酶的生物合成调节机理
生物化学__酶的作用机制和酶的调节
2006-1-7
氢键体系-电荷中继网
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物
结合底物
His57 质子供体
形成共价 ES复合物
C-N键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
氨基产物释放
R-NH2 水亲核攻击
四面体中间物 的瓦解
H2O
羧基产物释放
五、酶活性的调节控制
（一）别构调控
概念：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结 合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态， 称为酶的别构调节(allosteric regulation)，具有这种调 节作用的酶称别构酶(allosteric enzyme)。别构酶促反 应底物浓度和反应速度的关系不符合米氏方程，呈S型曲 线。 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(effector)， 通常为小分子代谢物或辅因子。如因别构导致酶活性增加 的物质称为正效应物(positive effector)或别构激活剂， 反之称负效应物(negative effector)或别构抑制剂。 别构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用 别构调节来控制代谢途径之间的平衡，研究别构调控有重 要的生物学意义。
CTP
2006-1-7
E.coli的ATCase的亚基排列
c:催化亚基（catalytic subunit） r:调节亚基（ regulative subunit）
ATCase
c3r3)
构 半 分 子 （ 的 结
2006-1-7
ATCase的别构过渡作用
C CC
RR RR RR
2006-1-7
甲基化
Cys
Glu
级联系统调控 糖原分解示意图
肾上腺素或 胰高血糖素
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是生物体内的一类蛋白质，它在生物体中起着催化化学反应的作用。
酶通过降低活化能来加速化学反应的速率。
酶的作用机理包括以下几个方面：
1. 亲和力：酶与底物之间存在一定的亲和力。
酶通过特定的结构与底物结合形成酶底物复合物。
2. 底物定向：酶通过特定的位点与底物结合，并使底物分子在特定的构象或电荷状态下更有利于反应进行。
3. 酶的活性位点：酶分子通常具有一个或多个活性位点，此处对底物分子进行催化。
酶的活性位点通常通过氢键、离子键、范德华力等作用力与底物发生相互作用。
4. 亲合作用：酶通过与底物分子发生相互作用，使底物分子更有利于发生反应，提供更适宜的条件和环境。
5. 催化反应：酶通过改变底物分子的构象或电子状态来降低反应的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶可以提供特定的酸碱环境、参与中间体的形成等，以促进化学反应的进行。
总的来说，酶的作用机理可以通过提供亲合作用、底物定向和酶的催化反应来加速化学反应的进行。
这些机理使得酶能够高效地催化各种生物体内的化学反应。
生物化学中的酶调控机制
生物化学中的酶调控机制酶是生物体内的一类催化剂，具有提高化学反应速率、降低活化能等特点。
在生物体内，酶参与了许多重要的代谢途径，因此它们的活性需要受到调控，以维持正常的代谢水平。
酶的调控机制涉及了许多因素，包括基因调控、转录后修饰、孢霉素调控、抑制剂等，其中最为重要的是后者。
下面将对酶的调控机制进行详细介绍。
一、抑制剂调控抑制剂是一类化学物质，可以抑制酶的催化活性。
在生物体内，抑制剂的作用可分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。
