钙蛋白酶抑制蛋白(Calpastatin)的研究进展
钙蛋白酶系统研究进展_申晓亮
畜牧与饲料科学Animal Husbandry and Feed Science2012 ， 33 （ 5-6 ） :35-36钙蛋白酶系统研究进展申晓亮 ， 何永梅 ， 贺晓丽 ， 王梦娇 ， 曹果清（山西农业大学动物科技学院 ，山西 太谷030801）摘要 ： 钙蛋白酶系统在人和动物体内广泛存在 ， 是 高度 复 杂 、 高 度 调 控 的 体 系 。
钙 蛋 白 酶 系 统 由 钙 蛋 白 酶 （calpain ） Ⅰ （CAPN1 ）、 钙 蛋 白 酶 Ⅱ （CAPN2 ）、 骨 骼 肌 特异 性 蛋 白 （muscle specific calpain ，CAPN3） 和 钙 蛋 白 酶 抑 制 蛋 白 （calpastatin ， CAST ） 组成 。
钙蛋白酶系统在动物屠宰后肉的成熟嫩化及人和动物正常生理过程的维持中起重要作用 。
对钙蛋白酶系 统的作用 、 各成分分子结构 、 基因结构 、 作用机制 、 调控机制等做了综述 ，并讨论了其应用前景及今后的研究方向 。
关键词 ： 钙蛋白酶系统 ； 作用 ； 结构 ； 调节机制 中图分类号 ：Q55 文献标识码 ：A 文章顺序编号 ：1672-5190 （2012 ）05-0035-02钙蛋白酶系统在人和动物的体内广泛存在 ， 是一个高 度复杂、 高度调控的体系。
钙蛋白酶系统由钙蛋白酶 （calpain ）Ⅰ （CAPN1 ）、 钙蛋白酶 Ⅱ （CAPN2 ）、 骨 骼 肌特 异 性 蛋 白 （muscle specific calpain ，CAPN3） 和 钙 蛋 白 酶 抑 制 蛋 白 （calpastatin ，CAST ）组成 。
据研究 ，钙蛋白酶的表达会引起肌 细胞肌原纤维的降解 ， 钙蛋白酶抑制蛋白的表达会抑制肌 肉蛋白质水解 。
目前 ，钙蛋白酶和钙蛋白酶抑制蛋白基因［1］1.3与健康和疾病的关系钙蛋白酶系统不但参与神经发育 、 葡 萄 糖 转 运 、 细 胞 信号 转 导 、 细 胞 周 期 调 控 与 凋 亡 等 正 常生理过程 ， 还与肌肉萎缩 、2 型糖尿病 、 风 湿性 关 节 炎 、 缺 血再灌注损伤以及阿尔茨海默病等疾病的发生有关 ［2］。
动物钙蛋白酶系统的研究进展
动物钙蛋白酶系统的研究进展作者：姚慧来源：《湖北畜牧兽医》2014年第02期摘要：钙蛋白酶系统在动物体内的各组织细胞中普遍表达，主要由钙蛋白酶（Calpains，CAPN）、钙蛋白酶抑制蛋白（Calpastain，CAST）和骨骼肌特异性钙蛋白酶（Muscle specific calpain，P94）组成。
对动物体屠宰后的肌肉僵嫩程度有着重要作用。
对CAPN和CAST的结构、功能、研究进展做了阐述和分析。
关键词：钙蛋白酶抑制蛋白（CAST）；钙蛋白酶（CAPN）；结构；功能中图分类号：S858.3 文献标识码：B 文章编号：1007-273X（2014）02-0081-04钙蛋白酶系统在生物体内的各组织中广泛表达，主要由钙蛋白酶（Calpains，CAPN）、钙蛋白酶抑制蛋白（Calpastain，CATS）和骨骼肌特异性钙蛋白酶（Muscle specific calpain，P94）组成，其参与动物肌肉生长、细胞信号转导、神经发育等生理活动。
另有研究表明钙蛋白酶Ⅰ及钙蛋白酶抑制蛋白在动物屠宰后的肌肉嫩化中发挥重要作用。
目前，CAPN1及CAST已被认为是影响动物肌肉嫩化过程的重要候选基因。
近年来，随着人们生活水平的日益提高，对肉类质量的要求越来越高，其中肉质细嫩就是一个重要的标准。
随着分子生物学的不断发展，对于钙蛋白酶系统的研究已经进入了分子领域，可以从微观领域更清晰的了解其的结构，功能以及研究进展。
