酶改性基本理论
研究酶改性技术对食品中多糖的改性效果
研究酶改性技术对食品中多糖的改性效果多糖是一类重要的生物大分子，在食品工业中具有广泛的应用。
然而，多糖的结构特性导致其在食品加工过程中可能出现一些问题，如黏性过高、溶解性差等。
为了改善多糖的性质，研究人员尝试利用酶改性技术对多糖进行改性。
酶改性技术是一种绿色、温和的改性方法，通过酶的特异性作用，可以在不破坏多糖结构的情况下改善其性质。
本文旨在探讨酶改性技术对食品中多糖的改性效果。
首先，酶改性技术在多糖改性中起着至关重要的作用。
酶是一种特异性生物催化剂，可以在较温和的条件下对多糖进行特异性作用，改变其结构和性质。
目前常用的多糖酶包括纤维素酶、淀粉酶、葡聚糖酶等。
这些酶在多糖改性过程中可以裂解多糖的聚合链、改变其分子结构，从而改善多糖的性质。
例如，纤维素酶可以裂解纤维素中的β-1,4-糖苷键，降低纤维素的结晶度，提高其溶解性和黏度，从而改善食品的口感和质地。
其次，酶改性技术对多糖的改性效果主要取决于酶的种类、用量、作用时间和温度等因素。
不同种类的酶对多糖的改性效果有所不同。
以淀粉为例，α-淀粉酶可以降低淀粉的粘性和黏性，增加淀粉的泡化性，改善食品的口感；而β-淀粉酶则可以降低淀粉的冷却后再结晶速度，减少淀粉的老化速度，延长食品的保质期。
在实际应用中，研究人员需要根据食品的特性和需求，选择合适的酶种类和条件，以达到最佳的改性效果。
此外，酶改性技术在食品工业中的应用也受到了广泛关注。
随着人们对食品品质和安全性要求不断提高，传统的食品加工工艺已经不能满足市场需求。
酶改性技术作为一种绿色、温和的改性方法，可以有效改善食品的质地、口感和营养价值，提高食品的竞争力。
近年来，不少食品企业已经开始引入酶改性技术，用于改善产品品质，推动食品产业的转型升级。
总的来看，酶改性技术对食品中多糖的改性效果具有重要意义。
通过合理选择酶种类和条件，可以有效改善多糖的性质，提高食品的品质和市场竞争力。
未来，随着酶改性技术的不断发展和完善，相信其在食品工业中将有更广泛的应用前景。
酶工程学-第七-十周酶改性理论
（四）酶的活性中心
• 活性中心 活性中心的必需基团 活性中心以外的必需基团
必需基团：
活性中心：底物结合部位 + 催化部位
1. 酶分子结合部位
酶分子中与底物结 合的部位或区域。
2. 催化部位
• 酶分子中促使底物发生化学变化的 部位。 • 通常将酶的结合部位和催化部位总 称活性部位或活性中心 • 结合部位决定酶的专一性；催化部 位决定酶所催化反应的性质。
二、Michaelis-Menten方程(1913年)
E+S↔ ES → E+P
快速平衡法
Ks k
V=
Vmax [S] C + [S]
根据实验数据推导
M-M思路：
M-M思路：
存在的问题 :
反应中只有一个中间复合体，反应的第一步是可逆反应，并保 持始终；
反应的第二步是限速步骤，ES分解生成P的速率不足以破坏E 和ES之间的快速平衡，k2>>k3； [S] =[S]0； 酶在反应中不被消耗，酶守恒公式：[E]t=[E]+[ES] ； [P]接近于零，因此米-曼氏方程只适用于反应的初速率。
胰凝乳蛋白酶 N—芳香—C
N—Ala—C
N—Lys—C Arg
胰弹性蛋白酶
63
3.调控部位：
酶分子中存在一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位， 从而引起酶分子空间构象的变化对酶起激活或抑制作用。
4.必需基团
5.活性中心的特点
1. 酶的活性部位是由处于多肽 链上不同部位的氨基酸残 基组成。
第六节 酶活性的调节
• FDA,FMN在脱氢酶催化的氧化还原反应中起电子和质子传递体的作用。
辅酶/辅基的作用特点——举例（3）
酶改性对面筋性质及加工特性的影响研究
酶改性对面筋性质及加工特性的影响研究1. 引言面筋是面粉中的一种蛋白质，在面制品的加工中起到了重要的作用。
然而，传统面筋的性质和加工特性对于某些产品的制作来说可能存在一些限制，因此需要对面筋进行改性以满足特定需求。
近年来，酶改性作为一种有效的面筋改性方法，受到了广泛关注。
本文旨在探讨酶改性对面筋性质及加工特性的影响。
2. 酶改性的原理及方法酶改性是通过加入特定的酶来改变面筋中的蛋白质结构，从而改变其性质和加工特性。
