有机溶剂沉淀法分离与纯化蛋白质
简述蛋白质分离纯化的基本方法
简述蛋白质分离纯化的基本方法蛋白质是有机体重要的组成部分，由氨基酸编码，执行了多种生物功能，例如促进新陈代谢，生物合成，免疫等。
为了获得高纯度的蛋白质，必须将其从其他成分中分离和纯化。
这就是蛋白质纯化。
蛋白质纯化的基本方法包括：一、分子大小法蛋白质主要通过分子过滤器来分离和纯化。
该过程基于分子间的亲和性原理，通过过滤器膜的通透性以及不同蛋白质的大小差异将蛋白质从溶液中分离出来。
二、萃取技术萃取技术是基于蛋白质的共沉淀特性，通过不同的有机溶剂来区分和分离蛋白质，将沉淀的蛋白组分收集后，再进行精细回收。
三、离子交换技术离子交换技术也是基于蛋白质的离子属性，采用各类加压装置，以及特殊离子交换模块以及合成模块，来实现将收集物分离筛选后回收。
四、双模立体技术双模立体技术是采用两种不同的液体体系，如水基和有机溶剂基，在不同的状态或浓度下对蛋白质进行再离析技术，从而实现蛋白质的有效分离纯化。
五、凝胶精分技术凝胶精分技术是改良和发展起来的一种新型蛋白质分离纯化技术，主要基于交叉链结构，可以基本上实现同一类分子配体分子完整地分离纯化。
六、共晶引擎技术共晶引擎技术可基于共晶相邻能量差异，通过电荷，配体结合等不同形式来改变分子的邻近能量，从而有效的将蛋白质分离出来。
以上就是蛋白质分离纯化的基本方法，可以从不同的角度神明蛋白质的性质，以达到有效的提纯的目的。
蛋白质的分离纯化对解析有机体内蛋白质的结构和功能，也极为重要。
目前，已经有很多高级的技术和模块来实现蛋白质分离纯化，例如蛋白质分子调控，杂交等。
通过有效利用上述方法，可以有效精细和完整得提纯高纯度的蛋白质。
工业中将蛋白质分离的方法
在工业中，蛋白质的分离方法通常取决于蛋白质的性质和目标。
以下是一些常用的蛋白质分离方法：
沉淀法：通过改变溶液的pH值、离子强度或添加有机溶剂，使蛋白质沉淀下来。
离心分离：利用离心机的高速旋转，通过离心力将蛋白质从溶液中分离出来。
过滤法：使用各种滤膜过滤蛋白质溶液，以实现分离和纯化。
亲和色谱法：利用配基与蛋白质的特异性亲和力，将蛋白质固定在色谱柱上，再通过洗脱液将其洗脱下来。
电泳法：利用蛋白质在电场中的迁移率不同，将其与其他杂质分离。
超滤法：利用膜的孔径大小，将蛋白质溶液中的大分子杂质截留，从而实现蛋白质的分离。
免疫分离法：利用抗体与抗原的特异结合，将目标蛋白质与其他蛋白质分离。
这些方法可以根据实际情况进行组合，以达到最佳的分离效果。
不同的蛋白质需要采用不同的方法进行处理，因此在选择蛋白质分离方法时，需要充分了解蛋白质的性质和目标。
分离纯化蛋白质的方法及原理
体育委员述职报告合集七篇体育委员述职报告篇1尊敬的老师、同学们：我是法学__班体育委员__，今天在这里向大家述职。
大一上学期转瞬即逝，担任法学__班体育委员一个多学期以来确实学到了不少东西。
在辅导员的带领、其他班委的协助还有全班同学的支持下，我能够成功的搞好班级的各项体育活动，帮助同学们进行适当地锻炼，让大家以积极地心态、饱满的热情投入到工作和学习中。
下面汇报我担任体育委员以来开展的工作：第一，组织班级同学积极备战学校举办的运动会。
为了我们进入大学的第一个运动会也是进入大学以来的第一个校级活动，首先，我积极向同学们宣传参加体育活动的益处，号召大家踊跃报名参加。
其次，及时向同学们下达院内对备战运动会的各项通知，做好同学与院内的沟通桥梁。
另外，带领同学们进行赛前训练。
通过20多天的努力，由于一些客观因素虽然虽然我们无法在一些单项上获得荣誉，但是我们的团体项目成绩喜人；虽然我们不能取得第一，但是这段日子让我们的友谊更加坚固。
这项活动不仅增强了同学们的身体素质而且还增强了班级同学之间的凝聚力，而且使同学们的眼界开阔了许多，认识到了许多东西比如团队合作精神，如何使一个团队走向成功。
第二，配合院学生会，以班级为单位开展“法学杯”篮球联赛。
通过这次活动不仅激发了同学们的篮球热情，使我们的班级更加团结，还使我们和我们的对手即我们的学长们就建立了不错的友谊。