1 钙蛋白酶（CAPN）1.1 CAPN同工酶种类目前在动物体内已经发现了15种钙蛋白酶同工酶，根据其在机体内的存在位置可以分为无组织特异性蛋白酶和组织特异性蛋白酶两种。
Calpain1、2、4、5、7、10、12、13a、14和15为无组织特异性蛋白酶；Calpain3、6、8a、9、11（也称CAPN10）为组织特异性蛋白酶，分别在骨骼肌、胎盘、胃和黏膜、消化道、睾丸中对应表达，其中Calpain1和Calpain2研究得最为深入。
钙蛋白酶系统与肉嫩度调控的研究进展
而起 活化 作 用 ， 进钙 蛋 白酶 活 性 的发 挥 。 目前 促
发 现 的 钙 蛋 白 酶 激 活 蛋 白 有 ＵＫＩ ４和 ＡＣ Ｐ（酰 １ Ｂ 基 辅 酶 Ａ 结 合 蛋 白 ） 种 ， 者 是 ｃｌａ 两 前 ａｐ ｉ ｎ的 激 活 因 子 ， 者 是 ｍ—ａｐ ｉ 激 活 因 子 。 ＵＫ１ ４分 子 后 ｃｌａｎ的 １ 量 为 ３ Ｄ 的 二 聚 体 ， Ｂ ０ｋ ＡＣ Ｐ分 子 量 约 为 ２ Ｄ的 二 ０ｋ
现为钙 非依 赖性 的骨骼 肌 特异性 钙 蛋 白酶 。
１ １ 钙 蛋 白酶 ． 钙 蛋 白 酶 是 细 胞 内 钙 依 赖 性 巾 性 半 胱 氨 酸 内 肽 酶 ， 要 存 在 于 肌 纤 维 Ｚ盘 附 近 和 肌 主 质 网 膜 上 。 根 据 钙 蛋 白 酶 表 现 半 最 高 活 性 所 需 的 Ｃ 。 度 的 不 同 ， 以 将 其 分 为 钙 蛋 白 酶 Ｉ（ ｃｌ ａ 浓 可 ａ ｐ ｉ） 钙 蛋 白酶 Ⅱ（ ａｐ ｉ） ， 者 都 由 ２个 亚 ａｎ 和 ｍ ｃｌａ 两 ｎ 基 组 成 ， 中 ３ Ｄ 小 亚 基 在 两 种 钙 蛋 白 酶 中 是 相 其 ０ｋ 同 的 ，由 ＤＶ 和 ＤⅥ 两 个 结 构 域 组 成 ， 结 构 域 之 两 间 由一段 富含脯 氨 酸 的 序 列 连接 ， 同一 基 因的产 为 物 ，而 ８ Ｄ 大 亚 基 是 由 ４个 结 构 域 组 成 ， 不 同 ０ｋ 是 基 因 的 产 物 一 大 亚 基 的 Ｄ ｌ在 ｃｌａ 。 ａｐ ｉ ｎ活 化 前 或 活 化 过 程 中 自体 水 解 发 生 自溶 ， 酶 原 活 化 时 被 是 加工 的区域 ； ＤⅡ是 表 现 水 解 活 性 的 关 键 部 位 ； ＤⅢ 起 活性 调节作 用 ； ＤⅣ是 钙 离 子 的 结 合 部 位 。 一 在 宰 后 肉 类 成 熟 过 程 中 ， ｃｌａｎ通 过 降 解 ａ ａｐ ｉ 一 肌 动 素 、 — ｉ 蛋 白 ， ｍ ｃｌａｎ通 过 降 解 肌 间 线 Ｚ ｎｎ 而 ａｐ ｉ 蛋 白 、 结 蛋 白 、 肌 动 蛋 白 、 钙 蛋 白 Ｔ 和 Ｉ 原 肌 联 半 肌 、 球 蛋 白 、 蛋 白 、 蛋 白 来 弱 化 肌 纤 维 结 构 来 提 高 Ｃ Ｍ
钙蛋白酶系统研究进展_梅承君
钙蛋白酶系统研究进展梅承君1,庞辉2,康相涛1*,孙桂荣1(1.河南农业大学,河南郑州450000;2.河南省公安厅,河南郑州450000)摘要阐述了钙蛋白酶系统的分类、结构,并且综述钙蛋白酶系统的一般生物学功能及影响因素。
关键词钙蛋白酶;钙蛋白酶抑制蛋白;钙蛋白酶激活蛋白;嫩度中图分类号Q55文献标识码A文章编号0517-6611(2006)22-5774-03Research Adva nce in C alpain SystemMEI C heng-jun et al(Hen an Agricul tu ral University,Zhen gzh ou,Henan450000)Abstract This paper revie wed th e classi ficati on and structu re of cal pain sys tem,the general biological function and its affecting factors. Key w ords C alp ain;Cal pas tatin;Calpain activator;Tenderness钙蛋白酶是1964年由Guroff首次发现,1972年Bush等首先在骨骼肌中确认,1976年Da yton等对其进行纯化。
