氢键维系蛋白质分子的三级结构
生化名词解释
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。
核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。
核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。
DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。
核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。
核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。
退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。
核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。
核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。
必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。
蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。
盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。
盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。
同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。
蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。
蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
关于蛋白质分子三级结构的描述
关于蛋白质分子三级结构的描述蛋白质是生命体中的主要生物分子，其功能与其特定的三维结构密切相关。
蛋白质的三级结构是指其链上各个氨基酸残基之间的空间排列方式，包括了蛋白质的局部结构、次级结构、超级结构等层次。
蛋白质的三级结构对其功能的发挥起着重要作用，并对蛋白质的稳定性和可折叠性产生影响。
本文将对蛋白质的三级结构进行详细描述。
蛋白质的三级结构由其氨基酸序列及其氨基酸残基之间的非共价相互作用所决定。
这些相互作用包括了氢键、范德华力、离子键和疏水相互作用等。
通过这些非共价相互作用，蛋白质可以在细胞中形成稳定的结构。
蛋白质的局部结构是指相互作用在局部产生的结构模式。
其中最常见的局部结构是α螺旋和β折叠，它们是蛋白质中常见的结构单元。
α螺旋是一种右旋稳定结构，其中氢键将多个氨基酸残基链接在一起。
β折叠是由两个或多个β片段通过氢键相互连接而成的结构，常形成蛋白质的折叠面。
除此之外，还有一些其他的局部结构，如β转角、β螺旋和短片段等。
蛋白质的次级结构是指具有相对独立的局部结构模式在蛋白质链上的排列方式。
其中最常见的次级结构是α螺旋和β折叠。
蛋白质的次级结构对蛋白质的稳定性起着重要作用。
一些氨基酸序列中具有多个α螺旋和β折叠可以形成更复杂的次级结构，如α+β结构，这些次级结构可以进一步形成蛋白质的域。
蛋白质的超级结构是由多个次级结构组合形成的更大的结构单元。
蛋白质的超级结构决定了蛋白质的整体形状和功能。
超级结构的组合方式是通过一些特定的连接模式实现的，如两个蛋白质链之间的非共价连接、蛋白质链的环状连接以及链内的交链连接等。
超级结构的形成更多是通过蛋白质的序列信息以及非共价相互作用的共同作用完成的。
总之，蛋白质的三级结构涉及了蛋白质的局部结构、次级结构和超级结构。
蛋白质的三级结构对其功能的发挥起着重要作用，决定了蛋白质的形状和稳定性。
蛋白质的三级结构的形成依赖于其氨基酸序列以及其残基之间的非共价相互作用。
对蛋白质的三级结构的研究有助于我们更好地理解蛋白质的功能和机制，也为药物设计和生物工程提供了重要的基础。
蛋白质的三维结构
（３）疏水作用
( Hydrophobic Interactions)
• 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所 产生
• 主要存在蛋白质的内部结构 蛋白质表面通常具有极性链或区域
• 蛋白质可形成分子内疏水链/腔/缝隙
——稳定生物大分子的高级结构
（２)范德华力(van der Waals force )
这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它 是一种比较弱的、非特异性的作用力。
这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠 近到大约0.4～0.6nm(4～6A)时，这种力就表现 出较大的集合性质。
改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变 的作用。因别构而产生的效应称别构效应。
肌红蛋白
1
饱 和 度 0.5
0
血红蛋白
在毛细血管中 O2的压力
在肺部O2 的压力
20 40 60 80 100 120
O2压力
血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与 其它亚基的相互作用。