第三，协助其他班委开展其他班级活动。
本学期以来，我们班举行了两次班级聚会，即一次班级聚餐和还有一次“庆圣诞，包饺子”活动，这两次聚会让同学们深刻体会到法学1103班如家般的温暖。
另外，我们班在院里举行的“魅力班级“评比活动中也获得了不错的奖项，让我们充满了集体荣誉感。
当然在以上开展的工作中我也有很多不足的地方。
首先号召力还不强，比如在各项活动的报名中，不能激发同学们的参加热情，有的同学还是对参加集体活动不感兴趣。
其次，工作中存在一些失误，例如第一次运动会赛前训练时，没把人员及时通知到位，造成训练延误。
常用蛋白沉淀剂_概述说明以及解释
常用蛋白沉淀剂概述说明以及解释1. 引言1.1 概述在生物化学和分子生物学领域中，蛋白质沉淀剂是一类常用的试剂，用于将目标蛋白从复杂的混合物中沉淀或结晶出来。
这些试剂通常具有特定的化学性质和作用机制，能够与蛋白质发生相互作用并促使其沉淀。
常用的蛋白质沉淀剂被广泛应用于蛋白纯化、酶活性测定、免疫检测等实验和技术过程中。
1.2 文章结构本文旨在对常用的蛋白质沉淀剂进行全面概述，并解释其工作原理及应用领域。
文章分为以下几个部分：2. 常用蛋白质沉淀剂概述：介绍了常见的几类蛋白质沉淀剂，包括盐类、有机溶剂和聚合物等，并对它们的特点进行详细说明。
3. 解释常见蛋白质沉淀剂的工作原理：针对不同类型的蛋白质沉淀剂，逐一解释其与目标蛋白质之间的相互作用及沉淀机制。
重点分析盐类和有机溶剂对蛋白质极性、水合能力和电荷等因素的影响。
4. 常用蛋白质沉淀剂的应用领域介绍：在本节中，将探讨常见蛋白质沉淀剂在多个研究领域中的应用，包括蛋白纯化、细胞裂解液处理、免疫共沉淀和凝胶电泳等。
5. 结论：总结全文，并对常用蛋白质沉淀剂的优缺点进行评价，并展望未来发展方向。
1.3 目的本文旨在通过对常用蛋白质沉淀剂的概述、工作原理以及应用领域的详细说明，帮助读者更好地理解和选择适合自己实验需求的蛋白质沉淀剂。
同时，也为研究者提供了一份全面可靠的参考资料，促进相关领域的科学研究和技术发展。
2. 常用蛋白沉淀剂概述常用蛋白沉淀剂是在生物化学和分子生物学研究中广泛应用的重要试剂。
它们主要通过与蛋白质结合形成复合物来实现对目标蛋白进行沉淀或富集的目的。
常见的蛋白沉淀剂包括但不限于醇类、盐类、聚乙二醇等。
1. 醇类：醇类蛋白沉淀剂如乙醇、异丙醇等常用于蛋白质的初步富集，可促使蛋白质与水相分离并凝聚成团块，从而方便后续操作。
它们通常以一定浓度添加到溶液中，与离子间作用力降低溶解度而达到沉淀的效果。
2. 盐类：盐类如硫酸铵、氯化铵等也是常见的蛋白沉淀剂。
分离提纯蛋白质的方法
分离提纯蛋白质的方法
分离和提纯蛋白质的常用方法包括蛋白质沉淀、凝胶过滤、离子交换层析、亲和层析、逆向相层析、尺寸排斥层析、高效液相色谱等。
1. 蛋白质沉淀：通过加入盐、有机溶剂或酸、碱等试剂，使蛋白质沉淀，然后通过离心将沉淀与其他杂质分离。
2. 凝胶过滤：利用分子量筛选作用将蛋白质与其他小分子杂质分离。
常用的凝胶过滤介质包括聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等。
3. 离子交换层析：利用蛋白质表面的带电氨基酸残基与离子交换介质上的带电基团之间的静电吸附作用进行分离。
通过改变缓冲液的pH值和离子强度，可实现蛋白质与介质之间的亲和与解离。
4. 亲和层析：通过与特定亲和配体的结合，实现目标蛋白质与其他非特异性蛋白质分离。
常见的亲和配体包括金属离子、酶底物、抗体、受体等。
5. 逆向相层析：根据蛋白质在固定相（通常是疏水性）和移动相之间的亲疏水性差异进行分离。
通过改变溶剂的成分和温度，可以调节蛋白质的相互作用和分离程度。
6. 尺寸排斥层析：利用蛋白质的分子大小与填充剂的孔径之间的差异进行分离。
较大的蛋白质能够在填充剂孔径附近停滞，而较小的分子则可被填充剂穿过。
7. 高效液相色谱：是现代蛋白质分离和分析中最常用的技术之一。
