高级生物化学
2024版《高级生物化学二》课程教学大纲[1]
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课程教学大纲•课程简介与目标•生物大分子的结构与功能•生物小分子的代谢与调控•基因表达调控与疾病关系•细胞信号传导与疾病关系•现代生物化学技术在医学中的应用•课程总结与展望目录课程简介与目标课程背景与目的深化学生对生物化学基本理论和知识的理解通过本课程的学习，使学生进一步掌握生物化学的基本概念和原理，为后续专业课程的学习和研究奠定坚实基础。
拓展学生在生物化学领域的研究视野引导学生关注生物化学领域的前沿动态，了解最新研究成果和技术方法，培养学生的科研兴趣和创新意识。
提高学生的实验技能和综合分析能力通过实验操作和案例分析，提高学生的实验技能和数据分析能力，培养学生独立思考和解决问题的能力。
教学目标与要求知识目标能力目标领域的英文文献。
情感、态度和价值观目标课程内容与结构生物大分子的结构与功能包括蛋白质、核酸、多糖等生物大分子的结构特点、功能及其相互作用机制。
生物小分子的代谢与调控包括糖代谢、脂代谢、氮代谢等生物小分子的代谢途径、调控机制及其与生物大分子代谢的联系。
基因表达调控与蛋白质组学包括基因表达调控的分子机制、蛋白质组学的研究方法和技术及其在生物医学领域的应用。
生物化学技术与方法包括常用的生物化学技术如层析、电泳、光谱等的基本原理和应用，以及生物化学实验设计的基本思路和方法。
生物大分子的结构与功能蛋白质的结构与功能蛋白质的基本组成单位蛋白质的一级结构蛋白质的高级结构蛋白质的结构与功能的关系核苷酸的结构和种类核酸的基本组成单位DNA 的双螺旋结构RNA 的种类和结构特点核酸的生物学功能碱基配对、大沟和小沟、结构的多态性mRNA 、tRNA 、rRNA 等遗传信息的储存、传递和表达单糖的结构和性质多糖的组成和结构糖类的生物学功能糖生物学与疾病生物小分子的代谢与调控维生素与辅酶作为辅因子参与酶促反应，对维持生物体正常生理功能具有重要作用。
是核酸的基本组成单位，参与遗传信息的传递和表达。
氨基酸与肽类是蛋白质的基本组成单位，参与生物体内各种生物化学反应。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序（N-端→C-端），即由共价键维系的多肽链的一维（线性）结构，不涉及空间排列。
蛋白质的二级结构：是多肽链主链在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。
蛋白质的三级结构：则指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。
蛋白质的四级结构：球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，形成的聚集体，称为蛋白质的四级结构。
超二级结构：相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构或折叠单元，主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。
（若干相邻的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）以及它们之间的联接片段组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。
）结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立近似球形的组装体，是蛋白质三级结构的基本单位，其为独立的结构、功能和折叠单位。
卷曲密码：多肽链中氨基酸序列包含着决定其三维结构的信息，称为蛋白质卷曲密码或立体化学密码，至今尚未完全破译。
肽平面：由于肽键具有部分双键的性质，肽键两端有关原子（羰基C、羰基O、羰基C连接的Cα、氨基N、氨基H和氨基N连接的Cα）必须处于同一平面，称为肽平面。
拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。
天然无序蛋白：有些天然蛋白完全没有或仅有很小一部分形成规正的二级结构元件，整体呈现出伸展、灵活的无序状态，被称为天然无序蛋白质、天然无结构蛋白或天生的变性/去折叠蛋白质。
高级生物化学名词解释（重点）
高级生物化学名词解释（重点）高级生物化学名词解释(考试重点)1. 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
2. 肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。
但非绝对划分。
3. 蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。
4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。
5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。
