生化生物化学名词解释问答重点知识总结
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。
肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。
也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。
分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。
其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
生物化学名词解释和问答重点
名词解释1)蛋白质变性: 在某些物理或化学因素作用下, 蛋白质得空间结构受到破坏, 从而导致其理化性质得改变与生物活性得丧失, 称蛋白质变性。
2)蛋白质得一级结构：在蛋白质分子中, 从N-端至C-端得氨基酸排列顺序及其连接方式称为蛋白质得一级结构。
3)核苷酸: 核苷或脱氧核苷中得戊糖得羟基与磷酸脱水后形成磷脂键, 构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA得一级结构: 指DNA分子中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端得排列顺序。
5)维生素: 一类维持人体正常生理功能所需得必需营养素, 就是人体内不能合成或合成量甚少, 必须有食物供给得一类低分子有机化合物。
6)全酶: 结合酶由蛋白质部分组成, 前者称为酶蛋白, 后者称为辅助因子, 酶蛋白与辅助因子结合后形成得复合物称为全酶。
7)酶得活性中心: 酶分子中得必需基团在其一级结构上可能相差甚远, 但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构, 这些基团可彼此靠近, 形成具有特定空间结构得区域, 能与底物分子特异结合并催化底物转换为产物, 这一区域称为酶得活性中心。
8)竞争性抑制作用: 竞争性抑制剂（Ι）与酶得底物结构相似, 可与底物分子竞争酶得活性中心, 从而阻碍酶与底物结合形成中间产物, 这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
9)生物氧化: 有机化合物在体内进行一系列氧化分解, 最终生成CO2与H2O并释放能量得过程称为生物氧化。
10)氧化磷酸化: 代谢物脱下氢, 经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量, 偶联驱动ADT磷酸化生成ATP得过程, 称为氧化磷酸化。
11)底物水平磷酸化: 在底物被氧化得过程中, 底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键）, 由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）得过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链得作用无关, 以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原子（2H）通过多种酶与辅酶所催化得连锁反应逐步传递, 最终与氢结合生成水, 同时释放能量, 这个过程在细胞线粒体进行, 与细胞呼吸有关, 故将此传递链称为呼吸链。
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学名词解释和问答
1 核酸的杂交：热变性后DNA 片段并不能回到原来的结构状态，这是因为各片段之间只要有一定数量的碱基彼此互补，就可以重新形成双螺旋结构，碱基不互补的区域形成突环，不同的变性DNA之间发生了杂交。
2 核苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。
3 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终于氧结合生成水，这样的电子或氢原子传递体系称为呼吸链或电子传递链。
4：氧化磷酸化作用：在第五被氧化过程中伴随有ADP磷酸化生成A TP的作用。
5 底物水平磷酸化：在底物被氧化过程中底物分子中形成高能磷酸键，由此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的作用。
6解偶联剂：能使氧化和磷酸化偶联作用接触的化合物。
7 反馈抑制：在反应体系中最终产物对起始反应得酶活性的抑制作用。
8 别构调节：别构剂于酶蛋白别构部位产生非共价键结合，使酶蛋白分子发生构象改变，从而影响酶活性及相应的代谢途径。
9 细胞水平代谢调节：通过细胞内酶的结构和含量的变化而调节物质代谢过程。
10 激素水平代谢调节：机体内外环境变化后，高等生物的内分泌细胞分泌一定的激素，激素通过受体对其他细胞发挥代谢调节作用。
11 三羧酸循环：从柠檬酸开始经过一系列的脱氢脱羧将乙酰辅酶A彻底氧化为水合二氧化碳的过程。
12 启动子：RNA聚合酶识别DNA模板上的特异起始部位，并形成牢固结合。
13 同工酶：催化相同的化学反应但分子结构和组成不同的酶。
14 增色效应：核酸变性后紫外吸收明显增加的现象。
15 SD序列：细菌mRNA 起始密码子AUG上游10个碱基左右处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA3’端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。
16 糖异生：非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在向相应酶催化作用下，绕过糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解的其他酶生成葡萄糖的途径。
1．简述米氏常数的意义。
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？3．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？4．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义5．简述尿素循环的基本过程及发生部位6.DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？7．氨中毒原理8为什么用反应初速度表示酶活力？9什么是蛋白质的变性,引起蛋白质变性的因素有哪些?10何谓氧化磷酸化作用？NADH呼吸链中有个氧化磷酸化偶联部位？11为什么说“三羧酸循环”是三大类物质代谢的枢纽？1．简述米氏常数的意义。
生化生物化学问答(1)重点知识总结
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
生化生物化学名词解释(4)重点知识总结
生化名解···吐血推荐1.肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。
2.等电点:在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为等电点。
3.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，谷胱甘肽的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态；谷胱甘肽的巯基还有嗜核特性，能与外源性致癌剂或药物结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性作用。
4.模体:在蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，称为模体。
5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
6.亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质亚基。
7.蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。
变性过程中二硫键及非共价键被破坏，而肽键不断裂，一级结构不变。
蛋白质变性后，溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
8.盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
9.DNA的变性和复性、Tm10.增色效应11.核小体11.核酸分子杂交12.酶的必需基团、活性中心13.酶原14.单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等均属此列。
结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。
辅助因子是金属离子和小分子有机化合物。
酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
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第一章蛋白质的结构和功能★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒。
基本组成单位：氨基酸。
★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。
★氨基酸的通式：，氨基酸的连接方式：肽腱。
★氨基酸的分类：非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met亚氨基酸：脯氨酸Pro★谷胱甘肽（GSH）由哪三个氨基酸残基构成？有何生理功能？GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
