第二章 酶 答案
酶工程课后题答案.doc
第一章1.简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点共同点：只能催化热力学所允许的的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点：反应前后酶本身没有质和量的改变：很少量就能发挥较大的催化作用：其作用机理都在于降低了反应的活化能。
酶作为生物催化剂的特点：1.极高的催化率；2.高度专一性；3.酶活的可调节性；酶的不稳定性。
5.酶失活的因素和机理。
酶失活的因素主要包括物理因素，化学因素和生物因素物理因素1热失活：热失活是由于热伸展作用使酶的反应基团和疏水区域暴露，促使蛋白质聚合。
2冷冻和脱水：很多变构酶在温度降低是会产生构象变化。
在冷冻过程中，溶质（酶和盐）随着水分子的结晶而被浓缩，引起酶微环境中的pH和离子强度的剧烈改变，很容易引起蛋白质的酸变性。
3.辐射作用：电离辐射和非电离辐射都会导致多肽链的断裂和酶活性丧失。
4.机械力作用：化学因素1.极端pH：极端pH远离蛋白质的等电点，酶蛋白相同电荷间的静电斥力会导致蛋白肽链伸展，埋藏在酶蛋白内部非电离残基发生电离，启动改变。
交联或破坏氨基酸的化学反应，结果引起不可逆失活。
极端pH也容易导致蛋白质水解。
2.氧化作用：酶分子中所含的带芳香族侧链的氨基酸以及Met, Cys等，与活性氧有极高的反应性，极易受到氧化攻击。
3.聚合作用：加热或高浓度电介质课破坏蛋白质胶体溶液的稳定性，促使蛋白质结构发生改变，分子间聚合并沉淀。
4.表面活性剂和变性剂：表面活性剂主要改变酶分子正常的折叠，暴露酶分子疏水内核的疏水基团，使之变性；变性剂与酶分子结合，改变其稳定性，使之发生变性。
生物因素微生物或蛋白水解酶的作用使酶分子被水解。
6.简述酶活力测定方法的原理直接测定法：有些酶促反应进行一段时间后，酶底物或产物的变量可直接检测。
间接测定法：有些酶促反应的底物或产物不易直接检测，一次必须与特定的化学试剂反应，形成稳定的可检测物。
酶偶联测定法：与间接测定法相类似，只是使用一指示酶，使第一酶的产物在指示酶的作用下转变成可测定的新产物。
第二章 酶1
三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制
酶工程习题(答案全)
第一章绪论一、名词解释1、酶: 是具有生物催化功能的生物大分子2、酶工程:酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。
它是利用酶的催化作用进行物质转化的技术,是将酶学理论与化工技术、微生物技术结合而形成的新技术，是借助工程学手段利用酶或细胞、细胞器的特定功能提供产品的一门科学3、核酸类酶：为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。
它可以催化本身RNA 剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应4、蛋白类酶：为一类具有生物催化功能的蛋白质分子，它只能催化其他分子进行反应。
5、酶的生产:是指通过人工操作获得所需酶的技术过程。
主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶，酶提取和分离纯化等6、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程,主要包括酶分子的修饰，酶固定化,酶非水相催化等7、酶的应用：是通过酶的催化作用获得人们所需要的物质或者不良物质的技术过程,主要包括酶反应器的选择和设计以及酶在各领域的应用等。
8、酶的专一性:又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性,即在一定条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应.9、酶的转换数：酶的转换数Kp。
又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数二、填空题1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同,酶可以分为_________和____________两大类。
2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是__________,蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是________________.3、进行分子内催化作用的核酸类酶可以分为________________，_________________。
