考研生化笔记(彩色+重点)
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1氨基酸、多肽和蛋白质1.部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L型的，D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile和XXX有两个手性碳原子，Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser、Thr、Tyr，这些AA残基的－OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA，因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键；Trp显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研讨卵白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种卵白质氨基酸。
2.氨基酸分类按照R基的极性性子(可否与水形成氢键)20种根本aa，可以分为4类：非极性氨基酸（9种）、不带电何的极性氨基酸（6种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3种) 酶的活性中心：His、Ser、Cys3.氨基酸的化学性子所有的α-AA都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm测定；Pro和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在280nm有最大光吸收。
4.自然存在的活性肽：I谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护卵白质活性中心的巯基处于还原状态。
生化考研笔记
一、生物化学Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。
用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。
还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子整体论：生命科学的飞跃二、研究内容1.生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性）2.生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡3.遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理4.生物大分子的提取、改造及利用（生物工程）三、生物化学的发展历史1.静态生物化学时期（1920年前）研究生物体内物质的化学组成和性质2.动态生物化学时期（1950年前）糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3.机能生物化学时期（1950年后）功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理糖类第一节糖类概述一、糖类是地球上数量最多的化合物贮藏性糖：低聚糖，淀粉（植物），糖原（动物）结构多糖：纤维素，木质素，壳多糖,肽聚糖二、糖的概念多羟基的醛类或酮类以及它们的衍生物或聚合物。
元素组成：CH2O（碳水化合物是不科学但默认的称呼）功能基团：醛糖，酮糖碳链长短：丙糖(甘油醛和二羟丙酮)、丁糖、戊糖、己糖三、糖的分类与命名1、单糖：不能被水解为更小分子的糖。
2、寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3、多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)4、结合糖(复合糖，糖缀合物,glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等5、糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷四、糖类的生物学功能1、能源2、结构成分3、物质代谢的碳骨架（碳源）。
4、细胞或生物大分子之间识别的信息：糖蛋白第二节单糖一、单糖的结构1、单糖的链状结构Fisher投影式表示确定链状结构的方法（葡萄糖）：a.与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
(生物科技行业)考研生物化学笔记
（生物科技行业）考研生物化学笔记生物化学一、生物化学的概念生物化学是研究生命现象化学本质的学科。
生物化学就是生命的化学。
生物化学是研究生物体内的化学分子构成，分子结构、性质、功能及其在体内代谢过程的学科。
——代谢包括物质和能量两方面。
生物化学是研究生物的化学组成和化学变化的，所以生物化学也可以分作两大部分内容：① 化学组成部分，也称为静态生物化学，主要探讨构成生物体的分子类型、分子结构、化学性质及生物功能；② ②化学变化部分，讨论的是生物体内的化学分子之间如何进行转化，即研究生物体内的化学反应，以及这些反应发生的部位和反应机理，以及伴随这些反应所产生的能量变化。
简单讲——生物化学就研究生物体的化学组成和生命中的化学变化。
二、生物化学的发展史生物化学的研究始于18世纪下半叶，但作为一门独立的学科是在20世纪初。
1629年荷兰人海尔蒙特进行了柳枝试验，100磅土，2磅重柳枝，只浇水，5年后土和柳枝共重169磅，土减少了二两，论文发表于1648年（死后2年）。
1775年拉瓦锡进行定量试验，证明呼吸过程和化学氧化是相同的。
并推测呼吸形成的CO2也是由于吸入了氧气，与体内的有机物结合并氧化为CO2，从而将呼吸氧化与燃烧联系在一起。
1783年拉瓦锡和拉普拉斯在法国科学院院报发表论文，提出动物热理论——呼吸相当于不发光的燃烧。
并测定了释放CO2和释热的关系。
现在一般把这一年称为生化开始年。
并把拉瓦锡称为生物化学之父。
但在这同一时期的开拓者还有普利斯特列和舍勒（Scheele），前者发现了光合现象；后者在1770年发现了洒石酸，之后又从膀胱结石中分离出尿酸，并对苹果酸、柠檬酸，甘油等进行了大量研究。
舍勒是瑞典人，学徒工出身，非常热爱化学，最后成为化学家。
进入十九世纪，科学发展大大加快，成就不断涌现，例如1828年维勒（李比西的学生）人工合成了第一个有机物——尿素，证明有机物可以人造。
1838年施来登与施旺发表细胞学说。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
考研生化复习重点
1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
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生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
-----生物活性丧失注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构变性后易沉淀-----球蛋白第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸（核苷酸是核酸的基本单位）2、碱基分：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦DNA碱基：ATGC------脱氧核糖核酸------记忆：爱他干脆哦------戊糖低RNA碱基：AUGC------核糖核酸---------记忆：爱哦？干脆3、核酸中含量相对恒定的是：P（磷酸）4、核酸的一级结构：酯键5、核酸分子中最为恒定的：磷二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。
2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋模式；两条链平行、反向。
---两个方向两链之间----碱基链接，碱基之间----氢键链接。
A,T---两个氢键；G,C---三个氢键核酸一圈：10个碱基对，螺距---3.4nm二级结构记忆：结构独特双螺旋，单链排列反平行，碱基互补氢键配，头5尾3顺到底（3）三级结构：超螺旋3、DNA变性：DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏不伴共价键的断裂）。
---碱基在变4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。
变性DNA在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。
