生物化学名词解释

生物化学名词解释
生物化学名词解释

氨基酸的等电点(isoelectric point, pI):在某一PH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH,成为氨基酸的等电点。

肽:是氨基酸通过肽键连结的化合物。

肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1,C,N,O,H,Cα2,位于同一平面,此同一平面的6个原子构成了肽单元。

模体:模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。

结构域(domain):分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,成为结构域。

蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。

蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构像。

蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

超二级结构:由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近,形成一个具有规则的二级结构组合,称为超二级结构。

蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。

蛋白质的复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能,称为复性。

分子伴侣:是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子,广泛存在于从细菌到人的细胞中。分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。

蛋白质组学:是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。

分子病:由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。

协同效应:蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。

盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等),会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀,称为盐析。

第二章核酸的结构与功能

核苷:是嘌呤与嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。

核苷酸:核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

3,5-磷酸二酯键:一个核苷酸C-3'原子上的羟基与另一个核苷酸C-5'原子的磷酸基团脱水缩合形成的化合物。

DNA双螺旋结构:构成DNA分子的两条多聚脱氧核苷酸在空间走向呈反向平行,围绕着一个螺旋轴形成的空间构像。

DNA超螺旋结构:DNA双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构。

Hoogesteen氢键:在酸性溶液中,胞嘧啶的N-3原子被质子化,可与鸟嘌呤N-7原子形成氢键,同时胞嘧啶的N-4氢原子也可以与鸟嘌呤的O-6形成氢键,这种氢键被称为Hoogesteen氢键

核小体:染色质的基本组成单位,它是由DNA和H1,H2A,H2B,H3和H4等5种组蛋白共同构成的。

开放读框:从成熟mrna的5-端起的第一个AUG(即为起始密码子)至终止密码子之间的核苷酸序列,决定多肽链的氨基酸序列。

DNA变性:某些理化因素(温度、PH、离子强度)会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使DNA双链解离为单链。

增色效应:在DNA解链过程中,由于有更多的共轭双键得以暴露,含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加。这种现象称为DNA的增色效应。

解链曲线:如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260作图,所得的曲线称为解链曲线。

复性:当变性条件缓慢除去后,两条解离的互补连可重新互补配对,恢复原来的双螺旋结构,这一现象称为复性。

退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。

核酸杂交:如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中,只要两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系,它们就有可能形成杂化双链,这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成。这种现象称为核酸分子杂交。

核酶:具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接,这种具有催化作用的RNA被称为核酶。

稀有碱基:除了常规碱基之外,核酸还含有少量常规碱基的衍生物,称为稀有碱基。

第三章酶

酶:酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

单体酶:由单一亚基构成的酶。

寡聚酶:有多个相同或不同的亚基一非共价键连接组成的酶。

多酶体系:几种具有相同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶体系。

结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的酶。

必需基团:酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成,其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

别构调节:体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合,引起酶的构像改变,从而改变酶的活性,酶的这种调节方式成为酶的别构调节。

诱导物:

全酶:酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。

诱导契合学说:酶在发挥催化作用前须先与底物结合,这种结合不是锁与钥匙的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应,进而结合形成酶-底物复合物。

酶的特异性:一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特性称为酶的特异性。

最适PH:酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适PH。

最适温度:酶促反应速率达到最大时的反应系统的温度称为酶的最适温度。

不可逆性抑制作用:有些抑制剂通常与酶活性中心以共价键牢固结合,不能用透析、超滤等方法将其除去,这种抑制作用称为不可逆性抑制作用。

竞争性抑制作用竞争性抑制剂和底物相似,共同竞争酶的活性中心,从而影响酶与底物的正常结合。

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别构酶:细胞内有些酶活性中心以外的某个部位可与一些代谢物分子可逆结合,引起酶的空间构像发生改变,进而影响酶的催化活性。这些通过构像改变而影响其活性的酶称为别构酶。