常用的酶包括谷氨酰解氨酶、蛋白酶和转酯酶等。
这些酶能够切割面筋中的蛋白质链，形成新的结构，使其具有更好的弹性、流变性和吸水性等特性。
3. 酶改性对面筋性质的影响3.1 弹性和拉伸性酶改性可以显著提高面筋的弹性和拉伸性，使其在面制品的加工过程中更加柔韧。
研究表明，酶改性面筋的弹性模量和抗拉强度明显高于传统面筋，这对于制作高筋面点来说尤为重要。
3.2 流变性酶改性可以改善面筋的流变性，使其在加工过程中更易操作。
研究发现，酶改性面筋的黏度和流变学特性得到了显著改善，这使其在面团混合、成型和加工过程中更易变形，提高了生产效率。
3.3 吸水性酶改性面筋的吸水性较传统面筋更好。
这是由于酶改性使得部分蛋白质链断裂，增加了其表面积，从而提高了面筋的吸水能力。
这对于制作高水分面制品如馒头、饺子等具有重要意义。
4. 酶改性对面筋加工特性的影响4.1 发酵性能酶改性面筋的发酵性能得到了显著改善。
研究发现，酶改性面筋的发酵速度更快，发酵量更大，使得面制品的体积更大、口感更松软。
4.2 烘焙性能酶改性面筋在烘焙过程中表现出更好的膨松性和保水性。
研究表明，酶改性面筋的体积增加率和保水率较传统面筋分别提高了20%和15%，使得面包等烘焙产品更加松软可口。
5. 结论酶改性是一种有效的面筋改性方法，能够改善面筋的性质和加工特性。
酶改性使得面筋具有更好的弹性、流变性和吸水性等特性，对于不同类型的面制品制作都具有积极的影响。
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用蛋白质是生物体中最重要的营养成分之一，对于人体的生长发育、免疫功能和代谢调节起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中常常受到诸多因素的影响，如热处理、酸碱性、氧化等，导致其功能性下降或失活。
因此，研究蛋白质的功能性改性已成为食品工程领域的重要课题之一。
蛋白质的功能性主要包括胶凝性、乳化性、发泡性、稳定性等，在食品加工中起到重要的作用。
目前，一些研究通过改变蛋白质的结构和性质，以提高其功能性和稳定性。
常见的蛋白质功能性改性方法包括酶法、物理法和化学法等。
下面将介绍其中几种常见的方法及其应用。
酶法改性：酶法改性是利用特定的酶对蛋白质进行酶解、交联、脱磷酸化等处理，从而改变其结构和性质。
例如，利用蛋白酶对鱼肉蛋白进行酶解处理，可以提高其胶凝性和乳化性，改善鱼肉制品的质地和口感。
物理法改性：物理法改性是通过物理手段改变蛋白质的结构和性质。
常见的物理法包括高压处理、超声波处理、微波处理等。
例如，利用高压处理可以改善蛋白质的溶解性和胶凝性，提高食品的质地和稳定性。
化学法改性：化学法改性是通过化学反应改变蛋白质的结构和性质。
常见的化学法包括酸碱处理、醛基化、酯化等。
例如，利用酸碱处理可以改变蛋白质的异构结构，增强其胶凝性和稳定性。
蛋白质功能性改性的研究与应用已取得了很多成果。
一方面，功能性改性可以提高蛋白质在食品制造过程中的稳定性和质量；另一方面，蛋白质功能性改性也为食品创新提供了新的思路和方法。
以乳化性改性为例，乳化性是蛋白质常见的功能之一，对于食品的质地和口感起到重要的作用。
研究发现，通过改变蛋白质的结构和性质，可以提高其乳化性能。
例如，利用酶法改性可以增加蛋白质的亲水性，使其更易于乳化；利用物理法改性可以增加蛋白质的分子量和稳定性，提高乳化性能。
在实际应用中，蛋白质功能性改性已广泛应用于食品行业。
例如，利用改性蛋白质可以制备出更加稳定的乳化液，用于制作乳饮料、酱料等；利用改性蛋白质可以增加食品的黏度和质地，用于制作肉制品、面制品等。
研究酶改性技术对食品中蛋白质结构的改变
研究酶改性技术对食品中蛋白质结构的改变酶改性技术是一种广泛应用于食品工业的技术，通过对蛋白质进行化学或生物学改变，以改善食品的质地、口感和营养价值。
在食品加工过程中，酶改性技术已经被证明是一种有效的方法，可以改变食品中蛋白质的结构，从而提高其功能性和稳定性。
蛋白质是构成食品的重要组成部分，也是人体生长发育和维持正常生理功能所必需的营养物质。
在食品加工过程中，蛋白质的结构可能会发生变化，导致食品的品质下降。
酶改性技术能够通过改变蛋白质的结构，使其在加工和储存过程中更加稳定，从而提高食品的品质和营养价值。
在酶改性技术中，最常用的酶包括蛋白酶、酶解脂肪酶和多糖酶等。
这些酶可以通过特定的条件和方法，对食品中的蛋白质进行特定的作用，从而改变其结构和性质。
例如，蛋白酶可以裂解蛋白质的肽键，使其分子量降低，从而改善食品的口感和可溶性；酶解脂肪酶可以降解食品中的脂肪，改善其保存稳定性；多糖酶可以降解食品中的多糖，增加其可溶性和稳定性。
通过酶改性技术，可以实现对食品中蛋白质结构的有针对性调控。
研究表明，酶改性技术可以改变食品中蛋白质的构象、功能性和组成，从而提高其加工性能和营养价值。
例如，酶改性技术可以使蛋白质在酸性条件下更加稳定，抑制氧化和失活反应；还可以改善蛋白质的抗氧化性和乳化性，增加食品的口感和口感。
此外，酶改性技术还可以改变食品中蛋白质的亲水性和疏水性，影响其在食品体系中的作用机制。
通过对蛋白质结构的改变，可以调控食品的黏度、流变性和口感，进而满足消费者对食品品质和口感的需求。
因此，酶改性技术对食品加工行业具有重要意义，可以帮助食品生产企业提高产品质量和竞争力。
然而，酶改性技术对食品中蛋白质结构的改变也存在一些挑战和限制。
首先，在酶改性技术的应用过程中，需要选择适当的酶种和工艺条件，以实现对蛋白质结构的有效调控。
此外，酶改性技术可能会导致蛋白质的部分失活或聚集，降低其功能性和生物活性。
因此，在使用酶改性技术时，需要综合考虑蛋白质的结构和性质，以避免不必要的损失和影响。
提高酶活的方法
提高酶活的方法
一、酶的结构优化
1.酶的改造：通过遗传工程手段对酶的基因进行改造，引入突变体或
构建新的酶，以增加酶的催化活性和稳定性。
2.酶的化学改性：通过化学方法引入化学修饰剂，如PEG、获得修饰
基团、金属离子等，改变酶的空间构型，提高酶的催化效率和稳定性。
3.酶的固定化：将酶固定在固相载体上，形成固定化酶，可以提高酶
的稳定性和重复使用性。
二、酶的参数优化
1.温度优化：通过优化反应温度，找到适合酶活性的最佳工作温度，
提高酶的活性。
2.pH值优化：通过控制反应体系的pH值，找到适合酶催化的最佳pH 值，提高酶的活性。
3.底物浓度优化：通过调整底物浓度，使酶催化反应在酶的饱和浓度
下进行，提高酶的活性。
4.酶的浓度优化：通过调整酶的浓度，使酶与底物的摩尔比达到最佳
比例，提高酶的活性。
三、酶的环境优化
1.协同作用：将多个酶的作用进行协同，使其在反应体系中相互促进，提高整体的反应效率。
2.辅酶或辅因子添加：给予酶所需的辅酶或辅因子，如辅酶NADH、
辅因子腺苷酸二磷酸（ATP）等，增加酶的催化活性。
3.培养条件优化：通过优化微生物培养条件，如培养基成分、培养温度、培养时间等，提高酶产量和活性。
4.抑制剂或激活剂的添加：通过给予酶所需的抑制剂或激活剂，调节
酶的活性，增加催化活性。
总的来说，提高酶活的方法包括酶的结构优化、酶的参数优化和酶的
环境优化。
通过改造酶的结构、优化酶的参数和环境，可以提高酶的活性、稳定性和催化效率，从而促进酶的应用和产业发展。
酶工程第五章酶改性的基本理论——酶的结构及其与催化特性的关系2精品文档129页
第五章 酶改性的基本理论
——酶的结构及其与催化特性的关系 第一节 酶的化学组成 第二节 酶的化学结构 第三节 酶的空间结构 第四节 酶的活性中心 第五节 酶的结构与催化特性的关系
3
第一节 酶的化学组成
蛋白类酶 蛋白质 酶
核酸类酶 RNA
酶蛋白 酶RAN
氨基酸（20种） 核苷酸（4种）
4
一、蛋白类酶的基本组成单位——氨基酸
1
常用的方法: 酶分子修饰（enzyme molecule modification） 酶分子定向进化（enzyme molecule directed evolution） 酶固定化（enzyme immobilization） 酶非水相催化（enzyme catalysis in non-aqueous phase）
铁卟啉是一些氧化酶（如过氧化氢酶、过氧化物酶等）的辅助因子。 它通过共价键与酶蛋白牢固结合 。
(4)硫辛酸
硫辛酸全称为6,8-二硫辛酸。它在氧化还原酶的催化作用中，通过 氧化型和还原型的互相转变而起传递氢的作用 。
(5)核苷三磷酸(NTP)
腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)、鸟苷三磷酸(CTP)、胞苷三磷酸(CTP)、 尿苷三磷酸(UTP)等。它们是磷酸转移酶的辅助因子。
传递电子、原子或 某些化学基团
全酶 holoenzyme
酶蛋白 + 辅因子（cofactor） 酶RNA + 辅因子（cofactor）
有催化活性
无催化活性
10
1. 无机辅因子
无机辅助因子主要是指各种金属离子，尤其是各种二价 金属离子。
（1）镁离子 镁离子是多种酶的辅助因子，在酶的催化中起 重要作用。例如，各种激酶、柠檬酸裂合酶、异柠檬酸脱氢 酶、碱性磷酸酶、酸性磷酸酶、各种自我剪接的核酸类酶等 都需要镁离子作为辅助因子。
研究酶改性技术对食品中多糖的改性效果
研究酶改性技术对食品中多糖的改性效果
多糖是一类具有重要生物学功能和广泛应用领域的生物大分子，在食
品工业中起着重要作用。
然而，多糖在食品中常常存在结构复杂、功能单一、稳定性差等问题，限制了其在食品加工和功能性食品开发中的应用。
因此，如何对多糖进行改性，提高其在食品中的稳定性和功能性，一直是食品科学领域的研究热点之一。
酶改性技术作为一种绿色、温和的多糖改性方法，受到了广泛关注。
酶作为一种生物催化剂，具有高效、专一和温和等特点，可以在较温和的条件下，对多糖进行选择性水解、缩合、修饰等改性反应，从而改善其性质和功能。
本文旨在探讨酶改性技术对食品中多糖的改性效果，并对其在食品工业中的应用前景进行展望。
首先，我们将介绍多糖在食品中的应用及其存在的问题。
随后，我们
将详细介绍酶改性技术的原理和方法，包括酶的选择、作用机制、反应条件等方面。
接着，我们将着重讨论酶改性技术对多糖结构和性质的影响，以及不同酶对多糖改性效果的比较。
最后，我们将展望酶改性技术在食品工业中的应用前景，探讨其在功能性食品、植物肉等领域的潜在应用价值。
通过本文的研究，我们可以更加深入地了解酶改性技术对食品中多糖
的改性效果，为多糖的功能性改性提供新思路和方法，促进食品工业的发展和创新。
同时，本文的研究也有助于推动酶改性技术在食品工业中的应用，
为开发更多高附加值的食品产品提供技术支持和科学依据。
希望通过我们的努力，可以为食品科学领域的发展贡献一份力量，为人类创造更加美味、安全和营养的食品。
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蛋白类酶的分类原则
氧化还原酶(oxidoreductases) 转移酶(transferases) 水解酶(hydrolases) 裂合酶(lyases) 异构酶(isomerases) 连接酶(ligases)或合成酶(synthetases)
★★ 国际系统分类法及编号（EC编号）
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA 的催化活性，并命名这一类酶为 ribozyme（核酶），2人共同获1989年 诺贝尔化学奖。
具有催化作用的 一类蛋白质 ——蛋白质酶类
有自剪切或催 化功能的核酸
※Koshland将酶分子的氨基酸残基分为四类： (1)接触残基：它们与底物接触、参与底物的 化学转变。此类氨基酸残基的一个或几个原 子与底物分子中一个或几个原子的距离都在 一个键距离 (1.5～2埃)之内。它们的侧链，起 与底物结合作用的称为结合基团；起催化作 用的称为催化基团。有时结合基团也参与催 化作用，不能绝对区分。这些残基中的一些 有时可能也起辅助残基的作用。
(4)非贡献残基： 除了上述三类酶的必需基团外，酶分 子上其余的氨基酸残基都可称为非贡献残基或非必需 基团。它们对酶活性显示不起作用，可以由其它氨基 酸残基代替，且在酶分子中占很大比例。
例如，木瓜蛋白酶的三分之二的氨基酸残基是非贡献
残基。当然，它们也可能在免疫、酶活性调节、运输
转移、防止降解、种系发育的物种专一性等方面起作
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
酶活性中心示意图
S-S
底物
肽链
活性中心外 必需基团
结合基团
活 性
中
心
必
催化基团
需 基
团
活性中心
1.接触残基
（ R1、R2、R6、R8、R9、 R163、R164，R165）
2.辅助残基
（ R4 ）
3.结构残基
(Rl0、R162，R169 ）
锌离子(Zn2+):是各种金属蛋白酶的辅助因 子。
铁离子(Fe2+)、铜离子(Cu2+)、锰离子 (Mn2+)、钙离子(Ca2+)。
（二）有机辅助因子
烟酰胺核苷酸（NAD+和NADP+） 黄素核苷酸（FMN和FAD） 铁卟啉 辅酶Q 辅酶A 生物素等等
4、酶的活性中心
核酸类酶（R-酶）的基本组成单 位——核苷酸
从酶的组成来看，有些酶仅由蛋白 质或核糖核酸组成——单成分酶；
有些酶除了蛋白质或核糖核酸以外， 还需要有其他非生物大分子（辅助 因子）成分——双成分酶。
全酶=酶蛋白（或酶核糖核酸） + 辅助因子
全酶的结构与分子组成
(一)无机辅助因子
镁离子(Mg2+):多种酶的辅助因子，在酶的 催化中起重要作用。eg:柠檬酸裂合酶、异 柠檬酸脱氢酶。
4.非贡献残基
(R3、R5、R7 ）
酶分子中各种残基的作用
第二节 酶的分类和命名
酶的分类
按化学组成不同，酶可以分为两大类 别。
主要由蛋白质组成的酶称为蛋白类酶 （P酶）；
而主要由核糖核酸组成的酶称为核酸 类酶（R酶）。
（一）蛋白类酶的分类与命名
习惯命名法
1.依据底物来命名（绝大多数酶）： 淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶
(2)辅助残基：它们不与底物接触，而是在使 酶与底物结合及协助接触残基发挥作用方面起 作用。
上述两类残基构成酶的活性中心。
(3)结构残基：它们在维持酶分子正常三维构 象方面起重要作用。它们与酶活性相关，但不 在酶活性中心范围之内，属于酶活性中心外的 必需基团。
上述三类残基统称为酶的必需基团，若被其 它氨基酸残基取代，往往造成酶失活。
2.依据催化反应的性质命名： 水解酶、转氨酶
3.结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶。 4.有时加上酶的来源
胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
缺点：一酶多名，写出反应难等。
国际系统命名法（1961年，国际酶 学委员会）
底物+反应性质(类型)+酶
例子：乙醇脱氢酶（推荐名）
乙醇：NAD+氧化还原酶（系统名）
乙醇+NAD+ 乙醛+NADH+H+ （反应）
1982年美国Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性.
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究核糖核酸酶P－RNaseP （由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中 的RNA具有核糖核酸酶P的催化活性，而蛋白质部 分确没有。
用。
结合基团
酶蛋白
活性中心
必需基团
活性中心外
非必需基团 非贡献残基
接触残基
辅助残基 结构残基
催化基催 化 基团；
* 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
（一）酶活性中心的概念
酶分子上只有少数氨基酸残基与催化活性直接相 关，这些氨基酸残基集中的、与酶活性相关的区 域称作酶的活性中心，亦称作活性部位。这些氨 基酸残基往往分散在相距较远的氨基酸顺序中， 有的甚至分散在不同的肽链上。
枯草杆菌蛋白酶： Ser221 ，His64；
胰凝乳蛋白酶：Ile16，His57，Asp102，Lys194，Ser195
———核酶
Sumher＆Northrop纯化得到脲 酶结晶而荣获1946诺贝尔奖
绝大多数的酶属于此类酶。
1982年
四膜虫的26SrRNA均能自我剪接 形成成熟的rRNA。
Cech＆Altman获 1989诺贝尔奖
核酶的发现，是对酶概念的重要发展。
2.酶的化学组成
蛋白类酶(p-酶)的基本组成单位 ——氨基酸
第二章 酶学基础
第一节 酶的化学本质
1.酶大多数是蛋白质
酶经酸水解的产物是氨基酸； 凡能使蛋白质变性的因素也能使酶变
性； 酶存在两性解离和等电点的性质； 和蛋白质一样不能透过半透膜；
胰凝乳蛋白酶
溶菌酶
少部分酶是核糖核酸
1982年，Cech和Altman 等人发现RNA 具有生物催化活性。