食品生物化学名词解释
食品生化的名词解释
食品生化的名词解释随着科学技术的不断进步，人们对食品进行研究的深度和广度越来越高。
其中一个重要的方面就是食品生化学，它是研究食品成分及其分解、转化、合成、代谢等生化过程的学科。
本文将对食品生化学中的一些重要名词进行解释。
一、碳水化合物碳水化合物是一类由碳、氢和氧组成的有机化合物。
在食物中，碳水化合物主要以淀粉和糖的形式存在。
淀粉是植物存储能量的主要形式，而糖则是我们日常生活中经常接触到的甜味物质。
碳水化合物是供给人体能量的主要营养素之一，能够提供稳定的能量输出。
二、脂肪脂肪是食物中的一种重要成分，也是人体储存能量的主要形式。
脂肪分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸两种类型。
饱和脂肪酸主要来自于动物性食物，如肉类和奶制品。
而不饱和脂肪酸则主要来自于植物油和鱼类。
脂肪在人体内可以分解为甘油和脂肪酸，通过细胞内的代谢过程产生能量。
三、蛋白质蛋白质是构成生物体的基本单位之一，由氨基酸组成。
在食物中，蛋白质主要来自于动物性食物，如肉类、鱼类和奶制品，以及植物性食物，如豆类、坚果和大豆制品。
蛋白质在人体内起着重要的结构和功能作用，可以形成骨骼、肌肉、酶和激素等。
四、维生素维生素是一类对于人体必不可少的有机化合物，它们在人体内主要发挥调节机体代谢的作用。
维生素包括水溶性维生素和脂溶性维生素两种类型。
水溶性维生素包括维生素C和维生素B群，主要存在于水果、蔬菜和谷物中。
而脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K，主要存在于动物性食物和植物油中。
五、矿物质矿物质是人体内的无机元素，在食品中也存在。
常见的矿物质包括钙、铁、锌、钾等。
矿物质在人体内起着多种重要的生理功能，如构成骨骼、调节神经传导和酶活性等。
不同的矿物质对于人体的需求量有所不同，因此保持均衡饮食对于满足人体矿物质需求非常重要。
六、抗氧化物抗氧化物是一类能够抑制自由基活性的物质。
自由基是由于氧化反应产生的高活性物质，它们对人体的细胞和组织造成损伤。
抗氧化物可以通过与自由基反应，中和其活性，从而保护细胞免受损害。
食品生物化学名词解释、练习题、期末试题7
名词解释酶原激活：由无活性的酶原转变有活性的酶的过程。
遗传密码：mRNA上的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列。
自由水和结合水：结合水是指存在于溶质及其它非水组分邻近的那一部分水。
自由水是指那些没有被非水物质化学结合的水，主要是通过一些物理作用而滞留的水。
淀粉的糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。
氨基酸的等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3 +基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
酶原活化：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原活化。
肽键和肽：蛋白质分子中氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起，这个键称为肽键。
氨基酸通过若干个肽键连接形成的链状结构化合物叫肽。
底物水平磷酸化：物质在生物氧化的过程中，常生成一些含高能键化合物，而这些化合物可以直接偶联ATP,GTP的合成。
填空题1.食品的吸湿（附）等温线的解吸曲线和回吸曲线通常不重合，这即是吸附等温线的滞后现象。
2.可以将吸湿等温线分作I，II，III三个区，I为构成水和邻近水区，II为多层水区，III区为体相水区。
3.关于酶作用专一性的假说主要有诱导契合学说和钥匙学说。
4.直链淀粉虽然在冷水中不溶，加热时会产生微溶现象，但经过一段时间的放置后会发生老化现象。
5.脂类氧化的主要机制是脱氢、水化、硫解。
6.DNA具有对紫外光吸收的特性，最大吸收值在260 nm附近。
7.书写肽链的氨基酸顺序时是N 端至C 端排列。
8.氨基酸氧化分解的途径各不相同，但是它们的碳骨架都可以分别形成乙酰CoA、草酰乙酸、α—酮戊二酸、琥珀酰CoA及延胡索酸5种产物进入三羧酸循环，最后氧化为CO2和H2O。
9.线粒体内的主要呼吸链有两条，分别是NADH氧化呼吸链和琥珀酸（FADH2）呼吸链。
10.氨基酸的分解代谢中，氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。
食品生物化学名词解释
名词解释1.DNA的变性和复姓：1.变性：稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。
核酸的一级结构（碱基顺序）保持不变。
2.复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
3.熔解温度（ Tm ）：DNA的热变性过程是突变性的，它在很短的温度区间内完成。
把紫外吸收的增加量达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”，用符号Tm表示。
DNA的Tm值一般在70~80°C之间。
DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关。
G和C的含量高，Tm值高。
因而测定Tm值，可反映DNA分子中G，C含量，可通过经验公式计算：（G＋C）％＝（Tm-69.3）*2.444.增色效应：DNA完全变性后，紫外吸收能力增加20%~40%二.蛋白质化学5.等电点（pI）：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
6.一级结构：蛋白质的一级结构(Primary structure)是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
7.二级结构：蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有-螺旋、-折叠、-转角、自由回转。
8.超二级结构：在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
9.结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。
这种相对独立的三维实体就称结构域。
10.变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。
食品生物化学考研历年真题库
食品生物化学考研历年真题库一、名词解释1、肽平面2、同工酶3非竞争性抑制作用4、增色效应5、高能化合物6、磷酸戊糖途径7、酮体8、一碳单位9、蛋白质的胶体性质10、底物水平磷酸化二、填空题1、肽锤的N端可以用_______,______,______法测定,C端可以用____法测定。
2在含DNA和RNA的试管中加入NaOH,_________先水解。
3、酶的活性中心是由_________在酶分子中心某些区域相互靠近而形成的,酶活性中心的基团由________和________两类。
4、NADH呼吸链中氧化磷酸化的偶联部位为________,_______,_________5、糖酵解代谢可通_______,_______,________酶控制,以_________为关键。
6、脂肪的β氧化在___________中进行,氧化第一次受氢体是________,第二次是_________三、简答题1、蛋白质变性过桯有哪些现象出现,指出能引起变性的试剂。
3、简述酮体都是如何被利用的,有何意义。
4、简述尿素循环的部位,过程和意义。
5、为什么动物不能将脂肪酸转化为葡萄糖,而植物和微生物能？四、论述题1、地震中,一个人被困,无食物供应,其体内会动用那些物质提供能量,怎么动用?2、分离蛋白质常用的方法有哪些?北京工商大学2013年硕士研究生入学考试初试试题考试科目:811食品生物化学考生注意:所有答業,应按试題顺序写在答题纸上,不必抄题,务必写清题号。
写在试卷上不得分。
一、名词解释1、蛋白质变性2、转换数3、Southern杂交4、结构域5、联合脱氨作用6、核酸变性7、转氨作用8、氮平衡9、B氧化10、限制性核酸内切酶二、填空题1、电子传递链中有递氢体和递电子体,电子传递中,电子总是从_______流向________2蛋白质亲水胶体稳定的因素有_______,___________3、酶的组成有_________,__________前者决定______后者决定________4、糖,脂,蛋白质和核酸代谢中,最重要的三个中间代谢物是________,________,________三、简答题1、蛋白质溶液中,SDS-PAGE证明有两条链,能不能说明蛋白质是不纯的。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
食品生物化学专业介绍
食品生物化学专业介绍
食品生物化学是生物化学的一个分支学科，主要研究食品的组成、结构、性质、形成、食品贮藏和加工及在人体内代谢过程中的化学变化规律。
它侧重于研究食品原料的化学组成及其性质，食品成分在有生命的原料中的变化规律，食品成分在加工过程中的变化规律，食品成分在人体内的变化规律，以及食品原料生产的品种改造及其变化规律。
食品生物化学是一门实践性很强的课程，分为理论讲授和实践两大部分。
实验课程是食品生物化学教学体系中不可或缺的有机组成部分，对于学生正确掌握课程内容、理解食品生物化学研究的基本思路、增强实践能力、训练科学的思维方法具有重要的作用。
该实验课是食品科学与工程专业学生技能及实践训练的重要环节，注重学生基本科研态度、基本实验技能的训练，以增强学生的实验自主性，不断提高分析问题、解决问题的能力。
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生物化学糖名词解释
第一章糖1.单糖（monosaccharide）:不能被水解成更小分子的糖类。
2.寡糖（oligosaccharide）:水解生成2-19个单糖分子的糖类。
3.多糖（polysaccharide）:水解时产生20个以上单糖分子的糖类。
4.同多糖（homopolysaccharide）:水解时只产生一种单糖或单糖衍生物的糖类。
5.杂多糖（heteropolysaccharide）：水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物的糖类。
6.构型（configuration）:分子中由于原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的特定立体结构。
7.构象（conformation）：由于分子中的某个原子（基团）绕C-C单键旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式。
8.旋光率（specific rotation）:单位浓度和单位长度下的旋光度。
9.对映体（diastereomer）:一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像关系，并且两者不能重叠的两种旋光异构体。
10.差向异构体（epimer）：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基团排列方式不同的非对映异构体。
11.不对称碳原子（asymmetric carbon atom）:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳。
12.变旋现象（mutarotation）:在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。
13.异头物（anomer）:单糖由支链结构变成环状结构后，羰基碳原子成为新的差向异构化，这种羰基碳上形成的差向异构体称为异头手性中心，导致C1物。
14.异头碳（anomeric carbon）:在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳。
15.糖苷（glycoside）：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷。
16.糖苷键（glycoside bond）:糖基和配基之间的连键称为糖苷键。
生物化学名词解释
名词解释1.碘值：是指在油脂的卤化作用中，100g油脂与碘作用所需碘的g数。
2.皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的mg数。
3.脂质体：指一种脂质双分子层包围一些水溶液所得的脂质微球体。
4.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。
5.蛋白质的变构效应：在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现象称为蛋白质的变构效应。
6.蛋白质的变性：指在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。
7.DNA的变性温度（Tm）：指加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度。
8.酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。
9.共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在一些化学试剂的作用下发生结构和性质的变化，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰。
10.酶的活性中心：指酶分子上必需基团比较集中并具有一定空间构象的部位，该部位与酶的活性直接相关，也是直接将底物转化为产物的部位，称为酶的活性中心。
11.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
12.呼吸链：在线粒体中，由若干供氢体、传递体、受氢体（O2）以及相应的酶系统组成的生物氧化还原链，称为呼吸链。
13.氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放能量能够偶联ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
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生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18.二硫键:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
22．蛋白质沉淀：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
1.氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2.茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
3.肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
4.肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
5.肽单位:又称为肽基，是肽键主链上的重复结构。
是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
6.透析(dialysis)：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
7.离子交换层析:使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱8.凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
9.亲合层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
10.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
11.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
12.等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
13.双向电泳：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。
经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
14.Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
15.同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
16.α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
17.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。
18.β-转角：多肽链中常见二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环。
常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
19.纤维蛋白:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
20.球蛋白:紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
21.角蛋白:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
22.胶原蛋白:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋的多肽链右手旋转形成的。
23.伴娘蛋白:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
24.肌红蛋白:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
25.血红蛋白: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
26.波尔效应:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
27.别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
28.镰刀型细胞贫血病: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基。
胶体性质：布朗运动，丁达尔现象，不能透过半透膜，粘度大氨基酸三个重要反应：（1）茚三酮反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色（2）Edman反应：氨基酸的α氨基酸在弱碱性条件先下能与苯异硫氰酸脂生成（3）桑格反应：氨基酸的α氨基与2，4-二硝基氟苯在弱碱性溶液中反应生成黄色的二硝基苯基氨基酸1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为16% .3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键6.蛋白质最高吸收峰波长是280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸1. 蛋白质的结构的层次性：（1）一级结构：是指氨基酸在肽键中的链接方式排列顺序及二硫键的位置。
（2）二级结构：指多肽链骨架的几何走向，即多肽酶的螺旋和折叠，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲（3）三级结构：具有二级结构的多肽链进一步折叠、卷曲形成的复杂的球状结构，多肽链所发生的盘旋是由蛋白质分子中氨基酸残基侧链(R基因)的顺序决定的。
（4）四级结构：由具有三级结构的亚基以次级键缔合而成的空间结构（5）在二级结构和三级结构之间还有超二级结构和结构域2.蛋白质一级结构，空间结构与功能的关系（1）蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性（2）一级结构决定高级结构（3）蛋白质的空间结构是蛋白质发挥生物功能的基础，空间结构的改变必然导致功能的改变，所以生物体内各种分子间复杂、专一、灵活而多样的功能表现都是因为蛋白质具有其相应的空间结构。
第二章核酸1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。
4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G?C（或C?G）和A=T（或T=A）之间进行。
5. 反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的变性。