钙蛋白酶被鉴定、纯化后,其名称有钙活化中性蛋白酶(Calcium a ctiva te d ne utra l prote ase,Calcium ac tiva ted ne utral SH prote ase, c alpain)简写为CANP(EC,3,4,22,17)、钙激活酶(Ca2+-a ctiva t-ed enzy me)、钙激活中性蛋白酶(Calcium a ctiv ate d ne utral pro-te ase)等。
1983年Go ll等提出钙蛋白酶在骨骼肌肌丝蛋白降解过程中起关键作用[1]。
钙蛋白酶及其在内耳的研究进展
钙蛋白酶及其在内耳的研究进展
马德菊
【期刊名称】《科技信息（学术版）》
【年(卷),期】2011(000)014
【摘要】钙蛋白酶（calpain）是一类Ca2＋依赖性的半胱氨酸蛋白酶,可参与细胞骨架重构、细胞分化、信号转导、胚胎发育以及调节神经递质释放等多种生理活动。
近年来的研究表明,calpain在各种因素引起内耳细胞死亡的病理过程中具有重要的作用。
本文就calpain的结构、特性、功能以及在内耳方面的研究进展做一综述。
【总页数】2页(P126-127)
【作者】马德菊
【作者单位】万杰医学院生理教研室
【正文语种】中文
【中图分类】Q959.483
【相关文献】
1.钙蛋白酶和钙蛋白酶抑制系统在雌性生殖调控中的研究进展
2.钙蛋白酶及其在内耳的研究进展
3.钙蛋白酶和钙蛋白酶抑制蛋白系统在雄性生殖调控中的研究进展
4.332免疫介导的内耳疾病及内耳免疫研究进展
5.钙蛋白酶参与tau蛋白过度磷酸化和截断的机制研究进展
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危重症肌病的研究进展
ａｃｔｉｏｎ
ｐｏｔｅｎｔｉａｌ，ＣＡＭＰ）波幅异
ｎｅｒｖｅ
常减低并时程延长，而感觉神经动作电位（ｓｅｎｓｏｒｙ
ａｃｔｉｏｎ
等㈦。
六、治疗及预后 目前ＣＩＭ尚无特效的治疗方法。及时识别并尽量控制 该病的危险因素，是预防ＣＩＭ发生发展的最有效措施。首 先要积极治疗脓毒症等原发病，并加强支持疗法，包括营养 支持、抗氧化应激及免疫球蛋白的应用等以预防ＭＯＤＳ的发 生。其次，要争取尽早撤除呼吸机，并早期加强康复锻炼（包
ｏｒｇａｎ
ｄｙｓｆｕｎｃｔｉｏｎ
ｓｙｎｄｒｏｍｅ，ＭＯＤＳ）的患者中，ＣＩＭ的发生率可高达１００％－５ Ｊ。
ＤＯＩ：１０．３７６０／ｃｍａ．ｊ．ｉｓｓｎ．０３７６－２４９１．２０１６．３３．０２２
浆网钙离子的释放增加，导致钙离子依赖钙蛋白酶活性增 强，首先裂解少量肌肉收缩关键蛋白，然后激活泛素一蛋白酶 体降解通路，进而导致大部分肌原纤维蛋白的降解¨“。但
