生物化学考研复习重点大题
考研生物化学重点问答题,内附参考答案
生物化学问答题（一）ELISA的基本原理？答：EILSA主要是基于抗原或抗体能吸附至固相载体的表面并保持其免疫活性，抗原或抗体与酶形成的酶结合物仍保持其免疫活性和酶催化活性的基本原理。
在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应，用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其它物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量有一定的比例，加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，根据颜色反应的深浅进行定性或定量分析。
6. ELISA的优点和影响因素？答：ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。
不仅适用于临床标本的检查，而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此，也适合于血清流行病学调查。
影响结果的主要因素：1．试剂的因素: 不要用无批号的试剂，最好选用与仪器配套的试剂。
更不要使用过期的试剂和混用不同批号的试剂。
2.样本的因素：内源性干扰因素，包括类风湿因子、补体、高浓度的非特异免疫球蛋白、异嗜性抗体、某些自身抗体等。
3.外源性干扰因素：包括标本溶血、标本被细菌污染、标本保存时间过长和标本凝固不全等。
4．操作中的因素; 加样; 温育时间、温度的选择; 洗板; 显色,结果判定列出5种常用蛋白质分离和纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性？答：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析：将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1.凝胶过滤法：这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。
2.透析与超滤：透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
生物化学必考大题——简答题38道
1酮体生成和利用的生理意义。
(1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
生物化学考研题库(改)
生物化学考研题库(改)生物化学考研题库（改）一、简介生物化学是研究生物体内化学成分、化学过程以及与生命活动相关的化学变化的学科。
考研生物化学题库是考生备战考研的重要工具之一，通过解题可以提高对生物化学知识的理解和掌握。
二、基础知识题1. DNA是由哪些碱基组成的？2. 请解释核苷酸和核苷的区别。
3. 简述蛋白质的结构层次。
4. 什么是酶？酶的功能是什么？5. 简述ATP的结构和功能。
三、代谢与能量题1. 请解释有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
2. 简述脂肪酸的β氧化过程。
3. 什么是糖原？糖原在哪些组织中储存？4. 简述ATP的产生途径。
5. 请解释光合作用的过程。
四、酶学题1. 请解释酶的底物特异性。
2. 什么是酶的活性中心？3. 简述酶的抑制方式。
4. 请解释酶的催化机制。
5. 什么是酶的酶学常数？五、遗传学题1. 请解释DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述DNA转录的过程。
3. 什么是基因突变？请列举几种常见的基因突变类型。
4. 请解释RNA剪接的过程。
5. 简述遗传密码的特点。
六、生物大分子题1. 请解释蛋白质的折叠过程。
2. 简述核酸的结构和功能。
3. 什么是多肽？请列举几个常见的多肽激素。
4. 请解释糖蛋白的结构和功能。
5. 简述脂质的分类和功能。
七、细胞生物化学题1. 请解释细胞膜的结构和功能。
2. 简述细胞呼吸的过程。
3. 什么是细胞信号转导？请列举几个常见的信号转导通路。
4. 请解释细胞凋亡的机制。
5. 简述细胞分裂的过程。
八、生物化学技术题1. 请解释PCR技术的原理和应用。
2. 简述蛋白质电泳的原理和方法。
3. 什么是基因克隆？请解释基因克隆的步骤。
4. 请解释DNA测序的原理和方法。
5. 简述酶联免疫吸附试验（ELISA）的原理和应用。
九、应用题1. 请设计一个实验，验证DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述蛋白质的结构与功能之间的关系。
3. 请解释肿瘤细胞与正常细胞的代谢差异。
851生物化学考研题库
851生物化学考研题库生物化学是研究生物体中化学过程和物质的科学，它在医学、农业、环境科学等多个领域都有广泛的应用。
考研生物化学题库通常包括基本概念、代谢途径、酶学、遗传信息的传递、蛋白质结构与功能等重要主题。
以下是一些可能包含在生物化学考研题库中的问题和解答示例：一、选择题1. 酶的催化作用机制主要依赖于：A. 温度B. 酶的浓度C. 酶的活性部位D. 底物的浓度解答：C. 酶的催化作用机制主要依赖于酶的活性部位，它提供了与底物结合的特定空间结构，从而降低反应的活化能。
2. 下列哪个过程不涉及ATP的合成？A. 光合作用B. 糖酵解C. 氧化磷酸化D. 电子传递链解答：B. 糖酵解过程中，虽然产生能量，但不产生ATP，而是产生NADH和少量ATP。
二、填空题1. 蛋白质的一级结构是指_________，二级结构是指_________，三级结构是指_________。
解答：蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性序列；二级结构是指局部的折叠结构，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指整个蛋白质分子的空间构型。
2. 细胞呼吸过程中，_________是能量产生最多的阶段。
解答：氧化磷酸化是细胞呼吸过程中能量产生最多的阶段。
三、简答题1. 简述糖酵解过程及其生物学意义。
解答：糖酵解是将葡萄糖分解为两个丙酮酸分子的过程，这个过程不需要氧气，可以在有氧或无氧条件下进行。
生物学意义在于，糖酵解是细胞获取能量的初步步骤，为细胞提供了ATP和还原型辅酶，为后续的有氧呼吸或无氧发酵提供底物。
2. 描述DNA复制的基本过程。
解答：DNA复制是一个半保留的过程，首先，DNA解旋酶解开双链DNA，形成复制叉。
接着，DNA聚合酶在模板链上添加互补的核苷酸，形成新的DNA链。
最终，每条原始链都作为模板生成了一条新的互补链。
四、论述题1. 论述酶的专一性及其生物学意义。
解答：酶的专一性指的是一种酶只能催化一种或少数几种底物的特定化学反应。
生物化学复习题 (2)
生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA循环进行分解和转化。
β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。
（三）核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。
合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。
首先合成次黄嘌呤核苷酸，再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP，首先合成尿苷酸，再转变成UDP、UTP和CTP。
在二磷酸核苷水平上，核糖核苷二磷酸（NDP）可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。
生物学 考研 初试 生物化学 终极整理
生物化学选择题出题点：20种氨基酸各自的特点和碱基蛋白质，核酸变性的特点测定蛋白质含量与分子量的方法原理各类连接键，结构稳定的键二级结构特点PI的计算，氨基酸解离分析分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等单抗，多糖，疾病原因酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物抑制剂，呼吸链，限速酶过程：EMP，TCA，尿素循环，β氧化血浆脂蛋白种类作用名词解释蛋白质等电点，蛋白质变性，核酸的增/减色效应，Tm，α螺旋，β折叠，DNA双螺旋结构，tRNA的三叶草结构，碱基互补原则，蛋白质的结构域，蛋白质的超二级结构米氏常数，米氏方程，变构酶，变构效，酶活力，固定化酶，同工酶，酶的活性中心，必需基团，酶的竞争性抑制，生物氧化，呼吸链，氧化磷酸化，底物水平磷酸化，粘多糖，TCA循环，乳酸循环，糖异生作用，酮体，必需脂肪酸，必需氨基酸，β氧化，尿素循环，转氨基作用，联合脱氨基作用，一碳单位，半保留复制，遗传中心法则，遗传密码，冈崎片断，转录，逆转录，基因表达，核糖体循环，抗代谢物，基因工程药物，生物技术药物，生物药物，单克隆抗体，基因文库cDNA 文库，核酸的杂交，分子病，基因敲除，DNA芯片，核酸复性，蛋白质印迹，亲和层析，离子交换层析，凝胶过滤问答（有些和名解重复）蛋白质的二级结构DNA的双螺旋结构固定化酶的概念制备方法及优点β氧化与脂肪酸合成的比较乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位青霉素的抗菌机制磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用哪些生化研究成果应用于新药设计研究酶催化高效率的因素及基本原理糖在体内主要代谢途径及生理意义糖酵解与糖异生的比较酮体的生成利用及意义尿素循环过程，特点及意义大肠杆菌DNA复制过程RNA转录过程重组DNA技术概念过程及应用绪论〃生物化学的的概念生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
各重点大学考研生物化学经典真题题集及答案
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案第二章蛋白质的结构与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。
A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外）2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ B ）。
A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是（ A ）。
A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构C.三级结构的稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级结构的表面具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性，而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。
4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D ）。
A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多项选择题1. 蛋白质结构域（ A B C ）。
A.都有特定的功能B.折叠得较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在每一种蛋白质中结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定的功能。
2. 空间构象包括（ A B C D ）。
A. β-折叠B.结构域C.亚基D.模序蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。
β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构；亚基属于四级结构。
三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级结构3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习糖类代谢、光合作用（一）是非题1. NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。
（1997-12 ）2. 杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。
（1999-16 ）3. 酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。
（1999-19 ）4. 所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。
（1999-20 ）5. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。
（2000-26 ）6. HMP 途径能产生ATP ，所以可以代替TCA 循环，作为生物体供能的主要途径。
（200 1-16 ）7. 糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。
（2001-24 ）8. 糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。
（2002-6 ）9. TCA 所有的中间产物中，只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。
（2003-28 ）10. 人体不仅能利用D- 葡萄糖，还可以利用L- 葡萄糖。
（2004-16 ）11. 糖链的合成没有模板，生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。
（2004-17 ）12. 葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强，亲和力高，主要在肝脏中用于糖原异生。
（2004-18 ）13. 丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。
（2004-20 ）14. 糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。
（2005-20 ）15. 人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。
（2005-21 ）16. 通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。
（2006-19 ）17. 糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。
（2006-20 ）18. 1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。
（2006-21 ）19. 糖无论是有氧分解还是无氧分解，都必须经历糖酵解阶段。
（2007-19 ）20. 糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。
（期末）21. 乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。
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.中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述C hargaff 定律的主要容。
答案：(1）不同物种生物的D NA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。
(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。
(3）几乎所有生物的 DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋ C。
这些重要的结论统称为C hargaff 定律或碱基当量定律。
2．简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。
答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下：(1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为 5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。
(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。
(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。
(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34Å），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。
(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。
3．简述D NA 的三级结构。
答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。
真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。
真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
4．简述t RNA 的二级结构与功能的关系。
答案：已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7个核苷酸组成环，和t RNA 与核糖体的结合有关。
5．简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。
答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。
该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关，刚合成的m RNA 寿命较长，“老”的m RNA 寿命较短。
6．简述分子杂交的概念及应用。
答案：把不同来源的 DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。
DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交，DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。
.核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动.植物检疫等方面。
7．DNA 热变性有何特点？答案：将 DNA 溶液加热到 70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA 的热变性。
有以下特点：变性温度围很窄;260nm 处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。
8. 试述下列因素如何影响DNA 的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm 的温度;(3）高浓度的DNA 链。
答案：(1）阳离子可中和D NA 分子中磷酸基团的负电荷，减弱D NA 链间的静电作用，促进D NA 的复性;(2）低于T m 的温度可以促进D NA 复性;(3）DNA 链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进D NA 复性。
9．对一双链D NA 而言，若一条链中(A＋ G)/(T＋ C)= 0.8，则：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？(2）在整个D NA 分子中(A＋G)/(T＋C)= ？(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)= 0.8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？(4）在整个D NA 分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= 1/0.8 =1.25(2）在整个D NA 分子中，因为A = T， G = C，所以，A＋G = T＋C，(A＋G)/(T＋C)= 1(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)= 0.8(4）整个D NA 分子中(A＋T)/(G＋C)= 0.810.在p H7.0，0.165mol/L NaCl 条件下，测得某一组织D NA 样品的T m 为89.3℃，求出四种碱基百分组成。
答案：大片段D NA 的T m 计算公式为: (G＋C)% =(Tm-69.3）×2.44%，小于20bp 的寡核苷酸的T m 的计算公式为: Tm =4(G＋C)＋2(A＋T)。
(G ＋ C)% = (Tm – 69.3) × 2.44 %= (89.3-69.3) × 2.44 %=48.8%，那么 G%= C%= 24.4%(A ＋ T)% = 1-48.8% =51.2%，A %= T% = 25.6%]11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：1. ①论述蛋白质的催化、代调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。
②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。
没有蛋白质，就没有生命。
12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
GSH 的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。
GSH 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH 的巯基具有还原性，可作为体重要的还原剂保护体蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质.或酶处在活性状态。
此外，GSH 的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA 或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。
13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。
答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。
沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。
变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。
14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。
答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。
②测定多肽链 N-末端和 C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。
然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。
如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。
③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。
④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。
⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。
⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。
15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。
答案：①以 RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。
②Anfinsen 发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如R NA 酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而P DI 在体外能帮助变性后的R NA 酶在2min 复性。
分子伴侣在细胞能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。
由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。
16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。
因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。
17. 概述S DS-PAGE 法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。
(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS 是阴离子，.故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都.变成杆状。
这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。
(3）蛋白质分子在 SDS-PAGE 凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行 SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
18．简述蛋白质的抽提原理和方法。
答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。
其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。
方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。