通过改变流动相、填充剂和温度等参数，实现蛋白质的分离和纯化。
注意：在进行蛋白质的分离和提纯过程中，通常需要结合多种方法和步骤，以达到更高的纯度和纯化效果。
卡波姆有机溶剂沉淀-概述说明以及解释
卡波姆有机溶剂沉淀-概述说明以及解释1.引言1.1 概述卡波姆有机溶剂沉淀是一种常见的分离和提纯技术，广泛应用于化学、生物化学、生物工程等领域。
它通过在有机溶剂中加入卡波姆（通常是钙离子、镁离子或锶离子）来实现。
这些卡波姆离子与溶液中的杂质结合形成固体沉淀，从而完成分离和纯化的过程。
卡波姆有机溶剂沉淀的基本原理是利用卡波姆离子与溶液中存在的杂质之间的化学相互作用。
卡波姆离子与一些特定的杂质分子之间可以发生络合、配位或离子交换等反应，从而形成难溶的盐类或配合物，沉淀下来。
通过这种方式，可以将溶液中的杂质分离出来，得到纯净的目标物质。
卡波姆有机溶剂沉淀广泛应用于多个领域。
在化学实验室中，它常用于分离和纯化溶液中的有机化合物、无机盐以及其他杂质。
在生物化学和生物工程领域，卡波姆有机溶剂沉淀被用于提取和纯化蛋白质、核酸和其他生物大分子。
此外，它还被应用于环境监测、食品检测和制药工业等领域。
虽然卡波姆有机溶剂沉淀具有许多优点，如操作简单、高效、适用于多种样品以及不依赖于特殊设备等，但也存在一些局限性。
首先，选择合适的卡波姆和有机溶剂对于不同样品的分离和纯化效果至关重要，需要根据具体情况进行优化。
其次，卡波姆有机溶剂沉淀对目标物质的纯度有一定限制，在一些需要高纯度目标物质的应用中可能不适用。
此外，溶剂的选择以及沉淀过程中的一些操作条件也会影响分离效果。
总之，卡波姆有机溶剂沉淀是一种常用的分离和提纯技术，具有广泛的应用领域。
在正确选择合适的卡波姆和有机溶剂以及优化操作条件的情况下，可以高效地实现溶液中杂质的分离和纯化。
随着对该技术的深入研究，我们可以期待在未来更多领域中看到卡波姆有机溶剂沉淀的应用。
1.2文章结构1.2 文章结构本文将按照以下顺序来介绍卡波姆有机溶剂沉淀的相关内容：第一部分是引言部分，主要对卡波姆有机溶剂沉淀的概述进行介绍。
我们将对卡波姆有机溶剂沉淀的定义进行解释，并阐明其原理。
同时，我们还将介绍本文的目的，即为了对卡波姆有机溶剂沉淀的应用和优缺点进行全面的研究和分析。
蛋白质纯化的方法
蛋白质纯化的方法
蛋白质纯化的方法有多种，包括但不限于以下几种：
1. 层析法：包括凝胶过滤、离子交换层析、吸附层析以及亲和层析等。
2. 电泳法：包括区带电泳、等电点聚焦等。
3. 有机溶剂提取：与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇)能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低，因此，控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质。
4. 盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
5. 免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
6. 透析和超滤法：透析利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开；超滤法应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
以上方法可以根据实际需要进行选择，必要时可以组合使用。
请注意，不同方法的效果和适用范围可能存在差异。
蛋白质的分离纯化
蛋白质的分离纯化一，蛋白质（包括酶）的提取大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液，少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中，因些，可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。
