序列的上游,启动子为TATAbox和近端序列元素(PSE),分别位于--30和一6O碱基对的位置,这两个元素是tRNA|]体内表达所必需的.除外部启动子因素外,它还有内部启动子同源序列在体外当TATAbox突变时,基因转录完全丧一.当基因内部的A—box和Bbox突变时对tRNA|_的表达有不同的影响.例如.去掉A—box的两个外部碱基或B—box的某些点突变则转录率降低,而其它的突变则不受影响.完全去掉两个box后转录率降低,但并不完全丧失.表明它们并非表达所必需,提示其控制和调节tRNA的表达水平,而TATAbox和PSE则作为基本的启动子元件.与其它tRNA不同,tRNAr_转录由该基因的第一个核苷酸起始.因此它没有.一个前导序列(1eadersequence).所有的真核生物基因都需要TATAbox结合蛋白(TBP)来生成适宜的转录因子复合物,如TBP和其它转录因子RNA聚台酶1,l和l形成的复合物为sI1,TFⅡD和TFID.尽管tRNA…转录需要TBP,但转录因子复合物与TFⅢD不同.最近Park发现:TBP突变物不能支持RNA聚合酶I转录tRNA_',却能支持RNA聚合酶I转录tRNAl|.并且活性与野生型的TBP一样.tRNA转录因子的部分纯化证实它的转录因子不同于TFⅡD和TF ⅢD.这些结果说明tRNA~,,J表达所需的转录因子更象1而不是I类基因.4硒半胱氨酸参人蛋白质90国外医学卫生学分册uGA具有作为SeCys的密码子和终止密码子的双重功能,那么由什么来决定UGA 密码子的作甩?现已清楚,SeCys插入到真核生物蛋白质中的一个关键因素是茎环结构或硒蛋白mRNA的3'-非翻译医(3'一uTR).这些茎环结构被称为SeCys插入序列元件(SECIS元件)l5..UGASeCys密码子和SE—CIS元件之间的距离最大可达2.7kb而SE—CIS仍然有效最小距离可以是0～111个碱基.硒蛋白w和谷胱甘肽过氧化物酶的UGA密码就在最小的距离内.真核生物中uGA和SECIS元件的距离与原核生物相反,原核生物中SECIS紧接在UGA密码子的下游一.SECIS元件的突变研究显示,它的某些保守序列是其功能所必需的.这些保守序列包括5'-臂上的AUGA顺序,3'-臂上的uGA顺序和环上的AAA序列最近K0Il. mL1S等0的研究提示,SECIS的长度和配对碱基结构的热稳定性比其序列的准确性更为重要.Walczak等"对2O种不同动物硒蛋白mRNA的SECIS元件的结构做了比较后提出,它们都符合单一的模型,都有两个螺旋,一个内环和一个顶环与其中一个螺旋相关.Low和Berry也提出相似的结构.在原核生物中,secys的插入需要特殊的延长因子].一些证据提示在真核生物中也存在一个同源因子.哺乳动物细胞中氨酰一tRNA的延长因子EF—la不能识别tR—NA¨,一.丝氮酰一tRNA在体外能通读Se—Cys的密码子UGA和终止密码UGA,但tRNA:~J|不能.近来的研究主要是确定可能与SECIS元件反应的蛋白,关键是能分离到一种能与SECIS元件和tRNA_|反应的蛋白质井促使SeCys插入到含UGA密码子的蛋白'质中.最近的研究提示存在识别SECIS元件和tRNA[睫的蛋白质.但还未分离到.硒是非常重要的微量元素.适量的硒能预防多种疾病,但过多或过少都会严重损害健康硒的功能是通过硒蛋白来表现的,关于硒蛋白的合成机制尽管已做了大量的工作, 但有关SeCys如何插入到蛋白质中,tRNA特异延长因子的确定和SeCys的生物合成途径仍需进行深入研究.