4、酶活力是_______________的量度指标，酶的比活力是_______________的量度指标，酶的转换数的主要组分是________________的度量指标。
基因工程(第二章答案)
第二章基因工程工具酶一、解释下列名词1.Restriction and modification（限制与修饰）宿主特异性地降解外源遗传物质（DNA）的现象称为限制。
外源遗传物质通过甲基化等作用避免宿主的限制作用称为修饰。
2. Matched ends(or cohesive end)（匹配末端或粘性末端）识别位点为回文对称结构的序列，经限制酶切割后，产生的相同的，互补的末端称为匹配粘端，亦即粘性末端3. Blunt ends平末端。
在回文对称轴上同时切割DNA 的两条链，产生的没有碱基突出的末端称为平末端。
4. Star activity星星活性。
在极端非标准条件下，限制酶能切割与识别序列相似的序列，这个改变的特殊性称星星活性。
5. Klenow fragment Klenow 片段。
Klenow DNA 聚合酶是E.coli DNA polymerase 经蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶）裂解而从全酶中除去5'--3' 外切活性的多肽大片段，而聚合活性和3'--5' 外切活性不受影响。
6.Reverse transcriptase反转录酶。
即依赖于RNA 的DNA 聚合酶，它有5'--3' 合成DNA 活性，但是无3'--5' 外切活性。
7.Terminal transferase（末端转移酶）8.Ligase连接酶。
催化DNA 5' 磷酸基与3' 羟基之间形成磷酸二酯键，将两段核酸连接起来的酶。
9.T4 polynucleotide kinase（T4多聚核苷酸激酶）催化ATP 的γ-磷酸基转移至DNA 或RNA 的5' 末端。
10.Alkaline phosphatase（碱性磷酸酶）催化除去DNA 或RNA 5' 磷酸11.S1 nuclease Sl 核酸酶。
可降解单链DNA 或RNA ，产生带5' 磷酸的单核苷酸或寡核苷酸双链；对dsDNA ，dsRNA ，DNA:RNA 杂交体不敏感。
第2章反应作业答案
第2章均相反应动力学作业题答案2-1 一分批进行的均相酶反应，底物的初始浓度为3×10-5mol/L ，Km=1×10-3mol/L ，经过2min 后，底物转化了5%。
假定该反应符合M-M 方程,试问当该反应经过10min 、30min 和60min 时,该底物转化了多少？2-1 答案:。
，；，；，，时，，，），（，而，，，可视为一级反应，785.0X min 60t 537.0X min 30t 236.0X min 10t ,e 1X ,026.0295.0ln k %5X min 2t e 1X t k X 11lnX 1C C t k C C ln dt k C dC C k dtdC C k C K r r ,C K ,C K C r r S S S t 026.0S 1S t k S 1SS 0S S 1S0S t01C C S S S 1SS 1S m max S 0S m Sm Smax S 1S 0S======-==-===-==--===-=-==〉〉+=--⎰⎰2-2 某酶反应,其Km=0.01mol/L 。
为了求其最大反应速率r max 值，现通过实验测得该反应进行5min 时，底物已转化了10%，已知C S0=3.4×10-4mol/L ，并假定该反应可用M-M 方程表示。
试求： （1）最大反应速率r max 为多少？（2）反应15min 后，底物浓度为多少？2-2答案：。
）（，时，，，），（，而，，，可视为一级反应，L /mol 1048.2)271.01(104.3X 1C C ,271.0e 1e 1X minL /mol 101.201.0021.0K k r ,021.059.0ln k %10X min 5t e 1X t k X 11lnX 1C C t k C C ln dt k C dC C k dtdC C k C K r r ,C K ,C K C r r 44S 0S S 15021.0t 021.0S 4m 1max 1S t k S 1SS 0S S 1S0S t01CC S S S 1SS 1S m max S 0S m Sm Smax S 1S 0S --⨯----⨯=-⨯=-==-=-=⋅⨯=⨯===-===-==--===-=-==〉〉+=⎰⎰2-3试根据下列实验数据确定rmax 、Km和KI值，并说明该酶反应是属于竞争由图可得：(1/r max )×102=1，r max =100μmol/Lmin 。
酶工程习题集LLQ
第一章绪论【内容提要】1.重点介绍酶和酶工程的研究简史和发展概况；2.简要回顾酶催化特点、影响酶活性的因素、测定酶活力方法以及酶反应动力学。