因此认为泛素．蛋白酶体通路的激活，导致膈肌纤维肌小节 收缩蛋白表达下降及相应横桥数目的减少，从而促使机械通 气诱发膈肌无力的发生。也有研究持不同观点，认为细胞凋 亡关键蛋白酶ｃａｓｐａｓｅ一３能够通过降解钙蛋白酶抑制剂 ｃａｌｐａｓｔａｔｉｎ而激活钙蛋白酶，进而在机械通气诱发的膈肌无 力中起关键作用¨…。由于ｃａｓｐａｓｅ．３和钙蛋白酶之间的相 互作用，理论上抑制上述任何一种蛋白酶均能够保护膈肌在 机械通气过程中所造成的损伤¨“。 肌肉线粒体的功能障碍同样参与ＣＩＭ的发生。研究发 现，在严重脓毒症患者中常伴随肌肉线粒体的能量代谢障 碍，其具体机制包括：细菌毒素直接损伤线粒体或通过ＮＯ 及其他活性氧抑制电子转运酶复合体等¨８｜。一项最新研究 发现¨…，在ＩＣＵ大鼠模型中线粒体动态（包括线粒体融合和 分裂）以及线粒体自噬相关的一些基因均在转录水平上有 明显改变。而采取相应措施以维持线粒体动态平衡，促使线 粒体再生以提供新的有功能的线粒体，同时促进坏变线粒体 的清除，将有利于恢复肌细胞的氧化代谢旧ｏ。 三、临床和电生理特征 ＣＩＭ的主要临床特征为ＩＣＵ危重症患者在原发病治疗 过程中出现四肢及躯干骨骼肌的急性受累，表现为四肢对称 性肌无力，同时累及近端和远端，呈弛缓性瘫痪，因此早期常 称之为急性四肢瘫性肌病Ｈ Ｊ，可伴有显著的肌萎缩。肌无力 常累及呼吸肌，造成ＩＣＵ患者撤机困难，为ＣＩＭ最常见的临 床表现，也是早期所注意的一个征象，但头面部肌肉及ＨＩ／；，Ｉ－ 肌一般不受累。１…。在意识清醒的患者中，手工或应用测力 计检查肌力，能够发现显著的肌无力，但轻度的肌无力常难 以检测。呼吸肌肌力可通过最大呼气压、最大吸气压及潮气 量来评估。如果患者能够配合，在ＣＩＭ患者中进行感觉系 统检查通常无异常发现。 ＣＩＭ电生理特征表现为：（１）神经传导速度：复合肌肉 动作电位（ｃｏｍｐｏｕｎｄ
肉牛CAST基因5′UTR和3′UTR多态性分析
肉牛CAST基因5′UTR和3′UTR多态性分析作者：刘振山等来源：《山东农业科学》2015年第03期摘要：钙蛋白酶抑制蛋白（Calpastatin，CAST）专一抑制钙蛋白酶（Calpain，CAPN）活性，参与调节牛肉的嫩化及肌内蛋白的水解，其编码基因是肉质性状的主要候选基因。
本研究根据牛CAST基因5′UTR区（GenBank No. AY834771）和3′UTR区（GenBank No. DQ991097）序列设计两对引物，用PCR-SSCP方法对鲁西黄牛和渤海黑牛共305个样本进行了单核苷酸多态性分析。
结果显示，CAST基因5′UTR和3′UTR区存在PCR-SSCP多态，在5′UTR区存在6437（C/T）、6477（G/A）和6614（G/T）3个SNP位点，表现为AA、AB、BB、BC和AD 5种基因型；在3′UTR区存在359（T/C）和366（A/G）2个SNP位点，表现为EE、EF、FF和EG 4种基因型。
经检验表明，鲁西黄牛和渤海黑牛均处于非Hardy-Weinberg平衡状态；群体遗传多态性分析表明这两种牛的多态信息含量均为中度多态。
关键词：鲁西黄牛；渤海黑牛；CAST基因；5′UTR；3′UTR；单核苷酸多态性中图分类号：S823.2文献标识号：A文章编号：1001-4942（2015）03-0108-05Polymorphism Analysis on 5′UTR and 3′UTRof CAST Gene from Beef CattleLiu Zhenshan，Liu Guifen，Song Enliang，Liu Xiaomu，Tan Xiuwen，Wan Fachun*（Institute of Animal Science and Veterinary Medicine，Shandong Academy of Agricultural Sciences/Shandong ProvincialKey Laboratory of Animal Disease Control and Animal Breeding，Jinan 250100，China）AbstractCalpastatin （CAST） is a protein inhibitor that acts specifically on