常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。
6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。
7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
8. 超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。
在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。
9. 结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
高级生物化学
⾼级⽣物化学⾼级⽣物化学第⼀章绪论⼀、发展中的⽣物化学⽣物化学是在⽣物学发展的基础上融合了化学、物理学、⽣理学等学科的理论和⽅法形成的科学，是研究动物、植物、⼈体、微⽣物等⽣命物体的化学组成和⽣命过程中的化学变化的⼀门学科，所以⼈们认为⽣物化学是⽣命的化学。
⽣命是发展的。
⽣命起源、⽣物进化、⼈类起源等等均已说明⽣命是发展的，因此⼈们对⽣命化学的认识也是在发展之中的，⽣物化学的发展可以追寻到18世纪下半叶（在约是乾隆年间），要从拉⽡锡研究燃烧和呼吸说起。
法国著名的化学家拉⽡锡（Attoine—Laureut Lavoisier，1743----1794），他曾经钻研燃烧现象。
并进⽽研究了呼吸作⽤。
在他29岁时开始燃烧的科学试验，发现磷燃烧后成为磷酸，硫燃烧后成为硫酸；磷酸和硫酸分别⽐磷和硫重，这表明燃烧并不是失去了“燃素”，⽽是跟氧结合的过程。
他⼜利⽤天平和量热器，测量了豚⿏等动物在⼀定时间内的呼吸，定量测定了CO2和释放的热量，从⽽证实动物的呼吸作⽤就好象物体的燃烧⼀样，只不过动物体的燃烧是缓慢和不发光的燃烧。
他的研究成果彻底地推翻了“燃素说”，为⽣命过程中的氧化奠定了基础。
瑞典化学家舍勒（Carl Wilhelm Scheele，1742----1786）从14岁开始就随⼀位药剂师作了8年学徒，在此期间，他废这寝忘⾷的学习化学，并利⽤业余时间进⾏化学实验。
在1770年他28岁时从酒⽯⾥分离出酒⽯酸，以后他⼜分析了膀胱结⽯获得了尿酸，分析研究了柠檬酸、苹果酸、没⾷⼦酸或称为五倍⼦酸，分析研究了⽢油。
舍勒在⽆机化学⽅⾯也有很多贡献，曾经拒绝了柏林⼤学和英国要他担任化学教授职务的邀请，⼀⽣乐于他的化学实验。
这是18世纪的成果，是由化学家通过科学实验，发现了⽣物体的呼吸作⽤，发现了⽣物体的中间代谢产物。
所以拉⽡锡和舍勒是两位⽣物化学的先驱，是⽣物化学的奠基⼈。
进⼊19世纪后，在物理学、化学、⽣物学⽅⾯有了极⼤的进展，如1804年道尔顿的原⼦论，1869年门捷列夫的元素周期律，1895年伦琴发现了X—射线，1835年贝采利乌斯说明了催化作⽤，1859年达尔⽂发表了《物种起源》，1865年孟德尔的碗⾖杂交试验和遗传定律，1848年亥姆霍兹（Helmholtz）找到了肌⾁中热能来源，贝尔纳（Bernard）发现了肝脏⽣糖功能等等。
高级生物化学汇总
高级生物化学课件总结核酸部分第一章绪论第二章核酸的化学组分1.糖环的折叠：核酸中的五原糖病不在一个平面上，通常以几种构像的形式存在。
这种构想称为糖环的折叠。
2.核酸组分的分离方法：纸电泳、胶电泳、离子交换层析、薄层层析，反相层析等3.核酸组分的鉴定方法：紫外吸收法、紫外光谱法、第三章核酸的化学结构与性质1.卫星DNA：主要分布在染色体着丝粒部位，由非常短的串联多次重复DNA序列组成。
因为它的低复杂性，又称为简单序列DNA，又因为其不同寻常的核苷酸组成，经常在浮力密度梯度离心中从整个基因组DNA中分离成一个或多个“卫星条带”，故称为卫星DNA。
2.多态性：脱氧核糖和磷酸组成的骨架上的许多键都可以全动，随着热力学的变化，可以使链弯曲、伸展或碱基分开。
这就使具有同样碱基配对的DNA双螺旋可以采取另一些构想，DNA构象上这种差异称为多态性。
3.DNA结构变异的三个方面：a.脱氧核糖的五元环能折叠成多种构象；b.组成磷酸脱氧核糖骨架的连续的键可以转动；c.C1’-N糖苷键可以自由转动。
4.发夹结构，茎环结构：具有不完善的两侧对称结构的区域形成的二级结构。
两端互补的序列可配对形成茎杆，它可能完全互补形成发夹，也可能末端有未配对的碱基形成茎环结构，发夹-环结构。
由于环内特殊的减价配对及碱基堆积力，三到四个碱基形成的环特别稳定。
在许多生物系统中，发家结构及茎环结构都是有重要生物功能的元件，包括tRNA和rRNA的结构，转录终止，调控翻译及病毒基因组的包装，说明这一结构是RNA-蛋白的相互作用位点。
5.DNA构型的生物学意义：a.沟（特别是大沟）的特征在遗传信息表达过程中其关键作用；b.沟的宽窄及深浅影响调控蛋白对DNA信息的识别，三种构型的DNA处于动态转变之中；cDNA二级结构的变化与高级结构的变化是星湖关联的，这种变化在DNA复制与转录中具有重要的生物学意义。
6.回文结构：又称反向重复序列，是一段能自我互补的序列，即同其互补链一样的序列（两者的阅读方向都是5’-3’）.能形成发夹结构或十字形结构。
高级生物化学答案
