南开生化各章习题与答案
南开生化各章习题与答案
第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且 Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
南开大学普通生物学-第3章生命的结构基础第一部分
的基本单位，结构完整、生命活动规律0.1µm，但伸出的纤维可达——的专门结构和功能的细胞器和核膜；×比较——1-10μ肽聚糖多功能70S 极少无膜和仁一环状无裸露质粒DNA 同时同地无无丝分裂5-100μ纤素果胶80S 有(多）核膜和仁2以上、线有线、叶核、胞质有有丝为主细菌、蓝藻、支原体原生、真菌、动植物相同点：质膜、核膜、线粒体、高尔基体、内质网、核糖体、染色质、核仁、微丝、微管。
不同点：A)动物：溶酶体，间隙连接，（中心体）、细胞的基本共性（原核和真核细胞）原核细胞示意图真核细胞示意图共性？（4点）：多种多样，以圆柱(杆)状与卵园状最多。
细胞功能和生理状态（旺盛与否）有关；1）形状与组成①形状：线粒体由内外两层单位膜套叠而成（封闭的囊状结构内外膜不相连）;②线粒体由外膜、内膜、膜间隙及基质(内室)组成。
2）外膜（outer membrane）①包在线粒体最外面一种单位膜6~7nm。
②膜上排列整齐的孔蛋白（porin）筒状园柱体，2-3nm，允许分子量小于10KD的分子通过进入膜间隙。
③膜上含有合成线粒体脂类的蛋白和酶类。
④外膜标志酶是单胺氧化酶。
两层膜和两个腔的线粒体3、线粒体超微结构（电镜下），形态和排列，不同细胞差别大；需能多的细胞，嵴线粒体的功能——1）氧化磷酸化，合成ATP （主要功能）2）糖、脂肪和氨基酸最终氧化放能的场所(合成ATP) 。
①共同途径是：三羧循环和呼吸链的氧化磷酸化。
②涉及三个步骤三羧酸循环—Krebs 循环(一系列酶参与下，脱去5对H +放出CO 2）电子传递ATP 生成（能量转换）ATP 是一种活跃的化学能贮存形式。
*氧化磷酸化：活细胞中，伴随呼吸链的氧化过程而发生的能量转换和ATP 的形成(氧化和磷酸化相偶联)。
ATPCO 2葡萄糖O 2ATP丙酮酸线粒体细胞生命活动需要能量4、线粒体的功能：线粒体-----蛋白质、糖类和脂肪最终放能的场所生物氧化——共同途径：三羧循环和呼吸链的氧化磷酸化（基质中[H] ↓，膜间隙中[H] ↑）膜的完整性——②这些酶的复合体的排列有方向性（需要膜的完整）；③从丙酮酸生物氧化CO2+H2O过程中：产生15个ATP，2分子丙酮酸/葡萄糖→经酵解，经krebs循环及氧化磷酸化3个阶段后共生成36~38个ATP分子。
【精品】生化习题及答案
第一章：蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象2．构型3．氨基酸的等电点4．二面角5．肽单位6．蛋白质一级结构7．蛋白质二级结构8．蛋白质三级结构9．蛋白质四级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质的等电点13．盐溶14．蛋白质的变性作用15．蛋白质的复性16．盐析17．蛋白质的变构效应18．沉降系数19．电泳20.偶极离子二、填空题1。
肽链的N末端可以用（）法、（)法、（）法和（)法测定，而(）法和(）法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。
2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、（）和（)。
3。
确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用(）,然后用（）技术分离水解后的混合肽段.4。
因为(），(）和（)等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有（）氨基酸与（）氨基酸两类，其中前者包括（）、（）后者包括（）、（）、（）。
6.在蛋白质元素组成中，氮的含量相当恒定，平均为（)%。
7。
当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以(）离子形成存在；当pH＞pI时,氨基酸以（)离子形式存在。
8。
氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被（）滴定，又可被（）滴定。
丙氨酸的PKα—COOH =2。