calpains （CAPN） and plays a regulatory role in postmortem beef tenderization and muscle proteolysis，and its encoding gene was considered to be a main candidate gene for meat quality traits. Based on the published bovine CAST 5′UTR（GenBank No. AY834771）and 3′UTR（GenBank No.DQ991097） sequence， two pairs of primers were designed，and the single nucleotide polymorphisms of the two regions of CAST gene in Luxi（n=160）and Bohai black cattle（n=145）were analyzed by PCR-SSCP technique. The results showed that 3 SNPs at 6437（C/T）、6477（G/A）and 6614（G/T）and 5 genotypes（AA，AB，BB，BC and AD）were detected in CAST 5′UTR， and 2 SNPs at 359（T/C） and 366（A/G） and 4 genotypes（EE，EF，FF and EG）were detected in CAST 3′U TR. A chi-square analysis suggested that the allele frequencies and genotype frequencies of CAST gene were not in Hardy-Weinberg equilibrium， and statistical analysis revealed an intermediate PIC in Luxi and Bohai black cattle.Key wordsLuxi cattle；Bohai black cattle；CAST gene；5′UTR；3′UTR；SNPs牛肉嫩度是牛肉食用品质的一个重要感官特征，也是决定肉品质量的主要因素，多年来一直是国内外肉品科学研究的热点之一。
钙蛋白酶及其抑制剂对心肌肥厚模型大鼠心肌肥厚作用的研究
钙蛋白酶及其抑制剂对心肌肥厚模型大鼠心肌肥厚作用的研究冯瑞;赵玫【摘要】目的研究钙蛋白酶calpain及其抑制剂MDL28170与心肌肥厚的关系,探讨心肌肥厚可能的作用机制.方法 50只280～350 g成年雄性Wistar大鼠随机分为正常对照组(NC组,n=5)、假手术组(SO组,n=5)、手术组(AO组,n=20)、手术+治疗组(AO+T组,n=20).对AO组及AO+T组大鼠施行腹主动脉缩窄术建立心肌肥厚大鼠模型.4周后行心脏彩超检查.AO+T组大鼠MDL28170治疗2周后再行心脏彩超检查.取心脏称重,计算心重指数.Western blot检测心肌中calpainl、calpain2、CaN A的表达.结果心脏彩超证实4周后AO组及AO+T组大鼠心肌肥厚模型建立成功.药物干预后,AO+T组大鼠心肌肥厚得到控制,进展延缓,与AO组相比差距明显(P＜0.05).AO组、AO+T组大鼠心脏质量、心重指数较NC组和SO组增加,AO组增加更明显(均P＜ 0.05).与NC组相比,calpain1、calpain2、CaNA表达量在其余3组均有增加;而AO+T组与AO组比较calpain1、calpain2、CaN A表达量降低(P＜0.05).