《生物化学》课后习题答案
生物化学下册课后习题答案
生物化学（下册）课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
生物化学课后习题答案
⽣物化学课后习题答案第⼆章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
⼆羟酮糖没有⼿性中⼼。
（2）凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性，⽽具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质⼀定具有变旋性：错。
⼿性碳原⼦的构型在溶液中发⽣了改变。
⼤多数的具有旋光性的物质的溶液不会发⽣变旋现象。
具有变旋性的物质也⼀定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱⽔缩合成苷。
如：果糖。
（4）⾃然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果⽤化学法测出某种来源的⽀链淀粉有57 个⾮还原端，则这种分⼦有56 个分⽀。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原⼦，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则⼜要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原⼦，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的⼆糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷⼜是β苷。
两分⼦的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的⼆糖。
4 种连接⽅式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率（纯α-D-⽢露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-⽢露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-⽢露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-⽢露糖和β-D-⽢露糖的⽐率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
生物化学(第三版)课后习题详细解答
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A亮氨酸(leucine) Leu L精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe FAsn和/或Asp Asx B半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S谷氨酸(glutamic acid) Glu E 苏氨酸(threonine) Thr TGln和/或Glu Gls Z甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) V al V2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
生物化学(第三版)上版课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲醇）断酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学王镜岩(第三版)上下册课后习题解答.doc
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学第三版习题答案
生物化学第三版习题答案生物化学是生命科学中的一个重要分支，它研究生物体内化学过程和物质的变化。
第三版的生物化学教材通常会包含许多习题，帮助学生巩固和深化对知识点的理解。
以下是一些习题及其答案的示例，供参考：习题1：酶的催化作用问题：简述酶的催化作用原理。
答案：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它们能够显著降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的催化作用原理主要基于其活性部位与底物的特异性结合，形成酶-底物复合物。
这种结合使得底物分子在酶的活性部位发生结构变形，更易于反应。
反应完成后，产物从酶上分离，酶恢复其原始状态，可以继续催化下一个底物分子。
习题2：DNA的复制问题：描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留的过程，包括以下步骤：首先，DNA双链被解旋酶解旋成两条单链；接着，DNA聚合酶识别复制起点，并在引物RNA的帮助下开始合成新的互补链；随后，新的链沿着模板链延伸，形成新的DNA双螺旋。
最终，每个原始链都与新合成的链配对，形成两个完整的DNA分子。
习题3：氨基酸的结构和分类问题：列举氨基酸的几种基本结构特征，并简述其分类。
答案：氨基酸是蛋白质的基本组成单元，具有以下基本结构特征：一个α-羧基、一个α-氨基、一个氢原子和一个侧链（R基）。
根据侧链的化学性质，氨基酸可以分为20种标准氨基酸，主要分为四类：非极性疏水氨基酸、极性疏水氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
习题4：细胞呼吸问题：简述有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
答案：有氧呼吸和无氧呼吸是细胞产生能量的两种方式。
有氧呼吸需要氧气作为最终电子受体，通过糖酵解、三羧酸循环（TCA循环）和电子传递链产生大量的ATP。
无氧呼吸，又称为发酵，是在没有氧气的情况下进行的，通过糖酵解产生少量的ATP，同时产生酒精或乳酸作为代谢终产物。
习题5：基因表达调控问题：解释基因表达调控的基本机制。
答案：基因表达调控是指细胞内控制基因转录为mRNA的过程，进而影响蛋白质的合成。
生物化学 课本答案
第二章蛋白质一、课后习题1. 用对与不对回答下列问题。
如果不对，请说明原因。
（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L 型的。
（2）当谷氨酸在pH4.5 的醋酸盐缓冲液中进行电泳时，它将向正极移动。
（3）如果用末端测定法测不出某肽的末端，则此肽必定是个环肽。
（4）α-螺旋就是右手螺旋。
（5）β-折叠仅仅出现在纤维状蛋白质分子中。
2. 已知 Lys 的ε-氨基的pK’a 为10.5，问pH9.5 时，Lys 溶液中将有多少分数这种基团给出质子（即[-NH3+]和[-NH2]各占多少）？3. 在强酸性阳离子交换柱上 Asp、His、Gly 和Leu 等几种氨基酸的洗脱顺序如何？为什么？4. Gly、His、Glu 和Lys 分别在pH1.9、6.0 和7.6 三种缓冲液中的电泳行为如何？电泳完毕后它们的排序如何？5. 1.068g 的某种结晶α-氨基酸，其pK1’和pK2’值分别为2.4 和9.7，溶解于100ml 的0.1mol/LNaOH 溶液中时，其pH 为10.4。
计算该氨基酸的相对分子量，并提出可能的分子式。
6. 求 0.1mol/L 谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少?7. 向 1L 1mol/L 的处于等电点的氨基酸溶液中加入0.3 molHCl，问所得溶液的pH 是多少？如果加入0.3molNaOH 以代替HCl 时，pH 又将如何？8. 现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1） DNFB 反应，得到DNP-Val;（2）肼解后，再用DNFB 反应，得到DNP-Phe;（3）胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有1 个、2 个和3 个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性。
（4）溴化氢与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片断经DNFB 反应分别得到DNP-Val 和DNP-Ala。
9. 有一九肽，经酸水解测定知由4 个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个片断在280nm 有强的光吸收,并且对Pauly 反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr 处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
生物化学(第三版)课后习题详细解答(上册)
生物化学（第三版）课后习题详细解答生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
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生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[4.6]解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）。
[His2+为1.78×10-4，His+为0.071，His0为2.8×10-4]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH 配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，加入352ml 1mol/L KOH，用水稀释至1L]10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139），其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º。
计算L-亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋（[a]）。
[[a]=+15.1º]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。
[参考图3-15]13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd = C A/C B = 4 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/5 + 4/5)4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe：Kd = C A/C B = 2 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/3 + 2/3)4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His. [Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His]解：根据P151 图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性，这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。