34，PKα-NH3+=9.69,其pI=（）,在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。
9．有两种蛋白质，一种经末端分析得知含两个N—末端,用SDS电泳显示两条带，说明此蛋白质含有（）个（）亚基；另一蛋白质用巯基乙醇处理后，SDS电泳显示一条带，则该蛋白质的结构特点是（）。
10。
我国科学家于1965年首次用(）方法人工合成了（）蛋白质。
11.蛋白质中存在(）种氨基酸，除了(）氨基酸外，其余氨基酸的α—碳原子上都有一个自由的（）基及一个自由的()基。
12。
α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（)平行。
氢键是由每个氨基酸的(）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的(）都能参与氢键的形成。
生化第三版课后习题答案(3至13章)
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
南开大学微生物与生化药学答案
2. ①吸附 ②侵入 ③脱壳 ④病毒大分子的合成 ⑤装配与释放 注：此题分数较多，考试作答时应适当展开一些。参考沈萍《微生物》第二版
第 177 页。 3. ①迟缓期 细菌数量维持恒定或增加很少，细胞内的 RNA、蛋白质等物质 含量有所增加，细胞体积相对最大。
②对数生长期 以最大的速率生长和分裂，导致细菌数量呈对数增加，细胞 内各成分按比例有规律地增加，细菌代谢活性及酶活性高而稳定，细胞大小一致。 生产上广泛用作“种子”。
动鞭毛顺时针旋转，细菌做翻筋斗运动。如果引诱物结合到 MCP 上，则 CheA 的自身磷酸化被抑制，CheY 不能与鞭毛传动器结合，此时鞭毛逆时针旋转，细 菌则进行直线运动。CheY 的磷酸化由于 CheZ 蛋白的去磷酸化作用，只有很短 的 10s 左右，是翻筋斗时间不至于太长，以便随时适应环境变化。 7.见沈萍《微生物学》第二版 第三十页。 8.指受检者口服少量 13C 标记的尿素，30min 后呼出的气体用质谱仪检测是否含 有 13CO12，如果有，则表明，肠胃被幽门螺杆菌 HP 感染，因为 HP 具有人体不 具有的尿素酶，能分解尿素产生 13CO12。 9. 见沈萍《微生物学》第二版 第 249 页，负控诱导系统。 10.根据碳源、能源及电子供体性质的不同，微生物可分为：光能无机自养型、 光能有机异养型、化能无机自养型、化能有机异养型。 四.问答题 1.外毒素与内毒素的主要区别：
见沈萍《微生物》第二版第 412-413 页的抗病毒感染的免疫机制，可说明机 体内发的体液免疫和细胞免疫并无截然界限，二者是相辅相成的。
6. ①经典激活途径（CP） 由抗原抗体复合物结合与补体成分 C1，自 C1 至 C9 依次激活的途径成为经典激活途径。 ②替代途径（AP）又称旁路途径 由酵母多糖、LPS 等多种微生物及其产物 从 C3 和 B 因子开始激活的途径成为替代途径。 ③凝集素途径（lectin pathway） 由急性期蛋白与病原体结合从 C2 和 C4 开 始激活的途径。 图见沈萍《微生物》第二版第 399 页。 三条途径的中心均为 C3.经典途径由抗原 –抗体复合物活化 C1，作用于 C4 和 C2，产生经典途径的 C3 转化酶 C4b2a 并切割 C3 产生 C3b，进一步组成 C5 转 化酶 C4b2a3b，将 C5 切割为 C5a 和 C5b。Lectin 途径由肝产生的急性蛋白与病 原体的甘露糖残基结合后活化丝氨酸蛋白酯酶，后者与 C1 活性类似，作用于 C4 和 C2 引起与经典途径相同的反应过程。替代途径由体液中微量的 C3B 在病原体 等适当接触表面上与 B 因子结合后被 D 因子加工为旁路途径的 C3 转化酶 C3bBb， 切割 C3b 进一步组成 C5 转化酶 C3bBb3b。其后，都以同样的方式切割 C5，由 C5b 与后继成分装配成攻膜复合物，在菌膜或靶细胞膜上聚合成孔，造成内容物 泄露，导致细胞破裂死亡。 五．实验设计题 ①通过合成的方法得到 IL-2 基因。 ②将 IL-2 基因通过酶切、连接等分子生物学手段连接到带有 GST 或 His 标签的 载体上。 ③将质粒转化至大肠杆菌 BL21（DE3）中，涂板培养。 ④上述培养 12h 后，挑取单菌落接到含有 4mL 培养基的试管中 37℃过夜培养。 ⑤取 2mL 上述菌液 1：100 的比例接种至 200mL 培养瓶中同时加入相应的抗生 素，扩大至 OD 值约为 0.6。 ⑥扩大后将菌液放在 4℃冰箱冷却。 ⑦冷却后加入相应的诱导剂和适量的 DTT，在低温下诱导 24h，收菌。 ⑧在低温下用相应的亲和层析柱进行纯化，便可得到活性较高且稳定性较强的 IL-2 蛋白。