结论钙蛋白酶calpain与心肌肥厚关系密切,CaN途径是其作用机制之一;calpain抑制剂MDL28170对实验条件下的心肌肥厚具有明显阻遏作用.【期刊名称】《中国医科大学学报》【年(卷),期】2016(045)009【总页数】4页(P769-772)【关键词】心肌肥厚;大鼠;钙蛋白酶;calpain;抑制剂;MDL28170;信号通路;CaN 【作者】冯瑞;赵玫【作者单位】中国医科大学附属盛京医院心内科,沈阳110004;中国医科大学附属盛京医院心内科,沈阳110004【正文语种】中文【中图分类】R542.2网络出版地址细胞内游离Ca2+增加是心肌肥厚的基本信号［1⁃3］。
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读书报告钙蛋白酶抑制蛋白研究进展汪超钟正泽杨飞云周晓蓉曹兰（重庆市畜牧科学院重庆荣昌402460）摘要：钙蛋白酶在宰后肉类成熟过程中通过降解肌肉蛋白质而提高肉嫩度，钙蛋白酶抑制蛋白是在细胞内广泛表达的、高效的、专一性抑制钙蛋白酶活性的蛋白质，因此引起了广大研究者的广泛关注。
本文阐述了钙蛋白酶抑制蛋白的结构，生物学作用，营养等因素对钙蛋白酶抑制蛋白的影响及其活性测定方法。
关键词：钙蛋白酶抑制蛋白结构生物学作用活性测定Research Progress of CalpastatinW ang chao, Zhong zhengzhe, Y ang feiyun, Zhou xiaorong ,Cao lan (Chongqing Academy of Animal Science,Rongchong 402460 ) Abstact: Calpain make a contribution to Meat Tenderization by degradation of protein in the postmortem meat tenderization process. Calpastatin , a special endogenous inhibitor expressed extensively in cell , has a special inhibition to calpain. Therefore ,This paper review the structure ,biologic function, influenced factors , separation and activity assay of calpastatin.Key words: Calpastatin. Structure , Biologic function, influenced factors , activity assay钙蛋白酶(Calpain)是一种钙激活中性半胱氨酸内肽酶，分布于所有脊椎动物的肌细胞内部。
钙蛋白酶家族包括μ-钙蛋白酶,m-钙蛋白酶和钙蛋白酶抑制蛋白（Calpastatin）等。
钙蛋白酶在骨骼肌中通过涉及生肌细胞分化、激发肌原纤维蛋白周转来调控生长，同时在宰后肉类成熟过程中通过降解肌肉蛋白质而提高肉嫩度。
钙蛋白酶被钙离子和钙蛋白酶抑制蛋白调控[1]。
钙蛋白酶抑制蛋白是一种有着多种功能的内源抑制剂，它通过抑制钙蛋白酶而发挥作用。
本文综述了钙蛋白酶抑制蛋白的结构、生物学作用、营养等因素对钙蛋白酶抑制蛋白的影响及其分离与活性检测方法等。
1 钙蛋白酶抑制蛋白的结构肌肉组织中钙蛋白酶抑制蛋白的分子量为77 KDa，斯托克半径为6.8nm，含有少量的α‐螺旋，以随机的卷曲结构存在。
钙蛋白酶抑制蛋白是由一条多肽链组成的蛋白，它含有5个结构域(图1)，不同哺乳动物钙蛋白酶抑制蛋白的cDNA 序列的保守性较差。