酶原:少部分酶在细胞内刚合成时并无活性,这类无活性的酶的前体称为酶原。

同工酶:将生物体内催化相同化学反应,但酶蛋白质的分子结构、理化性质和免

疫学特性各不相同的一组酶称为同工酶。

比活性:指每毫克酶蛋白质所含的酶活力单位数,代表单位质量蛋白质的催化能力。

多功能酶:有些酶在进化过程中由于基因融合,将多种催化功能相关的酶融合成一条多肽链,这类酶称为多功能酶。

酶的活性中心:必需基团在一级结构上可能相隔甚远,但在空间结构上十分接近,构成特定的与酶催化活性密切相关的区域,称为活性中心或活性部位。

酶的共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下,与某些化学基团共价结合或脱离,从而影响酶的活性,又称酶的化学修饰。

第四章糖代谢

1.糖酵解:一份子葡萄糖在胞质中裂解生成两分子丙酮酸的过程称为糖酵解,是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径。

2.糖的无氧氧化:在不能利用氧或氧气供应不足时,机体分解葡萄糖生成乳酸的过程称为糖的无氧氧化,也称为乳酸发酵。

糖的有氧氧化:是指机体利用氧将葡萄糖彻底氧化称CO2和H2O的反应过程,它是机体糖分解供能的主要方式。

三羧酸循环:是指首先由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸,然后柠檬酸经过一系列反应重新生成草酰乙酸的循环过程。

磷酸戊糖途径:

糖原合成:指由葡萄糖生成糖原的过程,主要发生在肝和骨骼肌。

糖原分解:指糖原分解为葡糖-6-磷酸或葡萄糖的过程。

糖异生:由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

乳酸循环:肌收缩(尤其是氧供应不足时)通过糖无氧氧化生成乳酸,乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝异生为葡萄糖,葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为乳酸循环。

巴斯德效应:有氧氧化抑制生醇发酵的现象称为巴斯德效应。

葡萄糖耐糖现象:人体对摄入的葡萄糖具有很大耐受能力的现象,被称为葡萄糖耐量或耐糖现象。

第七章脂质代谢

必需脂肪酸:机体必需但自身又不能合成或合成量不足,必须靠食物提供的多不饱和脂肪酸。

脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶催化下,逐步水解,释放出游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。

激素敏感脂肪酶:即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶,在脂肪动员过程中催化甘油三酯水解成甘油二酯及脂肪酸,它受多种激素调节,是脂肪动员的关键酶。

酮体:脂肪酸在肝内经β-氧化后转化成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮。酮体经血液运输至肝外组织氧化利用,是肝向肝外输出能量的一种方式。

脂蛋白脂肪酶:分布于骨骼肌、心肌及脂肪等组织毛细血管内皮细胞表面的一种脂肪酶,能催化水解CM和VLDL中的甘油三酯,释放出甘油和游离脂肪酸供组织细胞摄取利用。

血脂:血浆中脂类物质的总称,包括甘油三酯、胆固醇、胆固醇酯、磷脂和游离脂肪酸等。

磷脂:含有一个或多个磷酸基的脂类化合物,是甘油磷脂和鞘磷脂的总称。

乳糜微粒:由小肠黏膜细胞利用消化道摄取的食物脂肪酸再合成甘油三酯后组装形成的一种脂蛋白,经淋巴系统吸收入血,功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇。

高脂血症:血浆脂质异常升高,超过正常范围上限称为高脂血症。

载脂蛋白:血浆脂蛋白中的蛋白质称为载脂蛋白,可分为载脂蛋白ABCD和E等几大类,它是决定血浆脂蛋白结构、功能和代谢的核心组分。

营养必需脂肪酸:人体需要但又不能自身合成而只能通过膳食摄入的脂肪酸称为人体营养必需氨基酸,包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。

第八章生物氧化

生物氧化:物质在生物体内进行氧化称为生物氧化,主要是糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解,最终生成CO2和H2O,同时释放能量供生命活动需要的过程。

氧化呼吸链:生物体将NADH+H﹢和FADH2,彻底氧化生成水和ATP的过程与细胞的呼吸有关,需要消耗氧,参与氧化还原反应的组分由含辅助因子的多种蛋白酶复合体组成,形成一个连续的传递链,因此称为氧化呼吸链。

氧化磷酸化:由代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递过程中产生的能量使ADP磷酸化形成ATP的偶联过程。