竞争性抑制是指抑制剂与底物互相竞争结合活性中心，从而降低酶的催化作用。
非竞争性抑制是指抑制剂不与底物竞争结合，而是结合在酶的其他部位上，从而影响酶的构象，降低其催化活性。
抑制剂可以分为四类：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、不可逆抑制剂和反式调节剂。
竞争性抑制剂的作用机理是通过与底物竞争结合酶的活性中心，降低酶催化的速率和效率。
例如，甲状腺素合成过程中的酪氨酸加氧酶就会受到碘离子的竞争性抑制。
碘离子与酶的活性中心结合，阻止了底物酪氨酸的结合，从而降低了酶的催化活性。
非竞争性抑制剂是指抑制剂不与底物竞争，而是结合在酶分子的其他部位上。
非竞争性抑制剂结合酶分子的特定部位会引起构象改变，从而影响酶的催化活性。
这种调控机制常见于代谢途径中的反馈抑制。
例如，异亮氨酸在合成过程中，苏氨酸通过非竞争性抑制作用，在酶的外侧结合，使酶构象发生改变，从而降低了酶的催化作用。
不可逆抑制剂是指抑制剂与酶结合后，不再与酶分离，从而形成永久性的抑制作用。
这种调控机制经常产生在毒性物质中。
例如，实验室中常用硝酸银作为环状核苷酸序列的植物病毒检测试剂，它可以与DNA中的鸟嘌呤结合形成永久性复合物，从而抑制DNA聚合酶的活性。
反式调节剂是指一种物质，与酶结合后改变酶的构象和催化特性，但与抑制剂不同的是，调节剂可以使酶的催化活性增强或者降低。
这种调控机制常见于代谢途径中的反馈激活。
例如，某些代谢途径中积累的底物，会通过反式调节作用激活之前被抑制的酶，从而加速代谢速率。
酶的作用机理有哪些
酶的作用机理有哪些酶是一类具有生物催化功能的蛋白质，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶通过降低反应的活化能，加速了生物体内的化学反应，实现了生物体内的新陈代谢、生长和繁殖等生命活动。
那么，酶的作用机理究竟是如何实现的呢？1. 酶的底物亲和力酶的底物亲和力是酶催化反应的基础。
酶能够特异性地结合其底物形成酶-底物复合物，并在复合物中使底物发生化学变化。
酶与底物之间的结合是通过酶的活性部位与底物的亲和作用实现的，这种亲和力保证了酶只在特定的底物上发挥作用。
2. 酶的催化作用酶能够降低反应的活化能，使底物之间更容易发生反应。
酶与底物结合后，通过调整底物的构型或提供辅助功能团，降低了化学反应的能量峰值，促使底物之间的键合和断裂更容易进行。
这种催化作用使得生物体内的反应能够在较温和的条件下进行，节省了能量消耗。
3. 酶的稳定性酶在反应中本身并不消耗，反复使用并保持稳定是酶作用的重要机理之一。
酶在一定的温度和pH范围内能够保持其催化活性，这得益于酶分子的空间构象稳定以及酶的特定结构对环境条件的适应性。
4. 酶的调控机制酶的活性往往受到多种调控因素的影响，如温度、pH值、离子浓度、辅因子、抑制物等。
这些因素能够改变酶的构象或与酶结合，进而影响酶的活性。
酶在生物体内往往处于动态平衡状态，在不同的条件下能够调整自身的活性以适应生物体的需要。
综上所述，酶的作用机理主要包括底物亲和力、催化作用、稳定性和调控机制等几个方面。
了解酶的作用机理有助于我们更好地理解生物体内的化学反应过程，同时也为生物医学和生物工程领域的研究提供了重要理论基础。
酶的作用机制和酶的调节
别构激活剂 别构抑制剂
（2）别构酶的动力学
S形曲线（正协同） 表观双曲线（负协同效应）
（二）酶原的激活
酶原(zymogen)：酶的无活性的前体
酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性 的酶的过程。酶原激活的实质是酶活性部位 的形成或暴露至分子的表面。
酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发 挥作用；避免细胞自身消化；也可保证某些 特殊生理过程的正常进行，如凝血作用；有 的酶原可以视为酶的储存形式。