参考文献1GladyshevVNeta1.ProcNatlAcadScjUSA+1994,91:232—236.2GladyshevVNeta1.Biochemistry,1996,35: 2l2?223.3DockA.In:BurkRFed.SeleniuminBiology andHumanHealth.NewY ork:Springer—V et—lagt1994:9-24.4LowSCandBerryMJ.TrendsBiochemSci, 1996,91(6)203?207.5StadtmanTC.AnnRevBiochem,1996.65 83—100.6FloheLeta1.FEBSLett,1973,32:132.134.7RotruckJTeta1.Science,1973,179588 590.8HatfieldDLeta1.In{BurkRFed.SelenjU1RI inBiologyandHumanHealth.NewY ork: Springer—V erlag,1994:26?44.9DockAeta1.TrendsBiochemsci,1991.16: 463—467.10ParkJMete1.Gene,1995,162j13—19.11Sturchler-pierratCeta1.JBio1Chem.1995. 270:21659—21664.12KollmusHeta1.NucleieAcidRes,1996,24 (7):1l95?1201.13DiamondAMetal-JBiolChem,1993.268 (19):14215—14223.14LowSCeta1.JBiolChem,1995,27018570-18574.15WalczakReta1.RNA,1996,2(4)j367.379.16Gueta1.Gene,1997,193(2):187—196.17LesoonA.eta1.MoICellBio1.1997.17(4): 1977—1985收稿日期:1998?05—05修回日期:1998?07?16。
硒代蛋氨酸的吸收 解释说明以及概述
硒代蛋氨酸的吸收解释说明以及概述1. 引言1.1 概述硒代蛋氨酸作为一种重要的营养物质，对人体健康有着重要的作用。
它是一种含硒的氨基酸，可以通过食物摄入或补充剂来获取。
硒代蛋氨酸在人体内被广泛吸收和利用，参与多种生理过程，并对预防疾病具有潜在的应用价值。
因此，了解硒代蛋氨酸的吸收机制和效果对于维持健康和预防疾病至关重要。
1.2 文章结构本文将分为五个部分进行讨论。
首先，在引言部分将介绍硒代蛋氨酸吸收的背景和意义。
接下来，在第二部分将探讨硒代蛋氨酸的吸收机制以及影响其吸收的因素。
第三部分将详细解释和概述了硒代蛋氨酸吸收过程中的关键步骤，并讨论不同器官对其吸收差异的原因。
第四部分将探讨硒代蛋氨酸吸收对机体健康的生理功能和意义，以及其在疾病预防和治疗中的应用潜力。
最后，结论部分将对本文进行总结。
1.3 目的本文旨在提供对硒代蛋氨酸吸收的详细解释说明和全面概述，包括吸收过程、关键步骤、器官差异等方面的内容。
同时，讨论硒代蛋氨酸吸收的生理功能和意义以及其在疾病预防和治疗中可能的应用潜力。
通过这篇文章，读者可以更好地了解硒代蛋氨酸吸收的重要性，并有助于指导日常摄入和补充硒代蛋氨酸时的建议与注意事项。
2. 硒代蛋氨酸的吸收2.1 定义与特点硒代蛋氨酸是一种含有硒元素的氨基酸，其分子式为C4H9NO2Se。
它与常见的蛋氨酸相似，但其中的硫原子被硒原子取代。
硒代蛋氨酸在生物体内具有重要的生理功能，并广泛存在于许多食物中，特别是富含蛋白质的食物。
2.2 吸收的机制硒代蛋氨酸主要通过肠道进行吸收。
它可通过胃肠道壁上的活性转运器进入血液循环系统。