【习题】一、名词解释酶工程；转换数；催化周期；比活力；酶活力；酶活国际单位；酶反应动力学异构酶变构酶核酶抗体酶竞争性抑制反竞争性抑制非竞争性抑制酶结合效率酶活力回收率固定化酶的相对酶活力二、填空1．酶是具有功能的生物大分子。
2．酶催化作用的专一性包括和。
3．影响酶催化作用的因素有、、、、、。
4．按照酶分子中起催化作用的主要组分不同可分为和。
5．分子内催化的R酶可分为和。
6．分子间催化的R酶可分为、、、、、。
7．固定化酶的活力测定方法主要有、和。
8．固定化酶的比活力一般用所具有的酶活力单位数来表示。
9．酶的生产方法主要有、和。
三、判断1．核酸类酶的作用底物均为核酸2．核酸类酶仅能作用于其他分子3．核酸类酶可以以DNA为底物4．酶的化学本质是蛋白质五、简答题1. 简述酶的研究简史。
2. 简述酶工程的发展概况。
3. 简要回答酶的催化特点。
4. 简要回答影响酶催化作用的因素。
5. 简要回答米氏方程的意义。
6. 简述酶工程的研究内容及主要任务。
答案：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程，其主要内容包括酶的生产、分离纯化、酶的固定化、酶及固定化的反应器、酶和固定化酶的应用。
7. 举例说明酶活力的测定在酶的研究、生产和应用过程中的重要性。
酶活力是指在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度（一般测初速度）。
酶促反应速度是指单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
单位：浓度/单位时间（2分）酶的活力单位（U）国际单位（IU单位）：在最适反应条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量，称一个国际单位（IU），1 IU = 1umol /min国际单位（Katal, Kat单位）：在在最适反应条件下，每秒钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量，称Kat单位。
1 Kat=60 X 106 IU酶活力的测定方法：分光光度法；荧光法；同位素法；电化学法。
(完整版)第二次酶学练习题-答案2007
第二章酶学练习题一、填空题1.酶促反应的特点为_____________ 、 _____________ _、________ ____、_______ ______。
条件温和高效率高专一性可调节2.酶活性的快速调节方式包括_________ 和_________ 。
酶原激活共价修饰调节3.全酶包括______________ 和______________ 。
酶蛋白辅助因子4.酶的结合部位决定酶_____________ ，而催化部位决定酶的______________ 。
专一性催化反应性质5.酶活性中心往往处于酶分子表面的______________ 中，形成区，从而使酶与底物之间的作用加强。
孔穴凹陷疏水6.在酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的、最有效又最活泼的催化基团是。
组氨酸的咪唑基7.在胰凝乳蛋白酶的催化过程中，有质子从酶到底物的转移，此质子的供体是。
水8.胰凝乳蛋白酶活性中心的电荷转接系统是由、和三个氨基酸残基依赖氢键产生的。
Asp102、His57及Ser195 氢9.同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶的底物。
几小最适宜10．加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度会，Km值会。
不变减小11.一般别构酶分子结构中都包括部位和部位，其反应速度对底物浓度的曲线是曲线。
活性部位别构部位 S形12.测定酶活力时，底物浓度应，反应温度应选在，反应PH选在，反应时间应在反应的期进行。
过量适宜范围适宜的范围初13.表示酶量的多少常用表示。
酶活力单位14.在标准条件下，1mg酶在1min内转化了2umol底物，那么 mg酶代表1个酶活力单位。
0.515.酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。
活性中心16.丙二酸是酶的抑制剂。
琥珀酸脱氢酶竞争性17.延胡索酸酶只对反丁烯二酸(延胡索酸)起催化作用，而对顺丁烯二酸则无作用，因而此酶具有专一性。
几何异构18.米氏方程为。
V= Vmax[S]/(Km+[S])19.酶能加速化学反应的主要原因是和结合形成了，使呈活化状态，从而了反应的活化能。
第二章 酶学基础考试
降低是由于酶分子数量的减少，每分子酶
的催化效力并无变化.