溶菌酶催化底物C1-O键裂解
五、酶活性的调节控制
（一）别构调控（allosteric regulation）
定义 别构调节：酶分子的非催化部位与某些
化合物可逆地非共价结合后发生构象的 改变，进而改变酶活性状态。 别构酶：具有别构现象的酶。 别构剂：能使酶分子发生别构作用的物
质。通常为小分子代谢物或辅因子
白
S
酶
SS
胰蛋白酶原
肠激酶
胰凝乳蛋白酶原
α-胰凝乳蛋白酶 +两个二肽
自
六肽
身 催
+
化
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 + 碎片
羧基肽酶原A
羧基肽酶A + 碎片
肠激酶启动的酶原激活
出血性胰腺炎发病机制？
凝血机制：1、受伤血管收缩减少血流；2、血小板粘聚成
栓堵住伤口；3、凝血相关因子的级联激活作用
蛋白激酶，磷酸化
酶
磷酸酶，脱磷酸化
酶-P
由核苷三磷酸（ATP）提供磷酸基，都需Mg2+。
酶的活性形式： 可能是磷酸化也可能是脱磷酸化
底物蛋白质被磷酸化的氨基酸残基有两类： （1）“P-O”键连接，如Thr, Ser, Tyr, Asp, Glu…… （2）“P-N”键连接，如Lys, Arg, His……
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是一类生物大分子催化剂，能够在生物体内加速化学反应速度，并在反应结束后不被消耗或改变。
酶在生物体内扮演着至关重要的角色，而其作用机理是通过一系列复杂的过程来实现的。
酶的结构
酶通常由蛋白质组成，蛋白质是由氨基酸组成的多肽链。
酶的活性部位是其结构中特定的区域，这里的氨基酸序列决定了酶的特定催化活性。
酶在反应过程中与底物结合形成酶-底物复合物，通过与底物分子的作用来催化反应。
酶的作用过程
酶的作用过程可以分为几个关键步骤：
1.底物结合：酶通过与底物特定的结合方式形成酶-底
物复合物。
2.过渡态形成：酶通过调整底物分子的构象，降低反
应所需的活化能，促进反应速率。
3.反应催化：酶引导底物分子以特定方式相互作用，
使得反应发生特定的化学变化。
4.产物释放：反应结束后，酶释放产生的产物，准备
接受新的底物继续催化反应。
酶与底物的相互作用
酶与底物之间的相互作用是通过亲和性来实现的。
亲和力越高，酶对底物的结合效率就越高，反之亦然。
酶结合底物后会发生构象变化，从而稳定底物分子在合适的位置和构象以促进反应的进行。
酶的催化机理
酶催化反应的机理可以分为两种：锁-键模型和诱导拟合模型。
在锁-键模型中，酶和底物之间的结合就像锁和钥匙的关系，具有高度特异性。
而在诱导拟合模型中，酶在与底物结合后发生构象变化，从而调整底物的构象以促进反应。
总的来说，酶通过其特殊的结构和活性部位，在生物体内实现了高效的催化作用，从而调节并加速生物体内的代谢和生化反应，对维持生命活动起着至关重要的作用。
酶的作用和作用机理有哪些
酶的作用和作用机理有哪些
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行。
在生物体内，酶起着至关重要的作用，以下将详细探讨酶的作用和作用机理。
酶的作用
1. 促进反应速率
酶能够降低化学反应所需的能量，进而加快反应速率。
这种加速作用使生命体系得以维持正常生理机能。
2. 特异性
酶对底物的选择性极高，能够识别特定的底物并在特定的条件下与其结合，并对底物发生特定的化学反应。
3. 调节代谢
酶在生物体内调节代谢速率，根据生物体的需要合理调整底物的利用和生成，保持代谢平衡。
4. 可逆性
酶对反应的控制是可逆的，可以在需要时启动或停止特定反应。
这种可逆性使生物体能够根据内外环境灵活调整代谢活动。
酶的作用机理
1. 底物结合
酶的作用机理首先涉及酶与底物的结合。