第一个结构域即L结构域的功能还不太清楚，此结构域在某些细胞的钙蛋白酶抑制蛋白中不存在，如红血球中的钙蛋白酶抑制蛋白。
第二到第五个结构域是四个结构相似的重复单位，每个重复单位的氨基酸残基具20％～35％同源性。
每个重复单位含有三个保守区，分别为A、B、C。
保守区B约含30个氨基酸，其中由Thr-Ile—Pro-Pro-X—Tyr-Arg组成的七肽序列十分保守，X代表不同的氨基酸，因此它可能是钙蛋白酶抑制蛋白起抑制作用的关键部位。
通过基因重组，使钙蛋白酶抑制蛋白 cDNA片段在大肠杆菌中表达。
发现含此保守序列的多肽片段，即使少到30～70个氨基酸残基，也能抑制钙蛋白酶的活性。
Maki 等发现人工合成的含TIPPXYR的23个氨基酸残基或更长的短肽可以抑制钙蛋白酶活性。
保守区A和C决定着钙蛋白酶抑制蛋白与钙蛋白酶中CaM类似结构域的结合。
通过定点突变实验发现当保守区A和C中Lea-161和Lea-236被Pro替代时，钙蛋白酶抑制蛋白和钙蛋白酶的亲和力将大大降低。
如果删除保守区B，钙蛋白酶抑制蛋白虽然失去了抑制活性，但仍可有效地与钙蛋白酶中CaM类似结构域结合，此实验有效地证实了重复序列中三个保守区所行使的功能。
另外，钙蛋白酶抑制蛋白还有多个同功型分布于心肌及其它组织[2]。
图1 钙蛋白酶抑制蛋白结构示意图2.钙蛋白酶抑制蛋白的生物学作用在宰后肉类成熟过程中，μ-钙蛋白酶通过降解α-肌动素，Z-nin蛋白 , m-钙蛋白酶通过在宰后降解肌间线蛋白，联结蛋白，半肌动蛋白，肌钙蛋白T和I，原肌球蛋白， C-蛋白和M-蛋白来弱化肌纤维结构，从而提高肌肉嫩度。
通常蛋白酶如果过度激活的话，其在生物学体系中将是一种潜在而剧烈的破坏物。
因此它们通常由特异性和非特异性抑制剂严格控制。
而钙蛋白酶的活性也同样被其抑制剂钙蛋白酶抑制蛋白调控。
钙蛋白酶抑制蛋白是在细胞内广泛表达的、高效的、专一性抑制钙蛋白酶活性的蛋白质。
当钙蛋白酶被Ca2+激活后，如果附近有钙蛋白酶抑制蛋白存在，它可以识别钙蛋白酶与钙结合引起的构象变化并与之特异结合[3], 从而保证钙蛋白酶对底物只进行局部的特定位点的水解。
由于钙蛋白酶在自溶后才表现活性，因此钙蛋白酶抑制蛋白被认为是岳阳家政通过抑制钙蛋白酶的自溶作用而发挥作用的，且这种抑制作用并不受pH的影响。
钙蛋白酶抑制蛋白和钙蛋白酶的结合需要Ca2+，并且这种结合是可逆的，即在无Ca2+时重新分离。
在大多数组织中，其钙蛋白酶抑制蛋白浓度足以抑制钙蛋白酶活性[4]。
另外，降解后的钙蛋白酶抑制蛋白同样具有抑制钙蛋白酶活性的作用[5][6]。
钙蛋白酶抑制蛋白的第Ⅱ到第V结构域中的A和C保守区，与钙蛋白酶的Ⅳ和Ⅵ结构域紧密结合，然后B保守区钙蛋白酶的Ⅱ结构域结合而发挥抑制钙蛋白酶的作用[7]。
因为钙蛋白酶在宰后肉类嫩化过程中起基础作用，因此钙蛋白酶抑制蛋白与肉的嫩度也有着密切关系。
当活体肌肉中蛋白质降解减弱时，钙蛋白酶抑制蛋白活性增加[8][9]。
钙蛋白酶抑制蛋白活性同肉的宰后嫩化成反比，它在能引起牛肉的嫩度变化（～40%）的措施中起着比其他单一措施更重要的作用[10][11]。
在转基因鼠上的研究表明，高水平有活性的钙蛋白酶抑制蛋白表达将直接导致宰后蛋白质溶解下降, 但这种活性仅在宰后对细胞关键骨架蛋白质的降解起作用[12]。
宰后钙蛋白酶抑制蛋白活性与牛羊肉嫩度有着密切关系，其相关系数分别为0.66和0.64，因为高钙蛋白酶抑制蛋白活性可抑制钙蛋白酶活性，因而降低了肉的嫩度[13]。
，另有研究表明，在钙蛋白酶系统中与嫩度最高度相关的就是钙蛋白酶抑制蛋白与μ-钙蛋白酶的活性的比值[14]。
Delgado等（2001）研究表明，牛羊宰后嫩化同宰后钙蛋白酶抑制蛋白降解率有关[6]。