二．抑制程度的表示
一般用反应速度的变化来表示。若以不加抑 制剂时的反应速度为 Vo，加入抑制剂后的 反应速度为Vi，则酶的抑制程度有下列几 种表示方法：
二．抑制程度的表示
1． 相对活力分数（残余活力分数） a=Vi/Vo 2． 相对活力百分数（残余活力百分数） a%==Vi/Vo*100% 3． 抑制分数 指被抑制而失去活力的分数i=1-a=1-Vi/Vo 4． 抑制百分数 i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100% 通常所谓抑制率是指抑制分数或 抑制百分数。
与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。 酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分。辅因 子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载 体。
单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的 多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成， 亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以 非共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的 复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：丙酮酸脱氢酶（EⅠ）、 硫辛酰转乙酰酶（EⅡ）和二氢硫辛酰脱氢酶（EⅢ）。 EⅠ EⅡ EⅢ
碱性
EⅠ
+ EⅡ EⅢ
脲
EⅡ
+ EⅢ
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则 酶的活性丧失。 活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶 催化作用直接有关的部位。
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模块二酶
一、选择题
1、酶与一般催化剂的主要区别是（ D ）
A．只促进热力学上允许进行的化学反应B．在化学反应前后，本身不发生变化C．能加速化学反应速度，不能改变平衡点D．特异性强，催化效率极高
2、关于酶的叙述哪项是正确的（ C ）
A．所有的酶都含有辅基或辅酶B．只能在体内起催化作用
C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．能改变化学反应的平衡点
3、K m值可用来表示酶对底物的亲和力，两者之间的关系是（ A ）
A．K m值增大，亲和力减小 B．K m值增大，亲和力增大
C．K m值减小，亲和力减小 D．K m值增大或减小，亲和力均增大4、下列关于K m的叙述不正确的是（ D ）
A．最适底物K m最小B．K m与温度、pH有关
C．V=V max/2时的[S]= K m D．K m越大，酶与底物的亲和力越大5、下列符合图示含义的是（ B ）
A．随pH从5升高到7，酶的活性逐渐降低
B．随pH从5升高到7，酶的最适温度不变
C．温度从0～A变化过程中，酶的活性逐渐降低
D．该酶的最适pH为7
6、下列关于酶特性的叙述错误的是（ D ）
A．催化效率高 B．特异性强 C．作用条件温和D．都有辅因子参与7、下列有关酶的概念正确的是（D ）
A．所有的蛋白质都有酶活性B．其底物都是有机化合物
C．其催化活性都需要特异的辅助因子D．对底物都有专一性
8、酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应?（ C ）
A．向反应体系提供能量B．降低反应的自由能变化
C．降低反应的活化能D．改变反应平衡
9、全酶是指（ C ）
A．酶的辅助因子以外的部分
B．酶的无活性前体
C．一种需要辅助因子的酶，并已具备各种成分
D．一种酶-抑制剂复合物
10、下列关于酶的活性中心的叙述正确的是（ A ）
A．所有的酶都有活性中心 B．所有酶的活性中心都含有辅酶
C．酶的活性中心只具有催化功能 D．酶的活性中心只具有结合功能 11、K m值是指( A )
A．反应速度为最大速度一半时的底物浓度
B．反应速度为最大速度一半时的酶浓度
C．反应速度为最大速度一半时的温度
D．反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度
12、底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度（ D ）
A．反应速度随底物浓度增加而加快 B．随着底物浓度的增加，酶逐渐失活C．形成酶一底物复合物增加D．反应速度不再增加
13、与酶的K m值大小有关的是（ B ）
A．酶浓度B．酶性质C．底物浓度D．酶作用时间14、某一酶促反应的速度为最大反应速度的80%时，K m等于（ C ）
A．8［S］B．1/2［S］C．1/4［S］D．4［S］
15、某一符合米氏方程的酶，当[S] = 2K m时，其反应速度V等于（ B ）
A．V max B．2/3V max C．3/2V max D．2V max
16、酶促反应速度与下列因素成正比（ C ）