底物水平磷酸化:ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。

P/O比值:氧化磷酸化过程中,每消耗1/2摩尔O2所需磷酸的摩尔数,即所能合成ATP的摩尔数(或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP的分子数)。

解偶联剂:可使氧化与磷酸化的偶联脱离,电子科沿呼吸链正常传递并建立跨内膜的质子电化学梯度储存能量,但不能用于ADP磷酸化合成ATP。

高能磷酸化合物:高能磷酸化合物指在水解时释放较大的自由能的含有磷酸基的化合物,通常其释放的标准自由?Go′能大于20.9kj/mol。

氮平衡:指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。

营养必需氨基酸:体内需要而自身不能合成,必须由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸,包括苏氨酸、异亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、亮氨酸、缬氨酸和甲硫氨酸8种。

γ-谷氨酰基循环:小肠吸收氨基酸的一条重要途径,是通过谷胱甘肽起作用的,称为γ-谷氨酰基循环。

腐败作用:未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸,在大肠下部受到大肠埃希菌的分解,此分解作用称为腐败作用。

氨基酸代谢库:食物蛋白质经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸(内源性氨基酸)共同分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。

转氨基作用:在转氨酶催化下,可逆地把α﹣氨基酸的氨基转移给α﹣酮酸,使氨基酸脱去氨基生成相应的α﹣酮酸,而原来的α﹣酮酸则转变成另一种氨基酸的过程。

鸟氨酸循环:肝中利用氨合成尿素的代谢通路,又称尿素循环。其过程是鸟氨酸先与氨及CO2反应产生的氨基甲酰磷酸结合生成瓜氨酸,瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸,精氨酸水解产生尿素,并重新生成鸟氨酸。

高血氨症:当某种原因,如肝功能严重受损或尿素合成相关酶的遗传性缺陷时,导致尿素合成发生障碍,使血氨浓度升高,称为高血氨症。

一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。

苯丙酮尿症:苯丙酮尿症是指体内苯丙氨酸羟化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸,因此苯丙氨酸经转氨酶作用生成苯丙酮酸、苯乳酸、苯乙酸等,并从尿中排出的一种遗传性疾病。

从头合成:是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、CO2这类简单物质合成核苷酸德的过程。

补救合成:是指碱基、核苷/脱氧核苷转变为相应单核苷酸的反应过程。

磷酸核糖焦磷酸:是由磷酸核糖焦磷酸合成酶催化ATP的β-γ-焦磷酸基团转移到核糖-5-磷酸的第1位碳原子上生成的,其参与核苷酸补救合成和从头合成。

第十章DNA的生物合成

端粒酶:是一种RNA蛋白质复合体,通过其不依赖DNA为模板的复制,可以补偿DNA复制中领头链3′-末端切去引物后引起的单链缩短。

Klenow片段:是指大肠埃希菌DNA聚合酶Ⅰ经特殊蛋白酶水解后,得到的含有323个氨基酸残基组成的小片段及由604个氨基酸残基组成的大片段。小片段具有5′-3′外切核酸酶活性,而大片段即称为Klenow片段。它具有DNA聚合酶活性与3′-5′外切核酸酶活性。它也是实验室中合成DNA进行分子生物学研究常用的工具酶。

切除修复:切除修复是细胞中DNA损伤后最重要的修复方式,它主要由一些蛋白质来辨认,结合DNA损伤部位,然后将其切除,再由DNA聚合酶Ⅰ补全缺口,由DNA连接酶催化磷酸二酯键合成,再左右链接起来的一种修复方式,即主要由DNA聚合酶Ⅰ与DNA连接酶来执行的修复方式。

随从链:双链DNA进行复制时,新链DNA5′-3′合成方向与母链DNA解链方向相反,且进行不连续复制出来的DNA单链即称随从链。

引物:位于新合成DNA片段5′-端引导此DNA合成的一段特殊RNA片段。

冈崎片段:DNA复制过程中,在后随链上不连续合成的片段,称之为冈崎片段。

半保留复制:以亲代DNA分子为模板,按照碱基互补的原则,合成子代DNA的过程称复制。子代DNA和亲代DNA的碱基序列完全一致,其中一条链是新合成的,另一条链来源于亲代,这中复制方式称半保留复制。