GSH的巯基具有还原性。
★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp, Tyr ，因此在280nm 波长附近有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度成正比关系，故可用作蛋白质的定量测定。
★茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成蓝紫色化合物，该蓝紫色化合物在570nm 波长处有最大吸收，由于此吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可用于氨基酸的定量分析。
★蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。
稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。
此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。
主要稳定因素：氢键、离子键。
★α-螺旋（α-helix）：①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。
③氢键是稳定α-螺旋的主要化学键。
④肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧。
★β-折叠(β-sheet,β-pleated sheet)：①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状。
②氢键是稳定β-折叠的主要化学键。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。
④氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。
★蛋白质一级结构与功能的关系：一，蛋白质一级结构是空间结构的基础，蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。
二，相似的一级结构有相同或相似的生物学功能，三，一级结构关键部位的改变影响其生物学活性。
如：由于基因上遗传信息的突变，血红蛋白上β亚基N端的第6位氨基酸残基发生了改变，Glu→Val,转变为镰刀状红细胞。
■■〔大题目〕■■：什么是蛋白质的变性(protein denaturation)？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？有哪些应用？天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。
变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。
物理因素：加热，加压，脱水，搅拌，振荡，紫外线照射，超声波的作用等化学因素：强酸，强碱，有机溶剂，尿素，重金属盐，生物碱试剂等性质的改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
蛋白质变性后，疏水基团暴露，相互之间容易聚集而发生沉淀。
蛋白质变性的应用：㈠高温、高压灭菌。
㈡低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性。
★蛋白质的呈色反应：①双缩脲反应：两个或两个以上的肽键在碱性条件下与铜离子反应生成紫红色物质；②Folin—酚试剂反应：蛋白质分子中的Tyr在碱性条件下与酚试剂生成蓝色化合物；③茚三酮反应：蛋白质分子中的游离氨基和羧基与茚三酮加热生成蓝紫色化合物。
第二章核酸的结构和功能★核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
核苷酸之间以磷酸二酯键链接形成多核苷酸链，即核酸。
★核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
★核酸的书写方式：方向5’—3’,线条简化式和文字简化式。
■■〔大题目〕■■：Watson -Crick DNA double helix model要点：①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。
②嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。
③双螺旋的直径为2.37nm。
螺距为3.54nm。
每一圈双螺旋有10.5个碱基对。
④两条链由碱基间的氢键相连。
A与T配对，形成两个氢键。
G与C配对，形成三个氢键。
⑤由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟；一条较浅，称为小沟。
⑥维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。
碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。
★DNA双螺旋结构的多样性：可分为Z-DNA,B-DNA,A-DNA。
Watson –Crick的DNA模型为B-DNA。
★基因组指细胞或生物体中，一套完整的单倍体遗传物质的总和。
如人类基因组包含22条染色体和XX或XY两条性染色体上的全部遗传物质（核基因组），以及线粒体中的遗传物质（线粒体DNA）。
★核小体是染色质的基本组成单位，由DNA和组蛋白共同构成。
★RNA主要分为核蛋白体RNA(rRNA)、信使RNA（mRNA）、转运RNA(tRNA)结构特点：(1)主要存在于细胞质中，少量存于细胞核中;(2)单链分子，碱基组成不遵守Chargaff 规则;(3)与DNA在碱基组成上的主要区别是RNA分子中U代替了T。
此外，一些RNA 含有少量稀有碱基;(4)RNA中的戊糖为核糖，含有游离的C2’-OH。
功能：(1)mRNA的功能:转录核内遗传信息DNA的碱基排列顺序,并携带到胞质，指导所合成的蛋白质的氨基酸排列顺序。
(2)tRNA的功能：转运氨基酸到核糖体上，参与解译mRNA的遗传密码，合成蛋白质。
（3）rRNA的功能：rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。
★核酸的紫外吸收：由于嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在240-290nm的紫外波段有强烈的吸收，最大吸收值在260nm附近。
这一性质被广泛用来对核酸、核苷酸、核苷和碱基进行定性定量分析。
★DNA变性：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。
变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。
★核酸变性时，由于更多的共轭双键得以暴露，在260nm处的吸光值（OD260 ）增加，此现象称为增色效应。
DNA复性时，其溶液OD260降低的现象称为减色效应。
★DNA的变性过程是突变性的，它在很窄的温度区间内完成。
因此，通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示。
此时，50%的DNA解链。
一般DNA的Tm值在70-85°C之间。
DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关，G和C的含量越高，Tm值越高。
★DNA的复性：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
它是变性的逆过程。
★热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程叫退火。
★核酸杂交：两条来源不同的单链核酸，由于部分碱基互补，在适宜的条件下，如经退火处理可以形成杂交双链结构。
第三章酶★核酶（ribozyme）是具有生物催化活性的RNA。
其功能主要是切割RNA，其底物都是RNA 分子。
因而从功能上讲也属于核酸内切酶，而且具有一定的序列特异性。
作用：1、RNA成熟过程的加工修饰；2、针对病毒或肿瘤基因的药物核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，可分为DNA和酶RNA酶★酶是活细胞合成的一类具有生物催化活性的有机物，包括蛋白质和核酸。
酶促反应的特点：（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）酶活性的可调节性；（4）酶的高度不稳定性。
★（了解）单体酶：仅具有三级结构的酶。
寡聚酶：由多个相同的或不同的亚基以非共价键相连组成的酶称为寡聚酶。
多酶复合体：由几种功能不同的酶彼此嵌合而形成多酶复合体，便于一系列反应的连续进行。
多功能酶或称串联酶: 有一些多酶复合体在进化过程中，由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
★酶的活性中心：酶的活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上某些基团构成的特定的空间构象，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位,所以一般处于酶分子表面或缝隙中。
★必需基团：酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的一些化学基团称为酶的必需基团。
常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。
单纯酶是仅有肽链构成的酶。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，即由酶蛋白和辅助因子组成。