A．温度B．pH值C．酶浓度D．底物浓度
二、填空题
1、K m值可以用来反映酶与底物亲和力的大小。
2、酶通过形成中间产物降低反应所需要的活化能，酶的特异性依赖于底物与酶之间的诱导契合效应。
3、定义酶活力单位时必须明确的三个因素是反应条件、反应时间和
反应量。
4、影响酶促反应速度的因素有酶浓度、底物浓度、反应pH 、
反应温度、激活剂和抑制剂等。
5、酶活性中心包括结合部位和催化部位。
6、无活性状态的酶的前身物称为酶原，在一定条件下转变成有活性酶的过程称激活，其实质是酶活性中心的形成和暴露过程。
7、酶的本质为蛋白质，其作用机理为降低活化能。
8、不同酶的K m不同，同一种酶有不同底物时，K m值不同。
9、酶所催化的反应称酶促反应，其中发生变化的物质称为底物，反应后得到的物质称为产物。
10、酶是由活细胞产生的对特异底物起高效催化作用的蛋白质。
11、酶活力反映酶的催化能力，比活力反映酶的纯度。
12、激活剂可以提高酶活力，抑制剂可以降低酶活力。
三、判断题
1、酶的催化活性会随pH的升高而增强。
×
2、酶的催化活性会随温度的升高呈现先增后减的变化。
√
3、比活力越大，酶的纯度越高。
√
4、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
√
5、K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
√
6、K m是酶的特征常数，在任何条件下K m是定值。
×
7、K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
×
8、一种酶有几种底物就有几种K m值。
√
四、名词解释
酶：酶是由生物体活细胞产生的具有催化活性和高度特异性的特殊蛋白质。
酶活性中心：酶分子中能够直接与底物结合，并催化底物化学反应的部位称为酶活性中心。
酶原：不具有活性，必须经过激活才具有催化能力的酶的前体物质称为酶原。
酶原激活：从不具有活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活。
五、问答题、计算题
1、影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？
影响酶促反应速度的因素包括酶浓度、底物浓度、反应体系温度、反应体系pH值、激活剂和抑制剂。
当酶浓度远远低于底物浓度时，随着酶浓度的增加，反应速度随之增加，两者呈线性正比关系；当底物浓度远远低于酶浓度时，随着底物浓度的增加，反应速度随之增加直至到达最大反应速度（定值），两者之间关系符合米氏方程；当反应体系温度增加，反应速度呈现先增后减的变化规律，其中在最适温度时反应速度最高；当反应体系pH为最适pH时反应速度最高，偏离最适pH反应速度下降；激活剂可提高反应速度，抑制剂可降低反应速度。
2、酶与无机催化剂比较有哪些特点?
与无机催化剂相比，酶具有极高的催化效率、对底物的高度选择性、反应条件温和、反应受调节和控制以及不稳定的特点。
3、新鲜采摘的玉米有甜味，这是由于玉米中含有大量糖。
贮存几天以后甜味减少，原因在于采摘后一天之内玉米中的游离糖约有一半转变为淀粉。
为了保持新鲜玉米的甜味，可把剥去皮的玉米浸在沸水中几分钟，再放入冷水中冷却，这种处理方法的生物化学基础是什么？
采摘后玉米组织中含有的游离糖在酶的作用下转变为淀粉，而淀粉是不具有甜味的，通过加热处理使酶失活，并迅速冷却使酶难以复性，因此无法催化淀粉合成，甜味得以保留。
4、当某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物浓度应增大多少倍？
当V=0.1Vmax时，根据米氏方程解得，[s] = Km/9
当V=0.9Vmax时，根据米氏方程解得，[s]' = 9Km
底物浓度增大的倍数为：[s]’/[s]= 9Km/(Km/9)=81
5、有1mg淀粉酶制剂，与20mL2%的淀粉溶液在最适条件下反应，10min后就与碘不起颜色反应，计算1mg酶制剂的酶活力。
（活力单位定义为最适条件下，1min分解1mg淀粉的酶量为1U）
1mg酶制剂10min分解的淀粉：20mL×2% = 0.4g
1mg酶制剂1min分解的淀粉：0.4g/10 = 0.04g = 40mg
1mg酶制剂的酶活力为40U
6、为了研究唾液淀粉酶的催化作用会受哪些因素的影响，某实验小组做了如下实验，分析后回答问题：
（1）试管1和2比较，说明___唾液淀粉酶可以催化淀粉水解__________。
（2）试管2和3比较，说明____唾液淀粉酶催化活性大小受温度的影响___________。
（3）试管__2_和__4___比较，说明唾液淀粉酶的催化作用要受pH值的影响。
（4）试管2滴加碘液后不变色的原因是____淀粉已经被水解___________。
7、1mg某酶制剂的活力为420U，酶活力单位定义为标准条件下，10min水解100μmol底物所需的酶量。
问：
（1）每mg酶制剂1h水解多少μmol底物？
1mg酶制剂10min可水解底物：420 × 100μmol = 42000μmol
1mg酶制剂1h可水解底物：42000 × 6 = 2.52×105μmol
（2）1mg酶制剂水解1mol底物需要多少分钟？
1mg酶制剂1min可水解底物：42000/10 = 4200μmol
1mg酶制剂水解1mol底物需要时间：1×106/4200 = 238min。