高级生物化学答案一、名词解释：1、亲和标记：根据酶与底物能特异性的结合的性质，设计合成一种含反应基团的底物类似物，作为活性部位的标记试剂，它能象底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基团共价结合，使酶失去活性。
2、酶原：有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前体称为酶原3、调节酶：凡能通过构象变化或亚基解聚或亚基修饰等方式来改变酶活性而对代谢起调节作用的酶称为调节酶4、别构酶（变构酶）：指调节物与酶分子的调节部位以非共价键结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节，具有变构调节的酶称别构酶5、抗体酶：抗体酶又称催化性抗体，是一种具有催化功能的抗体分子，在其可变区赋予了酶属性6、半抗原：与抗原机理类似，但由于分子量较小不能单独刺激肌体产生免疫反应的化合物。
仅具有反应原性，而无免疫原性的物质，称为半抗原。
类脂质与大多数多糖均为半抗原。
7、体外选择：是从顺序随机的RNA或DNA分子构成的大容量随机分子库出发，在其中筛选得到极少数具有特定功能的分子。
8、钙泵：亦称为Ca2+-ATP酶，它催化质膜内侧的ATP水解，释放出能量，驱动细胞内的钙离子泵出细胞或者泵入内质网腔中储存起来，以维持细胞内低浓度的游离Ca+。
9、神经酰胺：肪酸通过酰胺键与鞘氨醇的氨基相连10、膜锚蛋白：指蛋白质本身并没有进入膜内，它们以共价键与脂质、脂酰链或异戊烯基团相结合并通过它们的疏水部分插入到膜内。
11、Na-K ATP酶：12、G蛋白：鸟苷酸结合蛋白（guanylate binding Protein）位于细胞膜胞浆面的外周蛋白13、协助扩散：凡借助于转运蛋白的帮助，不消耗能量，物质顺浓度梯度的转运方式称协助扩散。
14、单顺反子：编码一个多肽链的DNA的序列区域，相当于真核细胞的一个基因15、多顺反子：原核基因中多个功能相关的结构基因串联在一起构成一个转录单位。
高级生物化学试题及答案
高级生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪项不是蛋白质的功能？A. 催化生物化学反应B. 储存能量C. 作为细胞骨架D. 作为信号分子答案：B2. DNA复制过程中，哪一项不是必需的？A. DNA聚合酶B. 解旋酶C. 核糖体D. 引物答案：C3. 以下哪个过程不涉及酶的催化？A. 糖酵解B. 光合作用C. 蛋白质合成D. 细胞凋亡答案：D4. 以下哪种分子不是第二信使？A. cAMPB. Ca2+C. IP3D. ATP答案：D5. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 丝氨酸D. 甘氨酸答案：B6. 细胞呼吸过程中，哪个阶段不产生ATP？A. 糖酵解B. 柠檬酸循环C. 电子传递链D. 所有阶段都产生ATP答案：D7. 以下哪种物质不是脂肪酸的衍生物？A. 甘油三酯B. 胆固醇C. 前列腺素D. 氨基酸答案：D8. 以下哪种酶不参与DNA修复？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA内切酶D. 核糖体答案：D9. 以下哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素B12答案：D10. 以下哪种化合物不是核酸？A. RNAB. DNAC. 脂多糖D. tRNA答案：C二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的______。
答案：排列顺序2. 细胞膜的流动性主要是由于膜脂分子的______。
答案：流动性3. 糖原是动物细胞中储存______的主要形式。
答案：葡萄糖4. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。
答案：S期5. 酶的活性中心通常含有______。
答案：必需氨基酸残基6. 真核生物的mRNA分子具有______结构。
答案：帽子和尾巴7. 脂肪酸的合成发生在______。
答案：细胞质8. 光合作用中，光能被______捕获。
答案：叶绿素9. 细胞凋亡是由______信号触发的程序性细胞死亡。
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（2）如果将样品C转移到pH7、含有ATP的溶液中。脂质体腔内 含有对pH敏感的荧光染料，以此来检测pH的变化。有趣的是， 溶液内ATP水平在下降，而腔内的pH也在下降，试解释此现象。
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2.酵母呼吸缺陷型突变株缺乏细胞色素c氧化酶, 它们的一个显著特点是发酵不被O2抑制,即它们 巴斯德效应.有人对应用这样的突变株使木屑发 酵产生酒精很感兴趣.对于大规模的酒清生产,使 用这些突变株有何优点?为什么细胞色素c氧化酶 的缺乏会消除巴斯德效应(当加入氧时,葡萄糖的 消耗减少)?
H2O还原，产生O2。
暗反应利用NADPH和ATP还原CO2，并将CO2整合 到糖的三碳前体分子中。
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习题
1.根据下图所示,假定你将有活性的F1F0-ATP合酶重组到脂质体 上,重组时酶的朝向有两种,一种是头部(F1部分)朝外、柄部朝 内（F0），另一种是柄部朝外，头部朝内。这些脂质体外部的 环境都 是一样的，都含有ADP、Pi，pH都是7，但内部pH不同。
这种途径对于植物和微生物意义重大！
两分子乙酰CoA只产生2分子NADH和1 分子FADH2，意义不在于产能，在于 生存。
Ⅰ.种子发芽
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脂
代 油类植物种 谢 子中的油
乙酰CoA
乙醛酸循环
草酰乙酸 糖异生
糖
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Ⅱ原始细菌生存
乙酸
NH3
乙醛酸循环
四碳、 转化 六碳化
合物
乙酸菌
生存
以乙酸为主要食物的细菌
一些化合物如2,4-二硝基苯酚(DNP)可以 使电子传递与ATP合成解偶联。
氧化磷酸化抑制剂:寡霉素 离子载体抑制剂:
缬氨霉素
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抑制类型
抑制剂名称
作用位点或作用机制
呼吸链抑制剂
鱼藤酮、安米妥、杀粉菌素
复合体I
萎锈灵
复合体II
抗霉素Ａ
复合体III
氰化物、CO、H2S、叠氮化合物 复合体IV
3.加入寡霉素到线粒体中会显著降低电子传递速 度及ATP形成速度.接着加入DNP则增加电子传递 速度而ATP形成速度不变,寡霉素抑制什么?
4.当供给充分的底物异柠檬酸、无机磷、ADP和 氧，分别用鱼藤酮、抗霉素A和氰化物作为抑制 剂时，线粒体中的NAD、NADH脱氢酶、细胞色素c 、细胞色素b、细胞色素B a的氧化还原状态？ 44
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细胞质中的NADH必须进入线粒体的电子传 递链以便进行有氧氧化，但线粒体内膜没 有NADH转运蛋白
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苹果酸—天冬氨酸穿梭 malate-aspartate shuttle
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磷酸甘油穿梭 Glycerophosphate shuttle
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氧化磷酸化解偶联
电子传递与氧化磷酸化相偶联是基于线粒 体内膜的不通透性，致使电子传递时因H+ 产生的跨膜电化学梯度得以建立。
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电子传递
NADH氧化反应是高效放能的 1molNADH被O2氧化伴随释放218KJ自由能 由ADP和Pi合成1molATP所需自由能是
30.5KJ 1分子NADH大约产生３(2.5)分子ATP 1分子FADH2大约产生2(1.5)分子ATP
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丙 酮 酸 脱 氢 酶 复 合 辅酶Ａ
体 (丙酮酸脱氢酶 ＮＡＤ＋
二氢硫辛酰转乙酰 ＴＰＰ
基酶 二氢硫辛酸 硫辛酰胺
脱氢酶) CO2
ＦＡＤ
Ｍg2+
柠檬酸合酶
乌头酸酶 异柠檬酸脱氢酶CO2 α-酮戊二酸脱氢酶 复合体(α-酮戊二酸 脱氢酶 二氢硫辛 酰转琥珀酰酶 二 氢硫辛酸脱氢酶) CO2
琥珀酰-CoA合成酶 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸酶 苹果酸脱氢酶
3.光合磷酸化：由光驱动的ATP合成。
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底物水平磷酸化
在细胞内凡是有ATP作为磷酸基因供体的 酶促反应，ATP都是以Mg2+ATP2-的形式参 加反应。
Mg2+ATP2-的结构式
Mg2+ADP-的结构式
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电子传递与氧化磷酸化
线粒体——细胞的发 电厂
含有丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸循 环的酶系、催化脂肪酸氧化的酶 和参与电子传递和氧化磷酸化的 酶以及氧化还原的蛋白。
Aurovertin
F1F0-ATP合酶抑 寡霉素、venturicidin
制剂
DCCD（二环已基碳二亚胺）
抑制F1 抑制F0 阻止质子通过质子F0通道
解偶联剂
DNP(2,4二硝基苯酚)、FCCP 缬氨霉素
生热素
脂溶性质子载体 钾离子载体，破坏电势能 质子通道
ATP/ADP交换体 苍术苷、米酵菌酸 抑制剂
谷胱甘肽还原酶
2GSH+NADP+
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光合磷酸化
2H2O 光 O2+4[H.]