（一）水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解。
提取的温度要视有效成份性质而定。
一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间。
但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作。
为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）。
下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择。
1、pH值蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH 范围内。
用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液。
2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用。
同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔。
升浓度为宜。
缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。
（二）有机溶剂提取法一些和脂质结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶，不溶于水、稀盐溶液、稀酸或稀碱中，可用乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂，它们具的一定的亲水性，还有较强的亲脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。
但必须在低温下操作。
丁醇提取法对提取一些与脂质结合紧密的蛋白质和酶特别优越，一是因为丁醇亲脂性强，特别是溶解磷脂的能力强；二是丁醇兼具亲水性，在溶解度范围内（度为10%，40度为6.6%）不会引起酶的变性失活。
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有机溶剂沉淀法分离与纯化蛋白质
摘要：有机溶剂能降低溶液的电解常数，从而增加蛋白质分子上不同电荷的引力，导致溶解度的降低；另外，有机溶剂与水的作用，能破坏蛋白质的水化膜，故蛋白质在一定浓度的有机溶剂中的溶解度差异而分离的方法，称“有机溶剂分段沉淀法”，它常用于蛋白质或酶的提纯。
关键词：有机溶剂沉淀分离与纯化
正文
一、有机溶剂沉淀法
1.有机溶剂沉淀法的概念
利用与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇、丙酮等)能使蛋白质在水中的溶解度显著降低而沉淀的方法，称为有机溶剂沉淀。
2.有机溶剂沉淀法的原因
有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是加入有机溶剂使水溶液的介电常数降低，因而增加了两个相反电荷基团之间的吸引力，促进了蛋白质分子的聚集和沉淀。
有机溶剂引起蛋白质沉淀的另一种解释认为与盐析相似，有机溶剂与蛋白质争夺水化水，致使蛋白质脱除水化膜，而易于聚集形成沉淀。
3.有机溶剂沉淀法的影响因素
(一)有机溶剂的选择在实际生产中，常用的有机溶剂有乙醇、丙酮、异丙醇、氯仿等。
丙酮的介电常数小，沉淀能力强；而乙醇无毒，广泛应用于药品生产中。
(二)温度的控制有机溶剂沉淀时，温度是重要的控制指标。
根据沉淀对象不同，采用的温度不同，为防止生物大分子在较高温度时发生变性，一般要求在低温下进行，同时还要考虑有机溶剂与水混合时的放热现象。
(三)pH值等电点时，蛋白质的溶解度最低。