南开大学生物化学习题
生物氧化
1．化学渗透学说的要点是什么？
2．2，4－二硝基苯酚的解偶联机制是什么？
3．简述ATP合成酶的结构特点及功能。
4．阐述一对电子从NADH传递至氧所生成的ATP分子数。
5．一对电子从FADH。
传递至氧产生多少分子ATP？为什么？
6 简述ADP对呼吸链的调节控制作用。
7．试比较电子传递抑制剂，氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。
8．呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的？
9．铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是否相同？为什么？
10．为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载体
脂代谢
1．脂肪细胞中的脂解产物甘油是如何转变为丙酮酸的？
2．脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的？
3．比较脂肪酸氧化和脂肪酸合成有哪些异同点和相同点？
4．为什么哺乳动物脂肪酸不能转变为葡萄糖？
5．酮体是怎么产生的？酮体可以利用吗？
6．磷脂酶A1、A2、C和D的水解产物各是什么？
7．胆固醇合成的关键酶是什么？如何调控？
8．人体能合成亚油酸和亚麻酸吗？为什么？
9．lmol油酸彻底氧化产生多少摩尔ATP？
10．为什么在长期饥饿和糖尿病状态下，血液中酮体浓度会升高？
11．在脂肪酸合成过程中，为什么逐加的ZC单位来自丙二酸单酰CoA而不是乙酸CoA？12．在反刍动物中丙酸代谢为什么重要？
13．为什么在大多数情况下，真核生物仅限于合成软脂酸？。
南开大学生物化学重点及《现代生物化学》第二版课后答案
第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
南开生化考研真题
南开生化考研真题一、综合题南开大学生物医学研究院的生化考研真题一直备受广大考生的关注和参考。
综合题是其中重要的一部分，不仅考察考生对于基础生物学和生物化学知识的掌握，同时也要求考生具备解决实际问题和综合运用知识的能力。
二、选择题1. 下列哪个脱氧核糖核酸链方向是5’到3’？A. 5’-AACTGCTC-3’B. 3’-GAACGAGA-5’C. 5’-TTTAATTT-3’D. 3’-CGTACATC-5’题解：答案是B。
选择题考察的是对于DNA结构的理解。
在DNA链上，核苷酸由磷酸基团、糖基和碱基组成，其中碱基可以是腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C）。
DNA链的方向可以根据5’端和3’端来确定，其中5’端是指磷酸基团的5’位点，而3’端是指磷酸基团的3’位点。
在DNA链合成过程中，新合成链的方向是从5’到3’，因此，只有B选项的链符合要求。
2. 以下哪种生物标志物被广泛用于心肌梗死的诊断？A. C-肌钙蛋白B. 具有特异性和灵敏性的肝脏酶C. HbA1cD. 维生素D题解：答案是A。
选择题考察的是对于生物标志物的了解。
心肌梗死是一种严重的心血管疾病，需要通过检测生物标志物来进行诊断。
C-肌钙蛋白是一种特异性标志物，它在心肌细胞受损后会释放出来，因此被广泛用于心肌梗死的诊断。
三、填空题1. DNA双螺旋结构的发现者是__________。
答案：詹姆斯·华生、弗朗西斯·克里克。
题解：填空题考察的是对于科学家和重要发现的记忆。
詹姆斯·华生和弗朗西斯·克里克是DNA双螺旋结构的发现者，他们于1953年提出了DNA的双螺旋结构模型。
2. 生物膜中主要存在的磷脂是__________。
答案：磷脂鞘脂（磷脂）。
题解：填空题考察的是对于生物膜组成的了解。
生物膜是细胞的重要组成部分，其中主要存在的磷脂是磷脂鞘脂，它由磷酸酯键连接的甘油磷酸和两条脂肪酸链组成。
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第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且 Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
其分子量为 70 000，假设氨基酸残基的平均分子量为110，问其分子的长度是多少？11．某肽经 CNBr水解得到三个肽段，这三个肽的结构分别是：Asn－Trp－Gly-Met，Gly-Ala－Leu，Ala－Arg－Tyr－Asn－Met；用胰凝乳蛋白酶水解此肽也得到三个肽段，其中一个为四肽，用 6mol/L盐酸水解此四肽只得到（Asp）2和 Met三个氨基酸，问此肽的氨基酸排列顺序如何？12．列举蛋白质主链构象的单元及它们的主要结构特征。
13．试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。
14．将一小肽（pI=8.5）和 Asp溶于 pH7．0的缓冲液中，通过阴离子交换树脂柱后，再进行分子排阻层析，那么Asp和小肽哪一个先从凝胶柱上被洗脱下来，为什么？15．从理论和应用上说明有机溶剂、盐类、SDS、有机酸等对蛋白质的影响。
16．血红蛋白和肌红蛋白都具有氧合功能，但它们的氧合曲线不同，为什么？17．为什么无水肼可用于鉴定C-端氨基酸？18．Anfinsen用核糖核酸酶进行的变性一复性实验，在蛋白质结构方面得出的重要结论是什么？19．蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。
20．根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序。
1）完全酸水解得到Phe、Pro、Glu、（Lys）2、Met和NH32）用 FDNB试剂处理得到 DNP－Phe3）用澳化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的二肽和一个四肽4）用胰蛋白酶水解可产生两个三肽5）用羧肽酶A或羧肽酶B处理都不能得到阳性结果21．高致病的厌氧细菌与气性坏疽（gas gangrene）病有关。
它使动物组织的结构破坏。
因该菌体内有胶原酶（collagenase），它可催化一X—Gly-Pro—Y一（X、Y是任一氨基酸）结构中一X一Gly之间的肽键断裂，问该酶使动物组织结构破坏的机理是什么？为什么它对细菌自身没有破坏作用？22．一血红蛋白的电泳迁移率异常，用胰蛋白酶水解结合指纹图谱分析发现它的β链N-端的胰蛋白酶肽段只有6个氨基酸组成，而正常血红蛋白β链N-端的胰蛋白酶肽段为Val-His-Leu-Thr-Asp-Glu-Glu-Lys，问：1）导致上述结果的原因是什么？2）请比较HbA、HbS及这个异常血红蛋白在pH8．0条件下电泳时的电泳迁移率。
23．细菌视紫红质（Bacteriorhodopsin）是嗜盐细菌盐生盐杆菌紫色质膜的惟一蛋白质组分，所以称为细菌视紫红质。
因为它含有视黄醛辅基（retinal，故是紫色的），犹如动物的视紫红质。
细菌视紫红质的分于量为26 000，X一射线分析揭示出其分子中由 7个平行排列的a螺旋肽段，且每一螺旋肽段都横跨细胞膜（膜厚度为 4．5 nrn，即该蛋白横穿质膜7次之多，每一跨膜片段为一a螺旋）。
其功能是作为光驱动的跨膜泵（质子泵），为细胞提供能量。
1）计算每一螺旋肽段要完全横跨细胞膜最少要有多少个氨基酸残基组成此段螺旋？2）估计此蛋白的跨膜螺旋部分占全部分子的百分数。
24．某五肽完全水解后得到等摩尔的丙、半胱、赖、苯丙和丝氨酸。
用PITC分析得到PTH－Ser；用胰蛋白酶水解得到一个N一端为CySH 的三肽和一个N一端为丝的二肽；靡蛋白酶水解上述三肽生成丙和另一个二肽，该五肽的结构如何？26．原肌球蛋白（tropomyosin）的分子量为 93 000，而血红蛋白的分子量为65 000，为什么原肌球蛋白的沉降系数比血红蛋白的小？27 ．1）为制备柠檬酸合成酶（CS），将牛心组织匀浆后，为什么先经差速离心法分离出线粒体后再进行下一步的纯化？2）将线粒体裂解，向裂解液中加人硫酸胺到一定的浓度，然后离心保留上清液；向上清液中再加人硫酸胺粉末至所需要的浓度，离心，倒掉上清保留沉淀，这些操作的目的是什么？3）接着，将盐析所得到的柠檬酸合成酶粗制品对pH7．2的缓冲液透析，为什么不用水？透析的目的是什么？4）将上述处理所获得的CS粗制品进行分子排阻层析，在280nm下检测是否有蛋白被洗出；实验者保留第一个洗脱峰进行下一步的纯化，为什么？5）实验者将经分子筛层析所得到的CS样品又选用阳离子交换剂进行分离，上样平衡后，改用高pH的缓冲液洗脱，为什么？28．许多蛋白质富含二硫键，它们的抗张强度，黏性，硬度等都与它们的二硫键含量有关。
1）蛋白质的抗张强度、硬度等性质与二硫键含量之间关系的分子基础是什么？2）多数球蛋日被加热到650C即变性丧失活性，但富含二硫键的蛋白质如牛胰腺蛋白酶抑制剂（BPTI）需在高温下长时间加热才变性。
该抑制剂含58个氨基酸、一条肽链、有三对二硫键。
热变性的BPTI在冷却的条件下可以恢复其活性，为什么？29．何谓疏水的相互作用？为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性？30．为什么二磷酸甘油酸（BPG）可降低血红蛋白与氧的亲和力？31．将含有Asp（pI＝2．98）、Gly（pI＝5．97）、Thr（pI＝6．53）、Leu（pI＝5．98）、Lys（pI＝9．74）的pH为3．0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的阳离子交换树脂柱上，随后用该缓冲液洗脱此柱，问这五种氨基酸将按何种顺序被洗脱？32．从下列资料推出一肽的氨基酸排列顺序。
l）含有 Phe，Pro，Glu，（Lys）2；2）Edman试剂处理生成PTH－Glu3）用胰蛋白酶、羧肽酶A和B处理都不能得到任何较小的肽和氨基酸33．多聚L－Leu肽段在二氧杂环己烷（dioxane）存在时可形成a螺旋结构，但多聚L－Ile不能，为什么？34．一次突变，某蛋白质分子内的一个丙氨酸转变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失；然而在另一次突变时，由于一个异亮氨酸转变为甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了，请分析可能的原因是什么？35．甘氨酸是蛋白质进化中高度保守的氨基酸残基吗？为什么？36．在pH7．0时蛋白质分子中能与精氨酸侧链形成氢键或静电的相互吸引的侧链基团是哪些？37．多数蛋白质分子中蛋氨酸和色氨酸的含量较低，而亮氨酸和丝氨酸等的含量较高；有趣的是：蛋氨酸和色氨酸都只有一个密码子与之对应，而亮和丝等有多个密码子。
请分析：一个氨基酸密码子的数目与它在蛋白质中出现的频率之间的关系及这种关系的生物学意义是什么？38．从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。
下面是一段肽链的氨基酸排列顺序：“L－A－H－T－Y－G－P－F－Z（Q）－A－A－M－C－K－W－E－A－Z（Q）－P－D－G－M－E－C－A－F－H－R”，问：1）你认为此段肽链的何处会出现在β转角结构？2）何处可形成链内（intra－）二硫键？3）假定上述顺序是一个大的球蛋白分子中的一部分结构，指出D、I、T、A、Z（Q）、K氨基酸残基可能在蛋白质分子的表面还是内部？39．以丙氨酸为例说明为什么等电状态的氨基酸应以两性离子而不是中性分子的形式存在？40．从下列资料推出一个肽的氨基酸排列顺序：l）用 6mol/L盐酸完全水解此肽结合氨基酸，分析可知，此肽含有甘、亮、苯丙和酪四种氨基酸，且甘：亮：苯丙：酪＝2：1：1：1 2）用 2，4一二硝基氟苯（FDNP）试剂处理此肽得到了DNP一酪氨酸，无自由的酪氨酸产生。
3）用胃蛋白酶水解此肽得到两个肽段，一个二肽含苯丙氨酸和亮氨酸，一个三肽含酪氨酸及2个甘氨酸。
1．蛋白质是两性电解质，既可与酸，又可与碱相互作用。
溶液中蛋白质的带电情况，与它所处环境的pH值有关。
调节溶液的pH值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的p H值即为该种蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点主要取决于该蛋白质的氨基酸组成。
含碱性氨基酸多的蛋白质其等电点要比含酸性氨基酸多的蛋白质的等电点高（大）；此外，蛋白质的解离情况与所处环境的pH值、离子强度、离子的种类等有关．所以蛋白质的等电点不是一个精确的固定值，与测定时所用的缓冲液的性质、pH、离子强度等有关。
2．根据亮氨酸含量计算的最低分子量为：1X10－3g / 45X10－6g ＝最低分子量 / 131.2最低分子量=2915.6根据色氨酸含量计算的最低分子量为：1X10－3g / 23.2X10－6g ＝最低分子量 / 204.2最低分子量=8 801．7根据氨基酸残基计算最低分子量的原理，一般是假定在一个蛋白质分子中只有一个该氨基酸残基存在。
亮和色的摩尔数比率是：(45/131.2) / (23.2/204.2) = 0.343 / 0.114 = 3因此，该蛋白质的最小分子量应是每分子中含有3个亮氨酸残基，l个色氨酸残基时的分子量。