酶具有活性位点，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 降解或合成反应
酶在酶底物复合物中，通过调控底物的空间结构，促进化学反应的进行。
有些酶能够催化底物的降解，有些酶则能够促进底物的合成。
3. 效率与特异性
酶的作用机理受到酶催化效率和特异性的影响。
酶通过特定的空间结构和功能基团，能够高效地催化特定的底物反应。
4. 辅助因子
酶的活性还受到辅助因子的调节，如辅酶和金属离子等，能够增强酶的催化效
率或改变酶的特异性。
综上所述，酶在生物体内发挥着多种作用，通过其特定的作用机理，调节代谢
活动，维持生物体正常功能。
对于理解生命现象和开发生物工艺过程具有重要意义。
生物化学 酶的作用机制与调节
研究酶活性部位的方法
化学修饰法
用某些化学试剂与酶分子侧链基团以共价键结合,观察酶的 活性改变,以确定活性中心的氨基酸残基
如果共价修饰后酶活性不受影响,则修饰的氨基酸残基不是 活性中心内的;如果酶活性丧失或降低,则修饰的氨基酸残基 可能位于活性中心内
2.广义酸碱催化
由广泛的质子供体(酸)和质子受体 (碱)参与的酸碱催化
生理条件不是强酸强碱而是近于中性 的环境,因此高反应性的H+和OH-环境 不存在
因此广义酸碱催化指的是细胞内的弱 酸弱碱参与的接受H+和提供H+的催化
①专一酸碱催化只与pH相关, 与缓冲液浓度无关
②广义酸碱催化与pH和缓冲 液浓度都相关
(NAG-NAM)n
5 4
3
1 2
N-乙酰氨基葡萄糖 NAG
①溶菌酶水解断开 NAM-NAG间的 β1,4-糖苷键
②溶菌酶不能水解
×
NAG-NAM间的
β1,4-糖苷键
③溶菌酶也能水解几丁 质(NAG多聚糖) NAG-NAG间的 β1,4-糖苷键
CH3 | R= -CH | COOH
乳酸基
酶的催化实例
酸嘧啶核苷 ③2’,3’-环磷酸核苷水解释放3’-磷酸核苷
酶的催化实例
胰核糖核酸酶A
酶活性中心的研究确定 A.酶切法
① 用枯草杆菌蛋白酶限制性水解20-21氨基酸残基间肽键,得到S 肽(20肽)和S蛋白(104肽),二者均无活性
② S肽与S蛋白在中性pH共育,可完全恢复活性 ③ 人工合成S肽氨基端的13个氨基酸与S蛋白共育,可恢复70%活性 ④ 去除人工肽His12和Met13的S肽,共育不能恢复活性
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酶的生物合成调节机理
•究竟那些因素对酶的生物合成起作用,研究表明转录水平的调节 控制对酶的生物合成起关键作用 •转录水平的调节控制又称为基因的调节控制 (一) 基因调节理论:调节基因R,启动基因P,操纵基因O,结构基 因:S,他们都存在于DNA中 S: R:可以产生阻抑蛋白;是一种变构蛋白,与低物特异结合而改变构 象,阻止其与操纵基因结合. O:可与阻抑蛋白特异性的结合 S与O一起称为操纵子
当阻抑蛋白蛋白结合到操纵基因O上时，RNA聚合酶即使已经结合到 启动基因P上也无法通过操纵基因O进入结构基因S；因而无法转 录，只有当阻抑蛋白改变结构而不与操纵基因O结合时，聚合酶才 能正常工作。
基因对酶生物合成的调节控制有三种模式
1）分解代谢物阻遏作用 2）酶生物合成的诱导作用 3）酶生物合成的反馈阻遏作用
启动基因决定酶的合成能否开始,原因如下:
P有两个位点: 1. RNA聚合酶的结合位点； 2. 环腺赶酸苷酸（CAMP）与环腺苷酸的接受蛋白（CRP）的结合复 合物（ CAMP -CRP ）的结合位点。
只有复合物CAMP -CRP结合到P上时,聚合酶才能结合到P的第一个位 点上,这样酶合成才能开始.
1.酶生物合成的分解代谢物阻遏作用
利用碳源阻遏诱导酶的合成 原因：当过量时，要通过分解代谢途径降解；释放能量， 促使ADP和AMP磷酸化生成ATP，使ATP浓度升高， AMP 浓度降低 又cAMP可通过磷酸二酯酶作用水解生成MP水解生成 AMP，所以导致 cAMP浓度降低，必然使CAMP -CRP复合物的浓度降低。