在有机溶剂沉淀时，应选择pH值在等电点附近，但是pH值的控制还必须考虑目的药物的稳定性条件，一般生产中常用缓冲液来控制溶液的pH值。
(四)离子强度在有机溶剂和水的混合液中离子强度是一个特别重要的因素。
因为盐在一定的浓度范围内能增加蛋白质或酶在有机溶剂中的溶解度，使有机溶剂沉淀收率降低，因此当采用盐析沉淀法得到蛋白质或酶后，如需进一步用有机溶剂沉淀法纯化，一定要先透析除盐。
4.有机溶剂沉淀法的溶剂选择原则
溶剂的选择原则就是：与水可以混溶，不与蛋白反应，沉淀效应良好，无毒等。
一般就是乙醇丙酮。
方法就是调节适当的pH ，pH 调节适当会使沉淀效果好很多，等电点附近比较好。
加入前将有机溶剂低温处理，缓慢加入，边加边缓慢搅拌（可以冰浴），静置15min 后离心。
蛋白溶液浓度不要太低，否则蛋白容易变性，5mg/ml 以上吧。
一般加丙酮的话，体积百分含量20~50%即可。
至于加盐的话，可以在加有机溶剂前加入，浓度不要太大，否则如你所说，沉淀太猛，失去分级的效果。
如果加NaCl ，浓度0.05mol/L 左右即可。
［3］
5.有机溶剂沉淀法的主要机理
向水溶液中加入一定量亲水性的有机溶剂，降低溶质的溶解度，使其沉淀析出的分离纯化方法。
主要机理：
（1)亲水性有机溶剂加入溶液后降低了介质的介电常数，使得溶质分子之间的静电引力增加，聚集形成沉淀。
(2)水溶性有机溶剂本身的水合作用降低了自由水的浓度，压缩了亲水溶质分子表面原有水化层的厚度，降低了它的亲水性，导致脱水凝集。
二、 有机溶剂沉淀法分离与纯化的实例
以乙醇为溶剂，2RNH 为沉淀剂，采用有机溶剂沉淀法对湿法磷酸进行净化，在乙醇与预处理酸体积比为2. 0、溶剂沉淀剂用量为3. 5%、反应温度40 ℃、反应时间100 min 条件下，脱氟率可达到96%以上，磷收率为86%以上.
1.实验方法
取一定量的原料磷酸于250 mL 烧杯中，置于恒温水浴中进行搅拌，恒温之后加入一定量的复合脱氟剂对原料酸进行预处理［2］，经反应、静置、过滤分离后得预处理酸. 取一定量的预处理酸于三口烧瓶中，加入一定量的溶剂沉淀剂，置于恒温水浴中，同时用搅拌器进行搅拌，恒温后加入一定体积的乙醇，于给定温度下反应一定时间后将物料进行过滤分离，滤液经蒸馏分离回收溶剂后得净化磷酸，净化酸取样分析［1］
2.试验结果
（一） 原料酸预处理实验条件:原料酸500 mL ，复合脱氟剂用量17. 2 g ，反应温度30 ℃，搅拌速度300 r /min ，反应时间2 h ，静置时间2 h ，经预处理后的磷酸脱氟率达到65. 60%，磷酸磷收率为92.80%.
（二）单因素实验影响反应的因素主要包括:溶剂沉淀剂种类及用量、溶剂用量、反应温度、反应时间等，先以单因素实验分别考察各因素对脱氟率的影响以初步确定实验条件范围.
1．不同溶剂沉淀剂对脱氟效果的影响实验条件:预处理酸与乙醇体积比为1∶ 2，沉淀剂用量为预处理酸质量的2. 5%，搅拌速度300 r /min ，反应温度25 ℃，反应时间90 min ，乙醇均匀缓慢加入. 分别以液氨、2RNH 和复合沉淀剂(2RNH + 液氨)为溶剂沉淀剂。
2． 乙醇用量对脱氟效果的影响实验条件: 2RNH 用量为预处理酸质量的2.
5%，搅拌速度300r /min，反应温度25 ℃，反应时间90 min，乙醇均匀缓慢加入. 于不同溶剂用量时对脱氟率进行考察，
实验结果如图下图所示
由图可见，随乙醇用量的增加，脱氟率逐渐增大，这是因为当乙醇用量增加时，不溶于乙醇的铵盐及含氟铵盐被析出，脱氟率增加，当乙醇与磷酸体积比为2∶ 1 时，脱氟率最高，之后脱氟率随乙醇用量的进一步增加而略有下降，此时磷被同时析出. 因此乙醇用量以乙醇与磷酸体积比2∶ 1 左右为宜.［4］
3．溶剂沉淀剂RNH2用量对脱氟效果的影响实验条件:预处理酸与乙醇体积比为1∶ 2，搅拌速度300 r /min，反应温度25 ℃，反应时间90 min，乙醇均匀缓慢加入，于不同溶剂沉淀剂用量时进行实验研究，结果如下图所示.