（三）Hb结合氧的调节
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm； 反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm
• 平行式： 所有肽链 的N-端 都在同一 边
• 反平行式： 相邻两条 肽链的方 向相反
（三） -转角和凸起
1、 β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
（5）表面空穴
——营造疏水环境、活性功能部位
八、亚基缔合和四级结构
氢键维系蛋白质分子的三级结构
蛋白质在生命活动中的作用
（一）蛋白质在生命中的体现
蛋白质是细胞的基本结构物质 可调节机体的生理功能 运载和储存
蛋白质在供能中的作用
通常情况下蛋白质的供能作用可以由糖和脂肪部分代替， 所以它的供能作用是相对次要的功能，只有在特定的生理 或病理状态时蛋白质的供能作用才重要。
例如：饥饿时体内糖储备较早地被消耗，脂肪转变为糖的 能力较小，主要依靠蛋白质分解的氨基酸在肝脏中转变为 葡萄糖来维持血糖稳定，而在进行长时间耐力运动的中期 和后期，糖原储量也被大量消耗，蛋白质除了转变为葡萄 糖维持血糖稳定外，氨基酸直接氧化供能及促进脂肪酸的 被氧化作用都具有重要作用。
蛋白质的三级结构
（五）、蛋白质的四级结构
由两个或两个以上独立的三级 结构通过非共价键结合成的多聚体， 称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个 独立三级结构单元称为亚基。蛋白 质的四级结构是指亚基的种类、数 量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的 空间排布和亚基间的相互作用。
蛋白质的四级结构
血红蛋白的四级结构 要点为：球状蛋白，含 四个亚基 两条α链，两条β链。 α 链：141个残基； β 链：146个残基 分子量65 000 含四个血红素辅基 亲水性侧链基团在分子 表面，疏水性基团在分 子内部
四级 结构 的结 构模 型
维持蛋白质空间构象的作用力
维系蛋白质分子的一级结构： 肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：
氢键
维系蛋白质分子的三级结构： 疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构： 范德华力、盐键
a 盐键（离子键 ） b d 范德华力
氢键 c 疏水相互作用力 e 二硫键 f 酯键
饥饿时体内糖储备较早地被消耗脂肪转变为糖的能力较小主要依靠蛋白质分解的氨基酸在肝脏中转变为葡萄糖来维持血糖稳定而在进行长时间耐力运动的中期和后期糖原储量也被大量消耗蛋白质除了转变为葡萄糖维持血糖稳定外氨基酸直接氧化供能及促进脂肪酸的被氧化作用都具有重要作用
蛋白质的四种结构
蛋白质的四种结构
①一级结构：是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的种类、数目和排列顺序。
肽链中的键以肽键为主，或有少量二硫键。
一级结构是蛋白质的功能基础，只要一个氨基酸的顺序改变就会形成结构异常的蛋白质分子，其重要性就在于它决定了蛋白质的三维构象，从而影响分子在细胞中的作用。
②二级结构：是指在一级结构的基础上，借氢键在氨基酸残基之间的对应点连接，使多肽链成为螺旋或折叠的结构。
α螺旋结构是肽链以右手螺旋盘绕而成的空心筒状构象，主要存在于球状蛋白质中；β片层结构是一条肽链回折而成的平行排列构象，主要存在于纤维状蛋白。
③三级结构：在二级结构的基础上再进行折叠，有的区域为α螺旋和β折叠，其他区域为随机卷曲，参与三级结构的有氢键、酯键、离子键和疏水键等。
④四级结构是指两条或以上的肽链在各自三级结构的基础上形成蛋白质分子的结构亚基，若干亚基之间通过氢键等化学键的引力相互结合形成更复杂的空间结构。
医学生物学名词解释
医学生物学名词解释生物大分子：组成原生质的有机化合物中蛋白质、酶和核酸分子质量巨大，结构复杂，功能多样，具有信息，称为生物大分子。
寡肽：由10个以下氨基酸分子形成的化合物称为寡肽。
多肽：相对分子质量低于6000，组成的氨基酸分子少于50-100个的化合物称为多肽，一般不具有稳定的空间结构。
蛋白质：比多肽更大的称为蛋白质，既有特定且相对稳定的空间结构。
蛋白质的一级结构：在以肽键为主，二硫键为副键的多肽链中，氨基酸的排列顺序，即为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：肽链上相邻氨基酸残基间主要靠氢键维系的有规律，重复有序的空间结构。
三种基本构象：…蛋白质的三级结构：蛋白质分子在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲形成的，接近球形的空间结构。
维系三级结构的主要有疏水键，酯键，氢键，离子键和二硫键等。
蛋白质的四级结构：每条多肽链都有其独立的三级结构，成为亚基。
亚基间再以氢键，疏水键和离子键等相连，所以蛋白质的四级结构是亚基集结的结构。
蛋白质的功能：催化，调节，保护，运输，收缩，防御，信息传输，免疫等。
酶：生物催化剂，具有高效性，专一性，不稳定性。
变构（一级结构不变）：通过蛋白质构象变化而实现调节功能的现象。
空间结构正常，但蛋白质构象发生轻微变化，使其更有效的完成生理功能。
变性（一级结构不变）：蛋白质空间结构发生破坏，理化性质改变，生物活性丧失的过程。