致死突变:突变发生在对生命至关重要的DNA分子基因上,致使其编码的相应蛋白质发生缺失或失活,从而导致细胞或生物个体死亡的现象称为致死突变。重组修复:

复制子:从一个DNA复制起点起始的DNA复制区域称为复制子。复制子是含有一个复制起点的独立完成复制的功能单位。

引发体:是复制起始时形成的,在原核生物DnaB(解旋酶)、DnaC、DnaG(引物酶)等蛋白质结合到DNA起始复制区域形成的复合结构。

多态性:多态性是指同一种生物不同个体之间基因型差别的现象,它往往是由于个体间基团突变所表现出来的表型轻微差异。

领头链:原核生物DNA聚合酶3及真核生物DNA聚合酶δ催化亲代DNA双链解开后以一条单链DNA以3′-5′方向作模板,连续以5′-3′合成的一条DNA单链称为领头链。

DnaB:是由大肠埃希菌dnaB基因编码的蛋白质,是催化大肠埃希菌DNA复制中的解旋酶。

DNA拓扑异构酶:是指DNA复制时,催化其超螺旋构像松弛解开形成双螺旋结构的酶。

逆转录酶:是催化以单链RNA为模板合成双链DNA反应的酶,它存在于RNA病毒中。

校对:生物体内DNA在进行复制时,一旦5′-3′方向一个错误配对的核苷酸结合上去,大肠埃希菌DNA聚合酶Ⅰ的3′-5′外切核酸酶活性就会将错误配对的核酸水解下来,同时利用其5′-3′聚合酶活性补上一个正确碱基配对的核苷酸,以保证DNA的正确复制。

DNA滚环复制:是一些低等生物和细胞染色体外的环状双链DNA的特殊复制方式。

SOS修复:SOS是国际海难求救信号,也是代表当细胞的DNA损伤广泛严重难以复制时细胞的一种整体动员应急的修复方式。经SOS修复后,复制如能继续,细胞是可以存活的,但DNA分子上保留的错误较多,还会引起广泛、长期的突变。OriC:是指原核生物DNA上的复制起点。

复制叉:是正在进行复制的双链DNA分子所形成的Y形区域,其中已解旋的两条模板单链以及正在进行合成的新链构成了Y形的头部,尚未解旋的DNA模板双链构成了Y的尾部。

转录:

不对称转录:转录泡:

转录通用因子:剪接体:mRNA剪接:

套索RNA:

选择性剪接:自剪接:

范本链:

启动子:

RNA编辑:

第十七章蛋白质的生物合成

翻译:翻译即蛋白质生物合成,指以有功能的mRNA为模板,在核糖体、tRNA 和一些蛋白质及酶的共同参与下,以各种氨基酸为原料,合成出蛋白质的反应过程。

遗传密码:mRNA分子中,从特定位点开始,每3个相邻核苷酸德碱基决定蛋白质中特定氨基酸的种类,这种由3个碱基组成的三联体称为遗传密码。

SD序列:大多数原核生物mRNA分子中,在起始密码子的上游往往有一段富含嘌呤核苷酸的序列,称为SD序列。该序列在决定蛋白质合成起始的准确性上起作用,因为在30S小亚基中的16rRNA的3'端含有能与SD序列互补的序列。因此,SD序列又称为核糖体结合位点。

核糖体循环:蛋白质合成过程中,氨基酸活化后,在核糖体上缩合形成肽链的过程称为核糖体循环,包括肽链合成的起始、肽链的延长、肽链合成的终止。

摆动配对:mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认,大多数情况是遵从碱基配对规律的。但在反密码子的第1个碱基与密码子的第3位碱基之间也可能出现不严格的配对,这种现象就是遗传密码的摆动性。

转肽酶:

信号肽:信号肽是未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。

信号识别颗粒:是由蛋白质与低分子量的RNA组成的胞质蛋白,可把合成中带信号肽的核糖体带到胞质内膜面。

密码子:在mRNA的开放阅读框架区,每3个相邻的核苷酸代表一种氨基酸或肽链合成的起始/终止信息,称为密码子。

多聚核糖体:由多个核糖体结合在1条mRNA链上同时进行肽链合成所形成的聚合物。多聚核糖体可以提高肽链生物合成的效率。

进位:又称注册,一个氨基酰-tRNA结合后,大亚基与小亚基

翻译后加工:指新生肽链转变成为有特定空间构像和生物学功能的蛋白质的过程。

蛋白质靶向传输:蛋白质合成后在细胞内被定向输送到其发挥作用部位的过程。

信号序列:是决定蛋白质靶向输送的特性序列,存在于新生肽链的N-端或其他部位,可被细胞转运系统识别并引导蛋白质转移到细胞内特定部位。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生物化学重点名词解释汇总情况

生物化学名词解释(英汉)完全版! 6,单糖(monosaccharide):由3个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类,如葡萄糖等。同生化 7,糖苷(dlycoside):单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8,糖苷键(glycosidic bond):一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9,寡糖(oligoccharide):由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10,多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11,还原糖(reducing sugar):羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧化充当还原剂的糖。 12,淀粉(starch):一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉:一种是直链淀粉,是没有分支的,只是通过α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一类是支链淀粉,是含有分支的,α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支链在分支处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 13,糖原(glycogen): 是含有分支的α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的同聚物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 15,肽聚糖(peptidoglycan):N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17,蛋白聚糖(proteoglycan):由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子,多糖是分子的主要成分。 第六章1,脂肪酸(fatty acid):是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。 2,饱和脂肪酸(saturated fatty acid):不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3,不饱和脂肪酸(unsaturated fatty acid):至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4,必需脂肪酸(occential fatty acid):维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,Eg亚油酸,亚麻酸。 5,三脂酰甘油(triacylglycerol):那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11,脂质体(liposome):是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。 12,生物膜(bioligical membrane):镶嵌有蛋白质的脂双层,起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13,在膜蛋白(integral membrane protein):插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14,外周膜蛋白(peripheral membrane protein):通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15,流体镶嵌模型(fluid mosaic model):针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其部,有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17,通道蛋白(channel protein):是带有中央水相通道的在膜蛋白,它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

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第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

最新生物化学名词解释总结

1、CDNA文库:以mRNA为模板,经反转录酶催化,在体外反转录 成cDNA,与适当的载体连接后转化受体菌,则每个细菌含有一段cDNA,并能繁殖扩增,这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环:线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后,经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA,后者可利用脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后,在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸,苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸,丙酮酸经内膜载 体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环:乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸, 反复地进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物:是指化学结构上与天然代谢物类似,这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗,从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成:指利用简单物质,经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成:指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、(嘌呤核苷酸)从头合成途径:是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料,经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。

4、(嘌呤核苷酸)补救合成途径:指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷, 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、(嘧啶核苷酸)从头合成途径:指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料,经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、(嘧啶核苷酸)补救合成途径:指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷, 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症:是一种嘌呤代谢性疾病,基本生化特征是高尿酸血症, 临床常用别嘌呤醇治疗,别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似,可抑制 黄嘌呤氧化酶,从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则:DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代;通过转 录和翻译,将遗传信息传递给蛋白质分子,从而决定生物的表现 型,DNA的复制、转录、翻译过程,称中心法则。 2、反转录:以RNA为模板,指导DNA合成的过程,也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA,是RNA指导下的DNA合成过程,以RNA为模板,四种dNTP为原料,合成与RNA互补的DNA单链,称反转录。 3、半保留复制:DNA在复制时,以亲代DNA的每一股作为模板,合 成完全相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA中含由一股亲代

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构:两个异构化合物具有相同的理化性质,但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点(pI,isoelectric point)使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽(peptides)两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键(peptide bond)一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构:蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构(super-secondary structure),折叠花式(folding motif)或折叠单位(folding unit) 7、结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上,进一步盘绕,折叠,依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键:氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力:分子中存在非极性基团(例如烃基)时,和水分子(广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团)间存在相互排斥的作用,这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

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生物化学名词解释完全版 第一章 1,氨基酸(amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸(esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8,蛋白质一级结构(primary structure )指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column )使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman 降解(Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein ):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。

名词解释及答案生物化学

1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point ):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零, 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction ):在加热条件下,a -氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column ):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis ):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC:也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph ):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经 层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein ):在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断

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