由图可知，当溶剂沉淀剂RNH2用量小于3. 0%时，脱氟率随着溶剂沉淀剂RNH2用量的增加而增大，这是因为当溶剂沉淀剂RNH2用量增加，杂质形成的铵盐相对增加，而这些铵盐又不溶于乙醇，所以随着溶剂沉淀剂RNH2用量的增加，脱氟率增大;当溶剂沉淀剂RNH2用量大于3%时，脱氟率变化不明显，所以选择溶剂沉淀剂RNH2用量为3. 0%进行后续实验研究。
［5］
3 结论
该工艺对湿法磷酸进行预处理后，以乙醇为溶剂，RNH2为沉淀剂，采用溶剂沉淀法对湿法磷酸进行净化，在乙醇与预处理酸体积比为2∶ 1、溶剂沉淀剂用
量为3. 5%、反应温度40 ℃、反应时间100 min 条件下，脱氟率可达到96% 以上，磷收率为86%以上. 该工艺可较好地解决湿法磷酸中铝等杂质含量较高时脱氟困难的问题，经该工艺处理后的湿法磷酸氟含量可达到工业或饲料级要求，也为高铝含量的湿法磷酸深度净化前处理提供了一。
三、总结
大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液，少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中，因些，可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。
一些和脂质结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶，不溶于水、稀盐溶液、稀酸或稀碱中，可用乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂，它们具的一定的亲水性，还有较强的亲脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。
但必须在低温下操作。
丁醇提取法对提取一些与脂质结合紧密的蛋白质和酶特别优越，一是因为丁醇亲脂性强，特别是溶解磷脂的能力强；二是丁醇兼具亲水性，在溶解度范围内（度为10%，40度为6.6%）不会引起酶的变性失活。
另外，丁醇提取法的pH及温度选择范围较广，也适用于动植物及微生物材料。
蛋白质在不同的溶剂中的溶解度有很大不同，从基本不溶（＜10μg/ml）直至极易溶解（＞
300mg/ml）不等。
影响蛋白质溶解度的可变因素包括温度、pH、溶剂的极性、离子性质和离子强度。
引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同，故控制有机溶剂的浓度可分离蛋白质。
使用的有机溶剂多为醇和酮。
高浓度有机溶剂易引起蛋白质变性失活，操作必须在低温下进行，并在加入有机溶剂时注意搅拌均匀以避免局部浓度过大。
由此法析出的沉淀一般比盐析容易过滤或离心沉降，分离后的蛋白质沉淀，应立即用水或缓冲液溶解，以降低有机溶剂浓度。
操作时的pH值大多数控制在待沉淀蛋白质的等电点附近，有机溶剂在中性盐存在时能增加蛋白质的溶解度，减少变性，提高分离的效果，在有机溶剂中添加中性盐的浓度为
0.05mol/L左右，中性盐过多不仅耗费有机溶剂，可能导致沉淀不好。
沉淀的条件一经确定，就必须严格控制，才能得到可重复的结果。
有机溶剂浓度通常以有机溶剂和水容积比或用百分浓度表示。
有机溶剂沉淀蛋白质分辨力比盐析法好，溶剂易除去；缺点是易使酶和具有活性的蛋白质变性。
故操作时要求条件比盐析严格。
对于某些敏感的酶和蛋白质，使用有机溶剂沉淀尤其要小心。
有机溶剂沉淀法的优点是是分辨能力比盐析法高，溶剂容易除去且可回收，沉淀的蛋白质不需要脱盐处理，缺点是有机溶剂易使蛋白质或酶变性，常采用降低温度的方法进行有效控制，而且有机溶剂使用量大，溶剂的使用及回收；储存都比较困难或麻烦。
四、参考文献
[1] 化学工业部化肥司，中国磷肥工业协会. 磷肥和复合肥料生产分析规程［M］. 北京:化学工业出版社，
1993
[2]陈雪萍. 湿法磷酸脱氟净化研究［D］. 昆明:昆明理工大学，2007.
[3]严希康生化分离技术华东理工大学出版社 1996年12月第一版
[4]杨博,王永华食品与发酵工业 2000，27（2）： 76～79
[5]谢继宏等华东理工大学学报，1997，23(3):270～274.。