DNA的双螺旋结构模型：B-DNA由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一中心轴，以右手螺旋的方式盘绕成双螺旋。
磷酸和脱氧核糖位于双螺旋的外侧，形成DNA的骨架，碱基位于双螺旋的侧。
两条链的每一对碱基互补的原则以氢键相连。
非编码链：DNA双链中能够转录的一条链成为非编码链（或反编码链），方向（3’-5’）。
另一条称为编码链（5’-3’）。
核酶：具有酶活性的RNA。
膜相结构：包括细胞膜、核膜、质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体、小泡等。
非膜相结构：包括染色质（体）、核糖体、中心体（粒）、微丝、微管、中间纤维核仁、细胞质基质、核基质等。
4-6蛋白质的共价键结+三维结构+性质
蛋白质的共价结构与三维结构一、相关概念蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
二、化学组成与分类蛋白质平均含氮量为16%，蛋白含量=蛋白氮*6.25蛋白质的分类：可按单纯蛋白、缀合蛋白、生物学功能分类蛋白质生物功能多样性：催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、异常功能。
三、肽肽的物理化学性质：肽的化学反应和氨基酸的一致。
N端的氨基酸残基也可以与茚三酮反应，这一反应可用于肽的定性和定量测定。
双缩脲反应是肽和蛋白质特有的，氨基酸没有此反应。
一般含有两个或两个以上肽键的化合物与CuSO4碱性溶液都能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色的络合物，利用这个反应可以用分光光度法（540nm）测定蛋白质的含量。
四、蛋白质的结构一级结构的测定1、N-端测定二硝基氟苯法（DNFB法）：用DNFB（Sanger试剂）与肽链N末端的氨基反应，生成DNP－多肽或DNP－蛋白质。
然后水解肽链，分离得到DNP－氨基酸，纸层析、薄层层析或HPLC分离鉴定。
丹磺酰氯法（DNS法）：与DNFB法类似，由于丹磺酰氯有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍。
苯异硫氰酸酯法（Edman降解法）：肽链与PITC（Edman试剂）反应生成PTC－多肽（苯氨基硫甲酰多肽）或PTC－蛋白质，在酸性有机溶剂中加热时，N末端的PTC－氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物（PTH－氨基酸）并从肽链上脱落下来，除去N末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
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蛋白质的三级结构
（五）、蛋白质的四级结构
由两个或两个以上独立的三级 结构通过非共价键结合成的多聚体， 称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个 独立三级结构单元称为亚基。蛋白 质的四级结构是指亚基的种类、数 量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的 空间排布和亚基间的相互作用。
蛋白质的四级结构
血红蛋白的四级结构 要点为：球状蛋白，含 四个亚基 两条α链，两条β链。 α 链：141个残基； β 链：146个残基 分子量65 000 含四个血红素辅基 亲水性侧链基团在分子 表面，疏水性基团在分 子内部
蛋白质的变性
在外界变性因素的作用下，蛋白质的二、三级或 二、三、四级结构发生异常变化，使蛋白质理化性 质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白 质的变性。蛋白质的变性涉及空间结构的改变，一 级结构不变。
蛋白质的变性
变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水 和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的 性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆 沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈 的搅拌以及强酸和强碱等。
蛋白质在生命活动中的作用
（一）蛋白质在生命中的体现
蛋白质是细胞的基本结构物质 可调节机体的生理功能 运载和储存
蛋白质在供能中的作用
通常情况下蛋白质的供能作用可以由糖和脂肪部分代替， 所以它的供能作用是相对次要的功能，只有在特定的生理 或病理状态时蛋白质的供能作用才重要。
婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需： 色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)
蛋白质的结构
蛋白质由一条或多条多肽链
(polypeptide) 以特殊方式结合 而成的生物大分子。
(一）、肽
一个氨基酸的氨基与另一个
氨基酸的羧基之间失水形成
的酰胺键称为肽键，
所形成的化合物称为肽。
第二章
蛋白质
蛋白质
◆ ◆ ◆ ◆
蛋白质化学组成 蛋白质组成 蛋白质结构 蛋白质在生命活动中的作用
蛋白质