3营养及其他因素对钙蛋白酶抑制蛋白的影响研究表明，毛孔大怎么办营养及其它因素可以调控钙蛋白酶抑制蛋白的量及其活性。
Du（2004）等通过对怀孕30天的母牛及其牛犊研究发现,在维持净能为对照组的68.1%,维生素和矿物质为需要量一半的的情况下,对照组母牛比实验组母牛肌肉中有更高含量的钙蛋白酶抑制蛋白(P<0.05)。
而与之相反, 对照组母牛所产牛犊肌肉中的钙蛋白酶抑制蛋白含量较实验组牛犊低((P<0.05)[15]。
Helman(2003)研究表明，饲喂高鸡蛋白（28%）日粮的狗比饲喂低谷蛋白（12%）的狗肌肉中的钙蛋白酶抑制蛋白的表达量要高许多((P<0.05)，同时发现饲喂高鸡蛋白的狗比饲喂低谷蛋白的狗在调节由钙蛋白酶所介导的蛋白质降解方面有更大的潜力[16]。
Kendall(1993)研究认为,在体外随着离子强度的增大,钙蛋白酶抑制蛋白的活性有所下降,但在有肌纤维存在的情况下,宰后肌肉中典型的离子强度并不影响钙蛋白酶抑制蛋白的活性[17]。
Kretchmar (1990)研究发现,在育肥羊上饲喂 4 ppm 的β-兴奋剂L-644, 969将大幅提高钙蛋白酶抑制蛋白的活性[18]。
Duckett (2000)报道, callipyge 型羊肌肉中的钙蛋白酶抑制蛋白的活性高于正常羊[19]。
4 钙蛋白酶抑制蛋白活性检测4.1 钙蛋白酶抑制蛋白的分离[6]图2 钙蛋白酶抑制蛋白的分离的技术路线取25g肌肉，怎么减肚子剔除脂肪和结缔组织，切成小块，放入组织捣碎机中，加入3体积的抽提液（100ml Tris-HCl,pH=8.3; 10m M EDTA；10 mM 2-巯基乙醇及6 mg亮肽素(Leupeptin)/L，100mg 卵类粘蛋白(Ovomucoid)/L,和2 mM 苯甲磺酰氟）捣碎匀浆。
每匀浆30秒钟后，冷却30秒再进行下次匀浆。
共3次。
匀浆液在37500×gmax条件下离心120分钟，取上清液并记录其体积。
将上清液置于25倍体积的透析液（40m M Tris-HCl; pH=7.35; 5m M EDTA;10 m M MCE）中透析过夜，然后进行离子交换层析。
层析柱规格为1.6×20cm DEAE-Sephacel 柱,流速为30ml/h。
先用约5倍柱体积平衡缓冲液（50 m M Tris-HCl; pH7.5；0.5m M EDTA；10 m M MCE；4ºC）洗脱至A278（278nm波长下的吸光度值）达到基线，再用25到105 m M梯度NaCl缓冲液（50 m M Tris-HCl; pH7.5；0.5m M EDTA；10 m M MCE；4ºC）洗脱，收集分样即为钙蛋白酶抑制蛋白。
4.2 钙蛋白酶抑制蛋白的活性测定[20]1单位钙蛋白酶抑制蛋白活性被定义为抑制1单位的m –钙蛋白酶活性所需的钙蛋白酶抑制蛋白的量痔疮偏方。
因此，测定钙蛋白酶抑制蛋白活性需要部分纯化的m –钙蛋白酶。
但测定钙蛋白酶抑制蛋白活性宜用新鲜样品（宰后45分钟内），不宜用冷冻肉样。
钙蛋白酶抑制蛋白活性测定需要做以下3管活性。
a管只含m-钙蛋白酶，b管含m-钙蛋白酶和钙蛋白酶抑制蛋白收集液。
C管含钙蛋白酶抑制蛋白收集液，但其反应混合液不含CaCl2。
具体方法是：取适当体积的各组分收集液在 4ºC温育1min后，加入1.5ml含反应混合液（100ml Tris-HCl,10 m M MCE，5mg/ml 酪蛋白和5 m M CaCl2，用1N的乙酸调节到PH为7.5）中，在25ºC条件下反应60分钟。
用浓度为5%的三氯乙酸终止反应和沉淀未降解的酪蛋白。
将反应混合液在2000×g max离心30分钟，取上清液在波长为278nm下测定并记录其吸光度。
钙蛋白酶抑制蛋白活性根据下列公式计算：钙蛋白酶抑制蛋白活性=a-(b-c) ×稀释倍数。