4[H.]+CO2
(CH2O)+H2O
在光反应中,特定的色素分子捕获光能而被氧
化,再经一系列电子传递反应最终将NADP+还
原为NADPH，产生的跨膜质子梯度中蕴含的能
量促使ADP+Pi合成ATP。氧化态的色素分子被
Walker发表了0.28nm分 辨率的牛心线粒体晶体 结构,为此与Boyer分享 了1997年的诺贝尔化学 奖.
Noji的实验证实了旋转 催化假说的正确性.
John E. Walker
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线粒体的转运系统
细胞质的还原当量转运进入线粒体 ADP-ATP转运体 Ca2+转运
抑制线粒体基质内的 ATP与 细胞质内的ADP之间交换
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棕色脂肪组织 解偶联产热
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有氧代谢的生理意义
并非所有的生物都能进行氧化磷酸化,然 而具有这种功能的生物确实能从有限量的 代谢燃料中获得更多的能量.
1分子葡萄糖的无氧酵解只产生2分子ATP 1分子葡萄糖的有氧代谢可产生38分子ATP
8.假定你在pH7.0的无营养溶液中分离到一种 大肠杆菌的悬液.这些细胞不能合成ATP.如果 你突然在溶液中加入盐酸,使溶液pH降到4.0, 那么细胞内的ATP水平会有什么变化?这种变化 是暂时的还是持续的?
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第二部分 代谢
分解代谢（catabolism，异化作用）或称 降解,即营养物或细胞组分被分解来补救 它们的成份和产生能量。
1920–1992
电子传递导致H+被运出完整线粒体，因而产生一个可测量的跨 线粒体内膜的电化学梯度
某些因能增加线粒体内膜对质子的通透性而消减电化学梯度的 化合物，能使电子传递继续进行，但是却抑制ATP合成，相反 ，增加线粒体内膜外侧的酸性将刺激ATP合成。
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Paul Boyer
提出了ATP合成酶的结合 变化和旋转催化机制
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ATP的磷酸基因转移势能和其他一些磷酸 化合物比较,处于中间地位。
ATP作为共同中间传递体的实质是传递能 量，它水解释放的自由能可推动一个在热 力学上不利的反应，使之能够顺利进行。
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ATP合成的方式
1.底物水平磷酸化：底物的高能磷酸基团 直接转移给ADP生成ATP。
2.氧化磷酸化：是指在电子传递过程中, 释放的能量使ADP磷酸化成ATP的过程。又 称电子传递水平磷酸化。
乙醛酸循环 乙酰COA
脂肪
三羧酸循环
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氨基酸
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糖酵解与糖异生三个不可逆反应
(1) 葡萄糖
6-磷酸葡萄糖,已糖激酶催化
6-磷酸葡萄糖 葡萄糖,葡萄糖6-磷酸酶催化
(2)果糖-6-磷酸 激酶催化
果糖-1,6-二磷酸,磷酸果糖
丙酮酸激酶 CO2
氟化物 ATP 丙氨酸 F+
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激活剂 果 糖 -2,6-二磷酸 AMP
果糖-1,6-二磷酸
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糖异生
丙 酮 酸 羧 化 生物素 酶
磷酸烯醇式 丙酮酸羧激 酶
果 糖 -1,6-二 磷酸酶 葡 萄 糖 -6-磷 酸酶
ADP
乙酰CoA
果 糖 -2,6-二 柠檬酸 磷酸
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三羧酸循环
合成代谢（anabolism，同化作用）或称 生物合成，即从简单的成份合成生物大分 子。
通常分解代谢的反应是营养分子的放能反 应，由之释放的自由能用来驱动像合成代 谢反应、机械做功及克服浓度梯度进行分 子的主动运输等跨年度能过程。
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糖
戊糖磷酸途径(提供NADPH)
糖
酵
糖
解
异 生
丙酮酸
草酰乙酸
H CC O O H
CC O O H
C H O C O O H
H OCC O O H
H2
H
异柠檬酸
琥珀酸
乙醛酸
②
O H
苹果酸合成酶
C H O
+C H3 C O~SCoA
C O O H