蛋白质存在于所有 的生物细胞中，是 构成生物体最基本 的结构物质和功能 物质。 蛋白质是生命活动 的物质基础，它参 与了几乎所有的生 命活动过程。
蛋白质化学组成
一、元 素 组 成
大量元素
四级 结构 的结 构模 型
维持蛋白质空间构象的作用力
维系蛋白质分子的一级结构： 肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：
氢键
维系蛋白质分子的三级结构： 疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构： 范德华力、盐键
a 盐键（离子键 ） b d 范德华力
氢键 c 疏水相互作用力 e 二硫键 f 酯键
微量元素
C 50—55% H 6----8% O 20---23% N 15---18% S 0----4%
Fe Mn Zn Mg I
Cu
Co
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部 分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地 看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的 含氮量接近于16%（即样品中每存在1g元素氮， 就说明含有6.25g 蛋白质），所以，可以根 据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概 含量： ※ 蛋白质含量=含氮量×6.25
CH3 CH3 肽键 OH
CO 2H
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排 列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨 基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为 羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨 基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
(三)、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指肽链的 主链(骨架链)在空间的排列, 或规则的几何走向、旋转及折 叠。它只涉及肽链主链的构象 及链内或链间形成的氢键。 主要有-螺旋、-折叠等。
1、-螺旋
多肽链中的各个肽平面围绕 同一轴旋转，形成螺旋结构， 螺旋一周，沿轴上升的距离 即螺距为0.54nm,含3.6个氨 基酸残基；两个氨基酸之间 的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取 向几乎与轴平行，第一个氨 基酸残基的酰胺基团的-CO 基与第四个氨基酸残基酰胺 基团的-NH基形成氢键。 蛋白质分子为右手-螺旋。
由两个氨基酸组成的肽称 为二肽，由多个氨基酸组成
的肽则称为多肽。
组成多肽的氨基酸单元称为氨基
酸残基。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N- 端
CH2 C- 端 CH2 CONH2
1、 肽键及肽平面
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
2、肽的结构
(二)、蛋白质的一级结构
包括 组成蛋白质的多肽链数 目. 多肽链的氨基酸顺序， 以及多肽链内或链间二 硫键的数目和位置。 其中最重要的是多肽链 பைடு நூலகம்氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。
-螺旋的类型
左手 -螺旋 右手-螺旋
2、-折叠
-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形 成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形 成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联， 氢键与链的长轴接近垂直。
（四）、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指在二级结构基 础上，肽链的不同区段的侧链基团相互 作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包 括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、 疏水键、离子键和范德华力等。尤其是 疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要 作用。
二、蛋白质的构 件单位---氨基酸
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白 质的基本单位。20种基本氨基酸除甘氨酸和脯 氨酸外，其他均具有如下结构通式。
COOH
-氨基酸
不变部分
H2N C H R
可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
构成蛋白质的20种氨基酸
人体所需的八种必需氨基酸
赖氨酸(Lys) 蛋氨酸(Met) 亮氨酸(Leu) 苏氨酸(Thr) 缬氨酸(Val) 色氨酸(Try) 异亮氨酸(Ile ) 苯丙氨酸(Phe)