三、RNA结构与功能1、mRNA（1）作用：信使、模板、密码（2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构（“鸟无帽子”）：帽子结构中多为：m7G（7-甲基鸟苷）3’-端为多聚腺苷酸（polyA）尾巴，polyA增加mRNA的稳定性（“3个尾巴多稳定”）记忆：鸟无帽子，3个尾巴多（多聚腺苷酸）稳定2、tRNA（1）作用：转运，分子量最小。
---蛋白质合成搬运工（2）tRNA的3’-端为CCA-OH----搬运部位（3）tRNA的二级结构：三叶草；三级结构：倒L型。
3、rRNA（1）作用：合成蛋白质。
--场所（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节酶一、酶的催化作用本质----蛋白质，有催化作用。
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白----单纯蛋白质的酶。
-无辅助因子2、体内结合蛋白质的酶----多数结合蛋白质酶：酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，酶蛋白----决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶：酶蛋白：决定酶反应特异性辅助因子：辅基：结合牢固，由多种金属离子辅酶：结合不牢固3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
必须集团：酶的活性所必须；4、酶的高效催化-通过降低反应的活化能实现的。
二、辅酶与酶辅助因子（一）维生素与辅酶关系记忆：1（B1）脚（焦磷酸磺胺素）踢（TPP），2（B2）皇（磺素腺嘌呤二核苷酸）飞（FAD），单（黄素单核苷酸）波段（FMN），酶1P NAD，酶2P 多个P（NADP），----烟酰胺，维生素PP（尼克酰胺）辅酶A、泛酸（遍多酸）来，VB6醛（磷酸吡哆醛）来到。
三、酶促反应动力学1、米氏方程V= Vmax[S]Km+[S]Km：反应速度一半时的[S]，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
---底物浓度，亲和力2、酶促反应的条件：①PH值：一般为最适为7.4，胃蛋白酶---- 1.5，胰蛋白酶------7.8②温度：37—40℃③合适的底物四、抑制剂对酶促反应的抑制作用1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变非竞争性抑制：Km不变，Vmax降低2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
（1）盐酸（H+）可激活的酶原：胃蛋白酶原（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
LDH（乳酸脱氢酶）分5种。
伤心----LDH4核酶----RNA第四节糖代谢一、糖的分解代谢（一）糖酵解1、三个阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP；3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP；丙酮酸——乳酸脱氢过程：3-磷酸甘油醛脱氢酶催化----唯一一次脱氢反映；葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆；6-磷酸果糖转变成1，6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶催化，不可逆；1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆；2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
）2、糖酵解的3个关键酶（限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
记忆：六（6磷酸果糖激酶-1）斤（己糖激酶）冰（丙酮酸激酶）糖3、磷酸越多，能量越多。
1,6二磷酸>6磷酸>葡萄糖（二）、糖有氧氧化1、三羧酸循环原料：乙酰CoA------循环形成2个CO2（1）生理意义：产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
（2）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶（两柠檬一个酮）所有关键酶特点：限速酶，单向酶水的形成----脱氢形成。
（3）6个关键物质：记忆：一（乙酰CoA）琥（琥珀酸）柠（柠檬酸）住（α—酮戊二酸）草（草酰乙酸）苹（苹果酸）（4）发生部位：线粒体，为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化：“两酸变一酸”，最终产物为琥珀酸。
3、生成物质：（1）1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP；（2）1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP；（3）三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH；（4）除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，脱掉----FADH2，其余都是NAD。
二、糖原的合成与分解1、糖原分解：首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
2、糖原合成记忆：6（6-磷酸葡萄糖），1（1-磷酸葡萄糖）儿童节发糖分解逆向3、糖原分解的限速酶：磷酸化酶。
三、糖异生1、糖异生的原料：记忆：乳（乳酸）房干（甘油）了，安（氨基酸）心吃两饼（丙酮酸、丙酸）干2、糖异生的关键酶：记忆：笨手（丙酮酸羧化酶）郭二（果糖二磷酸酶）泼硫酸（葡萄糖-6-磷酸酶）。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
四、磷酸戊糖途径1、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
2、产物：核糖、NADPH，NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。
五、血糖及调节1、正常值：3.89-6.11mmol/L。
2、血糖去路：①各组织中氧化分解供能-------血糖主要去路。
②肝、肌肉等组织中合成糖原；③转变为非糖物质-----脂肪，非必需氨基酸，多种有机酸④转变为其他糖及衍生物⑤超过肾糖阈（8.89 mmol/L），葡萄糖由尿中排出，出现糖尿。
第五节生物氧化1、生物氧化：指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。
2、人体活动的主要功能物质是：ATP3、氧化磷酸化包括：①物质氧化递氢的过程②ADP磷酸化→生成ATP相耦联的过程。
4、氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成，有2条呼吸链：（1）NADH CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2--------生成3分子ATP 记忆：COCO（2）琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2-------生成2分子ATP 注：1.NAD与FAD水火不容；2.CoQ的作用：递氢；3.细胞色素（Cyt）有3种：b、c、aa3；5、ATP合成酶由F1和F0组成：F1——合成（催化生成ATP）；F0——通道。
6、氰化物中毒：抑制了细胞色素aa3。
7、氧化磷酸化的解耦联剂：2,4—二硝基酚（DNP）第六节脂类代谢一、脂类的生理功能1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸记忆：麻油花生油2、胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化），胆汁酸类固醇激素（糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素）二、脂肪的合成代谢1、肝、脂肪组织和小肠------合成甘油三酯的主要场所，肝脏能力最强---肝不贮存甘油三酯。
2、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。
3、脂肪酸的合成部位：肝细胞质；线粒体----糖代谢。
脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH。