江苏大学生物化学期末总结
生化组期末总结
生化组期末总结一、学习内容回顾本学期，我们主要学习了以下几个方面的内容：1. 生物大分子的结构和功能：我们学习了蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物大分子的结构组成、生理功能及其与生态系统的关系。
通过学习，我们进一步了解了生命体的基本组成，以及生物大分子在维持生命活动中的重要作用。
2. 酶与酶促反应：我们学习了酶的结构、分类、催化原理及其在生态系统中的作用。
通过学习，我们深入理解了酶对生物体代谢过程的调控作用，以及酶在环境污染治理与修复中的应用。
3. 基因与遗传：我们学习了DNA的结构和复制、转录、翻译等过程，以及基因突变和基因表达调控等遗传学基本概念。
通过学习，我们了解了基因与遗传对生态系统中个体及种群遗传多样性和适应性的重要作用，以及基因工程在生态系统保护和资源利用中的应用。
4. 能量与物质代谢：我们学习了生物体内能量和物质的转化和代谢过程，包括糖、脂肪和蛋白质等的降解和合成。
通过学习，我们了解了生物体内能量和物质的流动与循环，以及生态系统中能量和物质的流动格局和效率。
5. 免疫与免疫调控：我们学习了免疫系统的基本原理、机制和免疫调控的分子基础。
通过学习，我们了解了免疫系统在生态适应、疾病防御和抗生物污染中的重要作用，以及生物技术在免疫调控中的应用。
二、所学知识总结与思考通过本学期的学习，我对生物化学有了更深入的认识和理解，也认识到生化与生态研究的重要性。
以下是我对所学知识的总结与思考：1. 生物大分子与生态系统：生态学的研究对象是生物与环境之间的相互关系，而生物大分子是生物体与环境之间信息传递和物质转化的基础。
蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物大分子在生命体内具有多样的结构和功能，对能量和物质的流动与转化具有重要调控作用。
例如，蛋白质通过催化酶反应调控代谢过程；核酸通过遗传信息的传递和表达调控遗传变异和适应性；多糖和脂质通过构成细胞膜和存储能量等方式调控生物体对外界环境的响应。
生物大分子与生态系统之间的相互作用是生态学研究的重要内容。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是讨论生物的化学组成和生命过程中各种化学改变的科学，是讨论生命的化学本质的科学。
也是讨论生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内讨论各种生命现象，还可以在体外讨论生命现象的某个过程。
下面是第一我为大家收集整理的生物化学学习心得总结，欢迎大家阅读。
生物化学学习心得总结篇1生物化学是一门进展很快的专业基础课，而且是进展特别快速的前沿学科，由于新理论、新学问、新技术的不断消失，使生物化学的讨论日新月异，不断有新的讨论成果产生，它的讨论范围很广，涉及整个生物界，只要有生命存在，就有生化的过程，我校所学的是医用生化，它集中了动物生化和微生物生化的学问，生化的进展促进了医学的进展，是医学课程中很重要的课程，由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而进展起来的，其内容比较抽象，缩写符号多，代谢反应错综冗杂且互相联系，理论点多、面广，因此师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。
因此，如何将这些浅显难以理解的生物化学内容形象化、详细化、生动化，是我们每一位生物化学老师应当不断探究的问题。
通过多年教学，我觉得在教学中应留意以下几个方面。
一、强化集体备课，激发群体思维对于教材中的重点及难点章节实行集体备课，在备课时要发挥骨干老师的辐射作用，开展以他们为主讲人的备课活动，在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材，注意理论和实践结合，胜利的集体备课能让全部生化老师群体受益，取长补短，互相启发，相互促进，从而保持教学多元化。
二、授课时多结合临床病例，激发同学的学习爱好生物化学较强的理论性和抽象性是同学感到生物化学枯燥及学习被动的主要缘由。
爱好是学习的动力，是力求熟悉事物的心理倾向，激发学习生物化学的爱好是特别重要的。
所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本学问与临床工作联系起来，既能激发同学的学习爱好，又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的亲密协作。
如在讲授酶时，把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。
2024年生物化学学习心得总结（2篇）
2024年生物化学学习心得总结生物化学作为现代生物学的重要分支学科，是研究生物体内分子结构和功能的科学。
在2024年的学习过程中，我加深了对生物化学的理解，掌握了一定的实验技能，并且对未来的研究方向有了更清晰的认识。
在这篇总结中，我将从学习内容、实验经验和研究方向三个方面，总结我在2024年生物化学学习中的心得体会。
一、学习内容1. 分子生物学基础知识的学习：在学习过程中，我通过系统地学习DNA、RNA、蛋白质等分子的结构、功能以及相互关系，深入理解了生物体内分子的组成和相互作用机制。
2. 代谢途径的学习：代谢途径是生物体内物质转化和能量利用的重要过程，掌握了酶的分类、活性调节的机制以及糖、脂肪和蛋白质的代谢途径，对于深入理解生命的能量来源和生物体的正常运转具有重要意义。
3. 蛋白质结构与功能的学习：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，学习了蛋白质的二级、三级和四级结构，了解了蛋白质的折叠过程和功能发挥的机制，深刻认识到蛋白质在生物体中的重要作用。
4. 生物化学实验技能的培养：学习了常用的实验操作技术，如PCR、凝胶电泳、蛋白质纯化等。
通过实验实践，我提高了实验技能，加深了对理论知识的理解和实践操作的熟练程度。
二、实验经验1. 严谨的实验计划和操作：在进行生物化学实验的过程中，我养成了严谨的实验计划和操作习惯。
在实验开始前，我仔细设计实验步骤和材料准备，确保实验操作的顺利进行；在实验过程中，我准确地进行实验记录和数据测量，确保实验结果的可靠性。
2. 团队合作和交流：在合作实验中，我学会了与同学们有效地合作和交流。
我们相互配合，互相帮助，共同解决实验中的问题。
通过与同学们的交流，我不仅拓宽了实验知识和技能，还丰富了对于生物化学实验的理解。
3. 数据处理和结果分析：在实验结束后，我对实验数据进行了仔细的处理和结果分析。
通过统计和图表的绘制，我得出了科学准确的结论，并对实验结果的意义进行了深入的思考和讨论。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是一门探讨生物体内化学变化的学科，它研究了生物体内的化学物质组成、结构和功能，是了解生命现象的重要基础。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了它的重要性和广泛应用的特点。
下面是我对生物化学学习的心得总结。
首先，生物化学学习需要扎实的化学基础。
生物化学是化学学科和生物学学科的交叉领域，因此，对于化学知识的熟悉是学习生物化学的基础。
包括有机化学、无机化学、物理化学等方面的知识。
在学习生物化学之前，我先加强了对化学基础知识的学习，理解了基本的化学原理和反应机理，从而更好地理解和应用生物化学的知识。
其次，生物化学学习需要注重实践和实验。
生物化学是一门实验性较强的学科，只有通过实践和实验，才能更深入地理解和掌握其中的知识。
在学习生物化学过程中，我积极参加实验课程，通过亲自操作和观察实验现象，更加直观地理解和记忆化学实验的过程和结论。
实验不仅可以锻炼动手能力，还可以培养分析和解决问题的能力。
再次，生物化学学习需要注重理论和实际的结合。
生物化学是一门理论性和实践性相结合的学科，在学习过程中，我认为要注重理论知识的学习和实际应用的结合。
通过学习理论知识，我可以掌握生物体内化学变化的基本原理和机制；通过实际应用，我可以将理论知识运用到实际问题中，提高解决问题的能力。
理论和实际的结合是学习生物化学的关键，只有理解了理论知识并能够将其应用到实际问题中，才能真正掌握生物化学的知识和方法。
此外，生物化学学习需要注重综合能力的培养。
生物化学是一门综合性较强的学科，它涉及多个学科领域的知识，包括有机化学、无机化学、生物学等。
在学习生物化学期间，我要注重培养自己的综合能力，包括分析问题的能力、解决问题的能力和团队合作的能力等。
通过解决生物化学问题，我不仅可以加深对知识的理解，还可以培养自己的创新思维和解决实际问题的能力。
最后，生物化学学习需要持之以恒的学习态度。
生物化学是一门知识量较大的学科，它需要我们持续不断地学习和积累。
生物化学
生物化学期末复习总结糖代谢一、糖酵解的概念：糖酵解：一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径，称为糖酵解。
乳酸发酵：在不能利用氧或氧供应不足时，人体将丙酮酸在胞液中还原生成乳酸，称为乳酸发酵。
二、糖酵解的反应过程：具体过程见书P167①~⑤为酵解途径中的耗能阶段，1Glu→2ATP，2分子3-磷酸甘油醛产生⑥~⑩为产能阶段，共产生2*2=4分子A TP糖酵解总结：1、反应部位：胞浆2、是一个不需氧的产能过程3、全程有3个不可逆反应4、产能方式和数量：方式：底物水平磷酸化净生成ATP数量：从G开始2×2-2= 2ATP从Gn开始2×2-1= 3ATP5、终产物乳酸的去路：释放入血，进入肝脏再进一步代谢：分解利用，乳酸循环（糖异生）6、两次底物水平磷酸化：⑦⑩底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程，称为底物水平磷酸化糖酵解中参与底物水平磷酸化的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶7、消耗ATP的反应：①③8、生成高能磷酸键的反应：⑥⑨含有高能磷酸键的物质：1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）9、与NADH+H+有关的反应⑥⒒无氧酵解中参与丙酮酸被还原为乳酸的NADH产生于无氧酵解第⑥步：由3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸的过程。
10、糖酵解的三个关键酶※：1、E1:己糖激酶2、E2:磷酸果糖激酶-13、E3: 丙酮酸激酶三、己糖激酶：哺乳类动物体内已发现有4种己糖激酶同工酶，分别称为Ⅰ至Ⅳ型。
肝细胞中存在的是Ⅳ型，称为葡萄糖激酶。
它的特点是：①对葡萄糖的亲和力很低；②受激素调控，对葡糖-6-磷酸的反馈抑制并不敏感。
它这些特性使葡萄糖激酶对于肝维持血糖稳定至关重要，只有当血糖显著升高时，肝才会加快对葡萄糖的利用，起到缓冲血糖水平的调节作用。
四、磷酸果糖激酶-1：催化的产物是反馈激活剂，体内唯一的正反馈。
生物化学期末重点总结
生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。
此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布（D-构型，L-构型）氨基酸的主要性质：（旋光特性、紫外吸收，两性解离）蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由若干相邻的二级结构单元（α螺旋，β折叠，β转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。
生化期末知识总结
生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内物质的组成、结构和特性，以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中，我们需要掌握大量的知识点，包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结，希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物，通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中，我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点：1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多，主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中，根据化合物结构的不同特点，可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中，常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名，如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的，如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系，如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关，主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应，如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质，如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响，如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质，也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛，包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点：1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质，根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
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生物化学期末总结第一章蛋白质一，名词解释1，肽键：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2，蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象,3，肽平面：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3，蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4，蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
二，问答1，蛋白质二级结构主要有哪些形式？简述α-螺旋结构特征？答：（1）α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲（2）①右手螺旋结构，（3.613），螺距为0.54nm。
②维持其结构稳定的化学键是链内氢键，其方向与螺旋轴平行。
③侧链基团影响螺旋的稳定性2，蛋白质有哪些性质答：①蛋白质具有两性电解质的性质②蛋白质具有高分子化合物的胶体性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固④蛋白质的紫外吸收⑤蛋白质的呈色反应（茚三酮反应双缩脲反应酚试剂反应）2，将等电点分别为4.7（A）和5.6（B）的两种蛋白质溶解于PH 为8.6的缓冲溶液中，A和B蛋白质分别带何种电荷？并比较带电荷的多少？答：①因为A,B的等电点均小于该溶液PH，所以A,B均带正电荷②因为A 的等电点偏离该PH更远，所以A 所带的电荷更多第二章核酸一，名词解释1，核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列2，Tm: 变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(melting temperature, Tm)。
其大小与G+C含量成正比。
3，增色效应：DNA变性后其溶液的紫外吸收作用增强的现象4，核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
二，问答1，DNA的双螺旋结构特征：答：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
螺旋直径为2nm，形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)相间。
②碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; G C）。
③相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。
2，核酸有哪些性质答：①核酸是具有酸性的生物大分子②核酸分子在紫外260nm出有强烈吸收③核酸的变性是双链解离得过程④核酸的变复性是分子杂交的技术的基础3，DNA与RNA组成上的区别：答：①戊糖的不同：DNA是脱氧核糖，RNA是核糖②碱基的不同：DNA碱基有A,T.C,G RNA碱基有A,U,C,G③DNA是双螺旋结构RNA是单链4，RNA主要分哪几类？其功能如何？答：①mRNA:从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成②tRNA：是蛋白质合成的结合器分子③rRNA:参与蛋白质合成的场所核糖体的组成④其他小分子RNA及RNA组学第三章酶一．名词解释1，活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
2，必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
3，Km：米氏常数，等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
4，酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
二，问答1，简述酶的作用特点答：（一）酶促反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性（三）酶促反应的可调节性2，影响酶促反应的因素有哪些答：影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
3，何为竞争性抑制？简述其特点？并举一例说明其在药物学上的应用？答：㈠抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
㈡①I与S结构类似，竞争酶的活性中心；②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；③动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。
㈢①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶②磺胺类药物的抑菌机制,4，如果一酶促反应其[S]=1/2Km,则V值应等于多少答：因为V=(Vmax ×〔S〕) ∕(Km+〔S〕)所以当[S]=1/2Km时，V=1∕3第四章糖代谢和生物氧化一，名词解释1，糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。
2，糖酵解途径：由葡萄糖或糖原分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径3，糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
4，氧化磷酸化：指作用物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成H2O 并释放能量的同时，偶联ADP磷酸化生成ATP的过程5，呼吸链：是指存在于线粒体内膜上，由一系列具有传递氢或电子的酶和辅酶构成的氧化还原连锁反应体系二，问答1，葡萄糖彻底氧化分解经过哪些途径？关键酶有哪些？并指出其产物？答：㈠①第一阶段：酵解途径————己糖激酶（HK）磷酸果糖激酶-Ⅰ(PFK1) 丙酮酸激酶（PK）②第二阶段：丙酮酸的氧化脱————丙酮酸脱氢酶复合体③第三阶段：三羧酸循环————羧柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶④第四阶段：氧化磷酸化㈡产物：H2O CO2 ATP2，何为血糖？指出其来源和去路？答：⑴指血液中的葡萄糖⑵来源：①食物中的糖类物质经消化吸收入血，是血糖的主要来源②肝糖原分解成葡萄糖入血，是空腹时血糖的直接来源③非糖类物质通过糖异生转化成葡萄糖，以补充血糖去路：①氧化分解供能，是血糖的主要去路②通过糖原合成合成为肝糖原，肌糖原③通过磷酸戊糖途径合成为其他糖类④通过脂类，氨基酸代谢转化成脂肪，氨基酸3，糖原合成与分解的关键酶？并指出其作用特点？答：⑴合成：糖原合酶分解：糖原磷酸化酶⑵这两种关键酶的重要特点：* 它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。
* 它们都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。
4，试比较生物氧化和体外氧化的异同点？答：⑴相同点♦生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。
♦质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。
⑵不同点①生物氧化♦是在细胞内温和的环境中（体温，pH接近中性），在一系列酶促反应逐步进行，能量逐步释放有利于有利于机体捕获能量，提高ATP生成的效率。
♦进行广泛的加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。
②体外氧化* 能量是突然释放的* 产生的CO2、H2O由物质中的碳和氢直接与氧结合生成。
第五章脂代谢一，名词解释1，脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2，必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸3，多酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。
二，问答1，硬脂酸（C18）彻底氧化分解经过哪些阶段？指出其关键酶？其终产物为何？答：⑴①脂肪酸的活化②脂酰CoA转运进入线粒体③脂肪酸的β氧化⑵关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ⑶终产物：8分子乙酰CoA，7分子NADH+H+，7分子FADH2 2，血浆脂蛋白分几大类？指出各种脂蛋白的功能？答：⑴乳糜微粒（CM）极低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）⑵CM ：运输外源性三酰甘油及胆固醇酯的主要形式VLDL:运输内源性三酰甘油的主要形式LDL：是运输肝脏合成的内源性胆固醇及其脂的主要形式HDL：是逆向运输胆固醇，由肝外组织入肝内代谢的主要形式3，试比较胆固醇，酮体，脂肪酸合成的部位，原料，及关键酶？答：⑴胆固醇：①合成部位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝（最强）、小肠为主。
②原料：乙酰CoA，NADPH+H+，ATP ③关键酶：HMG-CoA还原酶⑵酮体：①合成部位：肝细胞线粒体②原料：乙酰CoA ③关键酶：HMG-CoA合酶（β-羟-β-甲戊二酸单酰CoA）⑶脂肪酸：①合成部位：肝（主要）、脂肪等组织②原料：乙酰CoA、ATP供能、NADPH供氢③关键酶：乙酰CoA羧化酶第六章氨基酸一，名词解释1，转氨基作用：是指氨基酸在转氨酶的作用下，将其α-氨基转移至另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变成相应的α-酮酸酸的过程2，必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：苏氨酸，赖氨酸，蛋氨酸，结氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，亮氨酸，异亮氨酸3，蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未吸收的氨基酸的分解作用二，问答1，丙氨酸彻底氧化分解经过哪些途径？终产物是什么？（仅供参考）答：⑴①首先丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉，这步反应产生2分子的NADH，相当于生成5分子ATP。
②2分子氨经尿素循环合成尿素需消耗4分子ATP。
③2分子丙酮酸脱氢氧化形成乙酸CoA，同时生成2分子NADH，相当于生成5分子ATP。
④2分子乙酸CoA进入三疑酸循环产生20分子ATP。
所以2分子丙氨酸彻底氧化并以CO2和尿素形式排出体外，共产生26分子ATP。
⑵终产物：CO2,H2O,尿素，ATP2，氨基酸的来源和去路？答：⑴来源：①外源性氨基酸——由食物蛋白质经消化而被吸收的②内源性氨基酸-——由体内蛋白质降解而产生的③体内合成的体内合成的非必需氨基酸⑵①合成蛋白质或多肽②参与含N化合物的合成③参与非必需氨基酸的合成④进入氨基酸的分解代谢，转化成糖，脂肪，氧化供能⑤自尿液排除一部分3，血氨的来源和去路，并指出氨在血浆中的运输形式？答：⑴来源：①氨基酸的脱氨和胺类物质的分解②肠道细菌的腐败作用和尿素的分解③肾小管上皮细胞对谷氨酰胺的水解⑵去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②通过α-酮酸在氨基化合成非必需氨基酸或其它含氮化合物③氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺④由肾小管分泌的氨与尿液中H+结合，以铵盐的形式的排除体外⑶血氨在血浆中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式进行运输。