首先，在胃部和小肠中，硒代蛋氨酸会与胃酸和其他胰酶共同作用下，发生水解过程。
这一过程将其分解成游离的硒离子（Se2-）和蛋氨酸。
这使得硒代蛋氨酸能够更容易地穿过肠道上皮细胞层。
然后，在小肠上皮细胞表面，存在着专门运输硒化合物的转运蛋白。
这些转运蛋白能够与游离的硒离子和蛋氨酸结合，将其有效地转运入肠道上皮细胞。
硒代蛋氨酸可改善鹅谷胱甘肽系统介导的抗氧化能力
硒代蛋氨酸可改善鹅谷胱甘肽系统介导的抗氧化能力黄靓译朱勇文校摘要：本试验研究饲粮添加有机硒(硒代蛋氨酸,SeMet)和无机硒(亚硒酸钠,SS)对肉鹅清除自由基的能力、谷胱甘肽(GSH)-硫氧还蛋白系统,及活性氧代谢物(ROM)、丙二醛(MDA)和蛋白质羰基(PC)的浓度的影响。
选择200只28日龄的健康雄性江南白鹅，随机分为4个处理组，每组5个重复，每只重复10只，在基础日粮上分别添加0.3mg Se/kg SS 、0.2mg Se/kg SeMet 、0.3mgSe/kg SeMet ，0.4mg Se/kg SeMet ，饲喂至70日龄。
SS 组和SeMet 组生长性能无显著差异；但SeMet 组提高了鹅血清2,2-联氮双(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)二铵盐自由基(ABTS +，<0.001)和超氧自由基(O 2-，=0.002)的清除能力，及肝脏ABTS+(=0.023)，羟基自由基(P =0.009)和超氧自由基(=0.019)的清除能力。
与SS 组相比,SeMet 组可增加肝脏谷胱甘肽浓度(=0.002)及谷胱甘肽过氧化物酶(=0.031)、γ-glutamate 半胱氨酸连接酶(<0.001)和硫氧还蛋白还原酶(<0.001)酶活,并降低了血清和肝脏中活性氧代谢物、丙二醛和蛋白质羰基的浓度(<0.05)。
综上所述，相比SS ，饲粮SeMet 可能是通过改善谷胱甘肽-硫氧还蛋白系统途径，在提高鹅抗氧化能力方面更有效，并推荐饲粮中SeMet 添加量0.2mg Se/kg 。
关键词：硒代蛋氨酸；鹅；抗氧化能力；谷胱甘肽硫氧还蛋白资料来源：Poultry Science,pez091,https:///10.3382/ps/pez091胚蛋注射叶酸对肉鸡生长性能和血液生化的影响黄靓译朱勇文校摘要：本试验旨在研究通过胚蛋注射叶酸对肉鸡生长性能和血液成分水平的影响。
将1000个受精肉用胚蛋分为4组，分别为不注射对照组、注射蒸馏水组（40μg ），注射40μg 、80μg 和120μg 叶酸组。
硒代氨基酸检测方法
硒代氨基酸检测方法硒代氨基酸，作为人体重要的微量元素，其检测方法的研究对于保障人体健康具有重要意义。
本文将详细介绍硒代氨基酸的检测方法，以期为相关领域的研究提供参考。
一、硒代氨基酸简介硒代氨基酸，主要包括硒代蛋氨酸（Se-Met）和硒代半胱氨酸（Se-Cys），是人体内重要的硒形态。
硒元素在人体内具有抗氧化、提高免疫力、预防心血管疾病等多种生理功能。
因此，对硒代氨基酸的检测在生物医学、食品安全等领域具有重要应用价值。
二、硒代氨基酸检测方法1.高效液相色谱法（HPLC）高效液相色谱法是一种常用的硒代氨基酸检测方法。
通过样品预处理，将硒代氨基酸从复杂样品中分离出来，然后利用反相色谱柱进行分离，最后采用电感耦合等离子体质谱（ICP-MS）或原子荧光光谱（AFS）检测。
该方法具有灵敏度高、准确度好、重复性高等优点。
2.气相色谱-质谱联用法（GC-MS）气相色谱-质谱联用法适用于硒代氨基酸的挥发性衍生物检测。
样品经预处理后，通过硅烷化、甲基化等衍生化反应，将硒代氨基酸转化为挥发性衍生物，然后进行气相色谱分离，最后采用质谱检测。
该方法具有灵敏度高、选择性好、适用范围广等特点。
3.原子荧光光谱法（AFS）原子荧光光谱法是一种直接检测硒元素的方法。
样品经预处理后，通过氢化物发生反应，将硒转化为气态硒化氢，然后进入原子荧光光谱仪进行检测。
该方法具有操作简便、灵敏度高、线性范围宽等优点。
4.电感耦合等离子体质谱法（ICP-MS）电感耦合等离子体质谱法是一种高灵敏度的元素分析方法。
样品经预处理后，通过电感耦合等离子体将样品中的硒元素离子化，然后进入质谱仪进行检测。
该方法具有灵敏度高、动态范围宽、多元素同时检测等优点。
5.酶联免疫吸附法（ELISA）酶联免疫吸附法是一种基于抗原-抗体特异性反应的检测方法。
通过制备针对硒代氨基酸的特异性抗体，将样品中的硒代氨基酸与抗体结合，然后加入酶标记的二抗，最后通过酶催化反应产生颜色变化进行定量分析。
DNA环境中硒代胸腺嘧啶和腺嘌呤碱基对的激发态性质和光物理机理的理论研究
1.1 计算模型 根 据 实 验 研 究 提 供 的 结 构 信 息 ，利 用 AMBER16 程 序 包 中 的 NAB 模 块 建 立 了 DNA 序 列 为
5′-CTTCTTGTCCG-3′∶3′-GAAGAACAGGC-5′的双链结构［64］，并放置于 80 nm×80 nm×80 nm 的立方体 水盒子中 . 然后，加入 20 个钠离子，使得体系变为电中性 . 在建立的初始体系基础上，在前 1000 步 中，整个 DNA 序列保持冻结，优化水分子及钠离子；在剩下的 2000 步里对整个体系能量进行最小化处 理，不施加任何限制 . 然后加热 20 ps，使体系从 0 K 升温至 300 K；最后，进行 1 ns 的恒温和恒压的分 子动力学模拟 . 在分子力场的结构优化和动力学模拟中，DNA 结构和钠离子使用 Amber ff99sb 力场描 述［65］，而水分子使用 TIP3P 模型描述［66］. 随后，在分子动力学模拟得到的稳定结构基础上，将其中一个 单链的第五个胸腺嘧啶碱基的 2 和 4 号位置的氧原子分别替换为硒原子生成含有 2-硒和 4-硒代胸腺嘧 啶碱基（2SeT 或 4SeT）的 DNA 双链结构，其中与硒取代胸腺嘧啶碱基配对的是互补链的腺嘌呤碱基 A. 1.2 QM/MM 计算
所有电子结构计算均在量子力学/分子力学（QM/MM）方法框架下进行 . ［67~70］ QM 区域包含 2SeT 或 4SeT 及与之配对 A 碱基（2SeT-A 或 4SeT-A）. MM 区域则由剩余的 DNA 结构及所有的离子和水分子构 成 . 对于 QM/MM 极小能量结构和交叉点结构的优化，QM 区域的电子结构方法选用完全活化空间自洽 场（CASSCF）方法［71］. 在 CASSCF 计算中，单重态和三重态均采用 5 态平均计算，每个电子态的权重为 0. 2. 在单重态计算中平均了 S0~S4这 5 个电子态，而在三重态中平均了 T1~T5这 5 个电子态 . 由于该方法 不能充分考虑动态电子的相关效应，因此，在 QM/MM 单点能量计算的时候，QM 区域选用多态完全活 化空间自洽场二级微扰理论（MS-CASPT2）方法［72］. 同样地，在 MS-CASPT2 计算中均采用 5 态平均，态 平均计算参数与 CASSCF 计算一致 . 同时，采用 0. 2 原子单位的虚能级移动来避免入侵组态问题［73］. 根 据本课题组之前的经验和测试及近期 Zobel 等 的 ［74］ 测试结果，电离和亲核势（IPEA）校正设置为零［75］. 同时使用 Cholesky 分解技术快速而准确地计算双电子积分［76］，截断阈值设置为 10−4. 在 CASSCF 和 MS-CASPT2 计算中，活化空间选用 14 电子 11 轨道（本文支持信息中图 S1 和图 S2）. C，H，O 和 N 原子 选用 cc-pVDZ 基组，重原子 Se 则选用较大的 aug-cc-pVDZ 基组 . ［77，78］ 旋-轨耦合常数利用平均场近似方
新型营养强化剂L-硒-甲基硒代半胱氨酸的研究进展
关键词 ： 硒 一 Ｌ一 甲基硒代半胱氨酸 ；营养 强化 剂 ；抗癌作用 ；研究进展
中 图分 类 号 ：Ｔ ２ ２ ３ Ｓ ０ ． 文献 标 识 码 ：Ａ 文 章 编 号 ：１０ ２ １ （０ １ ０ ０ ６— ５３ ２ １ ）２—０５ ０ １２— ５
Ｒｅ ｅ ｒ ｈ ｐ ｏ ｒ ｓ ｆＬ—Ｓ —ｍｅ １ Ｉｅ ｅ Ｏ ｙ ｔ ｉｅ ｓ ａｃ ｒ ｇ ｅ ｓ ｏ ｅ 廿 ｙｓ Ｉｎ ｃ ｓｅ ｎ
硒是人体必须 的微量元素。硒缺乏可导致克 山病 、大骨节病 、心脏疾病 、甲状腺 机能减退及 免疫功能低下等疾病 。降低血液 中硒 的水平可增 加 患癌 症风 险 ，
要 ：Ｌ一硒 一甲基硒 代半胱氨酸是一种 天然含硒 氨基酸 ，具有防治癌症 、抗氧化 、抗衰老 、治疗心 脑
血管 疾病 、解重金属毒等作用 ，已于 ２ ０ ０９年被卫生部批准为新型 营养 强化 剂。现代药理学研究表 明不 同形式 的硒具有不 同的抗癌效 果 ，Ｌ一硒 一甲基硒代半胱氨 酸被证明是有效 的化学抗癌剂之 一。本 文对 Ｌ一硒 一甲基 硒代半胱氨酸 的来 源 、抗癌 作用机理 、测定方法及其应 用进行了综述 。
生
逊
硒氨酸 Selenocysteine-----第 21 种氨基酸 张恭宁 何信重 马
硒氨酸Selenocysteine-----第21種氨基酸張恭寧何信重*馬偕紀念醫院醫事檢驗科主任*摘要哺乳動物的含硒元素蛋白(selenium-containing proteins)被鑑定出硒元素(selenium)是先形成硒氨酸再以UGA為密碼編入蛋白質序列㆗。
硒氨酸已經被確認為核糖體媒介蛋白質合成的第21種氨基酸。
這類蛋白質要將硒氨酸編入，缺乏㆒般氨基酸順序的特色，但在硒蛋白(selenoprotein)基因轉錄的mRNA，其3'-untranslated region有㆒個stem-loop結構稱為selenocysteine insertion sequence (SECIS) element，它能將UGA密碼改譯成硒氨酸的訊號，其完成率遠大於譯成終止訊號。
這個氨基酸使用獨特的tRNA，是與Serine共用先形成Serine-tRNA，其anticodon為UCA。
大部份硒蛋白的功能都與氧化還原反應有關，而且硒氨酸鍵結是處於酵素的活化區，參與最重要的催化反應。
硒蛋白在哺乳動物是很普遍的蛋白質，至今發現有14種。
關於含硒氨酸的酵素和蛋白，其分佈與性質容本篇內詳述。
關鍵詞：硒、硒氨酸、SECIS element、第21種氨基酸、自由基、㆙狀腺素前言1973年Rotruck等㆟首先發現glutathione peroxidase(GPx) ㆗含有selenium；經過了20餘年來的努力才將這群㆟體重要的酵素解密，也改寫核酸鹼基配對的定律，首先在GPx的mRNA ㆖發現以non-Watson-Crick base pair的結構，並以UGA為密碼(codon)直接插入蛋白質的氨基酸序列，真正成為核糖體媒介的第21種氨基酸，即selenocysteine硒氨酸。
(1,2,6,7,9,10)硒化物可能具有化學防癌與阻止癌細胞生長的能力，(3)但需要先透過形成氨基酸再組成蛋白酵素或其他小分子。